Enzymatic site-selectivity enabled by structure-guided directed evolution

Chemical Communications

Volumn 53, Issue 28, 2017, Pages 3916-3928

  Wang, Jian bo ^a,b   Li, Guangyue ^a,b   Reetz, Manfred T ^a,b  

^a PHILIPPS UNIVERSITY MARBURG   (Germany)

^b MAX PLANCK INSTITUT FÜR KOHLENFORSCHUNG   (Germany)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

CYTOCHROME P450; HALOGENASE; UNCLASSIFIED DRUG; UNSPECIFIC MONOOXYGENASE; MIXED FUNCTION OXIDASE; OXIDOREDUCTASE;

ARTICLE; BAEYER VILLIGER REACTION; CATALYSIS; DIRECTED MOLECULAR EVOLUTION; ENZYME ACTIVE SITE; ENZYME ENGINEERING; BIOCATALYSIS; CHEMISTRY; METABOLISM; PROTEIN CONFORMATION; STEREOISOMERISM;

BIOCATALYSIS; CYTOCHROME P-450 ENZYME SYSTEM; MIXED FUNCTION OXYGENASES; OXIDOREDUCTASES; PROTEIN CONFORMATION; STEREOISOMERISM;

EID: 85017134722     PISSN: 13597345     EISSN: 1364548X     Source Type: Journal    
DOI: 10.1039/c7cc00368d     Document Type: Article

References (177)

1. P. G. M. Wuts, Greene's Protective Groups in Organic Synthesis, Wiley-VCH, Weinheim, 5th edn, 2014
2. P. J. Kocienski, Protecting Groups, Thieme, 3rd edn, 2005
3. T. Pathak H. Waldmann Curr. Opin. Chem. Biol. 1998 2 112-120
4. B. M. Trost Science 1991 254 1471-1477
5. P. A. Wender V. A. Verma T. J. Paxton T. H. Pillow Acc. Chem. Res. 2008 41 40-49
6. N. Z. Burns P. S. Baran R. W. Hoffmann Angew. Chem., Int. Ed. 2009 48 2854-2867
7. A. Goswami and J. D.Stewart, Organic Synthesis Using Biocatalysis, Elsevier, 1st edn, 2015
8. K. Drauz, H.Gröger and O.May, Enzyme Catalysis in Organic Synthesis, John Wiley-VCH, Weinheim, 3rd edn, 2012
9. K. Faber, Biotransformations in Organic Chemistry, Springer, Heidelberg, 6th edn, 2011
10. A. Liese, K.Seelbach and C.Wandrey, Industrial Biotransformations, Wiley-VCH, Weinheim, 2006
11. M. T. Reetz J. Am. Chem. Soc. 2013 135 12480-12496
12. N. J. Turner E. O'Reilly Nat. Chem. Biol. 2013 9 285-288
13. R. Sheldon Green Chem. 2017 19 18-43
14. Y. Ni D. H. Holtmann F. Hollmann ChemCatChem 2014 6 930-943
15. Biocatalysis in the Pharmaceutical and Biotechnology Industries, ed. R. N. Patel, CRC Press, 2006
16. R. N. Patel Expert Opin. Drug Discovery 2008 2 187-245
17. A. Bezborodov N. Zagustina Appl. Biochem. Microbiol. 2016 52 237-249
18. G. Carrea R. Bovara R. Longhi S. Riva Enzyme Microb. Technol. 1985 7 597-600
19. J. A. Hogg Steroids 1992 57 593-616
20. P. R. Ortiz de Montellano, Cytochrome P450: Structure, Mechanism, and Biochemistry, Springer, Berlin, 3rd edn, 2005
21. E. M. Isin F. P. Guengerich Biochim. Biophys. Acta, Gen. Subj. 2007 1770 314-329
22. A. W. Munro H. M. Girvan K. J. McLean Nat. Prod. Rep. 2007 24 585-609
23. P. R. Ortiz de Montellano Chem. Rev. 2010 110 932-948
24. S. Shaik S. Cohen Y. Wang H. Chen D. Kumar W. Thiel Chem. Rev. 2010 110 949-1017
25. C. J. C. Whitehouse S. G. Bell L.-L. Wong Chem. Soc. Rev. 2012 41 1218-1260
26. F. P. Guengrich M. Egli M. R. Waterman Trends Pharmacol. Sci. 2016 37 625-640
27. R. B. Woodward F. Sondheimer D. Taub K. Heusler W. McLamore J. Am. Chem. Soc. 1952 74 4223-4251
28. C. A. Roessner J. B. Spencer N. J. Stolowich J. Wang G. P. Nayar P. J. Santander C. Pichon C. Min M. T. Holderman A. I. Scott Chem. Biol. 1994 1 119-124
29. K. C. Nicolaou D. Vourloumis N. Wissinger P. S. Baran Angew. Chem., Int. Ed. 2000 39 44-122
30. J.-H. Martens H. Barg M. Warren D. Jahn Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002 58 275-285
31. D. Kadereit H. Waldmann Chem. Rev. 2001 101 3367-3396
32. W. J. Hennen H. M. Sweers Y. F. Wang C. H. Wong J. Org. Chem. 1988 53 4939-4945
33. T. Horrobin C. H. Tran D. Crout J. Chem. Soc., Perkin Trans. 1 1998 1069-1080
34. M. Filice J. M. Guisan J. M. Palomo Curr. Org. Chem. 2010 14 516-532
35. G. J. Williams R. W. Gantt J. S. Thorson Curr. Opin. Chem. Biol. 2008 12 556-564
36. B. La Ferla, Lipases as useful tools for the stereo-and regioselective protection and deprotection of carbohydrates, in Timely Perspectives in Carbohydrate Chemistry, ed. W. Schmid and A. Stütz, Springer-Verlag, 2002
37. M. T. Reetz, Directed Evolution of Selective Enzymes: Catalysts for Organic Chemistry and Biotechnology, Wiley-VCH, Weinheim, 2016
38. A. S. Bommarius Annu. Rev. Chem. Biomol. Eng. 2015 6 319-345
39. A. Currin N. Swainston P. J. Day D. B. Kell Chem. Soc. Rev. 2015 44 1172-1239
40. C. A. Denard H. Ren H. Zhao Curr. Opin. Chem. Biol. 2015 25 55-64
41. E. M. J. Gillam, J. N.Copp and D. F.Ackerley, in Methods in Molecular Biology, Vol. 1179: Directed Evolution Library Creation: Methods and Protocols, ed. E. M. J. Gillam, J. N. Copp and D. F. Ackerley, Humana, Totowa, 2nd edn, 2014
42. M. Goldsmith D. S. Tawfik Methods Enzymol. 2013 523 257-283
43. E. M. Brustad F. H. Arnold Curr. Opin. Chem. Biol. 2011 15 201-210
44. C. Jäckel D. Hilvert Curr. Opin. Biotechnol. 2010 21 753-759
45. N. J. Turner Nat. Chem. Biol. 2009 5 567-574
46. S. Lutz and U. T.Bornscheuer, Protein Engineering Handbook, Wiley-VCH, Weinheim, 2009
47. M. T. Reetz A. Zonta K. Schimossek K. E. Jaeger K. Liebeton Angew. Chem., Int. Ed. 1997 36 2830-2832
48. M. T. Reetz Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2004 101 5716-5722
49. S. Lutz W. M. Patrick Curr. Opin. Biotechnol. 2004 15 291-297
50. M. R. Parikh I. Matsumura J. Mol. Biol. 2005 352 621-628
51. M. T. Reetz S. Prasad J. D. Carballeira Y. Gumulya M. Bocola J. Am. Chem. Soc. 2010 132 9144-9152
52. M. T. Reetz Angew. Chem., Int. Ed. 2011 50 138-174
53. C. G. Acevedo-Rocha, S.Hoebenreich and M. T.Reetz, Directed Evolution Library Creation: Methods and Protocols, 2014, pp. 103-128
54. M. T. Reetz S. Wilensek D. Zha K. E. Jaeger Angew. Chem., Int. Ed. 2001 40 3589-3591
55. M. T. Reetz M. Bocola J. D. Carballeira D. Zha A. Vogel Angew. Chem., Int. Ed. 2005 44 4192-4196
56. W. M. Patrick A. E. Firth Biomol. Eng. 2005 22 105-112
57. J.-L. Reymond, Enzyme Assays, John Wiley & Sons, 2006
58. C. G. Acevedo-Rocha R. Agudo M. T. Reetz J. Biotechnol. 2014 191 3-10
59. M. T. Reetz, Max-Planck-Society Yearbook, 2005, pp. 327-331
60. M. T. Reetz L. W. Wang M. Bocola Angew. Chem., Int. Ed. 2006 45 1236-1241
61. M. T. Reetz J. D. Carballeira Nat. Protoc. 2007 2 891-903
62. K. Chockalingam Z. Chen J. A. Katzenellenborgen H. Zhao Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2005 102 5691-5696
63. Z. Sun R. Lonsdale L. Wu G. Li A. Li J. Wang J. Zhou M. T. Reetz ACS Catal. 2016 6 1590-1597
64. Z. Sun R. Lonsdale A. Ilie G. Li J. Zhou M. T. Reetz ACS Catal. 2016 6 1598-1605
65. S. Kumar J. R. Halpert Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005 338 456-464
66. G. Grogan Curr. Opin. Chem. Biol. 2011 15 241-248
67. G.-D. Roiban M. T. Reetz Chem. Commun. 2015 51 2208-2224
68. P. J. Loida S. G. Sligar Biochemistry 1993 32 11530-11538
69. J. Reinen G. Vredenburg K. Klaering N. P. Vermeulen J. N. Commandeur M. Honing J. C. Vos J. Mol. Catal. B: Enzym. 2015 121 64-74
70. I. K. Jóźwik F. M. Kiss Ł. Gricman A. Abdulmughni E. Brill J. Zapp J. Pleiss R. Bernhardt A. M. W. Thunnissen FEBS J. 2016 283 4128-4148
71. E. Roduner W. Kaim B. Sarkar V. B. Urlacher J. Pleiss R. Gläser W. D. Einicke G. A. Sprenger U. Beifuß E. Klemm ChemCatChem 2013 5 82-112
72. M. Dietrich T. A. Do R. D. Schmid J. Pleiss V. B. Urlacher J. Biotechnol. 2009 139 115-117
73. X. Liu Z.-B. Wang Y.-N. Wang J.-Q. Kong Molecules 2016 21 760
74. A. Eichler L. Gricman S. Herter P. P. Kelly N. J. Turner J. Pleiss S. L. Flitsch ChemBioChem 2016 17 426-432
75. P. J. Loida S. G. Sligar Protein Eng. 1993 6 207-212
76. S. G. Bell X. Chen R. J. Sowden F. Xu J. N. Williams L.-L. Wong Z. Rao J. Am. Chem. Soc. 2003 125 705-714
77. I. Schlichting J. Berendzen K. Chu A. M. Stock S. A. Maves D. E. Benson R. M. Sweet D. Ringe G. A. Petsko S. G. Sligar Science 2000 287 1615-1622
78. A. Glieder E. T. Farinas F. H. Arnold Nat. Biotechnol. 2002 20 1135-1139
79. M. W. Peters P. Meinhold A. Glieder F. H. Arnold J. Am. Chem. Soc. 2003 125 13442-13450
80. P. Meinhold M. W. Peters A. Hartwick A. R. Hernandez F. H. Arnold Adv. Synth. Catal. 2006 348 763-772
81. B. M. van Vugt-Lussenburg M. C. Damsten D. M. Maasdijk N. P. Vermeulen J. N. Commandeur Biochem. Biophys. Res. Commun. 2006 346 810-818
82. M. Landwehr L. Hochrein C. R. Otey A. Kasrayan J.-E. Bäckvall F. H. Arnold J. Am. Chem. Soc. 2006 128 6058-6059
83. C. J. Whitehouse S. G. Bell H. G. Tufton R. J. Kenny L. C. Ogilvie L.-L. Wong Chem. Commun. 2008 966-968
84. W. L. Tang Z. Li H. Zhao Chem. Commun. 2010 46 5461-5463
85. S. Q. Pham G. Pompidor J. Liu X.-D. Li Z. Li Chem. Commun. 2012 48 4618-4620
86. R. Agudo G. D. Roiban M. T. Reetz ChemBioChem 2012 13 1465-1473
87. F. P. Guengerich Drug Metab. Rev. 2004 36 159-197
88. F. P. Guengerich Nat. Rev. 2002 1 359-366
89. S. Kille F. E. Zilly J. P. Acevedo M. T. Reetz Nat. Chem. 2011 3 738-743
90. C. Ritter N. Nett C. G. Acevedo-Rocha R. Lonsdale K. Kräling F. Dempwolff S. Höbenreich P. L. Graumann M. T. Reetz E. Meggers Angew. Chem., Int. Ed. 2015 54 13440-13443
91. K. T. Nguyen C. Virus N. Günnewich F. Hannemann R. Bernhardt ChemBioChem 2012 13 1161-1166
92. M. Geier A. Braun P. Fladischer P. Stepniak F. Rudroff C. Hametner M. D. Mihovilovic A. Glieder FEBS J. 2013 280 3094-3108
93. Y. Yang J. Liu Z. Li Angew. Chem., Int. Ed. 2014 53 3120-3124
94. K. Zhang B. M. Shafer M. D. Demars H. A. Stern R. Fasan J. Am. Chem. Soc. 2012 134 18695-18704
95. I. Kaluzna A. De Vries D. Mink Chimi. Oggi. Chem. Today 2015 33 2
96. R. Lonsdale J. N. Harvey A. J. Mulholland J. Phys. Chem. Lett. 2010 1 3232-3237
97. R. Lonsdale J. N. Harvey A. J. Mulholland J. Phys. Chem. B 2010 114 1156-1162
98. E. W. Svastits J. D. Dawson R. Breslow S. H. Gellman J. Am. Chem. Soc. 1985 107 6427-6428
99. J. A. McIntosh P. S. Coello C. C. Farwell Z. J. Wang J. C. Lewis T. R. Brown F. H. Arnold Angew. Chem., Int. Ed. 2013 52 9309-9312
100. R. Singh M. Bordeaux R. Fasan ACS Catal. 2014 4 546-552
101. R. Singh J. N. Kolev R. A. Sutera R. Fasan ACS Catal. 2015 5 1685-1691
102. D. G. Fujimori C. T. Walsh Curr. Opin. Chem. Biol. 2007 11 553-560
103. X. Chen V. Pée Acta Biochim. Biophys. Sin. 2008 40 183-193
104. L. C. Blasiak C. L. Drennan Acc. Chem. Res. 2009 42 147-155
105. D. R. Smith S. Grüschow R. J. Goss Curr. Chem. Biol. 2013 17 276-283
106. M. Ayala L. Segovia E. Torres Mini-Rev. Med. Chem. 2016 16 1100-1111
107. V. Agarwal Z. D. Miles J. M. Winter A. S. Eustáquio A. A. El Gamal B. S. Moore Chem. Rev. 2017 10.1021/acs.chemrev.6b00571
108. J. Payne M. Andorfer J. C. Lewis Methods Enzymol. 2016 575 93-126
109. C. Dong F. Huang H. Deng C. Schaffrath J. B. Spencer D. O'Hagan J. H. Naismith Nature 2004 427 561-565
110. H. Deng S. L. Cobb A. R. McEwan R. P. McGlinchey J. H. Naismith D. O'Hagan D. A. Robinson J. B. Spencer Angew. Chem., Int. Ed. 2006 45 759-762
111. X. Zhu W. De Laurentis K. Leang J. Herrmann K. Ihlefeld K.-H. Pee J. H. Naismith J. Mol. Biol. 2009 391 74-85
112. M. L. Hillwig Q. Zhu K. Ittiamornkul X. Liu Angew. Chem., Int. Ed. 2016 55 5780-5784
113. A. Lang S. Polnick T. Nicke P. William E. P. Patallo J. H. Naismith K. H. van Pée Angew. Chem., Int. Ed. 2011 50 2951-2953
114. S. Brown S. E. O'Connor ChemBioChem 2015 16 2129-2135
115. S. A. Shepherd C. Karthikeyan J. Latham A.-W. Struck M. L. Thompson B. R. Menon M. Q. Styles C. Levy D. Leys J. Micklefield Chem. Sci. 2015 6 3454-3460
116. S. A. Shepherd B. R. Menon H. Fisk A. W. Struck C. Levy D. Leys J. Micklefield ChemBioChem 2016 17 821-824
117. J. Latham J.-M. Henry H. H. Sharif B. R. K. Menon S. A. Sheperd M. F. Greaney J. Micklefield Nat. Chem. 2016 7 11873-11880
118. C. B. Poor M. C. Andorfer J. C. Lewis ChemBioChem 2014 15 1286-1289
119. J. T. Payne C. B. Poor J. C. Lewis Angew. Chem., Int. Ed. 2015 54 4226-4230
120. M. C. Andorfer H. J. Park J. Vergara-Coll J. C. Lewis Chem. Sci. 2016 7 3720-3729
121. G. R. Krow Org. React. 1993 43 251-798
122. M. Renz B. Meunier Eur. J. Org. Chem. 1999 737-750
123. G.-J. ten Brink I. W. C. E. Arends R. A. Sheldon Chem. Rev. 2004 104 4105-4123
124. C. Jiménez-Sanchidrián J. R. Ruiz Tetrahedron 2008 64 2011-2026
125. F. Grein A. C. Chen D. Edwards C. M. Crudden J. Org. Chem. 2006 71 861-872
126. L. Reyes J. R. Alvarez-Idaboy N. Mora-Diez J. Phys. Org. Chem. 2009 22 643-649
127. Y. Itoh M. Yamanaka K. Mikami J. Org. Chem. 2013 78 146-153
128. C. Bolm G. Schlingloff K. Weickhardt Angew. Chem., Int. Ed. 1994 33 1848-1849
129. G. Strukul Angew. Chem., Int. Ed. 1998 37 1198-1209
130. A. V. Malkov F. Friscourt M. Bell M. E. Swarbrick P. Kočovský J. Org. Chem. 2008 73 3996-4003
131. Y. Imada T. Iida S.-I. Murahashi T. Naota Angew. Chem., Int. Ed. 2005 44 1704-1706
132. G. Peris S. J. Miller Org. Lett. 2008 10 3049-3052
133. S. Xu Z. Wang X. Zhang K. Ding Angew. Chem., Int. Ed. 2008 47 2840-2843
134. L. Zhou X. Liu J. Ji Y. Zhang X. Hu L. Liu X. Feng J. Am. Chem. Soc. 2012 134 17023-18026
135. L. Zhou X. Liu J. Ji Y. Zhang W. Wu Y. Liu L. Lin X. Feng Org. Lett. 2014 16 3938-3941
136. N. C. Abascal S. J. Miller Org. Lett. 2016 18 4646-4649
137. M. M. Kayser Tetrahedron 2009 65 947-974
138. J. D. Stewart Curr. Org. Chem. 1998 2 195-216
139. M. D. Mihovilovic Curr. Org. Chem. 2006 10 1265-1287
140. D. E. Torres PazmiÇo H. M. Dudek M. W. Fraaije Curr. Opin. Chem. Biol. 2010 14 138-144
141. H. Leisch K. Morley P. Lau Chem. Rev. 2011 111 4165-4222
142. F. Hollmann I. W. Arends K. Buehler A. Schallmey B. Bühler Green Chem. 2011 13 226-265
143. M. Bucko P. Gemeiner A. Schenkmayerova T. Krajcovic F. Rudroff M. D. Mihovilovic Appl. Microbiol. Biotechnol. 2016 100 6585-6599
144. M. T. Reetz B. Brunner T. Schneider F. Schulz C. M. Clouthier M. M. Kayser Angew. Chem., Int. Ed. 2004 43 4075-4078
145. A. Kirschner U. T. Bornscheuer Appl. Microbiol. Biotechnol. 2008 81 465-472
146. Z. G. Zhang L. P. Parra M. T. Reetz Chem.-Eur. J. 2012 18 10160-10172
147. I. Polyak M. T. Reetz W. Thiel J. Am. Chem. Soc. 2012 134 2732-2741
148. I. Polyak M. T. Reetz W. Thiel J. Phys. Chem. B 2013 117 4993-5001
149. M. D. Mihovilovic F. Rudroff A. Winninger T. Schneider F. Schulz M. T. Reetz Org. Lett. 2006 8 1221-1224
150. C. M. Clouthier M. M. Kayser M. T. Reetz J. Org. Chem. 2006 71 8431-8437
151. E. Malito A. Alfieri M. W. Fraaije A. Mattevi Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2004 101 13157-13162
152. C. Rodríguez G. de Gonzalo D. E. T. Pazmino M. W. Fraaije V. Gotor Tetrahedron: Asymmetry 2008 19 197-203
153. M. T. Reetz S. Wu Chem. Commun. 2008 5499-5501
154. M. T. Reetz S. Wu J. Am. Chem. Soc. 2009 131 15424-15432
155. H. M. Dudek G. de Gonzalo D. E. T. Pazmiño P. Stępniak L. S. Wyrwicz L. Rychlewski M. W. Fraaije Appl. Environ. Microbiol. 2011 77 5730-5738
156. Z. G. Zhang G. D. Roiban J. P. Acevedo I. Polyak M. T. Reetz Adv. Synth. Catal. 2013 355 99-106
157. I. A. Mirza B. J. Yachnin S. Wang S. Grosse H. Bergeron A. Imura H. Iwaki Y. Hasegawa P. C. Lau A. M. Berghuis J. Am. Chem. Soc. 2009 131 8848-8854
158. Y. Itoh M. Yamanaka K. Mikami Org. Lett. 2003 5 4803-4806
159. J. Rehdorf M. D. Mihovilovic U. T. Bornscheuer Angew. Chem., Int. Ed. 2010 49 4506-4508
160. H. L. van Beek R. T. Winter G. R. Eastham M. W. Fraaije Chem. Commun. 2014 50 13034-13036
161. K. Balke S. Schmidt M. Genz U. T. Bornscheuer ACS Chem. Biol. 2015 11 38-43
162. P. Černuchová M. D. Mihovilovic Org. Biomol. Chem. 2007 5 1715-1719
163. A. Corma L. T. Nemeth M. Renz S. Valencia Nature 2001 412 423-425
164. B. J. Yachnin M. B. McEvoy R. J. MacCuish K. L. Morley P. C. Lau A. M. Berghuis ACS Chem. Biol. 2014 9 2843-2851
165. C. C. Ryerson D. P. Ballou C. Walsh Biochemistry 1982 21 2644-2655
166. J. P. Acevedo M. T. Reetz J. A. Asenjo L. P. Parra Enzyme Microb. Technol. 2017 100 60-70
167. D. H. Kwan I. Constantinescu R. Chapanian M. A. Higgins M. P. Kötzler E. Samain A. B. Boraston J. N. Kizhakkedathu S. G. Withers J. Am. Chem. Soc. 2015 137 5695-5705
168. J. Ihssen J. Haas M. Kowarik L. Wiesli M. Wacker T. Schwede L. Thöny-Meyer Open Biol. 2015 5 140227
169. R. Han L. Liu H.-D. Shin R. R. Chen J. Li G. Du J. Chen Appl. Environ. Microbiol. 2013 79 7562-7568
170. J. van der Borght C. Chen L. Hoflack L. Van Renterghem T. Desmet W. Soetart Appl. Environ. Microbiol. 2011 77 6939-6944
171. N. Wagner A. Bosshart J. Failmezger M. Bechtold S. Panke Angew. Chem., Int. Ed. 2015 54 4182-4186
172. K. Schmölzer T. Czabany C. Luley-Goedl T. Pavkov-Keller D. Ribitsch H. Schab K. Gruber H. Weber B. Nidetzky Chem. Commun. 2015 51 3083-3086
173. S. C. Dodani G. Kiss J. K. B. Cahn Y. Su V. S. Pande F. H. Arnold Nat. Chem. 2016 8 419-425
174. J. Bai J. Yang Y. Zhou Q. Yang Process Biochem. 2015 50 1760-1766
175. T. Vanhercke P. Shrestha A. G. Green S. P. Singh J. Biol. Chem. 2011 286 12860-12869
176. X. Feng J. Sanchis M. T. Reetz H. Rabitz Chem.-Eur. J. 2012 18 5646-5654
177. D. Quaglia M. C. C. J. C. Ebert P. F. Mugford J. Pelletier PLoS One 2017 12 e0171741