Serine and Cysteine π-Interactions in Nature: A Comparison of the Frequency, Structure, and Stability of Contacts Involving Oxygen and Sulfur

Australian Journal of Chemistry

Volumn 68, Issue 3, 2015, Pages 385-395

  Hussain, Hanzala B ^a   Wilson, Katie A ^a   Wetmore, Stacey D ^a  

^a UNIVERSITY OF LETHBRIDGE   (Canada)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

CRYSTAL STRUCTURE; DNA; PROTEINS;

AROMATIC AMINO ACID; BIOLOGICAL MACROMOLECULE; DNA-PROTEIN COMPLEXES; HIGH RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE; NON-COVALENT CONTACTS; OXYGEN AND SULFURS; PI INTERACTIONS; PROTEIN STABILITY;

AMINO ACIDS;

EID: 84925355119     PISSN: 00049425     EISSN: 14450038     Source Type: Journal    
DOI: 10.1071/CH14598     Document Type: Article

References (122)

1. N. M. Luscombe, R. A. Laskowski, J. M. Thornton, Nucleic Acids Res. 2001, 29, 2860. doi:10.1093/NAR/29.13.2860
2. C. M. Baker, G. H. Grant, Biopolymers 2007, 85, 456. doi:10.1002/BIP.20682
3. L. M. Salonen, M. Ellermann, F. Diederich, Angew. Chem., Int. Ed. Engl. 2011, 50, 4808. doi:10.1002/ANIE.201007560
4. E. A. Meyer, R. K. Castellano, F. Diederich, Angew. Chem., Int. Ed. Engl. 2003, 42, 1210. doi:10.1002/ANIE.200390319
5. D. A. Dougherty, Acc. Chem. Res. 2013, 46, 885. doi:10.1021/AR300265Y
6. B. L. Schottel, H. T. Chifotides, K. R. Dunbar, Chem. Soc. Rev. 2008, 37, 68. doi:10.1039/B614208G
7. S. K. Burley, G. A. Petsko, Science 1985, 229, 23. doi:10.1126/SCIENCE.3892686
8. S. K. Burley, G. A. Petsko, Adv. Protein Chem. 1988, 39, 125. doi:10.1016/S0065-3233(08)60376-9
9. G. B. McGaughey, M. Gagne, A. K. Rappe, J. Biol. Chem. 1998, 273, 15458. doi:10.1074/JBC.273.25.15458
10. J. Singh, J. M. Thornton, FEBS Lett. 1985, 191, 1. doi:10.1016/0014-5793(85)80982-0
11. R. Bhattacharyya, R. P. Saha, U. Samanta, P. Chakrabarti, J. Proteome Res. 2003, 2, 255. doi:10.1021/PR025584D
12. R. Bhattacharyya, U. Samanta, P. Chakrabarti, Protein Eng. 2002, 15, 91. doi:10.1093/PROTEIN/15.2.91
13. U. Samanta, D. Pal, P. Chakrabarti, Acta Crystallogr., Sect. D: Biol Crystallogr. 1999, 55, 1421. doi:10.1107/S090744499900726X
14. U. Samanta, D. Pal, P. Chakrabarti, Proteins 2000, 38, 288. doi:10.1002/(SICI)1097-0134(20000215)38 : 3〈288::AID-PROT5〉3.0.CO;2-7
15. R. Meurisse, R. Brasseur, A. Thomas, Biochim. Biophys. Acta, Proteins Proteomics 2003, 1649, 85. doi:10.1016/S1570-9639(03)00161-4
16. A. Thomas, R. Meurisse, R. Brasseur, Proteins: Struct., Funct. Bioinf. 2002, 48, 635. doi:10.1002/PROT.10191
17. A. Thomas, R. Meurisse, B. Charloteaux, R. Brasseur, Proteins: Struct., Funct. Bioinf. 2002, 48, 628. doi:10.1002/PROT.10190
18. C. Yan, F. Wu, R. L. Jernigan, D. Dobbs, V. Honavar, Protein J. 2008, 27, 59. doi:10.1007/S10930-007-9108-X
19. R. Meurisse, R. Brasseur, A. Thomas, Biochim. Biophys. Acta, Proteins Proteomics 2003, 1649, 85. doi:10.1016/S1570-9639(03)00161-4
20. R. Meurisse, R. Brasseur, A. Thomas, Proteins: Struct., Funct. Bioinf. 2004, 54, 478. doi:10.1002/PROT.10582
21. R. Chelli, F. L. Gervasio, P. Procacci, V. Schettino, J. Am. Chem. Soc. 2002, 124, 6133. doi:10.1021/JA0121639
22. F. L. Gervasio, R. Chelli, P. Procacci, V. Schettino, Proteins 2002, 48, 117. doi:10.1002/PROT.10116
23. J. J. Ellis, M. Broom, S. Jones, Proteins: Struct., Funct. Bioinf. 2007, 66, 903. doi:10.1002/PROT.21211
24. N. M. Luscombe, J. M. Thornton, J. Mol. Biol. 2002, 320, 991. doi:10.1016/S0022-2836(02)00571-5
25. B. W. Matthews, Nature 1988, 335, 294. doi:10.1038/335294A0
26. C. O. Pabo, R. T. Sauer, Annu. Rev. Biochem. 1992, 61, 1053. doi:10.1146/ANNUREV.BI.61.070192.005201
27. M. Suzuki, Structure 1994, 2, 317. doi:10.1016/S0969-2126(00)00033-2
28. Y. Mandel-Gutfreund, O. Schueler, H. Margalit, J. Mol. Biol. 1995, 253, 370. doi:10.1006/JMBI.1995.0559
29. D. Lejeune, N. Delsaux, B. Charloteaux, A. Thomas, R. Brasseur, Proteins: Struct., Funct. Bioinf. 2005, 61, 258. doi:10.1002/PROT.20607
30. R. Sathyapriya, M. Vijayabaskar, S. Vishveshwara, PLoS Comput. Biol. 2008, 4, e1000170. doi:10.1371/JOURNAL.PCBI.1000170
31. L. Mao, Y. Wang, Y. Liu, X. Hu, J. Mol. Biol. 2004, 336, 787. doi:10.1016/J.JMB.2003.12.056
32. K. A. Wilson, J. L. Kellie, S. D. Wetmore, Nucleic Acids Res. 2014, 42, 6726. doi:10.1093/NAR/GKU269
33. K. L. Copeland, J. A. Anderson, A. R. Farley, J. R. Cox, G. S. Tschumper, J. Phys. Chem. B 2008, 112, 14291. doi:10.1021/JP805528V
34. K. L. Copeland, S. J. Pellock, J. R. Cox, M. L. Cafiero, G. S. Tschumper, J. Phys. Chem. B 2013, 117, 14001. doi:10.1021/JP408027J
35. E. Cauet, M. Rooman, R. Wintjens, J. Lievin, C. Biot, J. Chem. Theory Comput. 2005, 1, 472. doi:10.1021/CT049875K
36. J. P. Gallivan, D. A. Dougherty, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1999, 96, 9459. doi:10.1073/PNAS.96.17.9459
37. P. B. Crowley, A. Golovin, Proteins: Struct., Funct. Bioinf. 2005, 59, 231. doi:10.1002/PROT.20417
38. V. Philip, J. Harris, R. Adams, D. Nguyen, J. Spiers, J. Baudry, E. E. Howell, R. J. Hinde, Biochemistry 2011, 50, 2939. doi:10.1021/BI200066K
39. D. D. Jenkins, J. B. Harris, E. E. Howell, R. J. Hinde, J. Baudry, J. Comput. Chem. 2013, 34, 518. doi:10.1002/JCC.23164
40. S. Marsili, R. Chelli, V. Schettino, P. Procacci, Phys. Chem. Chem. Phys. 2008, 10, 2673. doi:10.1039/B718519G
41. M. M. Gromiha, C. Santhosh, S. Ahmad, Int. J. Biol. Macromol. 2004, 34, 203. doi:10.1016/J.IJBIOMAC.2004.04.003
42. M. M. Gromiha, C. Santhosh, M. Suwa, Polymer 2004, 45, 633. doi:10.1016/J.POLYMER.2003.10.069
43. C. Biot, E. Buisine, J. M. Kwasigroch, R. Wintjens, M. Rooman, J. Biol. Chem. 2002, 277, 40816. doi:10.1074/JBC.M205719200
44. R. Wintjens, J. Lievin, M. Rooman, E. Buisine, J. Mol. Biol. 2000, 302, 393. doi:10.1006/JMBI.2000.4040
45. M. Rooman, J. Liévin, E. Buisine, R. Wintjens, J. Mol. Biol. 2002, 319, 67. doi:10.1016/S0022-2836(02)00263-2
46. C. Biot, E. Buisine, M. Rooman, J. Am. Chem. Soc. 2003, 125, 13988. doi:10.1021/JA035223E
47. V. Spiwok, P. Lipovová, T. Skálová, E. Buchtelová, J. Hašek, B. Králová, Carbohydr. Res. 2004, 339, 2275. doi:10.1016/J.CARRES.2004.06.016
48. V. Spiwok, P. Lipovová, T. Skálová, E. Vondráčková, J. Dohnálek, J. Hašek, B. Králová, J. Comput.-Aided Mol. Des. 2006, 19, 887. doi:10.1007/S10822-005-9033-Z
49. M. S. Sujatha, Y. U. Sasidhar, P. V. Balaji, Protein Sci. 2004, 13, 2502. doi:10.1110/PS.04812804
50. M. Wimmerová, S. Kozmon, I. Nečasová, S. K. Mishra, J. Komárek, J. Koča, PLoS ONE 2012, 7, e46032. doi:10.1371/JOURNAL.PONE.0046032
51. J. L. Asensio, A. Ardá, F. J. Cañada, J. Jiménez-Barbero, Acc. Chem. Res. 2013, 46, 946. doi:10.1021/AR300024D
52. C. Tatko, Nat. Chem. Biol. 2008, 4, 586. doi:10.1038/NCHEMBIO1008-586
53. Z. R. Laughrey, S. E. Kiehna, A. J. Riemen, M. L. Waters, J. Am. Chem. Soc. 2008, 130, 14625. doi:10.1021/JA803960X
54. G. Duan, V. H. Smith, Jr, D. F. Weaver, Chem. Phys. Lett. 1999, 310, 323. doi:10.1016/S0009-2614(99)00804-0
55. G. Duan, V. H. Smith, Jr, D. F. Weaver, Int. J. Quantum Chem. 2000, 80, 44. doi:10.1002/1097-461X(2000)80: 1〈44::AID-QUA4〉3.0.CO;2-K
56. G. Duan, V. H. Smith, Jr, D. F. Weaver, J. Phys. Chem. A 2000, 104, 4521. doi:10.1021/JP993381F
57. A. Jain, V. Ramanathan, R. Sankararamakrishnan, Protein Sci. 2009, 18, 595.
58. K. Ramanathan, V. Shanthi, R. Sethumadhavan, Interdiscip. Sci.: Comput. Life Sci. 2011, 3, 144. doi:10.1007/S12539-011-0082-9
59. G. V. Janjic, S. N. Malkov, M. Zivkovic, S. D. Zaric, Phys. Chem. Chem. Phys. 2014, 16, 23549. doi:10.1039/C4CP00929K
60. P. J. Fleming, G. D. Rose, Protein Sci. 2005, 14, 1911. doi:10.1110/PS.051454805
61. M. Sulpizi, P. Carloni, J. Phys. Chem. B 2000, 104, 10087. doi:10.1021/JP000787F
62. R. P. Saha, R. Bhattacharyya, P. Chakrabarti, Proteins: Struct., Funct. Bioinf. 2007, 67, 84. doi:10.1002/PROT.21244
63. K. Hakansson, Int. J. Biol. Macromol. 1996, 18, 189. doi:10.1016/0141-8130(95)01068-8
64. D. P. Malenov, G. V. Janjic, D. Z. Veljkovic, S. D. Zaric, Comput. Theor. Chem. 2013, 1018, 59. doi:10.1016/J.COMPTC.2013.05.030
65. M. Alberti, N. Faginas Lago, F. Pirani, Chem. Phys. 2012, 399, 232. doi:10.1016/J.CHEMPHYS.2011.08.009
66. S.-J. Kim, H.-I. Seo, B. H. Boo, Mol. Phys. 2009, 107, 1261. doi:10.1080/00268970902926212
67. W. Gao, J. Jiao, H. Feng, X. Xuan, L. Chen, J. Mol. Model. 2013, 19, 1273. doi:10.1007/S00894-012-1659-X
68. D. Sharma, M. J. Paterson, Photochem. Photobiol. Sci. 2014, in press.
69. L. Bondesson, E. Rudberg, Y. Luo, P. Salek, J. Comput. Chem. 2008, 29, 1725. doi:10.1002/JCC.20930
70. S. K. Min, E. C. Lee, H. M. Lee, D. Y. Kim, D. Kim, K. S. Kim, J. Comput. Chem. 2008, 29, 1208. doi:10.1002/JCC.20880
71. J. Ma, D. Alfe, A. Michaelides, E. Wang, J. Chem. Phys. 2009, 130, 154303. doi:10.1063/1.3111035
72. S. Li, V. R. Cooper, T. Thonhauser, A. Puzder, D. C. Langreth, J. Phys. Chem. A 2008, 112, 9031. doi:10.1021/JP801693P
73. D. L. Crittenden, J. Phys. Chem. A 2009, 113, 1663. doi:10.1021/JP809106B
74. M. Prakash, K. G. Samy, V. Subramanian, J. Phys. Chem. A 2009, 113, 13845. doi:10.1021/JP906770X
75. J. W. G. Bloom, R. K. Raju, S. E. Wheeler, J. Chem. Theory Comput. 2012, 8, 3167. doi:10.1021/CT300520N
76. S. Scheiner, T. Kar, J. Pattanayak, J. Am. Chem. Soc. 2002, 124, 13257. doi:10.1021/JA027200Q
77. Q.-S. Du, Q.-Y. Wang, L.-Q. Du, D. Chen, R.-B. Huang, Chem. Cent. J. 2013, 7, 92. doi:10.1186/1752-153X-7-92
78. F. Mancia, G. A. Smith, P. R. Evans, Biochemistry 1999, 38, 7999. doi:10.1021/BI9903852
79. L. Maveyraud, I. Massova, C. Birck, K. Miyashita, J.-P. Samama, S. Mobashery, J. Am. Chem. Soc. 1996, 118, 7435. doi:10.1021/JA9609718
80. E. A. Meyer, R. Brenk, R. K. Castellano, M. Furler, G. Klebe, F. Diederich, ChemBioChem 2002, 3, 250. doi:10.1002/1439-7633(20020301)3 : 2/3〈250::AID-CBIC250〉3.0.CO;2-J
81. A. L. Ringer, A. Senenko, C. D. Sherrill, Protein Sci. 2007, 16, 2216. doi:10.1110/PS.073002307
82. T. P. Tauer, M. E. Derrick, C. D. Sherrill, J. Phys. Chem. A 2005, 109, 191. doi:10.1021/JP046778E
83. H. S. Biswal, S. Wategaonkar, J. Phys. Chem. A 2009, 113, 12774. doi:10.1021/JP907747W
84. G. Duan, V. H. Smith, Jr, D. F. Weaver, Mol. Phys. 2001, 99, 1689. doi:10.1080/00268970110063917
85. H. R. Leverentz, D. G. Truhlar, J. Phys. Chem. A 2008, 112, 6009. doi:10.1021/JP8018364
86. C. D. Sherrill, T. Takatani, E. G. Hohenstein, J. Phys. Chem. A 2009, 113, 10146. doi:10.1021/JP9034375
87. B. J. Mintz, J. M. Parks, J. Phys. Chem. A 2012, 116, 1086. doi:10.1021/JP209536E
88. M. Alberti, A. Aguilar, F. Huarte-Larranaga, J. M. Lucas, F. Pirani, J. Phys. Chem. A 2014, 118, 1651. doi:10.1021/JP410917X
89. E. M. Cabaleiro-Lago, J. Rodriguez-Otero, A. Pena-Gallego, J. Chem. Phys. 2008, 129, 084305. doi:10.1063/1.2973632
90. E. M. Cabaleiro-Lago, J. Rodriguez-Otero, A. Pena-Gallego, J. Chem. Phys. 2011, 135, 134310/1.
91. E. M. Cabaleiro-Lago, J. Rodriguez-Otero, A. Pena-Gallego, J. Phys. Chem. A 2008, 112, 6344. doi:10.1021/JP8021979
92. E. M. Cabaleiro-Lago, J. A. Carrazana-Garcia, J. Rodriguez-Otero, J. Chem. Phys. 2009, 130, 234307. doi:10.1063/1.3152577
93. D. Kaur, D. Aulakh, S. Khanna, H. Singh, J. Sulfur Chem. 2014, 35, 290. doi:10.1080/17415993.2013.874425
94. R. S. Morgan, C. E. Tatsch, R. H. Gushard, J. McAdon, P. K. Warme, Int. J. Pept. Protein Res. 1978, 11, 209. doi:10.1111/J.1399-3011.1978.TB02841.X
95. K. S. C. Reid, P. F. Lindley, J. M. Thornton, FEBS Lett. 1985, 190, 209. doi:10.1016/0014-5793(85)81285-0
96. U. Samanta, P. Chakrabarti, Protein Eng. 2001, 14, 7. doi:10.1093/PROTEIN/14.1.7
97. M. Hendlich, A. Bergner, J. Gunther, G. Klebe, J. Mol. Biol. 2003, 326, 607. doi:10.1016/S0022-2836(02)01408-0
98. S. Pakhomova, M. Kobayashi, J. Buck, M. E. Newcomer, Nat. Struct. Biol. 2001, 8, 447. doi:10.1038/87617
99. A. Ruf, V. Rolli, G. de Murcia, G. E. Schulz, J. Mol. Biol. 1998, 278, 57. doi:10.1006/JMBI.1998.1673
100. C. Zubieta, X.-Z. He, R. A. Dixon, J. P. Noel, Nat. Struct. Biol. 2001, 8, 271. doi:10.1038/85029
101. K. Wild, T. Bohner, G. Folkers, G. E. Schulz, Protein Sci. 1997, 6, 2097. doi:10.1002/PRO.5560061005
102. P. Chakrabarti, R. Bhattacharyya, Prog. Biophys. Mol. Biol. 2007, 95, 83. doi:10.1016/J.PBIOMOLBIO.2007.03.016
103. A. Cordomi, J. C. Gomez-Tamayo, V. Gigoux, D. Fourmy, Trends Pharmacol. Sci. 2013, 34, 320. doi:10.1016/J.TIPS.2013.03.008
104. D. S. Spencer, W. E. Stites, J. Mol. Biol. 1996, 257, 497. doi:10.1006/JMBI.1996.0180
105. D. Pal, P. Chakrabarti, J. Biomol. Struct. Dyn. 1998, 15, 1059. doi:10.1080/07391102.1998.10509001
106. E. Y. T. Chien, W. Liu, Q. Zhao, V. Katritch, G. Won Han, M. A. Hanson, L. Shi, A. H. Newman, J. A. Javitch, V. Cherezov, R. C. Stevens, Science 2010, 330, 1091. doi:10.1126/SCIENCE.1197410
107. K. N. M. Daeffler, H. A. Lester, D. A. Dougherty, J. Am. Chem. Soc. 2012, 134, 14890. doi:10.1021/JA304560X
108. R. K. Raju, A. Ramraj, I. H. Hillier, M. A. Vincent, N. A. Burton, Phys. Chem. Chem. Phys. 2009, 11, 3411. doi:10.1039/B822877A
109. R. A. Wells, J. L. Kellie, S. D. Wetmore, J. Phys. Chem. B 2013, 117, 10462. doi:10.1021/JP406829D
110. L. R. Rutledge, S. D. Wetmore, Can. J. Chem. 2010, 88, 815. doi:10.1139/V10-046
111. C. D. M. Churchill, S. D. Wetmore, J. Phys. Chem. B 2009, 113, 16046. doi:10.1021/JP907887Y
112. F. M. V. Leavens, C. D. M. Churchill, S. Wang, S. D. Wetmore, J. Phys. Chem. B 2011, 115, 10990. doi:10.1021/JP205424Z
113. L. R. Rutledge, C. D. M. Churchill, S. D. Wetmore, J. Phys. Chem. B 2010, 114, 3355. doi:10.1021/JP911990G
114. Pymol: The PyMOL Molecular Graphics System, Version 1.3r1 2010 (Schrodinger, LLC: New York, NY).
115. C. D. M. Churchill, L. R. Rutledge, S. D. Wetmore, Phys. Chem. Chem. Phys. 2010, 12, 14515. doi:10.1039/C0CP00550A
116. C. D. M. Churchill, L. Navarro-Whyte, L. R. Rutledge, S. D. Wetmore, Phys. Chem. Chem. Phys. 2009, 11, 10657. doi:10.1039/B910747A
117. HyperChem Professional 7.5 2003 (Hypercube, Inc.: Gainesville, FL).
118. L. R. Rutledge, H. F. Durst, S. D. Wetmore, J. Chem. Theory Comput. 2009, 5, 1400. doi:10.1021/CT800567Q
119. A. Halkier, T. Helgaker, P. Jorgensen, W. Klopper, J. Olsen, Chem. Phys. Lett. 1999, 302, 437. doi:10.1016/S0009-2614(99)00179-7
120. A. Halkier, T. Helgaker, P. Jorgensen, W. Klopper, H. Koch, J. Olsen, A. K. Wilson, Chem. Phys. Lett. 1998, 286, 243. doi:10.1016/S0009-2614(98)00111-0
121. J. Cerny, P. Hobza, Phys. Chem. Chem. Phys. 2007, 9, 5291. doi:10.1039/B704781A
122. M. J. Frisch, G. W. Trucks, H. B. Schlegel, G. E. Scuseria, M. A. Robb, J. R. Cheeseman, G. Scalmani, V. Barone, B. Mennucci, G. A. Petersson, H. Nakatsuji, M. Caricato, X. Li, H. P. Hratchian, A. F. Izmaylov, J. Bloino, G. Zheng, J. L. Sonnenberg, M. Hada, M. Ehara, K. Toyota, R. Fukuda, J. Hasegawa, M. Ishida, T. Nakajima, Y. Honda, O. Kitao, H. Nakai, T. Vreven, J. A. Montgomery Jr, J. E. Peralta, F. Ogliaro, M. Bearpark, J. J. Heyd, E. Brothers, K. N. Kudin, V. N. Staroverov, R. Kobayashi, J. Normand, K. Raghavachari, A. Rendell, J. C. Burant, S. S. Iyengar, J. Tomasi, M. Cossi, N. Rega, J. M. Millam, M. Klene, J. E. Knox, J. B. Cross, V. Bakken, C. Adamo, J. Jaramillo, R. Gomperts, R. E. Stratmann, O. Yazyev, A. J. Austin, R. Cammi, C. Pomelli, J. W. Ochterski, R. L. Martin, K. Morokuma, V. G. Zakrzewski, G. A. Voth, P. Salvador, J. J. Dannenberg, S. Dapprich, A. D. Daniels, Ö. Farkas, J. B. Foresman, J. V. Ortiz, J. Cioslowski, D. J. Fox, Gaussian 09 Revision A.02 2009 (Gaussian, Inc.: Wallingford, CT).