Investigation of D 2 Receptor-Agonist Interactions Using a Combination of Pharmacophore and Receptor Homology Modeling

ChemMedChem

Volumn 7, Issue 3, 2012, Pages 471-482

  Malo, Marcus ^b   Brive, Lars ^b   Luthman, Kristina ^b   Svensson, Peder ^a  

^a NeuroSearch Sweden AB   (Sweden)

^b UNIVERSITY OF GOTHENBURG   (Sweden)

Author keywords

Dopamine agonists; GPCRs; Pharmacophore modeling; Protein structure modeling; Selectivity

Indexed keywords

1 AMINOMETHYL 5,6 DIHYDROXY 3 PHENYLISOCHROMAN; 2 DIPROPYLAMINO 7 HYDROXYTETRALIN; 3 (1 ADAMANTYL) 1 AMINOMETHYL 3,4 DIHYDRO 5,6 DIHYDROXY 1H 2 BENZOPYRAN; 4,5,5A,6,7,11B HEXAHYDRO 9,10 DIHYDROXY 2 PROPYL 3 THIA 5 AZACYCLOPENT 1 ENA[C]PHENANTHRENE; APOMORPHINE; DOPAMINE; DOPAMINE 2 RECEPTOR; DOPAMINE 2 RECEPTOR STIMULATING AGENT; NAXAGOLIDE; PRECLAMOL; QUINPIROLE; SUMANIROLE; TALIPEXOLE;

ARTICLE; BINDING AFFINITY; BINDING SITE; COMPARATIVE STUDY; DRUG RECEPTOR BINDING; HYDROGEN BOND; MODEL; PHARMACOPHORE; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN INTERACTION; PROTEIN STRUCTURE; STRUCTURE ACTIVITY RELATION;

AMINO ACID SEQUENCE; BINDING SITES; BRAIN; COMPUTER SIMULATION; DOPAMINE AGONISTS; HUMANS; HYDROGEN BONDING; LIGANDS; MODELS, MOLECULAR; MOLECULAR SEQUENCE DATA; PARKINSON DISEASE; PROTEIN BINDING; RECEPTORS, DOPAMINE D2; SEQUENCE ALIGNMENT; STRUCTURAL HOMOLOGY, PROTEIN; STRUCTURE-ACTIVITY RELATIONSHIP;

EID: 84857721176     PISSN: 18607179     EISSN: 18607187     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/cmdc.201100545     Document Type: Article

References (73)

1. D. M. Jackson, A. Westlind-Danielsson, Pharmacol. Ther. 1994, 64, 291-370.
2. K. A. Neve, J. K. Seamans, H. Trantham-Davidson, J. Recept. Signal Transduction Res. 2004, 24, 165-205.
3. S. Thobois, Clin. Ther. 2006, 28, 1-12.
4. J. A. Javitch, D. Y. Fu, G. Liapakis, J. Y. Chen, J. Biol. Chem. 1997, 272, 18546-18549.
5. D. L. Farrens, C. Altenbach, K. Yang, W. L. Hubbell, H. G. Khorana, Science 1996, 274, 768-770.
6. U. Gether, S. Lin, P. Ghanouni, J. A. Ballesteros, H. Weinstein, B. K. Kobilka, EMBO J. 1997, 16, 6737-6747.
7. S. G. F. Rasmussen, A. D. Jensen, G. Liapakis, P. Ghanouni, J. A. Javitch, U. Gether, Mol. Pharmacol. 1999, 56, 175-184.
8. A. D. Jensen, F. Guarnieri, S. G. F. Rasmussen, F. Asmar, J. A. Ballesteros, U. Gether, J. Biol. Chem. 2001, 276, 9279-9290.
9. J. A. Ballesteros, H. Weinstein, Methods Neurosci. 1995, 25, 366-428.
10. A. Scheer, F. Fanelli, T. Costa, P. G. DeBenedetti, S. Cotecchia, EMBO J. 1996, 15, 3566-3578.
11. P. Ghanouni, H. Schambye, R. Seifert, T. W. Lee, S. G. F. Rasmussen, U. Gether, B. K. Kobilka, J. Biol. Chem. 2000, 275, 3121-3127.
12. K. Palczewski, T. Kumasaka, T. Hori, C. A. Behnke, H. Motoshima, B. A. Fox, I. LeTrong, D. C. Teller, T. Okada, R. E. Stenkamp, M. Yamamoto, M. Miyano, Science 2000, 289, 739-745.
13. M. Murakami, T. Kouyama, Nature 2008, 453, 363-367.
14. A. Zurn, U. Zabel, J. P. Vilardaga, H. Schindelin, M. J. Lohse, C. Hoffmann, Mol. Pharmacol. 2009, 75, 534-541.
15. T. Warne, M. J. Serrano-Vega, J. G. Baker, R. Moukhametzianov, P. C. Edwards, R. Henderson, A. G. W. Leslie, C. G. Tate, G. F. X. Schertler, Nature 2008, 454, 486-491.
16. V. Cherezov, D. M. Rosenbaum, M. A. Hanson, S. G. F. Rasmussen, F. S. Thian, T. S. Kobilka, H. J. Choi, P. Kuhn, W. I. Weis, B. K. Kobilka, R. C. Stevens, Science 2007, 318, 1258-1265.
17. W. I. Weis, B. K. Kobilka, Curr. Opin. Struct. Biol. 2008, 18, 734-740.
18. E. Y. T. Chien, W. Liu, Q. A. Zhao, V. Katritch, G. W. Han, M. A. Hanson, L. Shi, A. H. Newman, J. A. Javitch, V. Cherezov, R. C. Stevens, Science 2010, 330, 1091-1095.
19. S. Bhattacharya, S. E. Hall, N. Vaidehi, J. Mol. Biol. 2008, 382, 539-555.
20. B. K. Kobilka, X. Deupi, Trends Pharmacol. Sci. 2007, 28, 397-406.
21. S. G. F. Rasmussen, H. J. Choi, J. J. Fung, E. Pardon, P. Casarosa, P. S. Chae, B. T. DeVree, D. M. Rosenbaum, F. S. Thian, T. S. Kobilka, A. Schnapp, I. Konetzki, R. K. Sunahara, S. H. Gellman, A. Pautsch, J. Steyaert, W. I. Weis, B. K. Kobilka, Nature 2011, 469, 175-180.
22. T. Warne, R. Moukhametzianov, J. G. Baker, R. Nehme, P. C. Edwards, A. G. W. Leslie, G. F. X. Schertler, C. G. Tate, Nature 2011, 469, 241-244.
23. D. M. Rosenbaum, C. Zhang, J. A. Lyons, R. Holl, D. Aragao, D. H. Arlow, S. G. F. Rasmussen, H. J. Choi, B. T. DeVree, R. K. Sunahara, P. S. Chae, S. H. Gellman, R. O. Dror, D. E. Shaw, W. I. Weis, M. Caffrey, P. Gmeiner, B. K. Kobilka, Nature 2011, 469, 236-240.
24. R. Tonani, J. Dunbar, Jr., B. Edmonston, G. R. Marshall, J. Comput. Aided Mol. Des. 1987, 1, 121-132.
25. I. Pettersson, T. Liljefors, J. Comput. Aided Mol. Des. 1987, 1, 143-152.
26. M. F. Hibert, S. Trumppkallmeyer, A. Bruinvels, J. Hoflack, Mol. Pharmacol. 1991, 40, 8-15.
27. R. E. Wilcox, W. H. Huang, M. Y. K. Brusniak, D. M. Wilcox, R. S. Pearlman, M. M. Teeter, C. J. DuRand, B. L. Wiens, K. A. Neve, J. Med. Chem. 2000, 43, 3005-3019.
28. M. Malo, L. Brive, K. Luthman, P. Svensson, ChemMedChem 2010, 5, 232-246.
29. N. J. Zhu, L. Liang, C. L. K. Stevens, Struct. Chem. 2004, 15, 553-565.
30. A. Karlen, A. Helander, L. Kenne, U. Hacksell, J. Med. Chem. 1989, 32, 765-774.
31. S. L. Payne, A. M. Johansson, P. G. Strange, J. Neurochem. 2002, 82, 1106-1117.
32. Y. G. Gao, R. J. Baldessarini, N. S. Kula, J. L. Neumeyer, J. Med. Chem. 1990, 33, 1800-1805.
33. B. L. Wiens, C. S. Nelson, K. A. Neve, Mol. Pharmacol. 1998, 54, 435-444.
34. N. Tschammer, M. Dorfler, H. Hubner, P. Gmeiner, ACS Chem. Neurosci. 2010, 1, 25-35.
35. N. Tschammer, S. Bollinger, T. Kenakin, P. Gmeiner, Mol. Pharmacol. 2011, 79, 575-585.
36. B. A. Cox, R. A. Henningsen, A. Spanoyannis, R. L. Neve, K. A. Neve, J. Neurochem. 1992, 59, 627-635.
37. C. Coley, R. Woodward, A. M. Johansson, P. G. Strange, L. H. Naylor, J. Neurochem. 2000, 74, 358-366.
38. A. Mansour, F. Meng, J. H. Meador-Woodruff, L. P. Taylor, O. Civelli, H. Akil, Eur. J. Pharmacol. 1992, 227, 205-214.
39. Y. Han, I. S. Moreira, E. Urizar, H. Weinstein, J. A. Javitch, Nat. Chem. Biol. 2009, 5, 688-695.
40. R. B. Mailman, Trends Pharmacol. Sci. 2007, 28, 390-396.
41. J. D. Urban, W. P. Clarke, M. vonZastrow, D. E. Nichols, B. Kobilka, H. Weinstein, J. A. Javitch, B. L. Roth, A. Christopoulos, P. M. Sexton, K. J. Miller, M. Spedding, R. B. Mailman, J. Pharmacol. Exp. Ther. 2007, 320, 1-13.
42. P. G. Strange, Curr. Opin. Drug. Discovery Devel. 2008, 11, 196-202.
43. T. Kenakin, Mol. Pharmacol. 2007, 72, 1393-1401.
44. T. Kenakin, Br. J. Pharmacol. 2010, 160, 1045-1047.
45. N. Vaidehi, T. Kenakin, Curr. Opin. Pharmacol. 2010, 10, 775-781.
46. S. G. F. Rasmussen, H.-J. Choi, D. M. Rosenbaum, T. S. Kobilka, F. S. Thian, P. C. Edwards, M. Burghammer, V. R. P. Ratnala, R. Sanishvili, R. F. Fischetti, G. F. X. Schertler, W. I. Weis, B. K. Kobilka, Nature 2007, 450, 383-387.
47. V. P. Jaakola, M. T. Griffith, M. A. Hanson, V. Cherezov, E. Y. T. Chien, J. R. Lane, A. P. Ijzerman, R. C. Stevens, Science 2008, 322, 1211-1217.
48. J. H. Park, P. Scheerer, K. P. Hofmann, H. W. Choe, O. P. Ernst, Nature 2008, 454, 183-187.
49. P. Scheerer, J. H. Park, P. W. Hildebrand, Y. J. Kim, N. Krauss, H. W. Choe, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, Nature 2008, 455, 497-502.
50. W. Cho, L. P. Taylor, A. Mansour, H. Akil, J. Neurochem. 1995, 65, 2105-2115.
51. K. Lundström, M. P. Turpin, C. Large, G. Robertson, P. Thomas, X. Q. Lewell, J. Recept. Signal Transduction Res. 1998, 18, 133-150.
52. K. Wieland, H. M. Zuurmond, C. Krasel, A. P. Ijzerman, M. J. Lohse, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1996, 93, 9276-9281.
53. M. C. Peeters, G. J. P. vanWesten, Q. Li, A. P. Ijzerman, Trends Pharmacol. Sci. 2011, 32, 35-42.
54. L. Shi, J. A. Javitch, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2004, 101, 440-445.
55. F. Y. Zeng, A. Soldner, T. Schoneberg, J. Wess, J. Neurochem. 1999, 72, 2404-2414.
56. K. Noda, Y. Saad, R. M. Graham, S. S. Karnik, J. Biol. Chem. 1994, 269, 6743-6752.
57. J. D. Thompson, D. G. Higgins, T. J. Gibson, Nucleic Acids Res. 1994, 22, 4673-4680.
58. Molecular Operating Environment (MOE) 2009.10, Chemical Computing Group Inc., 1010 Sherbooke St. West, Suite 910, Montreal, QC H3A2R7 (Canada), 2009.
59. H. M. Berman, J. Westbrook, Z. Feng, G. Gilliland, T. N. Bhat, H. Weissig, I. N. Shindyalov, P. E. Bourne, Nucleic Acids Res. 2000, 28, 235-242.
60. T. Fechteler, U. Dengler, D. Schomburg, J. Mol. Biol. 1995, 253, 114-131.
61. P. Labute, Proteins Struct. Funct. Bioinf. 2009, 75, 187-205.
62. J. M. Wang, P. Cieplak, P. A. Kollman, J. Comput. Chem. 2000, 21, 1049-1074.
63. R. A. Laskowski, M. W. Macarthur, D. S. Moss, J. M. Thornton, J. Appl. Crystallogr. 1993, 26, 283-291.
64. J. C. Mobarec, R. Sanchez, M. Filizola, J. Med. Chem. 2009, 52, 5207-5216.
65. T. Liljefors, H. Wikstrom, J. Med. Chem. 1986, 29, 1896-1904.
66. F. M. McRobb, B. Capuano, I. T. Crosby, D. K. Chalmers, E. Yuriev, J. Chem. Inf. Mod. 2010, 50, 626-637.
67. G. Lauri, P. A. Bartlett, J. Comput. Aided Mol. Des. 1994, 8, 51-66.
68. D. Carlström, Acta Crystallogr. Sect. B 1973, 29, 161-167.
69. K. Sahlholm, D. Marcellino, J. Nilsson, K. Fuxe, P. Arhem, Biochem. Biophys. Res. Commun. 2008, 377, 1216-1221.
70. A. Bondi, J. Phys. Chem. 1964, 68, 441-451.
71. T. A. Halgren, J. Comput. Chem. 1999, 20, 720-729; and T. A. Halgren, J. Comput. Chem. 1999, 20, 730-748.
72. MacroModel version 9.5, Schrödinger LLC, New York, NY (USA), 2007.
73. G. A. Kaminski, R. A. Friesner, J. Tirado-Rives, W. L. Jorgensen, J. Phys. Chem. B 2001, 105, 6474-6487.