A promiscuous de Novo retro-aldolase catalyzes asymmetric michael additions via Schiff base intermediates

Angewandte Chemie - International Edition

Volumn 54, Issue 19, 2015, Pages 5609-5612

  Garrabou, Xavier ^a,b   Beck, Tobias ^a   Hilvert, Donald ^a  

^a ETH ZURICH   (Switzerland)

^b INSTITUTE OF ADVANCED CHEMISTRY OF CATALONIA IQAC CSIC   (Spain)

Author keywords

asymmetric catalysis; biocatalysis; directed evolution; enzyme design; enzyme promiscuity

Indexed keywords

ADDITION REACTIONS; CATALYSIS; CATALYST ACTIVITY; CATALYSTS; FUNCTIONAL GROUPS; IONS; KETONES; MACHINE DESIGN; MACHINERY;

ARTIFICIAL ENZYMES; ASYMMETRIC CATALYSIS; BIOCATALYSIS; COMPUTATIONAL DESIGN; DIRECTED EVOLUTION; INHERENT FLEXIBILITY; MICHAEL ADDITIONS; UNSATURATED KETONES;

ENZYMES;

AMINE; FRUCTOSE BISPHOSPHATE ALDOLASE; IMINE; KETONE; SCHIFF BASE;

BIOCATALYSIS; CHEMICAL STRUCTURE; CHEMISTRY; METABOLISM;

AMINES; BIOCATALYSIS; FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE; IMINES; KETONES; MODELS, MOLECULAR; MOLECULAR STRUCTURE; SCHIFF BASES;

EID: 84929497651     PISSN: 14337851     EISSN: 15213773     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/anie.201500217     Document Type: Article

References (38)

1. H. Kries, R. Blomberg, D. Hilvert, Curr. Opin. Chem. Biol. 2013, 17, 221-228
2. G. Kiss, N. Çelebi-Ölçüm, R. Moretti, D. Baker, K. N. Houk, Angew. Chem. Int. Ed. 2013, 52, 5700-5725
3. Angew. Chem. 2013, 125, 5810-5836
4. D. Hilvert, Annu. Rev. Biochem. 2013, 82, 447-470.
5. D. N. Bolon, S. L. Mayo, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2001, 98, 14274-14279
6. L. Jiang, E. A. Althoff, F. R. Clemente, L. Doyle, D. Röthlisberger, A. Zanghellini, J. L. Gallaher, J. L. Betker, F. Tanaka, C. F. Barbas III, D. Hilvert, K. N. Houk, B. L. Stoddard, D. Baker, Science 2008, 319, 1387-1391
7. D. Röthlisberger, O. Khersonsky, A. M. Wollacott, L. Jiang, J. DeChancie, J. Betker, J. L. Gallaher, E. A. Althoff, A. Zanghellini, O. Dym, S. Albeck, K. N. Houk, D. S. Tawfik, D. Baker, Nature 2008, 453, 190-195
8. J. B. Siegel, A. Zanghellini, H. M. Lovick, G. Kiss, A. R. Lambert, J. L. St. Clair, J. L. Gallaher, D. Hilvert, M. H. Gelb, B. L. Stoddard, K. N. Houk, F. E. Michael, D. Baker, Science 2010, 329, 309-313
9. F. Richter, R. Blomberg, S. D. Khare, G. Kiss, A. P. Kuzin, A. J. T. Smith, J. Gallaher, Z. Pianowski, R. C. Helgeson, A. Grjasnow, R. Xiao, J. Seetharaman, M. Su, S. Vorobiev, S. Lew, F. Forouhar, G. J. Kornhaber, J. F. Hunt, G. T. Montelione, L. Tong, K. N. Houk, D. Hilvert, D. Baker, J. Am. Chem. Soc. 2012, 134, 16197-16206.
10. E. A. Althoff, L. Wang, L. Jiang, L. Giger, J. K. Lassila, Z. Wang, M. Smith, S. Hari, P. Kast, D. Herschlag, D. Hilvert, D. Baker, Protein Sci. 2012, 21, 717-726
11. L. Giger, S. Caner, R. Obexer, P. Kast, D. Baker, N. Ban, D. Hilvert, Nat. Chem. Biol. 2013, 9, 494-498
12. O. Khersonsky, G. Kiss, D. Röthlisberger, O. Dym, S. Albeck, K. N. Houk, D. Baker, D. S. Tawfik, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2012, 109, 10358-10363
13. R. Blomberg, H. Kries, D. M. Pinkas, P. R. E. Mittl, M. G. Grütter, H. K. Privett, S. L. Mayo, D. Hilvert, Nature 2013, 503, 418-421
14. N. Preiswerk, T. Beck, J. D. Schulz, P. Milovníc, C. Mayer, J. B. Siegel, D. Baker, D. Hilvert, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2014, 111, 8013-8018.
15. S. Bjelic, Y. Kipnis, L. Wang, Z. Pianowski, S. Vorobiev, M. Su, J. Seetharaman, R. Xiao, G. Kornhaber, J. F. Hunt, L. Tong, D. Hilvert, D. Baker, J. Mol. Biol. 2014, 426, 256-271.
16. T. Gefflaut, C. Blonski, J. Perie, M. Willson, Prog. Biophys. Mol. Biol. 1995, 63, 301-340.
17. J. K. Lassila, D. Baker, D. Herschlag, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2010, 107, 4937-4942
18. L. Wang, E. A. Althoff, J. Bolduc, L. Jiang, J. Moody, J. K. Lassila, L. Giger, D. Hilvert, B. Stoddard, D. Baker, J. Mol. Biol. 2012, 415, 615-625
19. R. Obexer, S. Studer, L. Giger, D. M. Pinkas, M. G. Grütter, D. Baker, D. Hilvert, ChemCatChem 2014, 6, 1043-1050.
20. M. D. Toscano, K. J. Woycechowsky, D. Hilvert, Angew. Chem. Int. Ed. 2007, 46, 3212-3236
21. Angew. Chem. 2007, 119, 3274-3300
22. P. A. Romero, F. H. Arnold, Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2009, 10, 866-876.
23. A. Erkkilä, I. Majander, P. M. Pihko, Chem. Rev. 2007, 107, 5416-5470
24. S. Mukherjee, J. W. Yang, S. Hoffmann, B. List, Chem. Rev. 2007, 107, 5471-5569.
25. K. Zumbansen, A. Döhring, B. List, Adv. Synth. Catal. 2010, 352, 1135-1138.
26. M. S. Taylor, D. N. Zalatan, A. M. Lerchner, E. N. Jacobsen, J. Am. Chem. Soc. 2005, 127, 1313-1317.
27. I. H. Segel, Enzyme kinetics: behavior and analysis of rapid equilibrium and steady-state enzyme systems, Wiley, New York, 1993, p. 984.
28. N. Tokuriki, D. S. Tawfik, Science 2009, 324, 203-207.
29. M. Svedendahl, K. Hult, P. Berglund, J. Am. Chem. Soc. 2005, 127, 17988-17989
30. J.-F. Cai, Z. Guan, Y.-H. He, J. Mol. Catal. B 2011, 68, 240-244.
31. E. Zandvoort, E. M. Geertsema, B.-J. Baas, W. J. Quax, G. J. Poelarends, Angew. Chem. Int. Ed. 2012, 51, 1240-1243
32. Angew. Chem. 2012, 124, 1266-1269
33. R. Weinstain, R. A. Lerner, C. F. Barbas III, D. Shabat, J. Am. Chem. Soc. 2005, 127, 13104-13105
34. T. Kitazume, Z. Jiang, K. Kasai, Y. Mihara, M. Suzuki, J. Fluorine Chem. 2003, 121, 205-212.
35. E. M. Geertsema, Y. Miao, P. G. Tepper, P. Dehaan, E. Zandvoort, G. J. Poelarends, Chem. Eur. J. 2013, 19, 14407-14410.
36. M. Merski, B. K. Shoichet, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2012, 109, 16179-16183
37. I. V. Korendovych, D. W. Kulp, Y. Wu, H. Cheng, H. Roder, W. F. DeGrado, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2011, 108, 6823-6827
38. S. Rajagopalan, C. Wang, K. Yu, A. P. Kuzin, F. Richter, S. Lew, A. E. Miklos, M. L. Matthews, J. Seetharaman, M. Su, J. F. Hunt, B. F. Cravatt, D. Baker, Nat. Chem. Biol. 2014, 10, 386-391.