High-resolution structure of the recombinant sweet-tasting protein thaumatin i

Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications

Volumn 67, Issue 6, 2011, Pages 652-658

  Masuda, Tetsuya ^a   Ohta, Keisuke ^a   Mikami, Bunzo ^a   Kitabatake, Naofumi ^a  

^a KYOTO UNIVERSITY   (Japan)

Author keywords

H atoms; Pichia pastoris; sweet tasting proteins; thaumatin

Indexed keywords

RECOMBINANT PROTEIN; THAUMATIN PROTEIN, PLANT; VEGETABLE PROTEIN;

ARTICLE; CHEMICAL STRUCTURE; CHEMISTRY; PICHIA; PROTEIN TERTIARY STRUCTURE; STRUCTURAL HOMOLOGY; X RAY CRYSTALLOGRAPHY;

CRYSTALLOGRAPHY, X-RAY; MODELS, MOLECULAR; PICHIA; PLANT PROTEINS; PROTEIN STRUCTURE, TERTIARY; RECOMBINANT PROTEINS; STRUCTURAL HOMOLOGY, PROTEIN;

PICHIA PASTORIS;

EID: 79958093839     PISSN: 17443091     EISSN: 17443091     Source Type: Journal    
DOI: 10.1107/S174430911101373X     Document Type: Article

References (47)

1. Asherie, N., Jakoncic, J., Ginsberg, C., Greenbaum, A., Stojanoff, V., Hrnjez, B. J., Blass, S. & Berger, J. (2009). Cryst. Growth Des. 9, 4189-4198.
2. Banumathi, S., Zwart, P. H., Ramagopal, U. A., Dauter, M. & Dauter, Z. (2004). Acta Cryst. D60, 1085-1093.
3. Biadene, M., Hazemann, I., Cousido, A., Ginell, S., Joachimiak, A., Sheldrick, G. M., Podjarny, A. & Schneider, T. R. (2007). Acta Cryst. D63, 665-672.
4. Brünger, A. T. (1992). Nature (London), 355, 472-475.
5. Charron, C., Kadri, A., Robert, M.-C., Giegé, R. & Lorber, B. (2002). Acta Cryst. D58, 2060-2065.
6. DeLano, W. L. (2002). PyMOL. http://www.pymol.org.
7. Edens, L., Heslinga, L., Klok, R., Ledeboer, A. M., Maat, J., Toonen, M. Y., Visser, C. & Verrips, C. T. (1982). Gene, 18, 1-12.
8. Emsley, P. & Cowtan, K. (2004). Acta Cryst. D60, 2126-2132.
9. Engh, R. A. & Huber, R. (1991). Acta Cryst. A47, 392-400.
10. Faus, I. (2000). Appl. Microbiol. Biotechnol. 53, 145-151.
11. Hekkelman, M. L., Te Beek, T. A., Pettifer, S. R., Thorne, D., Attwood, T. K. & Vriend, G. (2010). Nucleic Acids Res. 38, W719-W723.
12. Howard, E. I., Sanishvili, R., Cachau, R. E., Mitschler, A., Chevrier, B., Barth, P., Lamour, V., Van Zandt, M., Sibley, E., Bon, C., Moras, D., Schneider, T. R., Joachimiak, A. & Podjarny, A. (2004). Proteins, 55, 792-804.
13. Ide, N., Kaneko, R., Wada, R., Mehta, A., Tamaki, S., Tsuruta, T., Fujita, Y., Masuda, T. & Kitabatake, N. (2007). Biotechnol. Prog. 23, 1023-1030.
14. Ide, N., Masuda, T. & Kitabatake, N. (2007). Biochem. Biophys. Res. Commun. 363, 708-714.
15. Iyengar, R. B., Smits, P., van der Ouderaa, F., van der Wel, H., van Brouwershaven, J., Ravestein, P., Richters, G. & van Wassenaar, P. D. (1979). Eur. J. Biochem. 96, 193-204.
16. Kaneko, R. & Kitabatake, N. (1999). J. Agric. Food Chem. 47, 4950-4955.
17. Kaneko, R. & Kitabatake, N. (2001). Chem. Senses, 26, 167-177.
18. Kim, S.-H. & Weickmann, J. L. (1994). Thaumatin, edited by M. Witty & J. D. Higginbotham, pp. 135-149. Boca Raton: CRC Press.
19. Koiwa, H., Kato, H., Nakatsu, T., Oda, J., Yamada, Y. & Sato, F. (1999). J. Mol. Biol. 286, 1137-1145.
20. Laskowski, R. A., MacArthur, M. W., Moss, D. S. & Thornton, J. M. (1993). J. Appl. Cryst. 26, 283-291.
21. Lee, J. H., Weickmann, J. L., Koduri, R. K., Ghosh-Dastidar, P., Saito, K., Blair, L. C., Date, T., Lai, J. S., Hollenberg, S. M. & Kendall, R. L. (1988). Biochemistry, 27, 5101-5107.
22. Lombraña, M., Moralejo, F. J., Pinto, R. & Martín, J. F. (2004). Appl. Environ. Microbiol. 70, 5145-5152.
23. Masuda, T., Ide, N., Ohta, K. & Kitabatake, N. (2010). Food Sci. Technol. Res. 16, 585-592.
24. Masuda, T. & Kitabatake, N. (2006). J. Biosci. Bioeng. 49, 4937-4941.
25. Masuda, T., Tamaki, S., Kaneko, R., Wada, R., Fujita, Y., Mehta, A. & Kitabatake, N. (2004). Biotechnol. Bioeng. 85, 761-769.
26. Masuda, T., Ueno, Y. & Kitabatake, N. (2005). Protein Expr. Purif. 39, 35-42.
27. Matthews, B. W. (1968). J. Mol. Biol. 33, 491-497.
28. Ohta, K., Masuda, T., Ide, N. & Kitabatake, N. (2008). FEBS J. 275, 3644-3652.
29. Ohta, K., Masuda, T., Tani, F. & Kitabatake, N. (2011). Biochem. Biophys. Res. Commun. 406, 435-438.
30. Otwinowski, Z. & Minor, W. (1997). Methods Enzymol. 276, 307-326.
31. Sauter, C., Lorber, B. & Giegé, R. (2002). Proteins, 48, 146-150.
32. Sauter, C., Otálora, F., Gavira, J.-A., Vidal, O., Giegé, R. & García-Ruiz, J. M. (2001). Acta Cryst. D57, 1119-1126.
33. Schulze-Briese, C., Wagner, A., Tomizaki, T. & Oetiker, M. (2005). J. Synchrotron Rad. 12, 261-267.
34. Shamil, S. & Beynon, R. J. (1990). Chem. Senses, 15, 457-469.
35. Sheldrick, G. M. (2008). Acta Cryst. A64, 112-122.
36. Sherawat, M., Kaur, P., Perbandt, M., Betzel, C., Slusarchyk, W. A., Bisacchi, G. S., Chang, C., Jacobson, B. L., Einspahr, H. M. & Singh, T. P. (2007). Acta Cryst. D63, 500-507.
37. Teixeira, S. C. M., Blakeley, M. P., Leal, R. M. F., Gillespie, S. M., Mitchell, E. P. & Forsyth, V. T. (2010). Acta Cryst. D66, 1139-1143.
38. Teixeira, S. C. M., Blakeley, M. P., Leal, R. M. F., Mitchell, E. P. & Forsyth, V. T. (2008). Acta Cryst. F64, 378-381.
39. Temussi, P. A. (2002). FEBS Lett. 526, 1-4.
40. Temussi, P. A. (2006). Cell. Mol. Life Sci. 63, 1876-1888.
41. Vagin, A. & Teplyakov, A. (2010). Acta Cryst. D66, 22-25.
42. Van der Wel, H. & Bel, W. J. (1976). Chem. Senses, 2, 211-218.
43. Van der Wel, H. & Loeve, K. (1972). Eur. J. Biochem. 31, 221-225.
44. Verrips, C. T., Ledeboer, A. M., Edens, L., Klok, R. & Maat, J. (1982). Patent EP 0054330-A2.
45. Wang, J., Dauter, M., Alkire, R., Joachimiak, A. & Dauter, Z. (2007). Acta Cryst. D63, 1254-1268.
46. Weickmann, J. L., Blair, L. C. & Wilcox, G. L. (2004). Thaumatin, edited by M. Witty & J. D. Higginbotham, pp. 151-169. Boca Raton: CRC Press.
47. Winn, M. D. et al. (2011). Acta Cryst. D67, 235-242.