Panel of New Thermostable CYP116B Self-Sufficient Cytochrome P450 Monooxygenases that Catalyze C−H Activation with a Diverse Substrate Scope

ChemCatChem

Volumn 10, Issue 5, 2018, Pages 1042-1051

  Tavanti, Michele ^a   Porter, Joanne L ^a   Sabatini, Selina ^a   Turner, Nicholas J ^a   Flitsch, Sabine L ^a  

^a UNIVERSITY OF MANCHESTER   (United Kingdom)

Author keywords

biocatalysis; biotransformations; cytochrome P450 monooxygenase; C H activation; enzymes

Indexed keywords

BIOCATALYSTS; CHEMICAL ACTIVATION; REACTION INTERMEDIATES;

ACTIVITY PROFILING; BIOCATALYSIS; BIOTRANSFORMATIONS; CHIRAL INTERMEDIATES; CYTOCHROME P450 MONOOXYGENASES; MONOOXYGENASES; SUBSTRATE RANGE; THERMOPHILIC ORGANISMS;

ENZYMES;

EID: 85042677441     PISSN: 18673880     EISSN: 18673899     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/cctc.201701510     Document Type: Article

References (71)

1. R. Bernhardt, J. Biotechnol. 2006, 124, 128–145;
2. D. R. Nelson, Hum. Genomics 2009, 4, 59–65.
3. S. T. Jung, R. Lauchli, F. H. Arnold, Curr. Opin. Biotechnol. 2011, 22, 809–817;
4. R. Fasan, ACS Catal. 2012, 2, 647–666.
5. F. Hannemann, A. Bichet, K. M. Ewen, R. Bernhardt, Biochim. Biophys. Acta Gen. Subj. 2007, 1770, 330–344.
6. F. P. Guengerich, J. Biochem. Mol. Toxicol. 2007, 21, 163–168;
7. F. P. Guengerich, A. W. Munro, J. Biol. Chem. 2013, 288, 17065–17073;
8. E. M. Isin, F. P. Guengerich, Biochim. Biophys. Acta Gen. Subj. 2007, 1770, 314–329.
9. M. Hönig, P. Sondermann, N. J. Turner, E. M. Carreira, Angew. Chem. Int. Ed. 2017; 56, 8942–8973;
10. Angew. Chem. 2017, 129, 9068–9100;
11. B. M. Nestl, S. C. Hammer, B. A. Nebel, B. Hauer, Angew. Chem. Int. Ed. 2014, 53, 3070–3095;
12. Angew. Chem. 2014, 126, 3132–3158;
13. D. J. Pollard, J. M. Woodley, Trends Biotechnol. 2007, 25, 66–73;
14. J. L. Porter, R. A. Rusli, D. L. Ollis, ChemBioChem 2016, 17, 197–203;
15. N. J. Turner, E. O'Reilly, Nat. Chem. Biol. 2013, 9, 285–288.
16. H. M. Girvan, A. W. Munro, Curr. Opin. Chem. Biol. 2016, 31, 136–145.
17. R. Bernhardt, V. B. Urlacher, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2014, 98, 6185–6203;
18. E. O'Reilly, V. Köhler, S. L. Flitsch, N. J. Turner, Chem. Commun. 2011, 47, 2490–2501.
19. S. Goodwin, J. D. McPherson, W. R. McCombie, Nat. Rev. Genet. 2016, 17, 333–351.
20. B. Van den Burg, Curr. Opin. Microbiol. 2003, 6, 213–218.
21. J. A. Littlechild, Front. Bioeng. Biotechnol. 2015, 3, 161;
22. P. Turner, G. Mamo, E. N. Karlsson, Microb. Cell Fact. 2007, 6, 9;
23. C. Vieille, G. J. Zeikus, C. Vieille, Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2001, 65, 1–43.
24. J. D. Bloom, S. T. Labthavikul, C. R. Otey, F. H. Arnold, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2006, 103, 5869–5874;
25. N. Tokuriki, D. S. Tawfik, Curr. Opin. Struct. Biol. 2009, 19, 596–604;
26. N. Tokuriki, D. S. Tawfil, Science 2009, 324, 203–208.
27. L. S. Koo, R. A. Tschirret-Guth, W. E. Straub, P. Moenne-Loccoz, T. M. Loehr, P. R. O. De Montellano, J. Biol. Chem. 2000, 275, 14112–14123;
28. S.-Y. Park, K. Yamane, S.-i. Adachi, Y. Shiro, K. E. Weiss, S. A. Maves, S. G. Sligar, J. Inorg. Biochem. 2002, 91, 491–501;
29. A. V. Puchkaev, P. R. O. De Montellano, Arch. Biochem. Biophys. 2005, 434, 169–177.
30. Y. Oku, A. Ohtaki, S. Kamitori, N. Nakamura, M. Yohda, H. Ohno, Y. Kawarabayasi, J. Inorg. Biochem. 2004, 98, 1194–1199;
31. A. V. Puchkaev, T. Wakagi, P. R. O. de Montellano, J. Am. Chem. Soc. 2002, 124, 12682–12683.
32. A. Schallmey, G. Den Besten, I. G. P. Teune, R. F. Kembaren, D. B. Janssen, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2011, 89, 1475–1485.
33. R. K. Behera, S. Mazumdar, Int. J. Biol. Macromol. 2010, 46, 412–418;
34. J. K. Yano, F. Blasco, H. Li, R. D. Schmid, A. Henne, T. L. Poulos, J. Biol. Chem. 2003, 278, 608–616.
35. T. Mandai, S. Fujiwara, S. Imaoka, FEBS J. 2009, 276, 2416–2429.
36. A. W. Munro, D. G. Leys, K. J. McLean, K. R. Marshall, T. W. B. Ost, S. Daff, C. S. Miles, S. K. Chapman, D. A. Lysek, C. C. Moser, C. C. Page, P. L. Dutton, Trends Biochem. Sci. 2002, 27, 250–257.
37. G. A. Roberts, A. Celik, D. J. B. Hunter, T. W. B. Ost, J. H. White, S. K. Chapman, N. J. Turner, S. L. Flitsch, J. Biol. Chem. 2003, 278, 48914–48920;
38. G. A. Roberts, G. Grogan, A. Greter, S. L. Flitsch, N. J. Turner, J. Bacteriol. 2002, 184, 3898–3908.
39. A. Celik, G. A. Roberts, J. H. White, S. K. Chapman, N. J. Turner, S. L. Flitsch, Chem. Commun. 2006, 4492–4494;
40. E. O'Reilly, M. Corbett, S. Hussain, P. P. Kelly, D. Richardson, S. L. Flitsch, N. J. Turner, Catal. Sci. Technol. 2013, 3, 1490–1492.
41. J. M. Klenk, B. A. Nebel, J. L. Porter, J. K. Kulig, S. A. Hussain, S. M. Richter, M. Tavanti, N. J. Turner, M. A. Hayes, B. Hauer, S. L. Flitsch, Biotechnol. J. 2017, 12, 1600520.
42. D. J. B. Hunter, G. A. Roberts, T. W. B. Ost, J. H. White, S. Mueller, N. J. Turner, S. L. Flitsch, S. K. Chapman, FEBS Lett. 2005, 579, 2215–2220.
43. A. Eichler, Ł. Gricman, S. Herter, P. P. Kelly, N. J. Turner, J. Pleiss, S. L. Flitsch, ChemBioChem 2016, 17, 426–432;
44. P. P. Kelly, A. Eichler, S. Herter, D. C. Kranz, N. J. Turner, S. L. Flitsch, Beilstein J. Org. Chem. 2015, 11, 1713–1720;
45. J. K. Kulig, C. Spandolf, R. Hyde, A. C. Ruzzini, L. D. Eltis, G. Grönberg, M. A. Hayes, G. Grogan, Bioorg. Med. Chem. 2015, 23, 5603–5609.
46. K. J. McLean, M. Hans, B. Meijrink, W. B. van Scheppingen, A. Vollebregt, K. L. Tee, J.-M. van der Laan, D. Leys, A. W. Munro, M. A. van den Berg, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2015, 112, 2847–2852.
47. G. J. Baker, H. M. Girvan, S. Matthews, K. J. McLean, M. Golovanova, T. N. Waltham, S. E. J. Rigby, D. R. Nelson, R. T. Blankley, A. W. Munro, ACS Omega 2017, 2, 4705–4724.
48. A. W. Munro, J. G. Lindsay, J. R. Coggins, S. M. Kelly, N. C. Price, Biochim. Biophys. Acta Protein Struct. Mol. Enzymol. 1996, 1296, 127–137.
49. S. Eiben, H. Bartelmäs, V. B. Urlacher, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2007, 75, 1055–1061;
50. Y. Li, D. A. Drummond, A. M. Sawayama, C. D. Snow, J. D. Bloom, F. H. Arnold, Nat. Biotechnol. 2007, 25, 1051–1056.
51. T. Mandai, S. Fujiwara, S. Imaoka, Biochem. Biophys. Res. Commun. 2009, 384, 61–65.
52. K. L. Harris, R. E. S. Thomson, S. J. Strohmaier, Y. Gumulya, E. M. J. Gillam, Biochim. Biophys. Acta Proteins Proteomics 2018, 1866, 97–115.
53. C. R. Nishida, P. R. O. De Montellano, Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005, 338, 437–445.
54. R.-J. Li, J.-H. Xu, Y. yuecai, N. Wirth, J. Ren, B.-B. Zeng, H. Yu, New J. Chem. 2016, 40, 8928–8934.
55. L. Liu, R. D. Schmid, V. B. Urlacher, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2006, 72, 876–882;
56. D. Minerdi, S. J. Sadeghi, G. Di Nardo, F. Rua, S. Castrignanò, P. Allegra, G. Gilardi, Mol. Microbiol. 2015, 95, 539–554;
57. A. J. Warman, J. W. Robinson, D. Luciakova, A. D. Lawrence, K. R. Marshall, M. J. Warren, M. R. Cheesman, S. E. J. Rigby, A. W. Munro, K. J. McLean, FEBS J. 2012, 279, 1675–1693;
58. Y.-C. Yin, H.-L. Yu, Z.-J. Luan, R.-J. Li, P.-F. Ouyang, J. Liu, J.-H. Xu, ChemBioChem 2014, 15, 2443–2449.
59. C. von Bühler, P. Le-Huu, V. B. Urlacher, ChemBioChem 2013, 14, 2189–2198;
60. K. Zhang, S. El Damaty, R. Fasan, J. Am. Chem. Soc. 2011, 133, 3242–3245.
61. J. Brummund, M. Müller, T. Schmitges, I. Kaluzna, D. Mink, L. Hilterhaus, A. Liese, J. Biotechnol. 2016, 233, 143–150;
62. M. T. Lundemo, J. M. Woodley, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2015, 99, 2465–2483.
63. I. Kaluzna, T. Schmitges, H. Straatman, D. van Tegelen, M. Müller, M. Schürmann, D. Mink, Org. Process Res. Dev. 2016, 20, 814–819;
64. K. Zhang, B. M. Shafer, M. D. Demars II, H. A. Stern, R. Fasan, J. Am. Chem. Soc. 2012, 134, 18695–18704;
65. V. Tyagi, H. Alwaseem, K. M. O'Dwyer, J. Ponder, Q. Y. Li, C. T. Jordan, R. Fasan, Bioorg. Med. Chem. 2016, 24, 3876–3886;
66. P. Bracco, D. B. Janssen, A. Schallmey, Microb. Cell Fact. 2013, 12, 95.
67. V. R. Dodhia, A. Fantuzzi, G. Gilardi, J. Biol. Inorg. Chem. 2006, 11, 903–916.
68. M. J. Cryle, R. D. Espinoza, S. J. Smith, N. J. Matovic, J. J. De Voss, Chem. Commun. 2006, 2353–2355;
69. M. A. Noble, C. S. Miles, S. K. Chapman, D. A. Lysek, A. C. MacKay, G. A. Reid, R. P. Hanzlik, A. W. Munro, Biochem. J. 1999, 339, 371–379.
70. R. Fasan, M. M. Chen, N. C. Crook, F. H. Arnold, Angew. Chem. 2007, 119, 8566–8570.
71. T. Omura, R. Sato, J. Biol. Chem. 1964, 239, 2370–2378.