Isoxazole-based-scaffold inhibitors targeting cyclooxygenases (COXs)

ChemMedChem

Volumn 11, Issue 11, 2016, Pages 1172-1187

  Perrone, Maria Grazia ^a   Vitale, Paola ^a   Panella, Andrea ^a   Ferorelli, Savina ^a   Contino, Marialessandra ^a   Lavecchia, Antonio ^b   Scilimati, Antonio ^a  

^a UNIVERSITY OF BARI   (Italy)

^b UNIVERSITY OF NAPLES FEDERICO II   (Italy)

Author keywords

Cyclooxygenase; Decomposition analysis; Isoxazoles; Molecular docking; P glycoprotein

Indexed keywords

2 [3,4 BIS(4 METHOXYPHENYL)ISOXAZOL 5YL] 1 [6,7 DIMETHOXY 3,4 DIHYDROISOQUINOLIN 2 (1H) YL]ETHANONE; ACETYLSALICYLIC ACID; CYCLOOXYGENASE 1 INHIBITOR; CYCLOOXYGENASE 2 INHIBITOR; INDOMETACIN; ISOXAZOLE DERIVATIVE; MOFEZOLAC; MULTIDRUG RESISTANCE PROTEIN; N 9,2 [4 [2 [3 (5 CHLOROFURAN 2 YL) 4 PHENYLISOXAZOL 5 YL]ACETAMIDO] BUTYL CARBAMOYL]PHENYL 6 (ETHYLAMINO) 2,7 DIMETHYL 3H XANTHEN 3 YLIDENE] ETHANAMINIUM CHLORIDE; PROSTAGLANDIN SYNTHASE; RHODAMINE 6G; UNCLASSIFIED DRUG; 2 [3,4 BIS(4 METHOXYPHENYL)ISOXAZOL 5 YL] 1 [6,7 DIMETHOXY 3,4 DIHYDROISOQUINOLIN 2 (1H) YL]ETHANONE; 6,7 DIMETHOXY 1,2,3,4 TETRAHYDROISOQUINOLINE; CYCLOOXYGENASE 1; CYCLOOXYGENASE 2; ISOXAZOLE; N [9 [2 [4 [2 [3 (5 CHLOROFURAN 2 YL) 4 PHENYLISOXAZOL 5 YL]ACETAMIDO]BUTYL]CARBAMOYL]PHENYL 6 (ETHYLAMINO) 2,7 DIMETHYL 3H XANTHEN 3 YLIDENE]ETHANAMINIUM; PROSTAGLANDIN SYNTHASE INHIBITOR;

ANIMAL CELL; ARTICLE; DRUG SYNTHESIS; DRUG TARGETING; ENZYME ACTIVE SITE; ENZYME INHIBITION; MEMBRANE BINDING; MOLECULAR DOCKING; NONHUMAN; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN INTERACTION; ANIMAL; BINDING SITE; CACO-2 CELL LINE; CHEMISTRY; DOG; DRUG EFFECTS; DRUG SELECTIVITY; DRUG STRUCTURE; ENZYME ACTIVATION; ENZYME ACTIVITY; GENETICS; HUMAN; MDCK CELL LINE; METABOLISM; PERMEABILITY; STRUCTURE ACTIVITY RELATION; SYNTHESIS;

ANIMALS; BINDING SITES; CACO-2 CELLS; CATALYTIC DOMAIN; CYCLOOXYGENASE 1; CYCLOOXYGENASE 2; CYCLOOXYGENASE INHIBITORS; DOGS; ENZYME ACTIVATION; HUMANS; ISOXAZOLES; MADIN DARBY CANINE KIDNEY CELLS; MOLECULAR DOCKING SIMULATION; P-GLYCOPROTEIN; PERMEABILITY; STRUCTURE-ACTIVITY RELATIONSHIP;

EID: 85006224644     PISSN: 18607179     EISSN: 18607187     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/cmdc.201500439     Document Type: Article

References (48)

1. M. G. Perrone, A. Scilimati, L. Simone, P. Vitale, Curr. Med. Chem. 2010, 17, 3769-3805.
2. C. Yuan, R. S. Sidhu, D. V. Kuklev, Y. Kado, M. Wada, I. Song, W. L. Smith, J. Biol. Chem. 2009, 284, 10046-10055.
3. P. Vitale, M. G. Perrone, P. Malerba, A. Lavecchia, A. Scilimati, Eur. J. Med. Chem. 2014, 74, 606-618.
4. M. G. Perrone, P. Vitale, A. Panella, C. G. Fortuna, A. Scilimati, Eur. J. Med. Chem. 2015, 94, 252-264.
5. M. G. Perrone, P. Malerba, Md. J. Uddin, P. Vitale, A. Panella, B. C. Crews, C. K. Daniel, K. Ghebreselasie, M. Nickels, M. N. Tantawy, H. C. Manning, L. J. Marnett, A. Scilimati, Eur. J. Med. Chem. 2014, 80, 562-568.
6. S. H. Choi, S. Aid, L. Caracciolo, S. S. Minami, T. Niikura, Y. Matsuoka, R. S. Turner, M. P. Mattson, F. Bosetti, J. Neurochem. 2013, 124, 59-68.
7. R. Calvello, M. A. Panaro, M. L. Carbone, A. Cianciulli, M. G. Perrone, P. Vitale, P. Malerba, A. Scilimati, Pharmacol. Res. 2012, 65, 137-148.
8. N. A. Colabufo, F. Berardi, M. Cantore, M. Contino, C. Inglese, M. Niso, R. Perrone, J. Med. Chem. 2010, 53, 1883-1897.
9. P. Vitale, S. Tacconelli, M. G. Perrone, P. Malerba, L. Simone, A. Scilimati, A. Lavecchia, M. Dovizio, E. Marcantoni, A. Bruno, P. Patrignani, J. Med. Chem. 2013, 56, 4277-4299.
10. J. J. Prusakiewicz, A. S. Felts, B. S. Mackenzie, L. J. Marnett, Biochemistry 2004, 43, 15439-15445.
11. L. Di Nunno, P. Vitale, A. Scilimati, S. Tacconelli, P. Patrignani, J. Med. Chem. 2004, 47, 4881-4890.
12. M. Kajitani, M. Tanaka, Y.-I. Hagiwara, M. Yasumoto (Taiho Pharmaceutical Co. Ltd.), US Pat. No. US5142091, 1992.
13. N. A. Colabufo, F. Berardi, M. G. Perrone, E. Capparelli, M. Cantore, C. Inglese, R. Perrone, Curr. Top. Med. Chem. 2010, 10, 1703-1714.
14. K. McHugh, R. Callaghan, Multidrug Resistance: Biological and Pharmaceutical Advances in Antitumor Treatment (Ed.: N. A. Colabufo), Research Signpost, Kerala, India, 2008.
15. E. Capparelli, L. Zinzi, M. Cantore, M. Contino, M. G. Perrone, G. Luurtsema, F. Berardi, R. Perrone, N. A. Colabufo, J. Med. Chem. 2014, 57, 9983 -9994.
16. M. Contino, L. Zinzi, M. Cantore, M. G. Perrone, M. Leopoldo, F. Berardi, R. Perrone, N. A. Colabufo, Bioorg. Med. Chem. Lett. 2013, 23, 3728 -3731.
17. M. Arisawa, Y. Kasaya, T. Obata, T. Sasaki, T. Nakamura, T. Araki, K. Yamamoto, A. Sasaki, A. Yamano, M. Ito, H. Abe, Y. Ito, S. Shuto, J. Med. Chem. 2012, 55, 8152-8163.
18. A. Angelini, M. Iezzi, C. Di Febbo, C. Di Ilio, F. Cuccurullo, E. Porreca, Oncol. Rep. 2008, 20, 731-735.
19. M. G. Perrone, P. Vitale, P. Malerba, A. Altomare, R. Rizzi, A. Lavecchia, C. Di Giovanni, E. Novellino, A. Scilimati, ChemMedChem 2012, 7, 629-641.
20. M. G. Perrone, D. Lofrumento, P. Vitale, F. De Nuccio, V. La Pesa, A. Panella, R. Calvello, A. Cianciulli, M. A. Panaro, A. Scilimati, Pharmacology 2015, 95, 22-28.
21. Md. J. Uddin, B. C. Crews, K. Ghebreselasie, L. J. Marnett, Bioconjugate Chem. 2013, 24, 712-723.
22. Md. J. Uddin, B. C. Crews, A. L. Blobaum, P. J. Kingsley, D. L. Gorden, J. O. McIntyre, M. L. Matrisian, K. Subbaramaiah, A. J. Dannenberg, D. W. Piston, L. J. Marnett, Cancer Res. 2010, 70, 3618-3627.
23. M. A. Cinelli, B. Cordero, T. S. Dexheimer, Y. Pommier, M. Cushman, Bioorg. Med. Chem. 2009, 17, 7145-7155.
24. L. Huang, F.-p. Hou, P. Xi, D. Bai, M. Xu, Z. Li, G. Xie, Y. Shi, H. Liu, Z. Zeng, J. Inorg. Biochem. 2011, 105, 800-805.
25. I. Carlescu, H. M. I. Osborn, J. Desbrieres, D. Scutaru, M. Popa, Carbohydr. Res. 2010, 345, 33-40.
26. R. G. Kurumbail, A. M. Stevens, J. K. Gierse, J. J. McDonald, R. A. Stegeman, J. Y. Pak, D. Gildehaus, J. M. Miyashiro, T. D. Penning, K. Seibert, P. C. Isakson, W. C. Stallings, Nature 1996, 384, 644-648.
27. C. A. Harman, M. V. Turman, K. R. Kozak, L. J. Marnett, W. L. Smith, R. M. Garavito, J. Biol. Chem. 2007, 282, 28096-28105.
28. GOLD version 5.2.2, CCDC Software Ltd., Cambridge (UK), 2008.
29. G. Jones, P. Willett, R. C. Glen, A. R. Leach, R. Taylor, J. Mol. Biol. 1997, 267, 727-748.
30. M. L. Verdonk, J. C. Cole, M. J. Hartshorn, C. W. Murray, R. D. Taylor, Proteins Struct. Funct. Genet. 2003, 52, 609-623.
31. N. Micale, R. Ettari, A. Lavecchia, C. Di Giovanni, K. Scarbaci, V. Troiano, S. Grasso, E. Novellino, T. Schirmeister, M. Zappal., Eur. J. Med. Chem. 2013, 64, 23-34.
32. G. Fracchiolla, A. Laghezza, L. Piemontese, P. Tortorella, F. Mazza, R. Montanari, G. Pochetti, A. Lavecchia, E. Novellino, S. Pierno, D. Conte Camerino, F. Loiodice, J. Med. Chem. 2009, 52, 6382-6393.
33. L. Porcelli, F. Gilardi, A. Laghezza, L. Piemontese, N. Mitro, A. Azzariti, F. Altieri, L. Cervoni, G. Fracchiolla, M. Giudici, U. Guerrini, A. Lavecchia, R. Montanari, C. Di Giovanni, A. Paradiso, G. Pochetti, G. M. Simone, P. Tortorella, M. Crestani, F. Loiodice, J. Med. Chem. 2012, 55, 37-54
34. G. Fracchiolla, M. Giudici, U. Guerrini, A. Lavecchia, R. Montanari, C. Di Giovanni, A. Paradiso, G. Pochetti, G. M. Simone, P. Tortorella, M. Crestani, F. Loiodice, J. Med. Chem. 2012, 55, 37-54.
35. K. Scarbaci, V. Troiano, N. Micale, R. Ettari, C. Di Giovanni, C. Cerchia, S. Grasso, E. Novellino, T. Schirmeister, A. Lavecchia, M. Zappal., Eur. J. Med. Chem. 2014, 76, 1-9.
36. A. J. Vecchio, D. M. Simmons, M. G. Malkowski, J. Biol. Chem. 2010, 285, 22152-22163.
37. K. Gupta, B. S. Selinsky, C. J. Kaub, A. K. Katz, P. J. Loll, J. Mol. Biol. 2004, 335, 503-518.
38. E. D. Thuresson, K. M. Lakkides, C. J. Rieke, Y. Sun, B. A. Wingerd, R. Micielli, A. M. Mulichak, M. G. Malkowski, R. M. Garavito, W. L. Smith, J. Biol. Chem. 2001, 276, 10347-10357.
39. O. Llorens, J. J. Perez, A. Palomer, D. Mauleon, Bioorg. Med. Chem. Lett. 1999, 9, 2779.
40. B. Feng, J. B. Mills, R. E. Davidson, R. J. Mireles, J. S. Janiszewski, M. D. Troutman, S. M. de Morais, Drug Metab. Dispos. 2008, 36, 268-275.
41. J. W. Polli, S. A. Wring, J. E. Humphreys, L. Huang, J. B. Morgan, L. O. Webster, C. S. Serabjit-Singh, J. Pharmacol. Exp. Ther. 2001, 299, 620 -628.
42. T. Y. Shen, L. R. Ellis, T. B. Windholz, A. R. Matzuk, A. Rosegay, S. Lucas, B. E. Witzel, C. H. Stammer, A. N. Wilson, F. W. Holly, J. D. Willett, L. H. Sarett, W. J. Holtz, J. Am. Chem. Soc. 1963, 85, 488-489.
43. Molecular Operating Environment (MOE) version 2013.08, Chemical Computing Group Inc., 1010 Sherbooke St. West, Suite #910, Montreal, QC, H3A 2R7 (Canada), 2012.
44. C. C. Huang, G. S. Couch, E. F. Pettersen, T. E. Ferrin, Pac. Symp. Biocomput. 1996, 724, http://www.cgl.ucsf.edu/chimera.
45. W. L. DeLano, The PyMOL Molecular Graphics System, DeLano Scientific LLC, San Carlos, CA (USA), http://www.pymol.org/.
46. Y. J. Pak, S. Wang, J. Phys. Chem. B 2000, 104, 354-359.
47. S. C. Lovell, J. M. Word, J. S. Richardson, D. C. Richardson, Proteins Struct. Funct. Bioinf. 2000, 40, 389-408.
48. Prism version 3.0 for Windows, GraphPad Software Inc., San Diego, CA (USA), 1998.