Biochemical and structural characterisation of the second oxidative crosslinking step during the biosynthesis of the glycopeptide antibiotic A47934

Beilstein Journal of Organic Chemistry

Volumn 12, Issue , 2016, Pages 2849-2864

  Ulrich, Veronika ^a   Brieke, Clara ^a   Cryle, Max J ^a,b  

^a MAX PLANCK INSTITUTE FOR MEDICAL RESEARCH   (Germany)

^b MONASH UNIVERSITY   (Australia)

Author keywords

Crystal structure; Cytochrome P450; Glycopeptide antibiotic; Peptide; Phenolic coupling

Indexed keywords

EID: 85008196922     PISSN: None     EISSN: 18605397     Source Type: Journal    
DOI: 10.3762/bjoc.12.284     Document Type: Article

References (65)

1. Yim, G.; Thaker, M. N.; Koteva, K.; Wright, G. J. Antibiot. 2014, 67, 31-41. doi:10.1038/ja.2013.117
2. Butler, M. S.; Hansford, K. A.; Blaskovich, M. A. T.; Halai, R.; Cooper, M. A. J. Antibiot. 2014, 67, 631-644. doi:10.1038/ja.2014.111
3. Al Toma, R. S.; Brieke, C.; Cryle, M. J.; Süssmuth, R. D. Nat. Prod. Rep. 2015, 32, 1207-1235. doi:10.1039/C5NP00025D
4. Peschke, M.; Gonsior, M.; Süssmuth, R. D.; Cryle, M. J. Curr. Opin. Struct. Biol. 2016, 41, 46-53. doi:10.1016/j.sbi.2016.05.018
5. Kittilä, T.; Mollo, A.; Charkoudian, L. K.; Cryle, M. J. Angew. Chem., Int. Ed. 2016, 55, 9834-9840. doi:10.1002/anie.201602614
6. Hur, G. H.; Vickery, C. R.; Burkart, M. D. Nat. Prod. Rep. 2012, 29, 1074-1098. doi:10.1039/c2np20025b
7. Cryle, M. J. Metallomics 2011, 3, 323-326. doi:10.1039/c0mt00081g
8. Cryle, M. J.; Stok, J. E.; De Voss, J. J. Aust. J. Chem. 2003, 56, 749-762. doi:10.1071/CH03040
9. Cryle, M. J.; Brieke, C.; Haslinger, K. Amino Acids, Pept., Proteins 2014, 38, 1-36. doi:10.1039/9781849737081-00001
10. Yim, G.; Wang, W.; Thaker, M. N.; Tan, S.; Wright, G. D. ACS Infect. Dis. 2016, 2, 642-650. doi:10.1021/acsinfecdis.6b00105
11. Yushchuk, O.; Ostash, B.; Pham, T. H.; Luzhetskyy, A.; Fedorenko, V.; Truman, A. W.; Horbal, L. ACS Chem. Biol. 2016, 11, 2254-2264. doi:10.1021/acschembio.6b00018
12. Ulrich, V.; Peschke, M.; Brieke, C.; Cryle, M. J. Mol. BioSyst. 2016, 12, 2992-3004. doi:10.1039/C6MB00373G
13. Peschke, M.; Haslinger, K.; Brieke, C.; Reinstein, J.; Cryle, M. J. Am. Chem. Soc. 2016, 138, 6746-6753. doi:10.1021/jacs.6b00307
14. Haslinger, K.; Cryle, M. FEBS Lett. 2016, 590, 571-581. doi:10.1002/1873-3468.12081
15. Brieke, C.; Kratzig, V.; Peschke, M.; Cryle, M. J. Facile Synthetic Access to Glycopeptide Antibiotic Precursor Peptides for the Investigation of Cytochrome P450 Action in Glycopeptide Antibiotic Biosynthesis. In Nonribosomal Peptide and Polyketide Biosynthesis: Methods and Protocols; Evans, S. B., Ed.; Springer New York: New York, NY, 2016; pp 85-102. doi:10.1007/978-1-4939-3375-4-6
16. Haslinger, K.; Peschke, M.; Brieke, C.; Maximowitsch, E.; Cryle, M. J. Nature 2015, 521, 105-109. doi:10.1038/nature14141
17. Brieke, C.; Peschke, M.; Haslinger, K.; Cryle, M. J. Angew. Chem., Int. Ed. 2015, 54, 15715-15719. doi:10.1002/anie.201507533
18. Brieke, C.; Kratzig, V.; Haslinger, K.; Winkler, A.; Cryle, M. J. Org. Biomol. Chem. 2015, 13, 2012-2021. doi:10.1039/C4OB02452D
19. Haslinger, K.; Maximowitsch, E.; Brieke, C.; Koch, A.; Cryle, M. J. ChemBioChem 2014, 15, 2719-2728. doi:10.1002/cbic.201402441
20. Schmartz, P. C.; Wölfel, K.; Zerbe, K.; Gad, E.; El Tamany, E. S.; Ibrahim, H. K.; Abou-Hadeed, K.; Robinson, J. A. Angew. Chem., Int. Ed. 2012, 51, 11468-11472. doi:10.1002/anie.201204458
21. Li, Z.; Rupasinghe, S. G.; Schuler, M. A.; Nair, S. K. Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 2011, 79, 1728-1738. doi:10.1002/prot.22996
22. Cryle, M. J.; Staaden, J.; Schlichting, I. Arch. Biochem. Biophys. 2011, 507, 163-173. doi:10.1016/j.abb.2010.10.017
23. Woithe, K.; Geib, N.; Meyer, O.; Wörtz, T.; Zerbe, K.; Robinson, J. A. Org. Biomol. Chem. 2008, 6, 2861-2867. doi:10.1039/b805956j
24. Geib, N.; Woithe, K.; Zerbe, K.; Li, D. B.; Robinson, J. A. Bioorg. Med. Chem. Lett. 2008, 18, 3081-3084. doi:10.1016/j.bmcl.2007.11.093
25. Woithe, K.; Geib, N.; Zerbe, K.; Li, D. B.; Heck, M.; Fournier-Rousset, S.; Meyer, O.; Vitali, F.; Matoba, N.; Abou-Hadeed, K.; Robinson, J. A. J. Am. Chem. Soc. 2007, 129, 6887-6895. doi:10.1021/ja071038f
26. Zerbe, K.; Woithe, K.; Li, D. B.; Vitali, F.; Bigler, L.; Robinson, J. A. Angew. Chem., Int. Ed. 2004, 43, 6709-6713. doi:10.1002/anie.200461278
27. Hadatsch, B.; Butz, D.; Schmiederer, T.; Steudle, J.; Wohlleben, W.; Süssmuth, R.; Stegmann, E. Chem. Biol. 2007, 14, 1078-1089. doi:10.1016/j.chembiol.2007.08.014
28. Stegmann, E.; Pelzer, S.; Bischoff, D.; Puk, O.; Stockert, S.; Butz, D.; Zerbe, K.; Robinson, J.; Süssmuth, R. D.; Wohlleben, W. J. Biotechnol. 2006, 124, 640-653. doi:10.1016/j.jbiotec.2006.04.009
29. Bischoff, D.; Bister, B.; Bertazzo, M.; Pfeifer, V.; Stegmann, E.; Nicholson, G. J.; Keller, S.; Pelzer, S.; Wohlleben, W.; Süssmuth, R. D. ChemBioChem 2005, 6, 267-272. doi:10.1002/cbic.200400328
30. Bischoff, D.; Pelzer, S.; Höltzel, A.; Nicholson, G. J.; Stockert, S.; Wohlleben, W.; Jung, G.; Süssmuth, R. D. Angew. Chem., Int. Ed. 2001, 40, 1693-1696. doi:10.1002/1521-3773(20010504)40:9〈1693::AID-ANIE16930〉3.0.CO;2-8
31. Bischoff, D.; Pelzer, S.; Bister, B.; Nicholson, G. J.; Stockert, S.; Schirle, M.; Wohlleben, W.; Jung, G.; Süssmuth, R. D. Angew. Chem., Int. Ed. 2001, 40, 4688-4691. doi:10.1002/1521-3773(20011217)40:24〈4688::AID-ANIE4688〉3.0.CO;2-M
32. Süssmuth, R. D.; Pelzer, S.; Nicholson, G.; Walk, T.; Wohlleben, W.; Jung, G. Angew. Chem., Int. Ed. 1999, 38, 1976-1979. doi:10.1002/(SICI)1521-3773(19990712)38:13/14〈1976::AID-ANIE1976〉3.0.CO;2-3
33. Pootoolal, J.; Thomas, M. G.; Marshall, C. G.; Neu, J. M.; Hubbard, B. K.; Walsh, C. T.; Wright, G. D. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2002, 99, 8962-8967. doi:10.1073/pnas.102285099
34. Ortiz de Montellano, P. R. Cytochrome P450 Structure, Mechanism and Biochemistry; Springer, 2015; pp 912 ff.
35. Munro, A. W.; Girvan, H. M.; Mason, A. E.; Dunford, A. J.; McLean, K. J. Trends Biochem. Sci. 2013, 38, 140-150. doi:10.1016/j.tibs.2012.11.006
36. Brieke, C.; Cryle, M. J. Org. Lett. 2014, 16, 2454-2457. doi:10.1021/ol500840f
37. Sunbul, M.; Marshall, N. J.; Zou, Y.; Zhang, K.; Yin, J. J. Mol. Biol. 2009, 387, 883-898. doi:10.1016/j.jmb.2009.02.010
38. Bell, S. G.; Xu, F.; Johnson, E. O. D.; Forward, I. M.; Bartlam, M.; Rao, Z.; Wong, L.-L. J. Biol. Inorg. Chem. 2010, 15, 315-328. doi:10.1007/s00775-009-0604-7
39. Thaker, M. N.; Wang, W.; Spanogiannopoulos, P.; Waglechner, N.; King, A. M.; Medina, R.; Wright, G. D. Nat. Biotechnol. 2013, 31, 922-927. doi:10.1038/nbt.2685
40. Pylypenko, O.; Vitali, F.; Zerbe, K.; Robinson, J. A.; Schlichting, I. J. Biol. Chem. 2003, 278, 46727-46733. doi:10.1074/jbc.M306486200
41. Zerbe, K.; Pylypenko, O.; Vitali, F.; Zhang, W.; Rouset, S.; Heck, M.; Vrijbloed, J. W.; Bischoff, D.; Bister, B.; Süssmuth, R. D.; Pelzer, S.; Wohlleben, W.; Robinson, J. A.; Schlichting, I. J. Biol. Chem. 2002, 277, 47476-47485. doi:10.1074/jbc.M206342200
42. McLean, K. J.; Hans, M.; Meijrink, B.; van Scheppingen, W. B.; Vollebregt, A.; Tee, K. L.; van der Laan, J.-M.; Leys, D.; Munro, A. W.; van den Berg, M. A. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2015, 112, 2847-2852. doi:10.1073/pnas.1419028112
43. Montemiglio, L. C.; Parisi, G.; Scaglione, A.; Sciara, G.; Savino, C.; Vallone, B. Biochim. Biophys. Acta 2016, 1860, 465-475. doi:10.1016/j.bbagen.2015.10.009
44. Li, S.; Tietz, D. R.; Rutaganira, F. U.; Kells, P. M.; Anzai, Y.; Kato, F.; Pochapsky, T. C.; Sherman, D. H.; Podust, L. M. J. Biol. Chem. 2012, 287, 37880-37890. doi:10.1074/jbc.M112.410340
45. Xu, L.-H.; Fushinobu, S.; Ikeda, H.; Wakagi, T.; Shoun, H. J. Bacteriol. 2009, 191, 1211-1219. doi:10.1128/JB.01276-08
46. Cryle, M. J. Biochem. Soc. Trans. 2010, 38, 934-939. doi:10.1042/BST0380934
47. Cryle, M. J.; Schlichting, I. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2008, 105, 15696-15701. doi:10.1073/pnas.0805983105
48. Cryle, M. J.; De Voss, J. J. Chem. Commun. 2004, 86-87. doi:10.1039/B311652B
49. Haslinger, K.; Brieke, C.; Uhlmann, S.; Sieverling, L.; Süssmuth, R. D.; Cryle, M. J. Angew. Chem., Int. Ed. 2014, 53, 8518-8522. doi:10.1002/anie.201404977
50. Uhlmann, S.; Süssmuth, R. D.; Cryle, M. J. ACS Chem. Biol. 2013, 8, 2586-2596. doi:10.1021/cb400555e
51. Cryle, M. J.; Meinhart, A.; Schlichting, I. J. Biol. Chem. 2010, 285, 24562-24574. doi:10.1074/jbc.M110.131904
52. Kabsch, W. Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 2010, 66, 125-132. doi:10.1107/S0907444909047337
53. McCoy, A. J.; Grosse-Kunstleve, R. W.; Adams, P. D.; Winn, M. D.; Storoni, L. C.; Read, R. J. J. Appl. Crystallogr. 2007, 40, 658-674. doi:10.1107/S0021889807021206
54. Emsley, P.; Lohkamp, B.; Scott, W. G.; Cowtan, K. Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 2010, 66, 486-501. doi:10.1107/S0907444910007493
55. Murshudov, G. N.; Vagin, A. A.; Dodson, E. J. Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 1997, 53, 240-255. doi:10.1107/S0907444996012255
56. Winn, M. D.; Isupov, M. N.; Murshudov, G. N. Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 2001, 57, 122-133. doi:10.1107/S0907444900014736
57. Brünger, A. T.; Adams, P. D.; Clore, G. M.; DeLano, W. L.; Gros, P.; Grosse-Kunstleve, R. W.; Jiang, J.-S.; Kuszewski, J.; Nilges, M.; Pannu, N. S.; Read, R. J.; Rice, L. M.; Simonson, T.; Warren, G. L. Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 1998, 54, 905-921. doi:10.1107/S0907444998003254
58. Brunger, A. T. Nat. Protoc. 2007, 2, 2728-2733. doi:10.1038/nprot.2007.406
59. Painter, J.; Merritt, E. A. J. Appl. Crystallogr. 2006, 39, 109-111. doi:10.1107/S0021889805038987
60. Painter, J.; Merritt, E. A. Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 2006, 62, 439-450. doi:10.1107/S0907444906005270
61. Chen, V. B.; Arendall, W. B., III; Headd, J. J.; Keedy, D. A.; Immormino, R. M.; Kapral, G. J.; Murray, L. W.; Richardson, J. S.; Richardson, D. C. Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 2010, 66, 12-21. doi:10.1107/S0907444909042073
62. Laskowski, R. A.; MacArthur, M. W.; Moss, D. S.; Thornton, J. M. J. Appl. Crystallogr. 1993, 26, 283-291. doi:10.1107/S0021889892009944
63. Krissinel, E.; Henrick, K. Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 2004, 60, 2256-2268. doi:10.1107/S0907444904026460
64. Holm, L.; Rosenström, P. Nucleic Acids Res. 2010, 38 (Suppl. 2), W545-W549. doi:10.1093/nar/gkq366
65. The PyMOL Molecular Graphics System, 1.8; Schrödinger, LLC.