A caspase cleaved form of tau is preferentially degraded through the autophagy pathway

Journal of Biological Chemistry

Volumn 285, Issue 29, 2010, Pages 21978-21987

  Dolan, Philip J ^a,b   Johnson, Gail V W ^a,b  

^a UNIVERSITY OF ALABAMA AT BIRMINGHAM   (United States)

^b UNIVERSITY OF ROCHESTER   (United States)

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ALZHEIMER DISEASE; AUTOPHAGY; C TERMINUS; CASPASES; DIFFERENT MECHANISMS; IN-SITU; IN-VITRO ASSAYS; MICROTUBULE ASSOCIATED PROTEIN; NEUROFIBRILLARY TANGLES; NEURONAL FUNCTION; PHARMACOLOGICAL INHIBITION; PROTEASOMES; THERAPEUTIC STRATEGY; UBIQUITYLATION;

DEGRADATION; STRATEGIC PLANNING;

PROTEINS;

CASPASE; HEAT SHOCK PROTEIN 70; PROTEASOME; TAU PROTEIN; TETRACYCLINE;

ANIMAL CELL; ARTICLE; AUTOPHAGY; CARBOXY TERMINAL SEQUENCE; CONTROLLED STUDY; ENZYME BINDING; MOUSE; NONHUMAN; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN DEGRADATION; PROTEIN EXPRESSION; PROTEIN INTERACTION; UBIQUITINATION;

ANIMALS; AUTOPHAGY; CASPASES; CELL LINE; HUMANS; MICE; MUTANT PROTEINS; OLIGOPEPTIDES; PHENOTYPE; PROTEASOME ENDOPEPTIDASE COMPLEX; PROTEIN BINDING; PROTEIN PROCESSING, POST-TRANSLATIONAL; SIGNAL TRANSDUCTION; TAU PROTEINS; UBIQUITIN-PROTEIN LIGASES; UBIQUITINATION;

EID: 77954571538     PISSN: 00219258     EISSN: 1083351X     Source Type: Journal    
DOI: 10.1074/jbc.M110.110940     Document Type: Article

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