Ranking Power of the SQM/COSMO Scoring Function on Carbonic Anhydrase II–Inhibitor Complexes

ChemPhysChem

Volumn 19, Issue 7, 2018, Pages 873-879

  Pecina, Adam ^a   Brynda, Jiří ^a,b   Vrzal, Lukáš ^a   Gnanasekaran, Ramachandran ^a,d   Hořejší, Magdalena ^b   Eyrilmez, Saltuk M ^a,c   Řezáč, Jan ^a   Lepšík, Martin ^a   Řezáčová, Pavlína ^a,b   Hobza, Pavel ^a,c   Majer, Pavel ^a   Veverka, Václav ^a   Fanfrlík, Jindřich ^a  

^a INSTITUTE OF ORGANIC CHEMISTRY AND BIOCHEMISTRY   (Czech Republic)

^b INSTITUTE OF MOLECULAR GENETICS   (Czech Republic)

^c PALACKÝ UNIVERSITY   (Czech Republic)

^d PONDICHERRY UNIVERSITY   (India)

Author keywords

binding affinities; crystallography; lead optimization; quantum mechanics; scoring function

Indexed keywords

CARBONATE DEHYDRATASE II; CARBONATE DEHYDRATASE INHIBITOR; LIGAND; PROTEIN BINDING; SULFONAMIDE;

CHEMICAL MODEL; CHEMISTRY; DRUG DESIGN; METABOLISM; MOLECULAR DOCKING; QUANTUM THEORY;

CARBONIC ANHYDRASE II; CARBONIC ANHYDRASE INHIBITORS; DRUG DESIGN; LIGANDS; MODELS, CHEMICAL; MOLECULAR DOCKING SIMULATION; PROTEIN BINDING; QUANTUM THEORY; SULFONAMIDES;

EID: 85042127714     PISSN: 14394235     EISSN: 14397641     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/cphc.201701104     Document Type: Article

References (60)

1. J. J. Irwin, B. K. Shoichet, J. Med. Chem. 2016, 59, 4103–4120.
2. U. Ryde, P. Söderhjelm, Chem. Rev. 2016, 116, 5520–5566.
3. L. Berg, B. K. Mishra, C. D. Andersson, F. Ekström, A. Linusson, Chem. Eur. J. 2016, 22, 2672–2681.
4. K. Raha, K. M. Merz, Jr., J. Med. Chem. 2005, 48, 4558–4575.
5. P. Chaskar, V. Zoete, U. F. Rohrig, J. Chem. Inf. Model. 2014, 54, 3137–3152.
6. A. Pecina, R. Meier, J. Fanfrlik, M. Lepsik, J. Rezac, P. Hobza, C. Baldauf, Chem. Commun. 2016, 52, 3312–3315.
7. A. Pecina, S. Haldar, J. Fanfrlik, R. Meier, J. Řezáč, M. Lepsik, P. Hobza, J. Chem. Inf. Model. 2017, 57, 127–132.
8. P. Chaskar, V. Zoete, U. F. Röhrig, J. Chem. Inf. Model. 2017, 57, 73–84.
9. A. Cousido-Siah, F. X. Ruiz, J. Fanfrlík, J. Geménez-Dejoz, A. Mitschler, M. Kamlar, J. Veselý, H. Ajani, X. Perés, J. Farrés, P. Hobza, A. D. Podjarny, ACS Chem. Biol. 2016, 11, 2693–2705.
10. J. Fanfrlik, P. S. Brahmkshatriya, J. Rezac, A. Jilkova, M. Horn, M. Mares, P. Hobza, M. Lepsik, J. Phys. Chem. B 2013, 117, 14973–14982.
11. J. J. P. Stewart, J.Mol. Model. 2007, 13, 1173–1213.
12. J. Rezac, P. Hobza, Chem. Rev. 2016, 116, 5038–5071.
13. J. Fanfrlik, A. K. Bronowska, J. Rezac, O. Prenosil, J. Konvalinka, P. Hobza, J. Phys. Chem. B 2010, 114, 12666–12678.
14. M. Lepsik, J. Rezac, M. Kolar, A. Pecina, P. Hobza, J. Fanfrlik, ChemPlusChem 2013, 78, 921–931.
15. M. Hylsová, B. Carbain, J. Fanfrlík, L. Musilová, S. Haldar, C. Köprülüoğlu, H. Ajani, P. S. Brahmkshatriya, R. Jorda, V. Kryštof, P. Hobza, A. Echalier, K. Paruch, M. Lepšík, Eur. J. Med. Chem. 2017, 126, 1118–1128.
16. H. Ajani, A. Pecina, S. M. Eyrilmez, J. Fanfrlik, S. Haldar, J. Rezac, P. Hobza, M. Lepsik, ACS Omega 2017, 2, 4022–4029.
17. E. Yuriev, M. Agostino, P. A. Ramsland, J. Mol. Recognit. 2011, 24, 149–164.
18. A. V. Sulimov, D. C. Kutov, E. V. Katkova, V. B. Sulimov, Adv. in Bioinformatics 2017, 7167691.
19. O. Korb, T. Stutzle, T. E. Exner, J. Chem. Inf. Model. 2009, 49, 84–96.
20. G. Jones, P. R. Willett, C. Glen, A. R. Leach, R. Taylor, J. Mol. Biol. 1997, 267, 727–748.
21. M. D. Eldridge, C. W. Murray, T. R. Auton, G. V. Paolini, R. P. Mee, J. Comput. Aided Mol. Des. 1997, 11, 425–445.
22. W. T. M. Mooij, M. L. Verdonk, Proteins 2005, 61, 272–287.
23. P. T. Lang, S. R. Brozell, S. Mukherjee, E. F. Pettersen, E. C. Meng, V. Thomas, R. C. Rizzo, D. A. Case, T. L. James, I. D. Kuntz, RNA 2009, 15, 1219–1230.
24. G. M. Morris, J. Comput. Chem. 2009, 30, 2785–2791.
25. O. Trott, A. J. Olson, J. Comput. Chem. 2010, 31, 455–461.
26. D. Santos-Martins, S. Forli, M. J. Ramos, A. J. Olson, J. Chem. Inf. Model. 2014, 54, 2371–2379.
27. Y. Duan, C. Wu, S. Chowdhury, M. C. Lee, G. Xiong, W. Zhang, R. Yang, P. Cieplak, R. Luo, T. Lee, J. Comput. Chem. 2003, 24, 1999–2012.
28. J. Brynda, P. Mader, V. Šícha, M. Fábry, K. Poncová, M. Bakardiev, B. Grüner, P. Cígler, P. Řezáčová, Angew. Chem. Int. Ed. 2013, 52, 13760–13763;
29. Angew. Chem. 2013, 125, 14005–14008.
30. V. M. Krishnamurthy, G. K. Kaufman, A. R. Urbach, I. Gitlin, K. L. Gudiksen, D. B. Weibel, G. M. Whitesides, Chem. Rev. 2008, 108, 946–1051.
31. C. T. Supuran, Nat. Rev. Drug. Discovery 2008, 7, 168–181.
32. J. J. Irwin, T. Sterling, M. M. Mysinger, E. S. Bolstad, R. G. Coleman, J. Chem. Inf. Model. 2012, 52, 1757–1768.
33. R. G. Khalifah, J. Biol. Chem. 1971, 246, 2561–2573.
34. D. A. Pearlman, P. S. Charifson, J. Med. Chem. 2001, 44, 3417–3423.
35. S. G. Krimmer, J. Cramer, M. Betz, V. Fridh, R. Karlsson, A. Heine, G. Klebe, J. Med. Chem. 2016, 59, 10530–10548.
36. M. A. Pinard, C. D. Boone, B. D. Rife, C. T. Supuran, R. McKenna, Bioorg. Med. Chem. 2013, 21, 7210–7215.
37. U. Mueller, N. Darowski, M. R. Fuchs, R. Förster, M. Hellmig, K. S. Paithankar, S. Pühringer, M. Steffien, G. Zocher, M. S. Weiss, J. Synchrotron Radiat. 2012, 19, 442–449.
38. W. Kabsch, Acta Crystallogr. Sect. D 2010, 66, 125–132.
39. W. Kabsch, Acta Crystallogr. Sect. D 2010, 66, 133–144.
40. P. Mader, J. Brynda, R. Gitto, S. Agnello, P. Pachl, C. T. Supuran, A. Chimirri, P. Rezacova, J. Med. Chem. 2011, 54, 2522–2526.
41. R. Ahlrichs, M. Bar, M. Haser, H. Horn, C. Kolmel, Chem. Phys. Lett. 1989, 162, 165–169.
42. P. Jurečka, J. Černý, P. Hobza, D. Salahub, J. Comput. Chem. 2007, 28, 555–569.
43. M. Winn, C. C. Ballard, K. D. Cowtan, E. J. Dodson, P. Emsley, P. R. Evans, R. M. Keegan, E. B. Krissinel, A. G. W. Leslie, A. McCoy, S. J. McNicholas, G. N. Murshudov, N. S. Pannu, E. A. Potterton, H. R. Powell, R. J. Read, A. Vagin, K. S. Wilson, Acta. Cryst. D 2011, 67, 235–242.
44. P. Emsley, B. Lohkamp, W. Scott, K. Cowtan, Acta Crystallogr. Sect. D 2010, 66, 486–501.
45. A. A. Vagin, R. S. Steiner, A. A. Lebedev, L. Potterton, S. McNicholas, F. Long, G. N. Murshudov, Acta Crystallogr. Sect. D 2004, 60, 2184–2195.
46. V. B. Chen, W. B. Arendall, J. J. Headd, D. A. Keedy, R. M. Immormino, G. J. Kapral, L. W. Murray, J. S. Richardson, D. C. Richardson, Acta Crys. D 2010, 66, 12–21.
47. SchrödingerLLC. The PyMOL Molecular Graphics System 2010, version 1.3r1.
48. J. M. Word, S. C. Lovell, J. S. Richardson, D. C. Richardson, J. Mol. Biol. 1999, 285, 1735–1747.
49. C. E. A. F. Schafmeister, W. S. Ross, V. Romanovski, V., LeaP, University of California, San Francisco, 1995.
50. D. A. Case, T. A. Darden, T. E. Cheatham, C. L. Simmerling III, J. Wang, R. E. Duke, R. Luo, M. Crowley, R. C. Walker, W. Zhang, K. M. Merz, B. Wang, S. Hayik, A. Roitberg, G. Seabra, I. Kolossváry, K. F. Wong, F. Paesani, J. Vanicek, X. Wu, S. R. Brozell, T. Steinbrecher, H. Gohlke, L. Yang, C. Tan, J. Mongan, V. Hornak, G. Cui, D. H. Mathews, M. G. Seetin, C. Sagui, V. Babin, P. A. Kollman, AMBER 10, University of California, San Francisco, 2008.
51. E. F. Pettersen, T. D. Goddard, C. C. Huang, G. S. Couch, D. M. Greenblatt, E. C. Meng, T. E. Ferrin, J. Comput. Chem. 2004, 25, 1605–1612.
52. K. Kanamori, J. D. Roberts, Biochemistry 1983, 22, 2658–2664.
53. A. Pecina, M. Lepšík, J. Řezáč, J. Brynda, P. Mader, P. Řezáčová, P. Hobza, J. Fanfrlík, J. Phys. Chem. B 2013, 117, 16096–16104.
54. J. Wang, R. M. Wolf, J. W. Caldwell, P. A. Kollman, D. A. Case, J. Comput. Chem. 2004, 25, 1157–1174.
55. A. Jakalian, B. L. Bush, D. B. Jack, C. I. Bayly, J. Comput. Chem. 2000, 21, 132–146.
56. V. M. Miriyala, J. Rezac, J. Comput. Chem. 2017, 38, 688–697.
57. A. Klamt, G. Schuurmann, Perkin Trans. 2 1993, 0, 799–805.
58. J. J. P. Stewart, MOPAC 2016, Stewart Computational Chemistry, Colorado SpringsCO: 2016.
59. V. Tsui, D. A. Case, Biopolymers 2001, 56, 275–291.
60. C. Tan, Y. H. Tan, R. Luo, J. Phys. Chem. B 2007, 111, 12263–12274.