Autophagy modulates amino acid signaling network in myotubes: Differential effects on mTORC1 pathway and the integrated stress response

FASEB Journal

Volumn 29, Issue 2, 2015, Pages 394-407

  Yu, Xinlei ^a   Long, Yun Chau ^a  

^a NATIONAL UNIVERSITY OF SINGAPORE   (Singapore)

Author keywords

Atrophy; Lysosome; Protein; Proteolysis; Skeletal muscle

Indexed keywords

ALANINE AMINOTRANSFERASE; AMINO ACID; ASPARTATE AMINOTRANSFERASE; GLUTAMATE DEHYDROGENASE; GROWTH ARREST AND DNA DAMAGE INDUCIBLE PROTEIN 153; INITIATION FACTOR 2ALPHA; LYSINE; MAMMALIAN TARGET OF RAPAMYCIN COMPLEX 1; NONESSENTIAL AMINO ACID; PROTEIN; SLC7A1 PROTEIN; THREONINE; TRIB3 PROTEIN; UNCLASSIFIED DRUG; BAFILOMYCIN A1; CHLOROQUINE; GREEN FLUORESCENT PROTEIN; INITIATION FACTOR 2; MACROLIDE; MECHANISTIC TARGET OF RAPAMYCIN COMPLEX 1; MULTIPROTEIN COMPLEX; PROTEASOME; TARGET OF RAPAMYCIN KINASE; UBIQUITIN;

AMINO ACID ANALYSIS; AMINO ACID SYNTHESIS; AMINO ACID TRANSPORT; ANIMAL CELL; ARTICLE; AUTOPHAGY; CELL DIFFERENTIATION; CELL SURVIVAL; CELLULAR STRESS RESPONSE; CONCENTRATION (PARAMETERS); CONTROLLED STUDY; GENE EXPRESSION; GENETIC TRANSCRIPTION; HOMEOSTASIS; LIMIT OF DETECTION; MOUSE; MYOBLAST; MYOTUBE; NONHUMAN; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN DEGRADATION; PROTEIN PHOSPHORYLATION; PROTEIN SYNTHESIS; PROTEIN SYNTHESIS INHIBITION; REGULATORY MECHANISM; SIGNAL TRANSDUCTION; UBIQUITINATION; ANIMAL; CELL LINE; CHEMISTRY; LYSOSOME; METABOLISM; PHOSPHORYLATION; SKELETAL MUSCLE;

EUKARYOTA;

AMINO ACIDS; ANIMALS; AUTOPHAGY; CELL LINE; CHLOROQUINE; EUKARYOTIC INITIATION FACTOR-2; GREEN FLUORESCENT PROTEINS; HOMEOSTASIS; LYSOSOMES; MACROLIDES; MICE; MULTIPROTEIN COMPLEXES; MUSCLE, SKELETAL; PHOSPHORYLATION; PROTEASOME ENDOPEPTIDASE COMPLEX; SIGNAL TRANSDUCTION; TOR SERINE-THREONINE KINASES; UBIQUITIN;

EID: 84937857143     PISSN: 08926638     EISSN: 15306860     Source Type: Journal    
DOI: 10.1096/fj.14-252841     Document Type: Article

References (36)

1. Mortimore, G. E., and Pösö, A. R. (1987) Intracellular protein catabolism and its control during nutrient deprivation and supply. Annu. Rev. Nutr. 7, 539-564
2. Spargo, E., Pratt, O. E., and Daniel, P. M. (1979) Metabolic functions of skeletal muscles of man, mammals, birds and fishes: a review. J. R. Soc. Med. 72, 921-925
3. Jewell, J. L., Russell, R. C., and Guan, K. L. (2013) Amino acid signalling upstream of mTOR. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 14, 133-139
4. Laplante, M., and Sabatini, D. M. (2012) mTOR signaling in growth control and disease. Cell 149, 274-293
5. Sengupta, S., Peterson, T. R., and Sabatini, D. M. (2010) Regulation of the mTOR complex 1 pathway by nutrients, growth factors, and stress. Mol. Cell 40, 310-322
6. Patti, M. E., Brambilla, E., Luzi, L., Landaker, E. J., and Kahn, C. R. (1998) Bidirectional modulation of insulin action by amino acids. J. Clin. Invest. 101, 1519-1529
7. Bentzinger, C. F., Romanino, K., Cloëtta, D., Lin, S., Mascarenhas, J. B., Oliveri, F., Xia, J., Casanova, E., Costa, C. F., Brink, M., Zorzato, F., Hall, M. N., and Ruegg, M. A. (2008) Skeletal muscle-specific ablation of raptor, but not of rictor, causes metabolic changes and results in muscle dystrophy. Cell Metab. 8, 411-424
8. Ohanna, M., Sobering, A. K., Lapointe, T., Lorenzo, L., Praud, C., Petroulakis, E., Sonenberg, N., Kelly, P. A., Sotiropoulos, A., and Pende, M. (2005) Atrophy of S6K1(-/-) skeletal muscle cells reveals distinct mTOR effectors for cell cycle and size control. Nat. Cell Biol. 7, 286-294
9. Lecker, S. H., Goldberg, A. L., and Mitch, W. E. (2006) Protein degradation by the ubiquitin-proteasome pathway in normal and disease states. J. Am. Soc. Nephrol. 17, 1807-1819
10. Mammucari, C., Milan, G., Romanello, V., Masiero, E., Rudolf, R., Del Piccolo, P., Burden, S. J., Di Lisi, R., Sandri, C., Zhao, J., Goldberg, A. L., Schiaffino, S., and Sandri, M. (2007) FoxO3 controls autophagy in skeletal muscle in vivo. Cell Metab. 6, 458-471
11. Zhao, J., Brault, J. J., Schild, A., Cao, P., Sandri, M., Schiaffino, S., Lecker, S. H., and Goldberg, A. L. (2007) FoxO3 coordinately activates protein degradation by the autophagic/lysosomal and proteasomal pathways in atrophying muscle cells. Cell Metab. 6, 472-483
12. Scott, S. V., and Klionsky, D. J. (1998) Delivery of proteins and organelles to the vacuole from the cytoplasm. Curr. Opin. Cell Biol. 10, 523-529
13. Kuma, A., Hatano, M., Matsui, M., Yamamoto, A., Nakaya, H., Yoshimori, T., Ohsumi, Y., Tokuhisa, T., and Mizushima, N. (2004) The role of autophagy during the early neonatal starvation period. Nature 432, 1032-1036
14. Vabulas, R. M., and Hartl, F. U. (2005) Protein synthesis upon acute nutrient restriction relies on proteasome function. Science 310, 1960-1963
15. Jiang, H. Y., and Wek, R. C. (2005) Phosphorylation of the alpha-subunit of the eukaryotic initiation factor-2 (eIF2alpha) reduces protein synthesis and enhances apoptosis in response to proteasome inhibition. J. Biol. Chem. 280, 14189-14202
16. Sikalidis, A. K., Lee, J. I., and Stipanuk, M. H. (2011) Gene expression and integrated stress response in HepG2/C3A cells cultured in amino acid deficient medium. Amino Acids 41, 159-171
17. Wek, R. C., Jiang, H. Y., and Anthony, T. G. (2006) Coping with stress: eIF2 kinases and translational control. Biochem. Soc. Trans. 34, 7-11
18. Kilberg, M. S., Shan, J., and Su, N. (2009) ATF4-dependent transcription mediates signaling of amino acid limitation. Trends Endocrinol. Metab. 20, 436-443
19. Høyer-Hansen, M., and Jäättelä, M. (2007) Connecting endoplasmic reticulum stress to autophagy by unfolded protein response and calcium. Cell Death Differ. 14, 1576-1582
20. Yorimitsu, T., and Klionsky, D. J. (2007) Endoplasmic reticulum stress: a new pathway to induce autophagy. Autophagy 3, 160-162
21. Suraweera, A., Münch, C., Hanssum, A., and Bertolotti, A. (2012) Failure of amino acid homeostasis causes cell death following proteasome inhibition. Mol. Cell 48, 242-253
22. Liu, J., Xia, H., Kim, M., Xu, L., Li, Y., Zhang, L., Cai, Y., Norberg, H. V., Zhang, T., Furuya, T., Jin, M., Zhu, Z., Wang, H., Yu, J., Hao, Y., Choi, A., Ke, H., Ma, D., and Yuan, J. (2011) Beclin1 controls the levels of p53 by regulating the deubiquitination activity of USP10 and USP13. Cell 147, 223-234
23. Schiaffino, S., and Hanzlíková, V. (1972) Autophagic degradation of glycogen in skeletal muscles of the newborn rat. J. Cell Biol. 52, 41-51
24. Klionsky, D. J., Abdalla, F. C., Abeliovich, H., Abraham, R. T., Acevedo-Arozena, A., Adeli, K., Agholme, L., Agnello, M., Agostinis, P., Aguirre-Ghiso, J. A., Ahn, H. J., Ait-Mohamed, O., Ait-Si-Ali, S., Akematsu, T., Akira, S., Al-Younes, H. M., Al-Zeer, M. A., Albert, M. L., Albin, R. L., Alegre-Abarrategui, J., Aleo, M. F., Alirezaei, M., Almasan, A., Almonte-Becerril, M., Amano, A., Amaravadi, R., Amarnath, S., Amer, A. O., Andrieu-Abadie, N., Anantharam, V., Ann, D. K., Anoopkumar-Dukie, S., Aoki, H., Apostolova, N., Arancia, G., Aris, J. P., Asanuma, K., Asare, N. Y., Ashida, H., Askanas, V., Askew, D. S., Auberger P, Baba, M., Backues, S. K., Baehrecke, E. H., Bahr, B. A., Bai, X. Y., Bailly, Y., Baiocchi, R., Baldini, G., Balduini, W., Ballabio, A., Bamber, B. A., Bampton, E. T., Bánhegyi, G., Bartholomew, C. R., Bassham, D. C., Bast, Jr., R. C., Batoko, H., Bay, B. H., Beau, I., Béchet, D. M., Begley, T. J., Behl, C., Behrends, C., Bekri, S., Bellaire, B., Bendall, L. J., Benetti, L., Berliocchi, L., Bernardi, H., Bernassola, F., Besteiro, S., Bhatia-Kissova, I., Bi, X., Biard-Piechaczyk, M., Blum, J. S., Boise, L. H., Bonaldo, P., Boone, D. L., Bornhauser, B. C., Bortoluci, K. R., Bossis, I., Bost, F., Bourquin, J. P., Boya, P., Boyer-Guittaut, M., Bozhkov, P. V., Brady, N. R., Brancolini, C., Brech, A., Brenman, J. E., Brennand, A., Bresnick, E. H., Brest, P., Bridges, D., Bristol, M. L., Brookes, P. S., Brown, E. J., Brumell, J. H., Brunetti-Pierri, N., Brunk, U. T., Bulman, D. E., Bultman, S. J., Bultynck, G., Burbulla, L. F., Bursch, W., Butchar, J. P., Buzgariu, W., Bydlowski, S. P., Cadwell, K., Cahová, M., Cai, D., Cai, J., Cai, Q., Calabretta, B., Calvo-Garrido, J., Camougrand, N., Campanella, M., Campos-Salinas, J., Candi, E., Cao, L., Caplan, A. B., Carding, S. R., Cardoso, S. M., Carew, J. S., Carlin, C. R., Carmignac, V., Carneiro, L. A., Carra, S., Caruso, R. A., Casari, G., Casas, C., Castino, R., Cebollero, E., Cecconi, F., Celli, J., Chaachouay, H., Chae, H. J., Chai, C. Y., Chan, D. C., Chan, E. Y., Chang, R. C., Che, C. M., Chen, C. C., Chen, G. C., Chen, G. Q., Chen, M., Chen, Q., Chen, S. S., Chen, W., Chen, X., Chen, X., Chen, X., Chen, Y. G., Chen, Y., Chen, Y., Chen, Y. J., Chen, Z., Cheng, A., Cheng, C. H., Cheng, Y., Cheong, H., Cheong, J. H., Cherry, S., Chess-Williams, R., Cheung, Z. H., Chevet, E., Chiang, H. L., Chiarelli, R., Chiba, T., Chin, L. S., Chiou, S. H., Chisari, F. V., Cho, C. H., Cho, D. H., Choi, A. M., Choi, D., Choi, K. S., Choi, M. E., Chouaib, S., Choubey, D., Choubey, V., Chu, C. T., Chuang, T. H., Chueh, S. H., Chun, T., Chwae, Y. J., Chye, M. L., Ciarcia, R., Ciriolo, M. R., Clague, M. J., Clark, R. S., Clarke, P. G., Clarke, R., Codogno, P., Coller, H. A., Colombo, M. I., Comincini, S., Condello, M., Condorelli, F., Cookson, M. R., Coombs, G. H., Coppens, I., Corbalan, R., Cossart, P., Costelli, P., Costes, S., Coto-Montes, A., Couve, E., Coxon, F. P., Cregg, J. M., Crespo, J. L., Cronjé, M. J., Cuervo, A. M., Cullen, J. J., Czaja, M. J., D'Amelio, M., Darfeuille-Michaud, A., Davids, L. M., Davies, F. E., De Felici, M., de Groot, J. F., de Haan, C. A., De Martino, L., De Milito, A., De Tata, V., Debnath, J., Degterev, A., Dehay, B., Delbridge, L. M., Demarchi, F., Deng, Y. Z., Dengjel, J., Dent, P., Denton, D., Deretic, V., Desai, S. D., Devenish, R. J., Di Gioacchino, M., Di Paolo, G., Di Pietro, C., Díaz-Araya, G., Díaz-Laviada, I., Diaz-Meco, M. T., Diaz-Nido, J., Dikic, I., Dinesh-Kumar, S. P., Ding, W. X., Distelhorst, C. W., Diwan, A., Djavaheri-Mergny, M., Dokudovskaya, S., Dong, Z., Dorsey, F. C., Dosenko, V., Dowling, J. J., Doxsey, S., Dreux, M., Drew, M. E., Duan, Q., Duchosal, M. A., Duff, K., Dugail, I., Durbeej, M., Duszenko, M., Edelstein, C. L., Edinger, A. L., Egea, G., Eichinger, L., Eissa, N. T., Ekmekcioglu, S., El-Deiry, W. S., Elazar, Z., Elgendy, M., Ellerby, L. M., Eng, K. E., Engelbrecht, A. M., Engelender, S., Erenpreisa, J., Escalante, R., Esclatine, A., Eskelinen, E. L., Espert, L., Espina, V., Fan, H., Fan, J., Fan, Q. W., Fan, Z., Fang, S., Fang, Y., Fanto, M., Fanzani, A., Farkas, T., Farré, J. C., Faure, M., Fechheimer, M., Feng, C. G., Feng, J., Feng, Q., Feng, Y., Fésüs, L., Feuer, R., Figueiredo-Pereira, M. E., Fimia, G. M., Fingar, D. C., Finkbeiner, S., Finkel, T., Finley, K. D., Fiorito, F., Fisher, E. A., Fisher, P. B., Flajolet, M., Florez-McClure, M. L., Florio, S., Fon, E. A., Fornai, F., Fortunato, F., Fotedar, R., Fowler, D. H., Fox, H. S., Franco, R., Frankel, L. B., Fransen, M., Fuentes, J. M., Fueyo, J., Fujii, J., Fujisaki, K., Fujita, E., Fukuda, M., Furukawa, R. H., Gaestel, M., Gailly, P., Gajewska, M., Galliot, B., Galy, V., Ganesh, S., Ganetzky, B., Ganley, I. G., Gao, F. B., Gao, G. F., Gao, J., Garcia, L., Garcia-Manero, G., Garcia-Marcos, M., Garmyn, M., Gartel, A. L., Gatti, E., Gautel, M., Gawriluk, T. R., Gegg, M. E., Geng, J., Germain, M., Gestwicki, J. E., Gewirtz, D. A., Ghavami, S., Ghosh, P., Giammarioli, A. M., Giatromanolaki, A. N., Gibson, S. B., Gilkerson, R. W., Ginger, M. L., Ginsberg, H. N., Golab, J., Goligorsky, M. S., Golstein, P., Gomez-Manzano, C., Goncu, E., Gongora, C., Gonzalez, C. D., Gonzalez, R., González-Estévez, C., González-Polo, R. A., Gonzalez-Rey, E., Gorbunov, N. V., Gorski, S., Goruppi, S., Gottlieb, R. A., Gozuacik, D., Granato, G. E., Grant, G. D., Green, K. N., Gregorc, A., Gros, F., Grose, C., Grunt, T. W., Gual, P., Guan, J. L., Guan, K. L., Guichard, S. M., Gukovskaya, A. S., Gukovsky, I., Gunst, J., Gustafsson, A. B., Halayko, A. J., Hale, A. N., Halonen, S. K., Hamasaki, M., Han, F., Han, T., Hancock, M. K., Hansen, M., Harada, H., Harada, M., Hardt, S. E., Harper, J. W., Harris, A. L., Harris, J., Harris, S. D., Hashimoto, M., Haspel, J. A., Hayashi, S., Hazelhurst, L. A., He, C., He, Y. W., Hébert, M. J., Heidenreich, K. A., Helfrich, M. H., Helgason, G. V., Henske, E. P., Herman, B., Herman, P. K., Hetz, C., Hilfiker, S., Hill, J. A., Hocking, L. J., Hofman, P., Hofmann, T. G., Höhfeld, J., Holyoake, T. L., Hong, M. H., Hood, D. A., Hotamisligil, G. S., Houwerzijl, E. J., Høyer-Hansen, M., Hu, B., Hu, C. A., Hu, H. M., Hua, Y., Huang, C., Huang, J., Huang, S., Huang, W. P., Huber, T. B., Huh, W. K., Hung, T. H., Hupp, T. R., Hur, G. M., Hurley, J. B., Hussain, S. N., Hussey, P. J., Hwang, J. J., Hwang, S., Ichihara, A., Ilkhanizadeh, S., Inoki, K., Into, T., Iovane, V., Iovanna, J. L., Ip, N. Y., Isaka, Y., Ishida, H., Isidoro, C., Isobe, K., Iwasaki, A., Izquierdo, M., Izumi, Y., Jaakkola, P. M., Jäättelä, M., Jackson, G. R., Jackson, W. T., Janji, B., Jendrach, M., Jeon, J. H., Jeung, E. B., Jiang, H., Jiang, H., Jiang, J. X., Jiang, M., Jiang, Q., Jiang, X., Jiang, X., Jiménez, A., Jin, M., Jin, S., Joe, C. O., Johansen, T., Johnson, D. E., Johnson, G. V., Jones, N. L., Joseph, B., Joseph, S. K., Joubert, A. M., Juhász, G., Juillerat-Jeanneret, L., Jung, C. H., Jung, Y. K., Kaarniranta, K., Kaasik, A., Kabuta, T., Kadowaki, M., Kagedal, K., Kamada, Y., Kaminskyy, V. O., Kampinga, H. H., Kanamori, H., Kang, C., Kang, K. B., Kang, K. I., Kang, R., Kang, Y. A., Kanki, T., Kanneganti, T. D., Kanno, H., Kanthasamy, A. G., Kanthasamy, A., Karantza, V., Kaushal, G. P., Kaushik, S., Kawazoe, Y., Ke, P. Y., Kehrl, J. H., Kelekar, A., Kerkhoff, C., Kessel, D. H., Khalil, H., Kiel, J. A., Kiger, A. A., Kihara, A., Kim, D. R., Kim, D. H., Kim, D. H., Kim, E. K., Kim, H. R., Kim, J. S., Kim, J. H., Kim, J. C., Kim, J. K., Kim, P. K., Kim, S. W., Kim, Y. S., Kim, Y., Kimchi, A., Kimmelman, A. C., King, J. S., Kinsella, T. J., Kirkin, V., Kirshenbaum, L. A., Kitamoto, K., Kitazato, K., Klein, L., Klimecki, W. T., Klucken, J., Knecht, E., Ko, B. C., Koch, J. C., Koga, H., Koh, J. Y., Koh, Y. H., Koike, M., Komatsu, M., Kominami, E., Kong, H. J., Kong, W. J., Korolchuk, V. I. , Kotake, Y., Koukourakis, M. I., KouriFlores, J. B., Kovács, A. L., Kraft, C., Krainc, D., Krämer, H., Kretz-Remy, C., Krichevsky, A. M., Kroemer, G., Krüger, R., Krut, O., Ktistakis, N. T., Kuan, C. Y., Kucharczyk, R., Kumar, A., Kumar, R., Kumar, S., Kundu, M., Kung, H. J., Kurz, T., Kwon, H. J., La Spada, A. R., Lafont, F., Lamark, T., Landry, J., Lane, J. D., Lapaquette, P., Laporte, J. F., László, L., Lavandero, S., Lavoie, J. N., Layfield, R., Lazo, P. A., Le, W., Le Cam, L., Ledbetter, D. J., Lee, A. J., Lee, B. W., Lee, G. M., Lee, J., Lee, J. H., Lee, M., Lee, M. S., Lee, S. H., Leeuwenburgh, C., Legembre, P., Legouis, R., Lehmann, M., Lei, H. Y., Lei, Q. Y., Leib, D. A., Leiro, J., Lemasters, J. J., Lemoine, A., Lesniak, M. S., Lev, D., Levenson, V. V., Levine, B., Levy, E., Li, F., Li, J. L., Li, L., Li, S., Li, W., Li, X. J., Li, Y. B., Li, Y. P., Liang, C., Liang, Q., Liao, Y. F., Liberski, P. P., Lieberman, A., Lim, H. J., Lim, K. L., Lim, K., Lin, C. F., Lin, F. C., Lin, J., Lin, J. D., Lin, K., Lin, W. W., Lin, W. C., Lin, Y. L., Linden, R., Lingor, P., Lippincott-Schwartz, J., Lisanti, M. P., Liton, P. B., Liu, B., Liu, C. F., Liu, K., Liu, L., Liu, Q. A., Liu, W., Liu, Y. C., Liu, Y., Lockshin, R. A., Lok, C. N., Lonial, S., Loos, B., Lopez-Berestein, G., López-Otín, C., Lossi, L., Lotze, M. T., Lo{combining double acute accent}w, P., Lu, B., Lu, B., Lu, B., Lu, Z., Luciano, F., Lukacs, N. W., Lund, A. H., Lynch-Day, M. A., Ma, Y., Macian, F., MacKeigan, J. P., Macleod, K. F., Madeo, F., Maiuri, L., Maiuri, M. C., Malagoli, D., Malicdan, M. C., Malorni, W., Man, N., Mandelkow, E. M., Manon, S., Manov, I., Mao, K., Mao, X., Mao, Z., Marambaud, P., Marazziti, D., Marcel, Y. L., Marchbank, K., Marchetti, P., Marciniak, S. J., Marcondes, M., Mardi, M., Marfe, G., Mariño, G., Markaki, M., Marten, M. R., Martin, S. J., Martinand-Mari, C., Martinet, W., Martinez-Vicente, M., Masini, M., Matarrese, P., Matsuo, S., Matteoni, R., Mayer, A., Mazure, N. M., McConkey, D. J., McConnell, M. J., McDermott, C., McDonald, C., McInerney, G. M., McKenna, S. L., McLaughlin, B., McLean, P. J., McMaster, C. R., McQuibban, G. A., Meijer, A. J., Meisler, M. H., Meléndez, A., Melia, T. J., Melino, G., Mena, M. A., Menendez, J. A., Menna-Barreto, R. F., Menon, M. B., Menzies, F. M., Mercer, C. A., Merighi, A., Merry, D. E., Meschini, S., Meyer, C. G., Meyer, T. F., Miao, C. Y., Miao, J. Y., Michels, P. A., Michiels, C., Mijaljica, D., Milojkovic, A., Minucci, S., Miracco, C., Miranti, C. K., Mitroulis, I., Miyazawa, K., Mizushima, N., Mograbi, B., Mohseni, S., Molero, X., Mollereau, B., Mollinedo, F., Momoi, T., Monastyrska, I., Monick, M. M., Monteiro, M. J., Moore, M. N., Mora, R., Moreau, K., Moreira, P. I., Moriyasu, Y., Moscat, J., Mostowy, S., Mottram, J. C., Motyl, T., Moussa, C. E., Müller, S., Muller, S., Münger, K., Münz, C., Murphy, L. O., Murphy, M. E., Musarò, A., Mysorekar, I., Nagata, E., Nagata, K., Nahimana, A., Nair, U., Nakagawa, T., Nakahira, K., Nakano, H., Nakatogawa, H., Nanjundan, M., Naqvi, N. I., Narendra, D. P., Narita, M., Navarro, M., Nawrocki, S. T., Nazarko, T. Y., Nemchenko, A., Netea, M. G., Neufeld, T. P., Ney, P. A., Nezis, I. P., Nguyen, H. P., Nie, D., Nishino, I., Nislow, C., Nixon, R. A., Noda, T., Noegel, A. A., Nogalska, A., Noguchi, S., Notterpek, L., Novak, I., Nozaki, T., Nukina, N., Nürnberger, T., Nyfeler, B., Obara, K., Oberley, T. D., Oddo, S., Ogawa, M., Ohashi, T., Okamoto, K., Oleinick, N. L., Oliver, F. J., Olsen, L. J., Olsson, S., Opota, O., Osborne, T. F., Ostrander, G. K., Otsu, K., Ou, J. H., Ouimet, M., Overholtzer, M., Ozpolat, B., Paganetti, P., Pagnini, U., Pallet, N., Palmer, G. E., Palumbo, C., Pan, T., Panaretakis, T., Pandey, U. B., Papackova, Z., Papassideri, I., Paris, I., Park, J., Park, O. K., Parys, J. B., Parzych, K. R., Patschan, S., Patterson, C., Pattingre, S., Pawelek, J. M., Peng, J., Perlmutter, D. H., Perrotta, I., Perry, G., Pervaiz, S., Peter, M., Peters, G. J., Petersen, M., Petrovski, G., Phang, J. M., Piacentini, M., Pierre, P., Pierrefite-Carle, V., Pierron, G., Pinkas-Kramarski, R., Piras, A., Piri, N., Platanias, L. C., Pöggeler, S., Poirot, M., Poletti, A., Poüs, C., Pozuelo-Rubio, M., Prætorius-Ibba, M., Prasad, A., Prescott, M., Priault, M., Produit-Zengaffinen, N., Progulske-Fox, A., Proikas-Cezanne, T., Przedborski, S., Przyklenk, K., Puertollano, R., Puyal, J., Qian, S. B., Qin, L., Qin, Z. H., Quaggin, S. E., Raben, N., Rabinowich, H., Rabkin, S. W., Rahman, I., Rami, A., Ramm, G., Randall, G., Randow, F., Rao, V. A., Rathmell, J. C., Ravikumar, B., Ray, S. K., Reed, B. H., Reed, J. C., Reggiori, F., Régnier-Vigouroux, A., Reichert, A. S., Reiners, Jr., J. J., Reiter, R. J., Ren, J., Revuelta, J. L., Rhodes, C. J., Ritis, K., Rizzo, E., Robbins, J., Roberge, M., Roca, H., Roccheri, M. C., Rocchi, S., Rodemann, H. P., Rodríguez de Córdoba, S., Rohrer, B., Roninson, I. B., Rosen, K., Rost-Roszkowska, M. M., Rouis, M., Rouschop, K. M., Rovetta, F., Rubin, B. P., Rubinsztein, D. C., Ruckdeschel, K., Rucker 3rd, E. B., Rudich, A., Rudolf, E., Ruiz-Opazo, N., Russo, R., Rusten, T. E., Ryan, K. M., Ryter, S. W., Sabatini, D. M., Sadoshima, J., Saha, T., Saitoh, T., Sakagami, H., Sakai, Y., Salekdeh, G. H., Salomoni, P., Salvaterra, P. M., Salvesen, G., Salvioli, R., Sanchez, A. M., Sánchez-Alcázar, J. A., Sánchez-Prieto, R., Sandri, M., Sankar, U., Sansanwal, P., Santambrogio, L., Saran, S., Sarkar, S., Sarwal, M., Sasakawa, C., Sasnauskiene, A., Sass, M., Sato, K., Sato, M., Schapira, A. H., Scharl, M., Schätzl, H. M., Scheper, W., Schiaffino, S., Schneider, C., Schneider, M. E., Schneider-Stock, R., Schoenlein, P. V., Schorderet, D. F., Schüller, C., Schwartz, G. K., Scorrano, L., Sealy, L., Seglen, P. O., Segura-Aguilar, J., Seiliez, I., Seleverstov, O., Sell, C., Seo, J. B., Separovic, D., Setaluri, V., Setoguchi, T., Settembre, C., Shacka, J. J., Shanmugam, M., Shapiro, I. M., Shaulian, E., Shaw, R. J., Shelhamer, J. H., Shen, H. M., Shen, W. C., Sheng, Z. H., Shi, Y., Shibuya, K., Shidoji, Y., Shieh, J. J., Shih, C. M., Shimada, Y., Shimizu, S., Shintani, T., Shirihai, O. S., Shore, G. C., Sibirny, A. A., Sidhu, S. B., Sikorska, B., Silva-Zacarin, E. C., Simmons, A., Simon, A. K., Simon, H. U., Simone, C., Simonsen, A., Sinclair, D. A., Singh, R., Sinha, D., Sinicrope, F. A., Sirko, A., Siu, P. M., Sivridis, E., Skop, V., Skulachev, V. P., Slack, R. S., Smaili, S. S., Smith, D. R., Soengas, M. S., Soldati, T., Song, X., Sood, A. K., Soong, T. W., Sotgia, F., Spector, S. A., Spies, C. D., Springer, W., Srinivasula, S. M., Stefanis, L., Steffan, J. S., Stendel, R., Stenmark, H., Stephanou, A., Stern, S. T., Sternberg, C., Stork, B., Strålfors, P., Subauste, C. S., Sui, X., Sulzer, D., Sun, J., Sun, S. Y., Sun, Z. J., Sung, J. J., Suzuki, K., Suzuki, T., Swanson, M. S., Swanton, C., Sweeney, S. T., Sy, L. K., Szabadkai, G., Tabas, I., Taegtmeyer, H., Tafani, M., Takács-Vellai, K., Takano, Y., Takegawa, K., Takemura, G., Takeshita, F., Talbot, N. J., Tan, K. S., Tanaka, K., Tanaka, K., Tang, D., Tang, D., Tanida, I., Tannous, B. A., Tavernarakis, N., Taylor, G. S., Taylor, G. A., Taylor, J. P., Terada, L. S., Terman, A., Tettamanti, G., Thevissen, K., Thompson, C. B., Thorburn, A., Thumm, M., Tian, F., Tian, Y., Tocchini-Valentini, G., Tolkovsky, A. M., Tomino, Y., Tönges, L., Tooze, S. A., Tournier, C., Tower, J., Towns, R., Trajkovic, V., Travassos, L. H., Tsai, T. F., Tschan, M. P., Tsubata, T., Tsung, A., Turk, B., Turner, L. S., Tyagi, S. C., Uchiyama, Y., Ueno, T., Umekawa, M., Umemiya-Shirafuji, R., Unni, V. K., Vaccaro, M. I., Valente, E. M., Van den Berghe, G., van der Klei, I. J., van Doorn, W., van Dyk, L. F., van Egmond, M., van Grunsven, L. A., Vandenabeele, P., Vandenberghe, W. P., Vanhorebeek, I., Vaquero, E. C., Velasco, G., Vellai, T., Vicencio, J. M., Vierstra, R. D., Vila, M., Vindis, C., Viola, G., Viscomi, M. T., Voitsekhovskaja, O. V., von Haefen, C., Votruba, M., Wada, K., Wade-Martins, R., Walker, C. L., Walsh, C. M., Walter, J., Wan, X. B., Wang, A., Wang, C., Wang, D., Wang, F., Wang, F., Wang, G., Wang, H., Wang, H. G., Wang, H. D., Wang, J., Wang, K., Wang, M., Wang, R. C., Wang, X., Wang, X., Wang, Y. J., Wang, Y., Wang, Z., Wang, Z. C., Wang, Z., Wansink, D. G., Ward, D. M., Watada, H., Waters, S. L., Webster, P., Wei, L., Weihl, C. C., Weiss, W. A., Welford, S. M., Wen, L. P., Whitehouse, C. A., Whitton, J. L., Whitworth, A. J., Wileman, T., Wiley, J. W., Wilkinson, S., Willbold, D., Williams, R. L., Williamson, P. R., Wouters, B. G., Wu, C., Wu, D. C., Wu, W. K., Wyttenbach, A., Xavier, R. J., Xi, Z., Xia, P., Xiao, G., Xie, Z., Xie, Z., Xu, D. Z., Xu, J., Xu, L., Xu, X., Yamamoto, A., Yamamoto, A., Yamashina, S., Yamashita, M., Yan, X., Yanagida, M., Yang, D. S., Yang. E., Yang, J. M., Yang, S. Y., Yang, W., Yang, W. Y., Yang, Z., Yao, M. C., Yao, T. P., Yeganeh, B., Yen, W. L., Yin, J. J., Yin, X. M., Yoo, O. J., Yoon, G., Yoon, S. Y., Yorimitsu, T., Yoshikawa, Y., Yoshimori, T., Yoshimoto, K., You, H. J., Youle, R. J., Younes, A., Yu, L., Yu, L., Yu, S. W., Yu, W. H., Yuan, Z. M., Yue, Z., Yun, C. H., Yuzaki, M., Zabirnyk, O., Silva-Zacarin, E., Zacks, D., Zacksenhaus, E., Zaffaroni, N., Zakeri, Z., Zeh 3rd, H. J., Zeitlin, S. O., Zhang, H., Zhang, H. L., Zhang, J., Zhang, J. P., Zhang, L., Zhang, L., Zhang, M. Y., Zhang, X. D., Zhao, M., Zhao, Y. F., Zhao, Y., Zhao, Z. J., Zheng, X., Zhivotovsky, B., Zhong, Q., Zhou, C. Z., Zhu, C., Zhu, W. G., Zhu, X. F., Zhu, X., Zhu, Y., Zoladek, T., Zong, W. X., Zorzano, A., Zschocke, J., and Zuckerbraun, B.(2012) Guidelines for the use and interpretation of assays for monitoring autophagy. Autophagy 8, 445-544
25. Yacoub Wasef, S. Z., Robinson, K. A., Berkaw, M. N., and Buse, M. G. (2006) Glucose, dexamethasone, and the unfolded protein response regulate TRB3 mRNA expression in 3T3-L1 adipocytes and L6 myotubes. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 291, E1274-E1280
26. Clarke, B. A., Drujan, D., Willis, M. S., Murphy, L. O., Corpina, R. A., Burova, E., Rakhilin, S. V., Stitt, T. N., Patterson, C., Latres, E., and Glass, D. J. (2007) The E3 Ligase MuRF1 degrades myosin heavy chain protein in dexamethasone-treated skeletal muscle. Cell Metab. 6, 376-385
27. Glickman, M. H., and Ciechanover, A. (2002) The ubiquitin-proteasome proteolytic pathway: destruction for the sake of construction. Physiol. Rev. 82, 373-428
28. Solomon, V., and Goldberg, A. L. (1996) Importance of the ATP-ubiquitin-proteasome pathway in the degradation of soluble and myofibrillar proteins in rabbit muscle extracts. J. Biol. Chem. 271, 26690-26697
29. Rabinowitz, J. D., and White, E. (2010) Autophagy and metabolism. Science 330, 1344-1348
30. Talvas, J., Obled, A., Fafournoux, P., and Mordier, S. (2006) Regulation of protein synthesis by leucine starvation involves distinct mechanisms in mouse C2C12 myoblasts and myotubes. J. Nutr. 136, 1466-1471
31. Tanida, I. (2011) Autophagosome formation and molecular mechanism of autophagy. Antioxid. Redox Signal. 14, 2201-2214
32. Wong, E., and Cuervo, A. M. (2010) Integration of clearance mechanisms: the proteasome and autophagy. Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2, a006734
33. Mammucari, C., Schiaffino, S., and Sandri, M. (2008) Downstream of Akt: FoxO3 and mTOR in the regulation of autophagy in skeletal muscle. Autophagy 4, 524-526
34. Masiero, E., Agatea, L., Mammucari, C., Blaauw, B., Loro, E., Komatsu, M., Metzger, D., Reggiani, C., Schiaffino, S., and Sandri, M. (2009) Autophagy is required to maintain muscle mass. Cell Metab. 10, 507-515
35. Masiero, E., and Sandri, M. (2010) Autophagy inhibition induces atrophy and myopathy in adult skeletal muscles. Autophagy 6, 307-309
36. Raben, N., Hill, V., Shea, L., Takikita, S., Baum, R., Mizushima, N., Ralston, E., and Plotz, P. (2008) Suppression of autophagy in skeletal muscle uncovers the accumulation of ubiquitinated proteins and their potential role in muscle damage in Pompe disease. Hum. Mol. Genet. 17, 3897-3908