Delivery of antibody mimics into mammalian cells via anthrax toxin protective antigen

ChemBioChem

Volumn 15, Issue 16, 2014, Pages 2458-2466

  Liao, Xiaoli ^a   Rabideau, Amy E ^a   Pentelute, Bradley L ^a  

^a MASSACHUSETTS INSTITUTE OF TECHNOLOGY   (United States)

Author keywords

Anthrax toxin; Antibodies; Intracellular delivery; Protein protein interactions; Sortases

Indexed keywords

ANTHRAX TOXIN; ANTIGEN; BCR ABL PROTEIN; CELL PENETRATING PEPTIDE; MITOGEN ACTIVATED PROTEIN KINASE; PROTECTIVE ANTIGEN; SORTASE; UNCLASSIFIED DRUG; ANTIBODY; BACTERIAL ANTIGEN; BACTERIAL TOXIN; BIOMATERIAL; HYBRID PROTEIN; RAF PROTEIN; RAS PROTEIN;

AMINO TERMINAL SEQUENCE; APOPTOSIS; ARTICLE; BINDING AFFINITY; CELL DEATH; CHROMATIN IMMUNOPRECIPITATION; CHRONIC MYELOID LEUKEMIA; CYTOSOL; HUMAN; HUMAN CELL; MAMMAL CELL; NICK END LABELING; PROTEIN PROTEIN INTERACTION; PROTEIN SYNTHESIS INHIBITION; ANIMAL; ANTAGONISTS AND INHIBITORS; CHEMISTRY; CHO CELL LINE; CRICETULUS; GENETICS; HAMSTER; HEK293 CELL LINE; IMMUNOPRECIPITATION; K562 CELL LINE; METABOLISM; PROTEIN DOMAIN; PROTEIN TERTIARY STRUCTURE; SIGNAL TRANSDUCTION;

MAMMALIA;

ANIMALS; ANTIBODIES; ANTIGENS; ANTIGENS, BACTERIAL; BACTERIAL TOXINS; BIOCOMPATIBLE MATERIALS; CELL-PENETRATING PEPTIDES; CHO CELLS; CRICETINAE; CRICETULUS; FUSION PROTEINS, BCR-ABL; HEK293 CELLS; HUMANS; IMMUNOPRECIPITATION; K562 CELLS; MAP KINASE SIGNALING SYSTEM; PROTEIN INTERACTION DOMAINS AND MOTIFS; PROTEIN STRUCTURE, TERTIARY; RAF KINASES; RAS PROTEINS; RECOMBINANT FUSION PROTEINS;

EID: 84919339948     PISSN: 14394227     EISSN: 14397633     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/cbic.201402290     Document Type: Article

References (60)

1. a) J. Caravella, A. Lugovskoy, Curr. Opin. Chem. Biol. 2010, 14, 520-528
2. b) R. N. Gilbreth, S. Koide, Curr. Opin. Struct. Biol. 2012, 22, 413-420
3. c) S. Koide, A. Koide, D. Lipovsek, Methods Enzymol. 2012, 503, 135-156
4. d) R. Tamaskovic, M. Simon, N. Stefan, M. Schwill, A. Plückthun, Methods Enzymol. 2012, 503, 101-134
5. e) J. Löfblom, J. Feldwisch, V. Tolmachev, J. Carlsson, S. Ståhl, F. Y Frejd, FEBS Lett. 2010, 584, 2670-2680
6. f) K. Mandal, M. Uppalapati, D. Ault-Riche, J. Kenney, J. Lowitz, S.S. Sidhu, S. B. H. Kent, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2012, 109, 14779-14784.
7. a) A. Schweizer, H. Roschitzki-Voser, P. Amstutz, C. Briand, M. Gulotti-Georgieva, E. Prenosil, H. K. Binz, G. Capitani, A. Baici, A. Pliickthun, M. G. Grutter, Structure 2007, 15, 625-636
8. b) T. Schroeder, J. Barandun, A. Flutsch, C. Briand, P. R. E. Mittl, M. G. Grutter, Structure 2013, 21, 277-289
9. c) S. Grimm, S. Salahshour, P-Á. Nygren, New Biotechnol. 2012, 29, 534-542
10. d) P. Parizek, L. Kummer, P. Rube, A. Prinz, F.W. Herberg, A. Plückthun, ACS Chem. Biol. 2012, 7, 1356-1366
11. e) L. Kummer, P. Parizek, P. Rube, B. Millgramm, A. Prinz, P. R. E. Mittl, M. Kaufholz, B. Zimmermann, F.W. Herberg, A. Plückthun, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2012, 109, E2248-E2257
12. f) F. Grebien, O. Hantschel, J. Wojcik, I. Kaupe, B. Kovacic, A. M. Wyrzucki, G. D. Gish, S. Cerny-Reiterer, A. Koide, H. Beug, T. Pawson, P. Valent, S. Koide, G. Superti-Furga, Cell 2011, 147, 306-319
13. g) J. Wojcik, O. Hantschel, F. Grebien, I. Kaupe, K. L. Bennett, J. Barkinge, R. B. Jones, A. Koide, G. Superti-Furga, S. Koide, Nat. Struct. Mol. Biol. 2010, 17, 519-U173
14. h) E. Lundberg, H. Brismar, T. Gräslund, Biotechnol. Appl. Biochem. 2009, 52, 17-27.
15. a) Methods Enzymol. 2012, 502, 1-344
16. b) Methods Enzymol. 2012, 503, 1-348
17. c) S. J. Moore, M. G. Hayden Gephart, J. M. Bergen, Y S. Su, H. Rayburn, M. P. Scott, J. R. Cochran, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2013, 110, 14598-14603.
18. A. L. J. Marschall, A. Frenzel, T. Schirrmann, M. Schüngel, S. Dubel, mAbs 2011, 3, 3-16.
19. O. Zelphati, Y. Wang, S. Kitada, J. C. Reed, P. L. Felgner, J. Corbeil, J. Biol. Chem. 2001, 276, 35103-35110.
20. a) L. Hasadsri, J. Kreuter, H. Hattori, T. Iwasaki, J. M. George, J. Biol. Chem. 2009, 284, 6972-6981
21. b) N. Kamaly, Z. Xiao, P. M. Valencia, A. F. Radovic-Moreno, O. C. Farokhzad, Chem. Soc. Rev. 2012, 41, 2971-3010.
22. Z. Gu, A. Biswas, M. Zhao, Y. Tang, Chem. Soc. Rev. 2011, 40, 3638-3655.
23. a) J.J. Cronican, D. B. Thompson, K. T. Beier, B. R. McNaughton, CL. Cepko, D. R. Liu, ACS Chem. Biol. 2010, 5, 747-752
24. b) D. B. Thompson, J. J. Cronican, D. R. Liu Methods Enzymol. 2012, 203, 293-319.
25. a) N. J. Caron, Y. Torrente, G. Camirand, M. Bujold, P. Chapdelaine, K. Leriche, N. Bresolin, J. P. Tremblay, Mol. Ther. 2001, 3, 310-318
26. b) C. Foerg, H. P. Merkle, J. Pharm. Sci. 2008, 97, 144-162
27. c) S.-R. Cai, G. Xu, M. Becker-Hapak, M. Ma, S. F. Dowdy, H. L. McLeod, Eur. J. Pharm. Sci. 2006, 27, 311-319
28. d) F. Heitz, M. C. Morris, G. Divita, Br. J. Pharmacol. 2009, 157, 195-206.
29. The Comprehensive Sourcebook of Bacterial Protein Toxins, 3edrd ed(Eds: J. E. Alouf, M. R. Popoff), Academic Press, San Diego, 2006.
30. K. R. Klimpel, S. S. Molloy, G. Thomas, S. H. Leppla, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1992, 89, 10277-10281.
31. J. C. Milne, D. Furlong, P. C. Hanna, J. S. Wall, R. J. Collier, J. Biol. Chem. 1994, 269, 20607-20612.
32. A. F. Kintzer, K. L. Thoren, H. J. Sterling, K. C. Dong, G. K. Feld, I. I. Tang, T. T. Zhang, E. R. Williams, J. M. Berger, B. A. Krantz, J. Mol. Biol. 2009, 392, 614-629.
33. B. A. Krantz, A. D. Trivedi, K. Cunningham, K. A. Christensen, R. J. Collier, J. Mol. Biol. 2004, 344, 739-756.
34. A. D. Pannifer, T. Y. Wong, R. Schwarzenbacher, M. Renatus, C. Petosa, J. Bienkowska, D. B. Lacy, R. J. Collier, S. Park, S. H. Leppla, P. Hanna, R. C. Liddington, Nature 2001, 414, 229-233.
35. J. D. Ballard, R. J. Collier, M. N. Starnbach, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1996, 93, 12531-12534.
36. a) J. P. Hobson, S. Liu, B. Rønø, S. H. Leppla, T. H. Bugge, Nat. Methods 2006, 3, 259-261
37. b) C. Bachran, T. Morley, S. Abdelazim, R. J. Fattah, S. Liu, S. H. Leppla, mBio 2013, 4, e00201-13.
38. a) N. Arora, S. H. Leppla, Infect. Immun. 1994, 62, 4955-4961
39. b) N. Arora, S. H. Leppla, J. Biol. Chem. 1993, 268, 3334-3341
40. c) J. C. Milne, S. R. Blanket, P. C. Hanna, R. J. Collier, Mol. Microbiol. 1995, 15, 661-666
41. d) C. L. Cordero, D. S. Kudryashov, E. Reisler, K. J. Fullner Satchell, J. Biol. Chem. 2006, 281, 32366-32374.
42. J. von Moltke, N. J. Trinidad, M. Moayeri, A. F. Kintzer, S. B. Wang, N. van Rooijen, C. R. Brown, B. A. Krantz, S. H. Leppla, K. Gronert, R. E. Vance, Nature 2012, 490, 107-U126.
43. M. W. Popp, J. M. Antos, G. M. Grotenbreg, E. Spooner, H. L. Ploegh, Nat. Chem. Biol. 2007, 3, 707-708.
44. a) I. Chen, B. M. Dorr, D. R. Liu, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2011, 108, 11399-11404
45. b) J. J. Ling, R. L. Policarpo, A. E. Rabideau, X. Liao, B. L. Pentelute, J. Am. Chem. Soc. 2012, 134, 10749-10752.
46. a) R. J. Collier, J. Kandel, J. Biol. Chem. 1971, 246, 1496-1503
47. b) B. A. Wilson, R. J. Collier, Curr. Top. Microbiol. Immunol. 1992, 175, 27-41.
48. a) J. Sun, A. E. Lang, K. Aktories, R. J. Collier, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2008, 105, 4346-4351
49. b) B. A. Krantz, R. A. Melnyk, S. Zhang, S. J. Juris, D. B. Lacy, Z. Wu, A. Finkelstein, R. J. Collier, Science 2005, 309, 777-781.
50. S. A. Adam, R. Sterne Marr, L. Gerace, J. Cell Biol. 1990, 111, 807-816.
51. P. Ø. Falnes, J. Wesche, S. Olsnes, Biochemistry 2001, 40, 4349-4358.
52. H. Nagahara, A. M. Vocero-Akbani, E. L. Snyder, A. Ho, D. G. Latham, N. A. Lissy, M. Becker-Hapak, S. A. Ezhevsky, S. F. Dowdy, Nat. Med. 1998, 4, 1449-1452.
53. O. Hantschel, F. Grebien, G. Superti-Furga, Oncotarget 2011, 2, 828-829.
54. a) I. Zornetta, L. Brandi, B. Janowiak, F. Dal Molin, F. Tonello, R. J. Collier, C. Montecucco, Cell. Microbiol. 2010, 12, 1435-1445
55. b) S. Zheng, G. Zhang, J. Li, P. R. Chen, Angew. Chem. Int. Ed. 2014, 53, 6449-6453
56. Angew. Chem. 2014, 126, 6567-6571.
57. J. Wesche, J. L. Elliott, P. Ø. Falnes, S. Olsnes, R. J. Collier, Biochemistry 1998, 37, 15737-15746.
58. R. J. Abi-Habib, J. O. Urieto, S. Liu, S. H. Leppla, N. S. Duesbery, A. E. Frankel, Mol. Cancer Ther. 2005, 4, 1303-1310.
59. a) J. S. Wadia, R. V. Stan, S. F. Dowdy, Nat. Med. 2004, 10, 310-315
60. b) C. M. Pirie, B. J. Hackel, M. G. Rosenblum, K. D. Wittrup, J. Biol. Chem. 2011, 286, 4165-4172.