A dehydratase domain in ambruticin biosynthesis displays additional activity as a Pyran-forming Cyclase

Angewandte Chemie - International Edition

Volumn 53, Issue 51, 2014, Pages 14240-14244

  Berkhan, Gesche ^a   Hahn, Frank ^a  

^a LEIBNIZ UNIVERSITY HANNOVER   (Germany)

Author keywords

Biocatalysis; Cyclases; Dehydratases; Heterocycles; Polyketides

Indexed keywords

BIOCHEMISTRY; BIOSYNTHESIS; ENZYME ACTIVITY; KETONES;

BIOCATALYSIS; CYCLASES; DEHYDRATASES; HETEROCYCLES; POLYKETIDES;

CATALYST ACTIVITY;

AMBRUTICIN; HYDROLYASE; PYRAN DERIVATIVE;

CHEMISTRY; CONFORMATION; ENZYME ACTIVATION; GENETICS; METABOLISM;

ENZYME ACTIVATION; HYDRO-LYASES; MOLECULAR CONFORMATION; PYRANS;

EID: 84917709236     PISSN: 14337851     EISSN: 15213773     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/anie.201407979     Document Type: Article

References (49)

1. a) J. Staunton, K. J. Weissman, Nat. Prod. Rep. 2001, 18, 380-416;
2. b) K. J. Weissman, P. F. Leadlay, Nat. Rev. Microbiol. 2005, 3, 925-936;
3. c) S. Dutta, J. R. Whicher, D. A. Hansen, W. A. Hale, J. A. Chemler, G. R. Congdon, A. R. H. Narayan, K. Hakansson, D. H. Sherman, J. L. Smith, G. Skiniotis, Nature 2014, 510, 512-517;
4. d) J. R. Whicher, S. Dutta, D. A. Hansen, W. A. Hale, J. A. Chemler, A. M. Dosey, A. R. H. Narayan, K. Hakansson, D. H. Sherman, J. L. Smith, G. Skiniotis, Nature 2014, 510, 560-564;
5. e) C. Khosla,D. Herschlag, C. E. Cane, C. T. Walsh, Biochemistry 2014, 53, 2875-2883;
6. f) C. Hertweck, Angew. Chem. Int. Ed. 2009, 48, 4688-4716;
7. Angew. Chem. 2009, 121, 4782-4811.
8. a) T. Bretschneider, J. B. Heim, D. Heine, R. Winkler, B. Busch, B. Kusebauch, T. Stehle, G. Zocher, C. Hertweck, Nature 2013, 502, 124-128;
9. b) P. Pöplau, S. Frank, B. I. Morinaka, J. Piel, Angew. Chem. Int. Ed. 2013, 52, 13215-13218;
10. Angew. Chem. 2013, 125, 13457-13460;
11. c) T. A. M. Gulder, M. F. Freeman, J. Piel, Top. Curr. Chem. 2010, 297, 149-201.
12. a) P. B. Gupta, T. T. Onder, G. Jiang, K. Tao, C. Kuperwasser, R. A. Weinberg, E. S. Lander, Cell 2009, 138, 645-659;
13. b) B. A. DeChristopher, B. A. Loy, M. D. Marsden, A. J. Schrier, J. A. Zack, P. A. Wender, Nat. Chem. 2012, 4, 705-710.
14. a) M. E. A. Richter, N. Traitcheva, U. Knupfer, C. Hertweck, Angew. Chem. Int. Ed. 2008, 47, 8872-8875;
15. Angew. Chem. 2008, 120, 9004-9007;
16. b) S. M. Cooper, W. Laosripaiboon, A. S. Rahman, J. Hothersall, A. K. El-Sayed, C. Winfield, J. Crosby, R. J. Cox, T. J. Simpson, C. M. Thomas, Chem. Biol. 2005, 12, 825-833;
17. c) A. Minami, M. Shimaya, G. Suzuki, A. Migita, S. S. Shinde, K. Sato, K. Watanabe, T. Tamura, H. Oguri, H. Oikawa, J. Am. Chem. Soc. 2012, 134, 7246-7249;
18. d) P. F. Leadlay, J. Staunton, M. Oliynyk, C. Bisang, J. Cortes, E. Frost, Z. A. Hughes-Thomas, S. G. Kendrew, J. B. Lester, P. F. Long, H. A. I. MacArthur, E. L. McCormick, Z. Oliynyk, C. B. W. Stark, C. J. Wilkinson, J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 2001, 27, 360-367.
19. a) A. J. Woo, W. R. Strohl, N. D. Priestley, Antimicrob. Agents Chemother. 1999, 43, 1662-1668;
20. b)W. C. Smith, L. Xiang, B. Shen, Antimicrob. Agents Chemother. 2000, 44, 1809-1817;
21. c) J. Piel, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2002, 99, 14002-14007;
22. d) J. Piel, D. Hui, G. Wen, D. Butzke, M. Platzer, N. Fusetani, S. Matsunaga, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2004, 101, 16222-16227;
23. e) S. Sudek, N. B. Lopanik, L. E. Waggoner, M. Hildebrand, C. Anderson, H. Liu, A. Patel, D. H. Sherman, M. G. Haygood, J. Nat. Prod. 2006, 70, 67-74;
24. f) C. Li, K. E. Roege, W. L. Kelly, ChemBioChem 2009, 10, 1064-1072;
25. g) H. Irschik, M. Kopp, K. J. Weissman, K. Buntin, J. Piel, R. Müller, ChemBioChem 2010, 11, 1840-1849;
26. h) M. E. Yurkovich, P. A. Tyrakis, H. Hong, Y. Sun, M. Samborskyy, K. Kamiya, P. F. Leadlay, ChemBioChem 2012, 13, 66-71;
27. i) M. A. Matilla, H. Stöckmann, F. J. Leeper, G. P. C. Salmond, J. Biol. Chem. 2012, 287, 39125-39138.
28. a) B. M. Harvey, T. Mironenko, Y. Sun, H. Hong, Z. Deng, P. F. Leadlay, K. J. Weissman, S. F. Haydock, Chem. Biol. 2007, 14, 703-714;
29. b) B. Julien, Z.-Q. Tian, R. Reid, D. Reeves, Chem. Biol. 2006, 13, 1277-1286.
30. a) D. T. Connor, R. C. Greenough, M. von Strandtmann, J. Org. Chem. 1977, 42, 3664-3669;
31. b) P. Knauth, H. Reichenbach, J. Antibiot. 2000, 53, 1182-1190;
32. c) K. Kojima, Y. Takano, A. Yoshimi, C. Tanaka, T. Kikuchi, T. Okuno, Mol. Microbiol. 2004, 53, 1785-1796;
33. d) P. J.Westfall,D. R. Ballon, J. Thorner, Science 2004, 306, 1511-1512.
34. a) F. Taft, M. Brunjes, T. Knobloch, H. G. Floss, A. Kirschning, J. Am. Chem. Soc. 2009, 131, 3812-3813;
35. b) J. Moldenhauer, D. C. G. Götz, C. R. Albert, S. K. Bischof, K. Schneider, R. D. Sußmuth, M. Engeser, H. Gross, G. Bringmann, J. Piel, Angew. Chem. Int. Ed. 2010, 49, 1465-1467;
36. Angew. Chem. 2010, 122, 1507-1509;
37. c) B. Kusebauch, B. Busch, K. Scherlach, M. Roth, C. Hertweck, Angew. Chem. Int. Ed. 2010, 49, 1460-1464;
38. Angew. Chem. 2010, 122, 1502-1506.
39. a) O. Vergnolle, F. Hahn, A. Baerga-Ortiz, P. F. Leadlay, J. N. Andexer, ChemBioChem 2011, 12, 1011-1014;
40. b) N. Kandziora, J. N. Andexer, S. J. Moss, B. Wilkinson, P. F. Leadlay, F. Hahn, Chem. Sci. 2014, 5, 3563-3567;
41. c) C. R. Valenzano, Y.-O. You, A. Garg, A. Keatinge-Clay, C. Khosla, D. E. Cane, J. Am. Chem. Soc. 2010, 132, 14697-14699;
42. d) X. Guo, T. Liu, C. R. Valenzano, Z. Deng, D. E. Cane, J. Am. Chem. Soc. 2010, 132, 14694-14696;
43. e) D. Gay, Y.-O. You, A. Keatinge-Clay, D. E. Cane, Biochemistry 2013, 52, 8916-8928.
44. a) R. Reid, M. Piagentini, E. Rodriguez, G. Ashley, N. Viswanathan, J. Carney, D. V. Santi, C. R. Hutchinson, R. McDaniel, Biochemistry 2003, 42, 72-79;
45. b) P. Caffrey, ChemBioChem 2003, 4, 654-657;
46. c) A. Kitsche, M. Kalesse, ChemBioChem 2013, 14, 851-865.
47. CCDC 1017520 contains the supplementary crystallographic data for this paper. These data can be obtained free of charge from The Cambridge Crystallographic Data Centre via www.ccdc.cam.ac.uk/data-request/cif.
48. A. Kirschning, F. Hahn, Angew. Chem. Int. Ed. 2012, 51, 4012-4022;
49. Angew. Chem. 2012, 124, 4086-4096.