Inhibiting and reversing amyloid-β peptide (1-40) fibril formation with Gramicidin S and engineered analogues

Chemistry - A European Journal

Volumn 19, Issue 51, 2013, Pages 17338-17348

  Luo, Jinghui ^a   Otero, José M ^a,b   Yu, Chien Hung ^a   Wärmländer, Sebastian K T S ^c   Gräslund, Astrid ^c   Overhand, Mark ^a   Abrahams, Jan Pieter ^a  

^a LEIDEN UNIVERSITY   (Netherlands)

^b UNIVERSITY OF SANTIAGO DE COMPOSTELA   (Spain)

^c STOCKHOLM UNIVERSITY   (Sweden)

Author keywords

Alzheimer's disease; amyloid beta peptides; antibiotics; fibrillization; structure activity relationships

Indexed keywords

ALZHEIMER'S DISEASE; AMYLOID FIBRIL FORMATION; AMYLOID-BETA PEPTIDES; FIBRILLIZATION; FLUORESCENCE MEASUREMENTS; NATURAL ANTIBIOTICS; NEURODEGENERATION; STRUCTURE ACTIVITY RELATIONSHIPS;

ANTIBIOTICS; DEPOSITS; NEURODEGENERATIVE DISEASES; PEPTIDES;

GLYCOPROTEINS;

AMYLOID BETA PROTEIN; AMYLOID BETA PROTEIN[1-40]; ANTIBIOTIC AGENT; GRAMICIDIN; PEPTIDE FRAGMENT; THIAZOLE DERIVATIVE; THIOFLAVINE;

ALZHEIMER DISEASE; AMYLOID-BETA PEPTIDES; ARTICLE; ATOMIC FORCE MICROSCOPY; CHEMICAL PHENOMENA; CHEMISTRY; DRUG ANTAGONISM; FIBRILLIZATION; HYDROGEN BOND; METABOLISM; PROTEIN BINDING; PROTEIN SECONDARY STRUCTURE; SCANNING ELECTRON MICROSCOPY; STRUCTURE ACTIVITY RELATION; STRUCTURE-ACTIVITY RELATIONSHIPS;

ALZHEIMER'S DISEASE; AMYLOID-BETA PEPTIDES; ANTIBIOTICS; FIBRILLIZATION; STRUCTURE-ACTIVITY RELATIONSHIPS;

AMYLOID BETA-PEPTIDES; GRAMICIDIN; HYDROGEN BONDING; HYDROPHOBIC AND HYDROPHILIC INTERACTIONS; MICROSCOPY, ATOMIC FORCE; MICROSCOPY, ELECTRON, SCANNING; PEPTIDE FRAGMENTS; PROTEIN BINDING; PROTEIN STRUCTURE, SECONDARY; STRUCTURE-ACTIVITY RELATIONSHIP; THIAZOLES;

EID: 84890125654     PISSN: 09476539     EISSN: 15213765     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/chem.201301535     Document Type: Article

References (47)

1. T. Wisniewski, J. Ghiso, B. Frangione, Neurobiol. Dis. 1997, 4, 313-328.
2. C. Ross, S. J. Tabrizi, Lancet Neurol. 2011, 10, 83-98.
3. G. B. Irvine, O. M. El-Agnaf, G. M. Shankar, D. M. Walsh, Mol. Med. 2008, 14, 451-464.
4. L. Haataja, T. Gurlo, C. J. Huang, P. C. Butler, Endocr. Rev. 2007, 29, 303-316.
5. S. J. Collins, V. A. Lawson, C. L. Masters, Lancet 2004, 363, 51-61.
6. F. Chiti, C. M. Dobson, Annu. Rev. Biochem. 2006, 75, 333-366.
7. A. Aguzzi, T. O'Connor, Nat. Rev. Drug Discovery 2010, 9, 237-248.
8. M. Necula, R. Kayed, S. Milton, C. G. Glabe, J. Biol. Chem. 2007, 282, 10311-10324.
9. M. Bartolini, V. Andrisano, ChemBioChem 2010, 11, 1018-1035.
10. M. A. Findeis, Curr. Top. Med. Chem. 2002, 2, 417-423.
11. T. Sato, P. Kienlen-Campard, M. Ahmed, W. Liu, H. Li, J. I. Elliott, S. Aimoto, S. N. Constantinescu, J. N. Octave, S. O. Smith, Biochemistry 2006, 45, 5503-5516.
12. C. Soto, M. S. Kindy, M. Baumann, B. Frangione, Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996, 226, 672-680.
13. L. O. Tjernberg, J. Naslund, F. Lindqvist, J. Johansson, A. R. Karlstrom, J. Thyberg, L. Terenius, C. Nordstedt, J. Biol. Chem. 1996, 271, 8545-8548.
14. J. Zheng, C. Liu, M. R. Sawaya, B. Vadla, S. Khan, R. J. Woods, D. Eisenberg, W. J. Goux, J. S. Nowick, J. Am. Chem. Soc. 2011, 133, 3144-3157.
15. C. Liu, M. R. Sawaya, P. N. Cheng, J. Zheng, J. S. Nowick, D. Eisenberg, J. Am. Chem. Soc. 2011, 133, 6736-6744.
16. S. Sievers, J. Karanicolas, H. W. Chang, A. Zhao, L. Jiang, O. Zirafi, J. T. Stevens, J. Münch, D. Baker, D. Eisenberg, Nature 2011, 475, 96-100.
17. R. J. Woods, J. O. Brower, E. Castellanos, M. Hashemzadeh, O. Khakshoor, W. A. Russu, J. S. Nowick, J. Am. Chem. Soc. 2007, 129, 2548-2558.
18. M. Richman, S. Wilk, M. Chemerovski, S. K. T. S. Wärmländer, A. Wahlström, A. Gräslund, S. Rahimipour, J. Am. Chem. Soc. 2013, 135, 3474-3484.
19. S. K. T. S. Wärmländer, A. Tiiman, A. Abelein, J. Luo, J. Jarvet, K. L. Söderberg, J. Danielsson, A. Gräslund, ChemBioChem 2013, 14, 1692-1704.
20. P.-N. Cheng, C. Liu, M. Zhao, D. Eisenberg, J. S. Nowick, Nat. Chem. 2012, 4, 927-933.
21. P.-N. Cheng, J. D. Pham, J. S. Nowick, J. Am. Chem. Soc. 2013, 135, 5477-5492.
22. H. Hatcher, R. Planalp, J. Cho, F. M. Torti, S. V. Torti, Cell. Mol. Life Sci. 2008, 65, 1631-1652.
23. M. Landau, M. R. Sawaya, K. F. Faull, A. Laganowsky, L. Jiang, S. A. Sievers, J. Liu, J. R. Barrio, D. Eisenberg, PLoS Biol. 2011, 9, e 1001080.
24. W. Q. Qiu, M. F. Folstein, Neurobiol. Aging 2006, 27, 190-198.
25. T. Luhrs, C. Ritter, M. Adrian, D. Riek-Loher, B. Bohrmann, H. Dobeli, D. Schubert, R. Riek, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2005, 102, 17342-17347.
26. L. H. Kondejewski, S. W. Farmer, D. S. Wishart, C. M. Kay, R. E. Hancock, R. S. Hodges, J. Biol. Chem. 1996, 271, 25261-25268.
27. L. H. Kondejewski, S. W. Farmer, D. S. Wishart, R. E. Hancock, R. S. Hodges, Int. J. Pept. Protein Res. 1996, 47, 460-466.
28. Antibiotic and Chemotherapy: Anti-infective Agents and Their Use in Therapy 9 th ed., (Eds.: R. G. Finch, D. Greenwood, S. R. Norrby, R. J. Whitley,), Churchill Livingstone, Edinburgh, 2010, p. 356-365.
29. V. V. Kapoerchan, A. D. Knijnenburg, M. Niamat, E. Spalburg, A. J. de Neeling, P. H. Nibbering, R. H. Mars-Groenendijk, D. Noort, J. M. Otero, A. L. Llamas-Saiz, M. J. van Raaij, G. A. van der Marel, H. S. Overkleeft, M. Overhand, Chem. Eur. J. 2010, 16, 12174-12181.
30. V. V. Kapoerchan, A. D. Knijnenburg, P. Keizer, E. Spalburg, A. J. de Neeling, R. H. Mars-Groenendijk, D. Noort, J. M. Otero, A. L. Llamas-Saiz, M. J. van Raaij, G. A. van der Marel, H. S. Overkleeft, M. Overhand, Bioorg. Med. Chem. 2012, 20, 6059-6062.
31. G. F. Gause, M. G. Brazhnikova, Nature 1944, 154, 703.
32. R. L. Synge, Biochem. J. 1945, 39, 363-367.
33. G. N. Tishchenko, V. I. Andrianov, B. K. Vainstein, M. M. Woolfson, E. Dodson, Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 1997, 53, 151-159.
34. A. L. Llamas-Saiz, G. M. Grotenbreg, M. Overhand, M. J. van Raaij, Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 2007, 63, 401-407.
35. M. van der Knaap, J. M. Otero, A. Llamas-Saiz, M. J. van Raaij, L. I. Lageveen, H. J. Busscher, G. M. Grotenbreg, G. A. van der Marel, H. S. Overkleeft, M. Overhand, Tetrahedron 2012, 68, 2391-2400.
36. J. M. Otero, M. van der Knaap, A. L. Llamas-Saiz, M. J. van Raaij, M. Amorín, J. R. Granja, D. V. Filippov, G. A. van der Marel, H. S. Overkleeft, M. Overhand, Cryst. Growth Des. 2013, 13, 4355-4367.
37. J. Luo, C.-H. Yu, H. Yu, R. Borstnar, S. C. L. Kamerlin, A. Gräslund, J. P. Abrahams, S. K. T. S. Wärmländer, ACS Chem. Neurosci. 2013, 4, 454-462.
38. G. M. Morris, D. S. Goodsell, R. Huey, A. J. Olson, J. Comput.-Aided Mol. Des. 1996, 10, 293-304.
39. D. S. Goodsell, G. M. Morris, A. J. Olson, J. Mol. Recognit. 1996, 9, 1-5.
40. T. Antony, W. Hoyer, D. Cherny, G. Heim, T. M. Jovin, V. Subramaniam, J. Biol. Chem. 2003, 278, 3235-3240.
41. J. Luo, S. K. T. S. Wärmländer, A. Gräslund, J. P. Abrahams, Chem. Commun. 2013, 49, 6507-6509.
42. S. Afonin, U. H. N. Dürr, P. Wadhwani, J. Salgado, A. S. Ulrich, Top Curr. Chem. 2008, 273, 139-154.
43. R. Zhang, X. Hu, H. Khant, S. J. Ludtke, W. Chiu, M. F. Schmid, C. Frieden, J. M. Lee, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2009, 106, 4653-4658.
44. E. Katz, L. Demain, Bacteriol. Rev. 1977, 41, 449-474.
45. L. M. Salonen, M. Ellermann, F. Diederich, Angew. Chem. 2011, 123, 4908-4944
46. Angew. Chem. Int. Ed. 2011, 50, 4808-4842.
47. B. Y. Feng, B. H. Toyama, H. Wille, D. W. Colby, S. R. Collins, B. C. H. May, S. B. Prusiner, J. Weissman, B. K. Shoichet, Nat. Chem. Biol. 2008, 4, 197-199.