Enhancing the Activity of a Dietzia sp. D5 Baeyer-Villiger Monooxygenase towards Cyclohexanone by Saturation Mutagenesis

ChemistrySelect

Volumn 2, Issue 24, 2017, Pages 7169-7177

  Bisagni, Serena ^a,g   Abolhalaj, Milad ^b   de Brevern, Alexandre G ^c,d,e,f   Rebehmed, Joseph ^c,d,e,f,h   Hatti Kaul, Rajni ^a   Mamo, Gashaw ^a  

^a LUND UNIVERSITY   (Sweden)

^b Medicon Village ^*  (Sweden)

^c INSERM   (France)

^d hôpital Robert Debré et Institut national de la transfusion sanguine   (France)

^e INSTITUT NATIONAL DE LA TRANSFUSION SANGUINE   (France)

^f Laboratory of Excellence GR Ex   (France)

^g JOHNSON MATTHEY TECHNOLOGY CENTRE   (United Kingdom)

^h LEBANESE AMERICAN UNIVERSITY   (Lebanon)

Author keywords

Baeyer Villiger monooxygenases; cyclohexanone; Dietzia species; saturation mutagenesis; structural models

Indexed keywords

EID: 85041841657     PISSN: None     EISSN: 23656549     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/slct.201701212     Document Type: Article

References (47)

1. P. Ping, W. Wang, X. Chen, X. Jing, Biomacromolecules 2005, 6, 587–592;
2. S. Theiler, M. Teske, H. Keul, K. Sternberg, M. Moller, Polym. Chem. 2010, 1, 1215–1225;
3. M. A. Woodruff, D. W. Hutmacher, Prog. Polym. Sci. 2010, 35, 1217–1256;
4. D. S. Rosa, D. R. Lopes, M. R. Calil, Polym. Test. 2005, 24, 756–761;
5. M. Rusu, M. Ursu, D. Rusu, J. Thermoplast. Compos. Mater. 2006, 19, 173–190.
6. G. J. Ten Brink, I. Arends, R. Sheldon, Chem. Rev. 2004, 104, 4105–4124.
7. H. Leisch, K. Morley, P. C. K. Lau, Chem. Revs. 2011, 111, 4165–4222.
8. N. A. Donoghue, D. B. Norris, P. W. Trudgill, Eur. J. Biochem. 1976, 63, 175–192.
9. S. Staudt, U. T. Bornscheuer, U. Menyes, W. Hummel, H. Gröger, Enzyme Microb. Technol. 2013, 53, 288–292.
10. E. Romero, J. Castellanos, A. Mattevi, M. W. Fraaije, Angew. Chem. 2016, 128, 16084;
11. Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 15852;
12. M. J. Fürst, S. Savino, H. M. Dudek, J. R. Gomez Castellanos, C. Gutiérrez de Souza, S. Rovida, M. W. Fraaije, A. Mattevi, J. Am. Chem. Soc. 2017, 139, 627.
13. D. J. Opperman, M. T. Reetz, ChemBioChem 2010, 11, 2589.
14. H. L. van Beek, H. J. Wijma, L. Fromont, D. B. Janssen, M. W. Fraaije, FEBS Open Bio 2014, 4, 168;
15. S. Schmidt, M. Genz, K. Balke, U. T. Bornscheuer, J. Biotechnol. 2015, 214, 199.
16. M. W. Fraaije, J. Wu, D. P. Heuts, E. W. Van Hellemond, J. H. L. Spelberg, D. B. Janssen, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2005, 66, 393;
17. G. de Gonzalo, G. Ottolina, F. Zambianchi, M. W. Fraaije, G. Carrea, J. Mol. Catal. B: Enzym. 2006, 39, 91.
18. M. Bocola, F. Schulz, F. Leca, A. Vogel, M. W. Fraaije, M. T. Reetz, Adv. Synth. Catal. 2005, 347, 979–986;
19. H. L. van Beek, G. de Gonzalo, M. W. Fraaije, Chem. Commun. 2012, 48, 3288;
20. L. P. Parra, J. P. Acevedo, M. T. Reetz, Biotechnol. Bioeng. 2015, 112, 1354–1364.
21. S. Bisagni, R. Hatti-Kaul, G. Mamo, AMB Express 2014, 4, 1–10;
22. S. Bisagni, B. Summers, S. Kara, R. Hatti-Kaul, G. Grogan, G. Mamo, F. Hollmann, Top. Catal. 2014, 57, 366–375.
23. Z. G. Zhang, L. P. Parra, M. T. Reetz, Chem. - Eur. J. 2012, 18, 10160–10172.
24. M. D. Mihovilovic, F. Rudroff, B. Grötzl, P. Kapitan, R. Snajdrova, J. Rydz, R. Mach, Angew. Chem. 2005, 117, 3675–3679;
25. Angew. Chem., Int. Ed. 2005, 44, 3609–3613;
26. A. Riebel, H. Dudek, G. de Gonzalo, P. Stepniak, L. Rychlewski, M. W. Fraaije, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2012, 95, 1479–1489.
27. M. J. Fink, T. C. Fischer, F. Rudroff, H. Dudek, M. W. Fraaije, M. D. Mihovilovic, J. Mol. Catal. B: Enzym. 2011, 73, 9–16;
28. H. Iwaki, S. Wang, S. Grosse, H. Bergeron, A. Nagahashi, J. Lertvorachon, J. Yang, Y. Konishi, Y. Hasegawa, P. C. K. Lau, Appl. Environ. Microbiol. 2006, 72, 2707–2720.
29. M. Wiederstein, M. J. Sippl, Nucleic Acids Res. 2007, 35, 407–410.
30. R. A. Laskowski, M. W. MacArthur, D. S. Moss, J. M. Thornton, J. Appl. Crystallogr. 1993, 26, 283–291.
31. J. J. Ward, L. J. McGuffin, K. Bryson, B. F. Buxton, D. T. Jones, Bioinformatics 2004, 20, 2138–2139.
32. J. Rebehmed, V. Alphand, V. De Berardinis, A. G. de Brevern, Biochimie 2013, 95, 1394–1402.
33. M. T. Reetz, S. Wu, Chem. Commun. 2008, 43, 5499–5501;
34. D. E. Torres Pazmiño, R. Snajdrova, D. V. Rial, M. D. Mihovilovic, M. W. Fraaije, Adv. Synth. Catal. 2007, 349, 1361–1368.
35. S. Franceschini, H. L. van Beek, A. Pennetta, C. Martinoli, M. W. Fraaije, A. Mattevi, J. Biol. Chem. 2012, 287, 22626–22634;
36. H. M. Dudek, G. de Gonzalo, D. E. Torres Pazmiño, P. Stępniak, L. S. Wyrwicz, L. Rychlewski, M. W. Fraaije, Appl. Environ. Microbiol. 2011, 77, 5730–5738.
37. S. Wu, J. P. Acevedo, M. T. Reetz, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2010, 107, 2775–2780.
38. M. T. Reetz, F. Daligault, B. Brunner, H. Hinrichs, A. Deege, Angew. Chem. 2004, 116, 4170–4173;
39. Angew. Chem., Int. Ed. 2004, 43, 4078–4081.
40. L. P. Parra, R. Agudo, M. T. Reetz, ChemBioChem 2013, 14, 2301–2309.
41. C. M. Clouthier, M. M. Kayser, M. T. Reetz, J. Org. Chem. 2006, 71, 8431–8437.
42. H. Dudek, M. Fink, A. Shivange, A. Dennig, M. Mihovilovic, U. Schwaneberg, M. W. Fraaije, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2014, 98, 4009–4020;
43. Z. G. Zhang, G. D. Roiban, J. P. Acevedo, I. Polyak, M. T. Reetz, Adv. Synth. Catal. 2013, 355, 99–106;
44. M. D. Mihovilovic, F. Rudroff, A. Winninger, T. Schneider, F. Schulz, M. T. Reetz, Org. Lett. 2006, 8, 1221–1224;
45. I. Polyak, M. T. Reetz, W. Thiel, J. Phys. Chem. B 2013, 117, 4993–5001.
46. J. Rehdorf, A. Kirschner, U. T. Bornscheuer, Biotechnol. Lett. 2007, 29, 1393.
47. G. de Gonzalo, C. Rodríguez, A. Rioz-Martínez, V. Gotor, Enzyme Microb. Technol. 2012, 50, 43–49.