Sulfonyl Fluoride Analogues as Activity-Based Probes for Serine Proteases

ChemBioChem

Volumn 13, Issue 16, 2012, Pages 2327-2330

  Shannon, D Alexander ^a   Gu, Christian ^b   Mclaughlin, Christopher J ^a   Kaiser, Markus ^c   van der Hoorn, Renier A L ^b   Weerapana, Eranthie ^a  

^a BOSTON COLLEGE   (United States)

^b MAX PLANCK INSTITUTE FOR PLANT BREEDING RESEARCH   (Germany)

^c UNIVERSITY OF DUISBURG ESSEN   (Germany)

Author keywords

Activity based probe; Mass spectrometry; Proteomics; Serine protease; Sulfonyl fluoride

Indexed keywords

4 (2 AMINOETHYL)BENZENESULFONYL FLUORIDE; BOVINE SERUM ALBUMIN; CHYMOTRYPSIN; ELASTASE; SERINE PROTEINASE; SERINE PROTEINASE INHIBITOR; SULFONYL FLUORIDE DERIVATIVE; TRYPSIN; UNCLASSIFIED DRUG;

ARTICLE; ENZYME ACTIVATION; ENZYME INHIBITION; FEMALE; HELA CELL; HUMAN; HUMAN CELL; IN VITRO STUDY; MOLECULAR PROBE; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN DEGRADATION; PROTEOMICS;

MOLECULAR PROBES; MOLECULAR STRUCTURE; SERINE PROTEASES; SERINE PROTEINASE INHIBITORS; STRUCTURE-ACTIVITY RELATIONSHIP; SULFINIC ACIDS;

EID: 84868109869     PISSN: 14394227     EISSN: 14397633     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/cbic.201200531     Document Type: Article

References (33)

1. M. J. Evans, B. F. Cravatt, Chem. Rev. 2006, 106, 3279-3301;
2. A. M. Sadaghiani, S. H. L. Verhelst, M. Bogyo, Curr. Opin. Chem. Biol. 2007, 11, 20-28.
3. H. Neurath, Trends Biochem. Sci. 1989, 14, 268-271.
4. M. Fonovic, M. Bogyo, Expert Rev. Proteomics 2008, 5, 721-730;
5. R. A. van der Hoorn, M. Kaiser, Physiol. Plant. 2012, 145, 18-27.
6. M. Verdoes, L. I. Willems, W. A. van der Linden, B. A. Duivenvoorden, G. A. van der Marel, B. I. Florea, A. F. Kisselev, H. S. Overkleeft, Org. Biomol. Chem. 2010, 8, 2719-2727;
7. I. Kolodziejek, J. C. Misas-Villamil, F. Kaschani, J. Clerc, C. Gu, D. Krahn, S. Niessen, M. Verdoes, L. I. Willems, H. S. Overkleeft, M. Kaiser, R. A. van der Hoorn, Plant Physiol. 2011, 155, 477-489;
8. M. Bogyo, S. Shin, J. S. McMaster, H. L. Ploegh, Chem. Biol. 1998, 5, 307-320;
9. N. Sin, K. B. Kim, M. Elofsson, L. H. Meng, H. Auth, B. H. B. Kwok, C. M. Crews, Bioorg. Med. Chem. Lett. 1999, 9, 2283-2288.
10. A. Saghatelian, N. Jessani, A. Joseph, M. Humphrey, B. F. Cravatt, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2004, 101, 10000-10005;
11. S. A. Sieber, S. Niessen, H. S. Hoover, B. F. Cravatt, Nat. Chem. Biol. 2006, 2, 274-281;
12. R. Nakai, C. M. Salisbury, H. Rosen, B. F. Cravatt, Bioorg. Med. Chem. 2009, 17, 1101-1108.
13. D. Kato, K. M. Boatright, A. B. Berger, T. Nazif, G. Blum, C. Ryan, K. A. Chehade, G. S. Salvesen, M. Bogyo, Nat. Chem. Biol. 2005, 1, 33-38.
14. H. C. Hang, J. Loureiro, E. Spooner, A. W. van der Velden, Y. M. Kim, A. M. Pollington, R. Maehr, M. N. Starnbach, H. L. Ploegh, ACS Chem. Biol. 2006, 1, 713-723.
15. C. Dobrota, D. Fasci, N. D. Hadade, G. D. Roiban, C. Pop, V. M. Meier, I. Dumitru, M. Matache, G. S. Salvesen, D. P. Funeriu, ChemBioChem 2012, 13, 80-84.
16. F. Yuan, S. H. Verhelst, G. Blum, L. M. Coussens, M. Bogyo, J. Am. Chem. Soc. 2006, 128, 5616-5617.
17. Y. Liu, M. P. Patricelli, B. F. Cravatt, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1999, 96, 14694-14699;
18. G. M. Simon, B. F. Cravatt, J. Biol. Chem. 2010, 285, 11051-11055.
19. L. C. J. Gillet, K. Namoto, A. Ruchti, S. Hoving, D. Boesch, B. Inverardi, D. Mueller, M. Coulot, P. Schindler, P. Schweigler, A. Bernardi, S. Gil-Parrado, Mol. Cell. Proteomics 2008, 7, 1241-1253.
20. J. Joossens, P. Van der Veken, G. Surpateanu, A. M. Lambeir, I. El-Sayed, O. M. Ali, K. Augustyns, A. Haemers, J. Med. Chem. 2006, 49, 5785-5793;
21. J. Oleksyszyn, J. C. Powers, Biochemistry 1991, 30, 485-493.
22. E. Sabidó, T. Tarrago, E. Giralt, Bioorg. Med. Chem. Lett. 2009, 19, 3752-3755.
23. U. Haedke, M. Gotz, P. Baer, S. H. Verhelst, Bioorg. Med. Chem. 2012, 20, 633-640.
24. A. M. Gold, D. Fahrney, Biochemistry 1964, 3, 783-791;
25. A. M. Gold, Biochemistry 1965, 4, 897-901.
26. G. C. Adam, B. F. Cravatt, E. J. Sorensen, Chem. Biol. 2001, 8, 81-95;
27. G. C. Adam, E. J. Sorensen, B. F. Cravatt, Nat. Biotechnol. 2002, 20, 805-809.
28. A. E. Speers, G. C. Adam, B. F. Cravatt, J. Am. Chem. Soc. 2003, 125, 4686-4687.
29. V. V. Rostovtsev, L. G. Green, V. V. Fokin, K. B. Sharpless, Angew. Chem. 2002, 114, 2708-2711; Angew. Chem. Int. Ed. 2002, 41, 2596-2599.
30. R. Wirnt, H. U. Bergmeyer, Methods of Enzymatic Analysis 1974, New York, pp. 1009-1012.
31. Z. Kukor, M. Toth, M. Sahin-Toth, Eur. J. Biochem. 2003, 270, 2047-2058.
32. A. J. Brouwer, T. Ceylan, A. M. Jonker, T. van der Linden, R. M. Liskamp, Bioorg. Med. Chem. 2011, 19, 2397-2406.
33. X. W. Yan, Y. C. Luo, Z. B. Zhang, Z. X. Li, Q. Luo, L. M. Yang, B. Zhang, H. F. Chen, P. M. Bai, Q. Q. Wang, Angew. Chem. 2012, 124, 3414-3419; Angew. Chem. Int. Ed. 2012, 51, 3358-3363.