How hydrophobicity and the glycosylation site of glycans affect protein folding and stability: A molecular dynamics simulation

Journal of Physical Chemistry B

Volumn 116, Issue 1, 2012, Pages 390-400

  Lu, Diannan ^a   Yang, Cheng ^a   Liu, Zheng ^a  

^a TSINGHUA UNIVERSITY   (China)

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COMPUTER SIMULATION; CONFORMATIONS; DYNAMICS; ESTERIFICATION; GLYCOSYLATION; HYDROPHOBICITY; MOLECULAR DYNAMICS; PEPTIDES; PROTEIN FOLDING;

COARSE-GRAINED; CONFORMATIONAL TRANSITIONS; DESTABILIZATION EFFECTS; ENTHALPY EFFECTS; ENTROPY EFFECTS; FOLDED STATE; FOLDING MECHANISM; GLYCAN CHAINS; GLYCANS; GLYCOSYLATED; HYDROPHOBIC COLLAPSE; HYDROPHOBIC INTERACTIONS; LANGEVIN DYNAMICS; MODEL PROTEINS; MOLECULAR DYNAMICS SIMULATIONS; MOLECULAR INSIGHTS; POST-TRANSLATIONAL MODIFICATIONS; PROTEIN STABILITY; PROTEIN-POLYMER CONJUGATES; STRUCTURAL REARRANGEMENT;

STABILIZATION;

EID: 84862953864     PISSN: 15206106     EISSN: 15205207     Source Type: Journal    
DOI: 10.1021/jp203926r     Document Type: Article

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