Conserved Tyr2235.58 plays different roles in the activation and G-protein interaction of rhodopsin

Journal of the American Chemical Society

Volumn 133, Issue 18, 2011, Pages 7159-7165

  Elgeti, Matthias ^a   Kazmin, Roman ^a   Heck, Martin ^a   Morizumi, Takefumi ^a,d   Ritter, Eglof ^a   Scheerer, Patrick ^a   Ernst, Oliver P ^a,d,e   Siebert, Friedrich ^a,b,f   Hofmann, Klaus Peter ^a,c   Bartl, Franz J ^a,c  

^a CHARITÉ UNIVERSITÄTSMEDIZIN BERLIN   (Germany)

^b TECHNISCHE UNIVERSITÄT BERLIN   (Germany)

^c HUMBOLDT UNIVERSITY   (Germany)

^d UNIVERSITY OF TORONTO   (Canada)

^e UNIVERSITY OF TORONTO   (Canada)

^f UNIVERSITY OF FREIBURG   (Germany)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

ACTIVE STATE; FTIR; G PROTEIN; G-PROTEIN TRANSDUCIN; HIGH ACTIVITY; HYDROXYL GROUPS; MICROSWITCHES; PHENOL RINGS; PHOTOPRODUCTS; POLAR INTERACTIONS; PROTON UPTAKE; PROTONATED SCHIFF BASE; RETINAL ISOMERIZATION; SCHIFF-BASE; SIDE CHAINS; STRUCTURAL CHANGE; TRANSMEMBRANE HELICES;

AMINO ACIDS; FUNCTIONAL GROUPS; PHENOLS; PROTEINS;

CHEMICAL ACTIVATION;

ALANINE; AMINO ACID; AMINO ACID DERIVATIVE; GLUTAMIC ACID; GUANINE NUCLEOTIDE BINDING PROTEIN; HYDROXYL GROUP; MUTANT PROTEIN; PHENOL; PHENYLALANINE; RHODOPSIN; TYROSINE;

ARTICLE; FOURIER TRANSFORM MASS SPECTROMETRY; GENE MUTATION; GENETIC CONSERVATION; PH MEASUREMENT; PROTEIN CONFORMATION; PROTEIN INTERACTION; PROTEIN STRUCTURE; ULTRAVIOLET SPECTROSCOPY; X RAY DIFFRACTION;

AMINO ACID SEQUENCE; CONSERVED SEQUENCE; PROTEIN INTERACTION DOMAINS AND MOTIFS; PROTEIN STRUCTURE, SECONDARY; RETINALDEHYDE; RHODOPSIN; SPECTROSCOPY, FOURIER TRANSFORM INFRARED; TRANSDUCIN; TYROSINE;

EID: 79955680725     PISSN: 00027863     EISSN: 15205126     Source Type: Journal    
DOI: 10.1021/ja200545n     Document Type: Article

References (43)

1. Rosenbaum, D. M.; Rasmussen, S. G. F.; Kobilka, B. K. Nature 2009, 459, 356-363.
2. Ballesteros, J. A.;Weinstein,H. MethodsNeurosci. 1995, 25, 366-428.
3. Lin, S. W.; Han, M.; Sakmar, T. P. Methods Enzymol. 2000, 315, 116-130.
4. Hofmann, K. P.; Scheerer, P.; Hildebrand, P. W.; Choe, H.-W.; Park, J. H.; Heck, M.; Ernst, O. P. Trends Biochem. Sci. 2009, 34, 540-552.
5. Nygaard, R.; Frimurer, T. M.; Holst, B.; Rosenkilde, M. M.; Schwartz, T. W. Trends Pharmacol. Sci. 2009, 30, 249-259.
6. Li, J.; Edwards, P. C.; Burghammer, M.; Villa, C.; Schertler, G. F. X. J. Mol. Biol. 2004, 343, 1409-1438.
7. Vogel, R.; Mahalingam, M.; Lüdeke, S.; Huber, T.; Siebert, F.; Sakmar, T. P. J. Mol. Biol. 2008, 380, 648-655.
8. Choe, H.-W.; Kim, Y. J.; Park, J. H.; Morizumi, T.; Pai, E. F.; Krauss, N.; Hofmann, K. P.; Scheerer, P.; Ernst, O. P. Nature 2011, 471, 651-655.
9. Vogel, R.; Siebert, F. J. Biol. Chem. 2001, 276, 38487-38493.
10. Goncalves, J. A.; South, K.; Ahuja, S.; Zaitseva, E.; Opefi, C. A.; Eilers,M.; Vogel, R.; Reeves, P. J.; Smith, S.O.Proc. Natl.Acad. Sci. U. S. A. 2010, 38-40.
11. Park, J. H.; Scheerer, P.; Hofmann, K. P.; Choe, H.-W.; Ernst, O. P. Nature 2008, 454, 183-187.
12. Scheerer, P.; Park, J. H.; Hildebrand, P. W.; Kim, Y. J.; Krausz, N.; Choe, H.-W.; Hofmann, K. P.; Ernst, O. P. Nature 2008, 455, 497-502.
13. Cherfils, J.; Chabre, M. Trends Biochem. Sci. 2003, 28, 13-17.
14. Oldham, W. M.; Van Eps, N.; Preininger, A. M.; Hubbell, W. L.; Hamm, H. E. Nat. Struct. Mol. Biol. 2006, 13, 772-777.
15. Scheerer, P.; Heck, M.; Goede, A.; Park, J. H.; Choe, H.-W.; Ernst, O. P.; Hofmann, K. P.; Hildebrand, P. W. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2009, 106, 10660-10665.
16. Emeis, D.; Kühn, H.; Reichert, J.; Hofmann, K. P. FEBS Lett. 1982, 143, 29-34.
17. Matthew, R. G.; Hubbard, R.; Brown, P. K.; Wald, G. J. Gen. Physiol. 1963, 47, 215-240.
18. Knierim, B.; Hofmann, K. P.; Ernst, O. P.; Hubbell, W. L. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2007, 104, 20290-20295.
19. Deupi, X.; Kobilka, B. K. Physiology (Bethesda, MD) 2010, 25, 293-303.
20. Okada, T.; Ernst, O. P.; Palczewski, K.; Hofmann, K. P. Trends Biochem. Sci. 2001, 26, 318-324.
21. Lüdeke, S.; Beck, M.; Yan, E. C. Y.; Sakmar, P. T.; Siebert, F.; Vogel, R. J. Mol. Biol. 2005, 353, 345-356.
22. Farrens, D. L.; Altenbach, C.; Yang, K.; Hubbell, W. L.; Khorana, H. G. Science 1996, 274, 768-770.
23. Arnis, S.; Fahmy, K.; Hofmann, K. P.; Sakmar, T. P. J. Biol. Chem. 1994, 269, 23879-23881.
24. Zaitseva, E.; Brown, M. F.; Vogel, R. J. Am. Chem. Soc. 2010, 132, 4815-4821.
25. Fritze, O.; Filipek, S.; Kuksa, V.; Palczewski, K.; Hofmann, K. P.; Ernst, O. P. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2003, 100, 2290-2295.
26. Elgeti, M.; Ritter, E.; Bartl, F. J. Z. Phys. Chem. 2008, 222, 1117-1129.
27. Fahmy, K.; Sakmar, T. P. Biochemistry 1993, 32, 7229-7236.
28. Ernst, O. P.; Bieri, C.; Vogel, H.; Hofmann, K. P. Methods Enzymol. 2000, 315, 471-489.
29. Ernst, O. P.; Gramse, V.; Kolbe, M.; Hofmann, K. P.; Heck, M. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2007, 104, 10859-10864.
30. Mahalingam, M.; Martínez-Mayorga, K.; Brown, M. F.; Vogel, R. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2008, 105, 17795-17800.
31. Beck, M.; Sakmar, T. P.; Siebert, F. Biochemistry 1998, 37, 7630-7639.
32. Hamm, H. E.; Deretic, D.; Arendt, A.; Hargrave, P. A.; Koenig, B.; Hofmann, K. P. Science 1988, 241, 832-835.
33. Herrmann, R.; Heck, M.; Henklein, P.; Henklein, P.; Kleuss, C.; Hofmann, K. P.; Ernst, O. P. J. Biol. Chem. 2004, 279, 24283-24290.
34. Kisselev, O. G.; Kao, J.; Ponder, J. W.; Fann, Y. C.; Gautam, N.; Marshall, G. R. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1998, 95, 4270-4275.
35. Vogel, R.; Martell, S.; Mahalingam, M.; Engelhard, M.; Siebert, F. J. Mol. Biol. 2007, 366, 1580-1588.
36. Standfuss, J.; Edwards, P. C.; D'Antona, A.; Fransen, M.; Xie, G.; Oprian, D. D.; Schertler, G. F. X. Nature 2011, 471, 656-660.
37. Gerothanassis, I. P.; Birlirakis, N.; Sakarellos, C. J. Am. Chem. Soc. 1992, 9043-9047.
38. DeLange, F.; Klaasen, C. H.; Wallace-Williams, S. E.; Bovee-Geurts, P. H. M.; Liu, X.; DeGrip, W. J.; Rothschild, K. J. J. Biol. Chem. 1998, 273, 23735-23739.
39. Beck, M.; Siebert, F.; Sakmar, T. P. FEBS Lett. 1998, 436, 304-308.
40. Ye, S.; Zaitseva, E.; Caltabiano, G.; Schertler, G. F. X.; Sakmar, T. P.; Deupi, X.; Vogel, R. Nature 2010, 464, 1386-1389.
41. Liang, J.; Adamian, L.; Jackups, R. Trends Biochem. Sci. 2005, 30, 355-357.
42. Martin, E. L.; Rens-Domiano, S.; Schatz, P. J.; Hamm, H. E. J. Biol. Chem. 1996, 271, 361-366.
43. Janz, J.M.; Farrens, D. L. J. Biol. Chem. 2004, 279, 29767-29773.