Ahp cyclodepsipeptides: The impact of the ahp residue on the "Canonical Inhibition" of S1 serine proteases

ChemBioChem

Volumn 14, Issue 11, 2013, Pages 1301-1308

  Stolze, Sara C ^a   Meltzer, Michael ^a   Ehrmann, Michael ^a   Kaiser, Markus ^a  

^a UNIVERSITY OF DUISBURG ESSEN   (Germany)

Author keywords

Ahp cyclodepsipeptides; Canonical conformations; Inhibitors; Serine proteases; Structure activity relationships

Indexed keywords

AHP CYCLODEPSIPEPTIDE; AMINO ACID; BETA HYDROXY AMINO ACID; CHYMOTRYPSIN INHIBITOR; CYCLODEPSIPEPTIDE; MATRIPTASE; MOLECULAR SCAFFOLD; S1 SERINE PROTEASE; SERINE PROTEINASE; SERINE PROTEINASE INHIBITOR; TRYPSIN INHIBITOR; UNCLASSIFIED DRUG;

ARTICLE; BIOLOGICAL FUNCTIONS; DRUG DESIGN; DRUG POTENCY; HUMAN; PRIORITY JOURNAL; SYNTHESIS;

AHP CYCLODEPSIPEPTIDES; CANONICAL CONFORMATIONS; INHIBITORS; SERINE PROTEASES; STRUCTURE-ACTIVITY RELATIONSHIPS;

DEPSIPEPTIDES; HUMANS; KINETICS; PIPERIDONES; PROTEIN BINDING; SERINE PROTEASES; SERINE PROTEINASE INHIBITORS; STRUCTURE-ACTIVITY RELATIONSHIP;

EID: 84880617843     PISSN: 14394227     EISSN: 14397633     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/cbic.201300180     Document Type: Article

References (48)

1. B. Turk, Nat. Rev. Drug Discovery 2006, 5, 785-799;
2. C. López-Otín, J. S. Bond, J. Biol. Chem. 2008, 283, 30433-30437;
3. M. Drag, G. S. Salvesen, Nat. Rev. Drug Discovery 2010, 9, 690-701.
4. M. J. Page, E. Di Cera, J. Biol. Chem. 2008, 283, 30010-30014;
5. M. Page, E. Di Cera, Cell. Mol. Life Sci. 2008, 65, 1220-1236;
6. L. Hedstrom, Chem. Rev. 2002, 102, 4501-4524.
7. P. N. Walsh, S. S. Ahmad, Essays Biochem. 2002, 38, 95-111.
8. T. Clausen, M. Kaiser, R. Huber, M. Ehrmann, Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2011, 12, 152-162;
9. L. Truebestein, A. Tennstaedt, T. Mönig, T. Krojer, F. Canellas, M. Kaiser, T. Clausen, M. Ehrmann, Nat. Struct. Mol. Biol. 2011, 18, 386-388;
10. M. Merdanovic, N. Mamant, M. Meltzer, S. Poepsel, A. Auckenthaler, R. Melgaard, P. Hauske, L. Nagel-Steger, A. R. Clarke, M. Kaiser, R. Huber, M. Ehrmann, Nat. Struct. Mol. Biol. 2010, 17, 837-843.
11. J. C. Powers, J. L. Asgian, O. D. Ekici, K. E. James, Chem. Rev. 2002, 102, 4639-4750;
12. G. Abbenante, D. P. Fairlie, Med. Chem. 2005, 1, 71-104.
13. U. Matern, C. Schleberger, S. Jelakovic, J. Weckesser, G. E. Schulz, Chem. Biol. 2003, 10, 997-1001.
14. R. G. Linington, D. J. Edwards, C. F. Shuman, K. L. McPhail, T. Matainaho, W. H. Gerwick, J. Nat. Prod. 2008, 71, 22-27;
15. U. Matern, L. Oberer, R. A. Falchetto, M. Erhard, W. A. König, M. Herdman, J. Weckesser, Phytochemistry 2001, 58, 1087-1095;
16. M. Namikoshi, K. L. Rinehart, J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 1996, 17, 373-384;
17. L. A. Salvador, K. Taori, J. S. Biggs, J. Jakoncic, D. A. Ostrov, V. J. Paul, H. Luesch, J. Med. Chem. 2013, 56, 1276-1290;
18. J. F. Blom, B. Bister, D. Bischoff, G. Nicholson, G. Jung, R. D. Sussmuth, F. Juttner, J. Nat. Prod. 2003, 66, 431-434;
19. K. Taori, V. J. Paul, H. Luesch, J. Nat. Prod. 2008, 71, 1625-1629;
20. E. von Elert, L. Oberer, P. Merkel, T. Huhn, J. F. Blom, J. Nat. Prod. 2005, 68, 1324-1327;
21. C. Mehner, D. Müller, S. Kehraus, S. Hauptmann, M. Gütschow, G. M. König, ChemBioChem 2008, 9, 2692-2703;
22. F. Sarabia, S. Chammaa, A. Sanchez Ruiz, L. Martin Ortiz, F. J. Lopez Herrera, Curr. Med. Chem. 2004, 11, 1309-1332.
23. M. A. McDonough, C. J. Schofield, Chem. Biol. 2003, 10, 898-900;
24. A. Y. Lee, T. A. Smitka, R. Bonjouklian, J. Clardy, Chem. Biol. 1994, 1, 113-117.
25. W. Bode, R. Huber, Curr. Opin. Struct. Biol. 1991, 1, 45-52.
26. A. B. E. Brauer, J. D. McBride, G. Kelly, S. J. Matthews, R. J. Leatherbarrow, Bioorg. Med. Chem. 2007, 15, 4618-4628.
27. M. O. Ishitsuka, T. Kusumi, H. Kakisawa, K. Kaya, M. M. Watanabe, J. Am. Chem. Soc. 1990, 112, 8180-8182;
28. M. L. J. Korsinczky, H. J. Schirra, D. J. Craik, Curr. Protein Pept. Sci. 2004, 5, 351-364.
29. S. C. Stolze, M. Meltzer, M. Ehrmann, M. Kaiser, Chem. Commun. 2010, 46, 8857-8859;
30. S. C. Stolze, M. Meltzer, M. Ehrmann, M. Kaiser, Eur. J. Org. Chem. 2012, 1616-1625;
31. F. Yokokawa, A. Inaizumi, T. Shioiri, Tetrahedron Lett. 2001, 42, 5903-5908;
32. F. Yokokawa, A. Inaizumi, T. Shioiri, Tetrahedron 2005, 61, 1459-1480;
33. F. Yokokawa, T. Shioiri, Tetrahedron Lett. 2002, 43, 8673-8677.
34. S. C. Stolze, M. Kaiser, Synthesis 2012, 44, 1755-1777;
35. S. C. Stolze, M. Kaiser, Molecules 2013, 18, 1337-1367.
36. À. López-Macià, J. C. Jiménez, M. Royo, E. Giralt, F. Albericio, J. Am. Chem. Soc. 2001, 123, 11398-11401;
37. Y. Hamada, Y. Kondo, M. Shibata, T. Shioiri, J. Am. Chem. Soc. 1989, 111, 669-673.
38. A. B. E. Brauer, G. J. Domingo, R. M. Cooke, S. J. Matthews, R. J. Leatherbarrow, Biochemistry 2002, 41, 10608-10615.
39. M. Meltzer, S. Hasenbein, P. Hauske, N. Kucz, M. Merdanovic, S. Grau, A. Beil, D. Jones, T. Krojer, T. Clausen, M. Ehrmann, M. Kaiser, Angew. Chem. 2008, 120, 1352-1355; Angew. Chem. Int. Ed. 2008, 47, 1332-1334.
40. P. Hauske, M. Meltzer, C. Ottmann, T. Krojer, T. Clausen, M. Ehrmann, M. Kaiser, Bioorg. Med. Chem. 2009, 17, 2920-2924;
41. P. Hauske, C. Ottmann, M. Meltzer, M. Ehrmann, M. Kaiser, ChemBioChem 2008, 9, 2920-2928;
42. M. Merdanovic, T. Mönig, M. Ehrmann, M. Kaiser, ACS Chem. Biol. 2013, 8, 19-26.
43. K. Hilpert, G. Hansen, H. Wessner, R. Volkmer-Engert, W. Hohne, J. Biochem. 2005, 138, 383-390.
44. H. Fittler, O. Avrutina, B. Glotzbach, M. Empting, H. Kolmar, Org. Biomol. Chem. 2013, 11, 1848-1857;
45. S. Jiang, P. Li, S. L. Lee, C. Y. Lin, Y. Q. Long, M. D. Johnson, R. B. Dickson, P. P. Roller, Org. Lett. 2007, 9, 9-12;
46. J. E. Swedberg, L. V. Nigon, J. C. Reid, S. J. de Veer, C. M. Walpole, C. R. Stephens, T. P. Walsh, T. K. Takayama, J. D. Hooper, J. A. Clements, A. M. Buckle, J. M. Harris, Chem. Biol. 2009, 16, 633-643;
47. J. E. Swedberg, S. J. de Veer, K. C. Sit, C. F. Reboul, A. M. Buckle, J. M. Harris, PLoS One 2011, 6, e19302;
48. A. Łe{ogonek}gowska, D. De{ogonek}bowski, A. Lesner, M. Wysocka, K. Rolka, Bioorg. Med. Chem. 2009, 17, 3302-3307.