Biotinylated Phosphoproteins from Kinase-Catalyzed Biotinylation are Stable to Phosphatases: Implications for Phosphoproteomics

ChemBioChem

Volumn 14, Issue 3, 2013, Pages 381-387

  Senevirathne, Chamara ^a   Pflum, Mary Kay H ^a  

^a WAYNE STATE UNIVERSITY   (United States)

Author keywords

Biotinylation; HeLa cells; Kinases; Phosphatases; Protein labeling

Indexed keywords

ADENOSINE TRIPHOSPHATE; MYELIN BASIC PROTEIN; PHOSPHATASE; PHOSPHOPROTEIN; PHOSPHOTRANSFERASE;

ARTICLE; BIOLOGICAL MONITORING; BIOTINYLATION; CATALYSIS; CELL LYSATE; CONTROLLED STUDY; ENZYME ACTIVE SITE; ENZYME ACTIVITY; ENZYME SUBSTRATE; FEMALE; HELA CELL; HIGH PERFORMANCE LIQUID CHROMATOGRAPHY; HUMAN; HUMAN CELL; MASS SPECTROMETRY; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN ANALYSIS; PROTEIN DEGRADATION; PROTEIN MODIFICATION; PROTEIN PHOSPHORYLATION; PROTEIN STABILITY; PROTEIN SYNTHESIS; PROTEOMICS; QUANTITATIVE ANALYSIS;

ADENOSINE TRIPHOSPHATE; BIOCATALYSIS; BIOTIN; BIOTINYLATION; ENZYME INHIBITORS; HELA CELLS; HUMANS; PHOSPHOPEPTIDES; PHOSPHOPROTEIN PHOSPHATASES; PHOSPHOPROTEINS; PHOSPHORYLATION; PROTEIN KINASES; PROTEOMICS; SUBSTRATE SPECIFICITY;

EID: 84873438494     PISSN: 14394227     EISSN: 14397633     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/cbic.201200626     Document Type: Article

References (84)

1. T. Hunter, Cell 1995, 80, 225-236.
2. J. A. Adams, Chem. Rev. 2001, 101, 2271-2290.
3. K. Parang, J. H. Till, A. J. Ablooglu, R. A. Kohanski, S. R. Hubbard, P. A. Cole, Nat. Struct. Mol. Biol. 2001, 8, 37-41;
4. D. S. Lawrence, Acc. Chem. Res. 2003, 36, 401-409.
5. L. N. Johnson, D. Barford, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1993, 22, 199-232.
6. P. Cohen, Nat. Rev. Drug Discovery 2002, 1, 309-315.
7. J. M. Denu, J. A. Stuckey, M. A. Saper, J. E. Dixon, Cell 1996, 87, 361-364.
8. J. A. Ubersax, E. L. Woodbury, P. N. Quang, M. Paraz, J. D. Blethrow, K. Shah, K. M. Shokat, D. O. Morgan, Nature 2003, 425, 859-864;
9. B. A. Garcia, J. Shabanowitz, D. F. Hunt, Methods 2005, 35, 256-264.
10. G. Muszynska, L. Andersson, J. Porath, Biochemistry 1986, 25, 6850-6853;
11. M. C. Posewitz, P. Tempst, Anal. Chem. 1999, 71, 2883-2892;
12. M. W. Pinkse, P. M. Uitto, M. J. Hilhorst, B. Ooms, A. J. Heck, Anal. Chem. 2004, 76, 3935-3943;
13. F. Wolschin, S. Wienkoop, W. Weckwerth, Proteomics 2005, 5, 4389-4397;
14. H. K. Kweon, K. Hakansson, Anal. Chem. 2006, 78, 1743-1749.
15. N. Kawada, J. Biol. Chem. 2001, 276, 25318-25323;
16. J. Oh, J. H. Pyo, E. H. Jo, S. I. Hwang, S. C. Kang, J. H. Jung, E. K. Park, S. Y. Kim, J. Y. Choi, J. Lim, Proteomics 2004, 4, 3485-3497;
17. Y. M. Kim, E. J. Song, J. Seo, H. J. Kim, K. J. Lee, J. Proteome Res. 2007, 6, 593-601.
18. A. Khan, N. H. Packer, J. Proteome Res. 2006, 5, 2824-2838;
19. R. S. Lee, F. Monigatti, A. C. Briscoe, Z. Waldon, M. R. Freeman, H. Steen, J. Proteome Res. 2008, 7, 4022-4030;
20. K. H. Kim, M. H. Moon, J. Proteome Res. 2009, 8, 4272-4278.
21. T. H. Steinberg, B. J. Agnew, K. R. Gee, W.-Y. Leung, T. Goodman, B. Schulenberg, J. Hendrickson, J. M. Beechem, R. P. Haugland, W. F. Patton, Proteomics 2003, 3, 1128-1144;
22. J. Reinders, A. Sickmann, Proteomics 2005, 5, 4052-4061.
23. K. Marcus, D. Immler, J. Sternberger, H. E. Meyer, Electrophoresis 2000, 21, 2622-2636;
24. T. Sun, M. Campbell, W. Gordon, R. B. Arlinghaus, Biopolymers 2001, 60, 61-75.
25. B. Bodenmiller, L. N. Mueller, M. Mueller, B. Domon, R. Aebersold, Nat. Methods 2007, 4, 231-237.
26. K. D. Green, M. K. H. Pflum, ChemBioChem 2009, 10, 234-237;
27. C. Senevirathne, K. D. Green, M. K. H. Pflum in Current Protocols in Chemical Biology (Eds.: L. Mahal, F. Romesberg, K. Shah, C. Shamu, C. Thomas), Wiley, Hoboken, 2012, 4, 83-100.
28. K. T. Hiriyanna, D. Baedke, K. H. Baek, B. A. Forney, G. Kordiyak, T. S. Ingebritsen, Anal. Biochem. 1994, 223, 51-58;
29. D. Cassel, L. Glaser, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1982, 79, 2231-2235;
30. S. Endo, S. D. Critz, J. H. Byrne, S. Shenolikar, J. Neurochem. 1995, 64, 1833-1840.
31. L. L. Parker, A. B. Schilling, S. J. Kron, S. B. Kent, J. Proteome Res. 2005, 4, 1863-1866;
32. S. Jeong, T. T. Nikiforov, BioTechniques 1999, 27, 1232-1238;
33. S. W. Kwon, S. C. Kim, J. Jaunbergs, J. R. Falck, Y. Zhao, Mol. Cell. Proteomics 2003, 2, 242-247;
34. I. Y. Sun, V. G. Allfrey, J. Biol. Chem. 1982, 257, 1347-1353;
35. J. J. Allen, S. E. Lazerwith, K. M. Shokat, J. Am. Chem. Soc. 2005, 127, 5288-5289.
36. S. Suwal, M. H. Pflum, Angew. Chem. 2010, 122, 1671-1674; Angew. Chem. Int. Ed. 2010, 49, 1627-1630.
37. K. D. Green, M. H. Pflum, J. Am. Chem. Soc. 2007, 129, 10-11.
38. D. Barford, Curr. Opin. Struct. Biol. 1995, 5, 728-734.
39. P. Cohen, Methods Enzymol. 1991, 201, 389-398.
40. J. M. Denu, J. E. Dixon, Curr. Opin. Chem. Biol. 1998, 2, 633-641.
41. J. E. Villafranca, C. R. Kissinger, H. E. Parge, Curr. Opin. Biotechnol. 1996, 7, 397-402;
42. D. Barford, Trends Biochem. Sci. 1996, 21, 407-412;
43. P. Hof, S. Pluskey, S. Dhe-Paganon, M. J. Eck, S. E. Shoelson, Cell 1998, 92, 441-450;
44. Z. Songyang, K. L. Carraway III, M. J. Eck, S. C. Harrison, R. A. Feldman, M. Mohammadi, J. Schlessinger, S. R. Hubbard, D. P. Smith, C. Eng, M. J. Lorenzo, B. A. J. Ponder, B. J. Mayer, L. C. Cantley, Nature 1995, 373, 536-539;
45. J. Goldberg, H. B. Huang, Y. G. Kwon, P. Greengard, A. C. Nairn, J. Kuriyan, Nature 1995, 376, 745-753.
46. M. P. Egloff, P. T. Cohen, P. Reinemer, D. Barford, J. Mol. Biol. 1995, 254, 942-959;
47. J. P. Griffith, J. L. Kim, E. E. Kim, M. D. Sintchak, J. A. Thomson, M. J. Fitzgibbon, M. A. Fleming, P. R. Caron, K. Hsiao, M. A. Navia, Cell 1995, 82, 507-522;
48. C. R. Kissinger, H. E. Parge, D. R. Knighton, C. T. Lewis, L. A. Pelletier, A. Tempczyk, V. J. Kalish, K. D. Tucker, R. E. Showalter, E. W. Moomaw, L. N. Gastinel, N. Habuka, X. Chen, F. Maldonado, J. E. Barker, R. Bacquet, J. E. Villafranca, Nature 1995, 378, 641-644.
49. E. G. Mueller, M. W. Crowder, B. A. Averill, J. R. Knowles, J. Am. Chem. Soc. 1993, 115, 2974-2975.
50. Z. Jia, D. Barford, A. J. Flint, N. K. Tonks, Science 1995, 268, 1754-1758;
51. Z. Y. Zhang, J. Biol. Chem. 1995, 270, 11199-11204.
52. Y. Oda, T. Nagasu, B. T. Chait, Nat. Biotechnol. 2001, 19, 379-382.
53. E. Boeri Erba, R. Matthiesen, J. Bunkenborg, W. X. Schulze, P. Di Stefano, S. Cabodi, G. Tarone, P. Defilippi, O. N. Jensen, J. Proteome Res. 2007, 6, 2768-2785;
54. A. S. Alberts, M. Montminy, S. Shenolikar, J. R. Feramisco, Mol. Cell. Biol. 1994, 14, 4398-4407.
55. G. Subramanian, M. Sud, ACS Med. Chem. Lett. 2010, 1, 395-399;
56. B. W. Jester, A. Gaj, C. D. Shomin, K. J. Cox, I. Ghosh, J. Med. Chem. 2012, 55, 1526-1537;
57. A. B. Comeau, D. A. Critton, R. Page, C. T. Seto, J. Med. Chem. 2010, 53, 6768-6772;
58. A. McCluskey, A. T. Sim, J. A. Sakoff, J. Med. Chem. 2002, 45, 1151-1175.
59. M. Klammer, M. Kaminski, A. Zedler, F. Oppermann, S. Blencke, S. Marx, S. Muller, A. Tebbe, K. Godl, C. Schaab, Mol. Cell. Proteomics 2012, 11, 651-668;
60. G. R. Yan, C. L. Xiao, G. W. He, X. F. Yin, N. P. Chen, Y. Cao, Q. Y. He, Proteomics 2010, 10, 976-986;
61. K. Imami, N. Sugiyama, H. Imamura, M. Wakabayashi, M. Tomita, M. Taniguchi, T. Ueno, M. Toi, Y. Ishihama, Mol. Cell. Proteomics 2012, 11, 1741-1757.
62. N. G. Anderson, A. Matheson, N. L. Anderson, Proteomics 2001, 1, 3-12;
63. T. Rabilloud, Proteomics 2002, 2, 3-10.
64. F. Lottspeich, Angew. Chem. 1999, 111, 2630-2647; Angew. Chem. Int. Ed. 1999, 38, 2476-2492;
65. S. P. Gygi, G. L. Corthals, Y. Zhang, Y. Rochon, R. Aebersold, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2000, 97, 9390-9395.
66. R. M. Mulkey, S. Endo, S. Shenolikar, R. C. Malenka, Nature 1994, 369, 486-488.