Molecular structure of amyloid fibrils formed by residues 127 to 147 of the human prion protein

Chemistry - A European Journal

Volumn 16, Issue 18, 2010, Pages 5492-5499

  Lin, Ni Shian ^a   Chao, John Ching Hao ^a   Cheng, Hsin Mei ^a   Chou, Fang Chieh ^a   Chang, Chi Fon ^b   Chen, Yun Ru ^b   Chang, Yu Jen ^b   Huang, Shing Jong ^a   Chan, Jerry C C ^a  

^a NATIONAL TAIWAN UNIVERSITY   (Taiwan)

^b GENOMICS RESEARCH CENTER   (Taiwan)

Author keywords

Amyloid beta peptides; H d exchange; Nmr spectroscopy; Proline; Protein structures

Indexed keywords

AMIDE PROTON; AMYLOID FIBRIL; H/D EXCHANGE; HUMAN PRION PROTEIN; HYDROGEN BONDINGS; MUTATION SITES; NMR SPECTROSCOPY; PROLINE; PROLINE RESIDUES; PROTEIN STRUCTURES; SHEET STRUCTURE; SOLID-STATE NMR SPECTROSCOPY; STRUCTURAL MODELS; STRUCTURAL MOTIFS;

AMIDES; HYDROGEN BONDS; MODEL STRUCTURES; NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY; PEPTIDES; SOLID STATE PHYSICS;

GLYCOPROTEINS;

AMYLOID; AMYLOID BETA PROTEIN; HUPRP(127 47); HUPRP(127-47); PEPTIDE FRAGMENT; PROLINE;

AMINO ACID SEQUENCE; ARTICLE; CHEMICAL STRUCTURE; CHEMISTRY; HUMAN; HYDROGEN BOND; METABOLISM; METHODOLOGY; NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE; PRION; PROTEIN CONFORMATION; QUANTUM THEORY;

AMINO ACID SEQUENCE; AMYLOID; AMYLOID BETA-PROTEIN; HUMANS; HYDROGEN BONDING; MOLECULAR STRUCTURE; NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE, BIOMOLECULAR; PEPTIDE FRAGMENTS; PRIONS; PROLINE; PROTEIN CONFORMATION; QUANTUM THEORY;

EID: 77951953249     PISSN: 09476539     EISSN: 15213765     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/chem.200903290     Document Type: Article

References (56)

1. F. Chili, C. M. Dobson, Annu. Rev. Biochem. 2006, 75, 333-366.
2. C. M. Dobson, Nature 2003, 426, 884-890.
3. R. Tycko, Q. Rev. Biophys. 2006, 39, 1.-55;
4. A. Naito, I. Kawamura, Biochim. Biophys. Acta Biomemhr. 2007, 1768, 1900-1912;
5. H. Heise, ChemBioChem 2007 ,8, 179-189.
6. A. K. Thakur, R. Wetzel, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2002, 99, 17014-17019;
7. W C. Wigley, M. J. Corboy, T. D. Cutler, P. H. Thibodeau, J. Oldan, M. G. Lee, J. Rizo, J. F. Hunt, P. J. Thomas, Nat. Struct. Biol. 2002, 9, 381.-388.
8. A. D. Williams, E. Portelius, I. Kheterpal, J. T. Guo, K. D. Cook, Y. Xu, R. Wetzel, J. Mol. Biol. 2004, 335, 833-842.
9. D. F. Moriarty, D. P. Raleigh, Biochemistry 1999, 38, 1811-1818;
10. S. J. Wood, R. Wetzel, J. D. Martin, M. R. Hurle, Biochemistry 1995, 34, 724-730;
11. A. Morimoto, K. Irie, K. Murakami, H. Ohigashi, M. Shindo, M. Nagao, T. Shimizu, T. Shirasawa, Biochem. Biophys Res. Commun. 2002, 295, 306-311.
12. C. P. Jaroniec, C. E. MacPhee, N.S. Astrof, C. M. Dobson, R.G. Griffin, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2002, 99, 16748-16753.
13. C. P. Jaroniec, C. E. MacPhee, V. S. Bajaj, M. T. McMahon, C. M. Dobson, R. G. Griffin, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2004, 101, 711-716.
14. H. Heise, W. Hoyer, S. Becker, O. C. Andronesi, D. Riedel, M. Baldus, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2005, 102, 15871-15876;
15. H. Heise, M. S. Celej, S. Becker, D. Riede, A. Pelah, A. Kumar, T. M. Jovin, M. Baldus, J. Mol. Biol. 2008, 380, 444-450;
16. M. Vilar, H. T. Chou, T. Luhrs, S. K. Maji, D. Riek-Loher, R. Verei, G. Manning, H. Stahlberg, R. Riek, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2008, 105, 8637-8642;
17. R. B. Wickner, F. Dyda, R. Tycko, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2008, 105, 2403-2408.
18. K. Hun Lim, T. N. Nguyen, S. M. Damo, T. Mazur, H. L. Ball, S. B. Prusiner, A. Pines, D. E. Wemmer, Solid State Nucl. Magn. Reson. 2006, 29, 183-190.
19. K. Iwata, T. Fujiwara, Y. Matsuki, H. Akutsu, S. Takahashi, H. Naiki, Y. Goto, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2006, 103, 18119-18124.
20. J. J. Helmus, K. Surewicz, P. S. Nadaud, W. K. Surewicz, C.P. Jaroniec, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2008, 105, 6284-6289.
21. G. Forloni, N. Angeretti, R. Chiesa, E. Monzani, M. Salmona, O. Bugiani, F. Tagliavini, Nature 1993, 362, 543-546.
22. F. Tagliavini, F. Prelli, L. Verga, G. Giaccone, R. Sarma, P. Gorevic, B. Ghetti, F. Passerini, E. Ghibaudi, G. Forloni, M. Salmona, O. Bugiani, B. Frangione, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1993, 90, 9678-9682.
23. J. Heller, A. C. Kolbert, R. Larsen, M. Ernst, T. Bekker, M. Baldwin, S. B. Prusiner, A. Pines, D. E. Wemmer, Protein Sci. 1996 5, 1655-1661.
24. S. W. Lee, Y. Mou, S.-Y. Lin, E-C Chou, W.-H. Tseng, C-H. Chen, C.-Y. D. Lu, S. S.-F. Yu, J. C. C. Chan, J. Mol. Biol. 2008, 378, 1142-1154.
25. D. D. Laws, H. M. L. Bitter, K. Liu, H. L. Ball, K. Kaneko, H. Wille, F. E. Cohen, S. B. Prusiner, A. Pines, D. E. Wemmer, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2001, 98, 11686-11690.
26. P. Walsh, K. Simonetti, S. Sharpel, Structure 2009, 17, 417-426.
27. M. Hoshi, M. Sato, S. Matsumoto, A. Noguchi, K. Yasutake, N. Yoshida, K. Sato, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2003, 100, 6370-6375.
28. J. J. Balbach, A. T. Petkova, N. A. Oyler, O. N. Antzutkin, D. J. Gordon, S. C. Meredith, R. Tycko, Biophys. J. 2002, 83, 1205-1216.
29. S. Chimon, M. A. Shaibat, C. R. Jones, D. C. Calero, B. Aizezi, Y. Ishii, Nat. Struct. Mol. Biol. 2007, 14, 1157-1164.
30. D. S. Wishart, C. G. Bigam, A. Holm, R. S. Hodges, B. D. Sykes, J. Biomol. NMR 1995, 5, 67-81.
31. D. S. Wishart, B. D. Sykes. Biomol. NMR 1994, 4, 111-180.
32. S. K. Sarkar, D. A. Torchia, K. D. Kopple, D. L. VanderHart, J. Am. Chem. Soc. 1984, 106, 3328-3331.
33. C. Liang, P. Derreumaux, N. Mousseau, G. Wei, Biophys. J. 2008, 95, 510-517.
34. G. Cornilescu, F. Delaglio, A. Bax, J. Biomol. NMR 1999, 13, 289-302.
35. Y. Ishii, J. J. Balbach, R. Tycko, Chem. Phys. 2001, 266, 231-236.
36. I. Kheterpal, R. Wetzel, Acc. Chem. Res. 2006, 39, 584-593.
37. M. Hoshino, H. Katou, K. Yamaguchi, Y. Goto, Biochim. Biophys. Acta Biomembr. 2007, 1768, 1886-1899.
38. I. K. McDonald, J. M. Thornton, J. Mol. Biol. 1994, 238, 777-793.
39. A. T. Petkova, R. D. Leapman, Z. H. Guo, W. M. Yau, M. P. Mattson, R. Tycko, Science 2005, 307, 262-265.
40. X. Periole, A. Rampioni, M. Vendruscolo, A. E. Maro, J. Phys. Chem. B 2009, 113, 1728-1737.
41. A. K. Paravastua, R. D. Leapman, W. M. Yau, R. Tycko, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2008, 105, 18349-18354.
42. C. Ritter, M. L. Maddelein, A. B. Siemer, T. Luhrs, M. Ernst, B. H. Meier, S. J. Saupe, R. Riek, Nature 2005, 435, 844-848.
43. J. R. Brender, U. H. N. Durr, D. Heyl, M. B. Budarapu, A. Ramamoorthy, Biochim. Biophys. Acta Rev. Biomembr. 2007, 1768, 2026-2029.
44. P. E. S. Smith, J. R. Brender, A. Ramamoorthy, J. Am. Chem. Soc. 2009, 131, 4470-4478.
45. R. Soong, J. R. Brender, P. M. Macdonald, A. Ramamoorthy, J. Am. Chem. Soc. 2009, 131, 7079-7085.
46. A. S. P. Svane, K. Jahn, T. Deva, A. Malmendal, D. E. Otzen, J. Dittmer, N. C. Nielsen, Biophys. J. 2008, 95, 366-377.
47. Y. Ishii, J. Chem. Phys. 2001, 114, 8473-8483.
48. A. Detken, E. H. Hardy, M. Ernst, B. H. Meier, Chem. Phys. Lett. 2002, 356, 298-304.
49. F. Delaglio, S. Grzesiek, G. W. Vuister, G. Zhu, J. Pfeifer, A. Bax, J. Biomol. NMR 1995, 6, 277-293.
50. M. Baldus, A. T. Petkova, J. Herzfeld, R. G. Griffin, Mol. Phys. 1998, 95, 1197-1207;
51. X H. Yang, F. C. Chou, D. L. M. Tzou, J. Magn. Reson. 2008, 195, 116-120.
52. D. S. Wishart, C. G. Bigam, J. Yao, F. Abildgaard, H. J. Dyson, E. Oldfield, J. L. Markley, B. D. Sykes, J. Biomol. NMR 1995, 6, 135-140.
53. M. Bak, J. T. Rasmussen, N. C. Nielsen, J. Magn. Reson. 2000, 147, 296-330.
54. M. Veshtort, R. G. Griffin, J. Magn. Reson. 2006, 178, 248-282.
55. W. D. Cornell, P. Cieplak, C. I. Bayly, I. R. Gould, K. M. Merz, D. M. Ferguson, D. C. Spellmeyer, T. Fox, J. W. Caldwell, P. A. Kollman, J. Am. Chem. Soc. 1995, 117, 5179-5197.
56. W. Humphrey, A. Dalke, K. Schulten, J. Mol. Graph. 1996, 14, 33-38.