Resolving conformational and rotameric exchange in spin-labeled proteins using saturation recovery EPR

Applied Magnetic Resonance

Volumn 37, Issue 1, 2010, Pages 363-390

  Bridges, Michael D ^a   Hideg, Kálmán ^b   Hubbell, Wayne L ^a  

^a JULES STEIN EYE INSTITUTE   (United States)

^b UNIVERSITY OF PÉCS   (Hungary)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

CONFORMATIONAL EQUILIBRIUM; CONFORMATIONAL EXCHANGE; CONFORMATIONAL SUBSTATES; ELECTRON PARAMAGNETIC RESONANCE; EPR SPECTRA; EXCHANGE RATES; MULTICOMPONENTS; NITROXIDES; ORDER OF MAGNITUDE; ROTAMERS; SIDE CHAINS; SITE-DIRECTED SPIN LABELING; SPIN-LABELED PROTEINS; TIME-SCALES;

ELECTRON RESONANCE; PARAMAGNETIC RESONANCE; PARAMAGNETISM; PROTEINS; QUANTUM THEORY; RATE CONSTANTS; SPIN DYNAMICS; TIME MEASUREMENT;

ELECTRON SPIN RESONANCE SPECTROSCOPY;

EID: 71149088976     PISSN: 09379347     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1007/s00723-009-0079-2     Document Type: Article

References (79)

1. S. W. Englander, N. W. Downer, H. Teitelbaum, Annu. Rev. Biochem. 41, 903-924 (1972).
2. A. Grinvald, I. Z. Steinberg, Biochemistry 13, 5170-5178 (1974).
3. J. R. Lakowicz, G. Weber, Biochemistry 12, 4171-4179 (1973).
4. R. S. Molday, S. W. Englander, R. G. Kallen, Biochemistry 11, 150-158 (1972).
5. A. Cooper, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 73, 2740-2741 (1976).
6. R. H. Austin, K. W. Beeson, L. Eisenstein, H. Frauenfelder, I. C. Gunsalus, Biochemistry 14, 5355-5373 (1975).
7. H. Frauenfelder, S. G. Sligar, P. G. Wolynes, Science 254, 1598-1603 (1991).
8. A. Mittermaier, L. E. Kay, Science 312, 224-228 (2006).
9. K. Henzler-Wildman, D. Kern, Nature 450, 964-972 (2007).
10. A. G. Palmer 3rd, F. Massi, Chem. Rev. 106, 1700-1719 (2006).
11. M. E. Hodsdon, D. P. Cistola, Biochemistry 36, 2278-2290 (1997).
12. E. Z. Eisenmesser, O. Millet, W. Labeikovsky, D. M. Korzhnev, M. Wolf-Watz, D. A. Bosco, J. J. Skalicky, L. E. Kay, D. Kern, Nature 438, 117-121 (2005).
13. Y. L. Huang, Y. H. Hsu, Y. T. Han, M. Meng, J. Biol. Chem. 280, 13153-13162 (2005).
14. L. C. James, P. Roversi, D. S. Tawfik, Science 299, 1362-1367 (2003).
15. O. Keskin, BMC Struct. Biol. 7, 31 (2007).
16. Y. C. Ma, X. Y. Huang, Cell. Mol. Life Sci. 59, 456-462 (2002).
17. D. G. Woodside, A. Obergfell, A. Talapatra, D. A. Calderwood, S. J. Shattil, M. H. Ginsberg, J. Biol. Chem. 277, 39401-39408 (2002).
18. O. F. Lange, N. A. Lakomek, C. Fares, G. F. Schroder, K. F. A. Walter, S. Becker, J. Meiler, H. Grubmuller, C. Griesinger, B. L. de Groot, Science 320, 1471-1475 (2008).
19. P. D. Adams, A. P. Loh, R. E. Oswald, Biochemistry 43, 9968-9977 (2004).
20. A. G. Palmer, Curr. Opin. Struct. Biol. 7, 732-737 (1997).
21. B. M. Duggan, H. J. Dyson, P. E. Wright, Eur. J. Biochem. 265, 539-548 (1999).
22. K. A. Henzler-Wildman, M. Lei, V. Thai, S. J. Kerns, M. Karplus, D. Kern, Nature 450, 913-927 (2007).
23. A. L. Fink, Curr. Opin. Struct. Biol. 15, 35-41 (2005).
24. A. K. Dunker, I. Silman, V. N. Uversky, J. L. Sussman, Curr. Opin. Struct. Biol. 18, 756-764 (2008).
25. P. E. Wright, H. J. Dyson, Curr. Opin. Struct. Biol. 19, 31-38 (2009).
26. D. Eliezer, A. G. Palmer 3rd, Nature 447, 920-921 (2007).
27. L. Columbus, T. Kalai, J. Jeko, K. Hideg, W. L. Hubbell, Biochemistry 40, 3828-3846 (2001).
28. H. S. Mchaourab, M. A. Lietzow, K. Hideg, W. L. Hubbell, Biochemistry 35, 7692-7704 (1996).
29. M. R. Fleissner, Ph. D. Thesis, University of California, Los Angeles, USA, 2007.
30. L. Columbus, W. L. Hubbell, Trends Biochem. Sci. 27, 288-295 (2002).
31. L. Columbus, W. L. Hubbell, Biochemistry 43, 7273-7287 (2004).
32. K. Sugase, H. J. Dyson, P. E. Wright, Nature 447, U1011-U1021 (2007).
33. Z. F. Guo, D. Cascio, K. Hideg, W. L. Hubbell, Protein Sci. 17, 228-239 (2008).
34. Z. F. Guo, D. Cascio, K. Hideg, T. Kalai, W. L. Hubbell, Protein Sci. 16, 1069-1086 (2007).
35. R. Langen, K. J. Oh, D. Cascio, W. L. Hubbell, Biochemistry 39, 8396-8405 (2000).
36. R. Kitahara, C. Royer, H. Yamada, M. Boyer, J. L. Saldana, K. Akasaka, C. Roumestand, J. Mol. Biol. 320, 609-628 (2002).
37. D. S. Pearson, G. Holtermann, P. Ellison, C. Cremo, M. A. Geeves, Biochem. J. 366, 643-651 (2002).
38. B. Knierim, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, W. L. Hubbell, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 104, 20290-20295 (2007).
39. M. Huisjen, J. S. Hyde, Rev. Sci. Instrum. 45, 669-675 (1974).
40. P. W. Percival, J. S. Hyde, Rev. Sci. Instrum. 46, 1522-1529 (1975).
41. M. Bonora, S. Pornsuwan, S. Saxena, J. Phys. Chem. B 108, 4196-4198 (2004).
42. K. Kawasaki, J. J. Yin, W. K. Subczynski, J. S. Hyde, A. Kusumi, Biophys. J. 80, 738-748 (2001).
43. M. Sarewicz, A. Borek, F. Daldal, W. Froncisz, A. Osyczka, J. Biol. Chem. 283, 24826-24836 (2008).
44. J. S. Hyde, J. J. Yin, W. K. Subczynski, T. G. Camenisch, J. J. Ratke, W. Froncisz, J. Phys. Chem. B 108, 9524-9529 (2004).
45. J. Pyka, J. Ilnicki, C. Altenbach, W. L. Hubbell, W. Froncisz, Biophys. J. 89, 2059-2068 (2005).
46. J. J. Yin, J. B. Feix, J. S. Hyde, Biophys. J. 53, 525-531 (1988).
47. J. J. Yin, M. Pasenkiewiczgierula, J. S. Hyde, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 84, 964-968 (1987).
48. D. F. Hansen, J. J. Led, J. Magn. Reson. 163, 215-227 (2003).
49. J. S. Leigh, J. Magn. Reson. 4, 308 (1971).
50. J. J. Yin, J. S. Hyde, J. Magn. Reson. 74, 82-93 (1987).
51. D. E. Budil, S. Lee, S. Saxena, J. H. Freed, J. Magn. Reson. Ser. A 120, 155-189 (1996).
52. C. Altenbach, W. Froncisz, R. Hemker, H. Mchaourab, W. L. Hubbell, Biophys. J. 89, 2103-2112 (2005).
53. A. Kusumi, W. K. Subczynski, J. S. Hyde, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 79, 1854-1858 (1982).
54. M. Akke, J. Liu, J. Cavanagh, H. P. Erickson, A. G. Palmer, Nat. Struct. Biol. 5, 55-59 (1998).
55. K. Chattopadhyay, S. Saffarian, E. L. Elson, C. Frieden, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99, 14171-14176 (2002).
56. J. Evenas, A. Malmendal, M. Akke, Structure 9, 185-195 (2001).
57. M. R. Fleissner, D. Cascio, W. L. Hubbell, Protein Sci. 18, 893-908 (2009).
58. L. J. Berliner, J. Grunwald, H. O. Hankovszky, K. Hideg, Anal. Biochem. 119, 450-455 (1982).
59. T. Kalai, M. Balog, J. Jeko, K. Hideg, Synthesis 95, 973-980 (1999).
60. C. J. Lopez, M. R. Fleissner, Z. F. Guo, A. K. Kuznetzow, W. L. Hubbell, Protein Sci. 18, 1637-1652 (2009).
61. K. J. Oh, C. Altenbach, R. J. Collier, W. L. Hubbell, Methods Mol. Biol. 145, 147-169 (2000).
62. W. L. Hubbell, W. Froncisz, J. S. Hyde, Rev. Sci. Instrum. 58, 1879-1886 (1987).
63. P. W. Percival, J. S. Hyde, J. Magn. Reson. 23, 249-257 (1976).
64. J. S. Hyde, in Time Domain Electron Spin Resonance, ed. by L. Kevan, R. N. Schwartz (Wiley, New York, 1979), pp. 1-30.
65. C. Mailer, R. D. Nielsen, B. H. Robinson, J. Phys. Chem. A 109, 4049-4061 (2005).
66. H. Sato, S. E. Bottle, J. P. Blinco, A. S. Micallef, G. R. Eaton, S. S. Eaton, J. Magn. Reson. 191, 66-77 (2008).
67. H. Sato, V. Kathirvelu, G. Spagnol, S. Rajca, A. Rajca, S. S. Eaton, G. R. Eaton, J. Phys. Chem. B 112, 2818-2828 (2008).
68. W. L. Hubbell, H. M. Mcconnell, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 64, 20-27 (1969).
69. J. Evenas, S. Forsen, A. Malmendal, M. Akke, J. Mol. Biol. 289, 603-617 (1999).
70. M. J. Grey, C. Y. Wang, A. G. Palmer, J. Am. Chem. Soc. 125, 14324-14335 (2003).
71. G. Hernandez, F. E. Jenney, M. W. W. Adams, D. M. LeMaster, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97, 3166-3170 (2000).
72. A. E. Eriksson, W. A. Baase, X. J. Zhang, D. W. Heinz, M. Blaber, E. P. Baldwin, B. W. Matthews, Science 255, 178-183 (1992).
73. S. A. Beeser, D. P. Goldenberg, T. G. Oas, J. Mol. Biol. 269, 154-164 (1997).
74. J. J. Chou, D. A. Case, A. Bax, J. Am. Chem. Soc. 125, 8959-8966 (2003).
75. H. Hu, J. Hermans, A. L. Lee, J. Biomol. NMR 32, 151-162 (2005).
76. D. A. Haas, T. Sugano, C. Mailer, B. H. Robinson, J. Phys. Chem. 97, 2914-2921 (1993).
77. R. Owenius, G. E. Terry, M. J. Williams, S. S. Eaton, G. R. Eaton, J. Phys. Chem. B 108, 9475-9481 (2004).
78. J. Cellitti, R. Bernstein, S. Marqusee, Protein Sci. 16, 852-862 (2007).
79. M. Llinas, S. Marqusee, Protein Sci. 7, 96-104 (1998).