Paramagnetism-based NMR restraints provide maximum allowed probabilities for the different conformations of partially independent protein domains

Journal of the American Chemical Society

Volumn 129, Issue 42, 2007, Pages 12786-12794

  Bertini, Ivano ^a   Gupta, Yogesh K ^a   Luchinat, Claudio ^a   Parigi, Giacomo ^a   Peana, Massimiliano ^a   Sgheri, Luca ^b   Yuan, Jing ^a  

^a UNIVERSITY OF FLORENCE   (Italy)

^b Istituto Per le Applicazioni del Calcolo Sezione di Firenze   (Italy)

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BINDING ENERGY; CONFORMATIONS; DYSPROSIUM COMPOUNDS; NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY; PARAMAGNETISM; PROBABILITY;

CALMODULIN; MAXIMUM ALLOWED PROBABILITIES (MAP); PARAMAGNETIC CENTERS;

PROTEINS;

ALPHA SYNUCLEIN; CALMODULIN; LANTHANIDE; PROTEIN DERIVATIVE;

AMINO TERMINAL SEQUENCE; ARTICLE; CARBOXY TERMINAL SEQUENCE; MAGNETISM; NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY; PROTEIN ANALYSIS; PROTEIN CONFORMATION; PROTEIN DOMAIN; PROTEIN MOTIF;

ALGORITHMS; ALPHA-SYNUCLEIN; AMINO ACID MOTIFS; BINDING SITES; CALCIUM; CALMODULIN; DYSPROSIUM; LANTHANOID SERIES ELEMENTS; MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY; MAGNETICS; MODELS, STATISTICAL; MOLECULAR CONFORMATION; PROBABILITY; PROTEIN CONFORMATION; PROTEIN STRUCTURE, TERTIARY;

EID: 35548988910     PISSN: 00027863     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1021/ja0726613     Document Type: Article

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