Long-range distances in amyloid fibrils of α-synuclein from PELDOR spectroscopy

Angewandte Chemie - International Edition

Volumn 52, Issue 39, 2013, Pages 10290-10294

  Pornsuwan, S ^a,c   Giller, K ^a   Riedel, D ^a   Becker, S ^a   Griesinger, C ^a   Bennati, M ^a,b  

^a MAX PLANCK INSTITUTE FOR BIOPHYSICAL CHEMISTRY   (Germany)

^b UNIVERSITY OF GÖTTINGEN   (Germany)

^c MAHIDOL UNIVERSITY   (Thailand)

Author keywords

biophysics; distance measurement; EPR spectroscopy; fibrils; proteins

Indexed keywords

AMYLOID FIBRIL; EPR SPECTROSCOPY; FIBRILS; MOLECULAR LEVELS; OLIGOMERIC STATE; PROTEIN FAMILY; SPIN LABELING; STRUCTURAL CONSTRAINTS;

BIOPHYSICS; ELECTRON SPIN RESONANCE SPECTROSCOPY; GLYCOPROTEINS; PROTEINS;

DISTANCE MEASUREMENT;

ALPHA SYNUCLEIN; AMYLOID; PROTEIN;

AMINO ACID SEQUENCE; ARTICLE; BIOPHYSICS; CHEMISTRY; DISTANCE MEASUREMENT; ELECTRON SPIN RESONANCE; FIBRILS; METHODOLOGY; MOLECULAR GENETICS;

BIOPHYSICS; DISTANCE MEASUREMENT; EPR SPECTROSCOPY; FIBRILS; PROTEINS;

ALPHA-SYNUCLEIN; AMINO ACID SEQUENCE; AMYLOID; ELECTRON SPIN RESONANCE SPECTROSCOPY; MOLECULAR SEQUENCE DATA;

EID: 84884883488     PISSN: 14337851     EISSN: 15213773     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/anie.201304747     Document Type: Article

References (36)

1. M. G. Spillantini, M. L. Schmidt, V. M.-Y. Lee, J. Q. Trojanowski, R. Jakes, M. Goedert, Nature 1997, 388, 839-840.
2. D. P. Karpinar, M. B. G. Balija, S. Kügler, F. Opazo, N. Rezaei-Ghaleh, N. Wender, H.-Y. Kim, G. Taschenberger, B. H. Falkenburger, H. Heise, A. Kumar, D. Riedel, L. Fichtner, A. Voigt, G. H. Braus, K. Giller, S. Becker, A. Herzig, M. Baldus, E. H. Jäckle, J. B. Schulz, C. Griesinger, M. Zweckstetter, EMBO J. 2009, 28, 3256-3268.
3. J. Wagner, S. Ryazanov, A. Leonov, J. Levin, S. Shi, F. Schmidt, C. Prix, F. Pan-Montojo, U. Bertsch, G. Mitteregger-Kretzschmar, M. Geissen, M. Eiden, F. Leidel, T. Hirschberger, A. A. Deeg, J. J. Krauth, W. Zinth, P. Tavan, J. Pilger, M. Zweckstetter, T. Frank, M. Bähr, J. H. Weishaupt, M. Uhr, H. Urlaub, U. Teichmann, M. Samwer, K. Bötzel, M. Groschup, H. Kretzschmar, C. Griesinger, A. Giese, Acta Neuropathol. 2013, 125, 795-813.
4. K. C. Luk, V. Kehm, J. Carroll, B. Zhang, P. O'Brien, J. Q. Trojanowski, V. M.-Y. Lee, Science 2012, 338, 949-953.
5. M. M. Dedmon, K. Lindorff-Larsen, J. Christodoulou, M. Vendruscolo, C. Dobson, J. Am. Chem. Soc. 2005, 127, 476-477
6. C. W. Bertoncini, Y. S. Jung, C. O. Fernandez, W. Hoyer, C. Griesinger, T. Jovin, M. Zweckstetter, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2005, 102, 1430-1435.
7. P. Borbat, T. F. Ramlall, J. H. Freed, D. Eliezer, J. Am. Chem. Soc. 2006, 128, 10004-10005
8. C. C. Jao, B. G. Hegde, J. Chen, I. S. Haworth, R. Langen, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2008, 105, 19666-19671
9. M. Drescher, B. D. v. Rooijen, G. Veldhuis, V. Subramaniam, M. Huber, J. Am. Chem. Soc. 2010, 132, 4080-4082.
10. E. R. Georgieva, T. F. Ramlall, P. P. Borbat, J. H. Freed, D. Eliezer, J. Biol. Chem. 2010, 285, 28261-28274
11. V. Shvadchak, D. A. Yushchenko, R. Pievo, T. Jovin, FEBS Lett. 2011, 585, 3513-3519.
12. N. Mizuno, J. Varkey, N. C. Kegulian, B. G. Hegde, N. Cheng, R. Langen, A. C. Steven, J. Biol. Chem. 2012, 287, 29301-29311.
13. L. C. Serpell, J. Berriman, R. Jakes, M. Goedert, R. A. Crowther, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2000, 97, 4897-4902
14. K. A. Conway, J. D. Harper, J. Peter, T. Lansbury, Biochemistry 2000, 39, 2552-2563.
15. M. Chen, M. Margittai, J. Chen, R. Langen, J. Biol. Chem. 2007, 282, 24970-24979.
16. A. Loquet, K. Giller, S. Becker, A. Lange, J. Am. Chem. Soc. 2010, 132, 15164-15166.
17. A. L. Fink, Acc. Chem. Res. 2006, 39, 628-634.
18. H. Heise, W. Hoyer, S. Becker, O. C. Andronesi, D. Riedel, M. Baldus, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2005, 102, 15871-15876
19. M. Vilar, H.-T. Chou, T. Lührs, S. K. Maji, D. Riek-Loher, R. Verel, G. Manning, H. Stahlberg, R. Riek, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2008, 105, 8637-8642
20. M.-K. Cho, H.-Z. Kim, C. O. Fernandez, S. Becker, M. Zweckstetter, Protein Sci. 2011, 20, 387-395
21. G. Comellas, L. R. Lemkau, A. J. Nieuwkoop, K. D. Kloepper, D. T. Ladror, R. Ebisu, W. S. Woods, A. S. Lipton, J. M. George, C. M. Rienstra, J. Mol. Biol. 2011, 411, 881-895.
22. J. Gath, B. Habenstein, L. Bousset, R. Melki, B. H. Meier, A. Böckmann, Biomol. NMR Assign. 2012, 6, 51-55
23. G. Lv, A. Kumar, K. Giller, M. L. Orcellet, D. Riedel, C. O. Fernandez, S. Becker, A. Lange, J. Mol. Biol. 2012, 420, 99-111.
24. I. Karyagina, S. Becker, K. Giller, D. Riedel, T. M. Jovin, C. Griesinger, M. Bennati, Biophys. J. 2011, 101, L1-L3.
25. S. Bedrood, Y. Li, J. M. Isas, B. G. Hegde, U. Baxa, I. S. Haworth, R. Langen, J. Biol. Chem. 2012, 287, 5235-5241
26. A. Siddiqua, Y. Luo, V. Meyer, M. A. Swanson, X. Yu, G. Wei, J. Yheng, G. R. Eaton, B. Ma, R. Nussinov, S. S. Eaton, M. Margittai, J. Am. Chem. Soc. 2012, 134, 10271-10278.
27. C. W. Bertoncini, C. O. Fernandez, C. Griesinger, T. Jovin, M. Zweckstetter, J. Biol. Chem. 2005, 280, 30649-30652.
28. A. D. Milov, A. B. Ponomarev, Y. D. Tsvetkov, Chem. Phys. Lett. 1984, 110, 67-72.
29. G. Jeschke, Macromol. Rapid Commun. 2002, 23, 227
30. P. P. Borbat, J. H. Freed, Methods Enzymol. 2007, 423, 52
31. O. Schiemann, T. F. Prisner, Q. Rev. Biophys. 2007, 40, 1-53
32. V. P. Denysenkov, D. Biglino, W. Lubitz, T. F. Prisner, M. Bennati, Angew. Chem. 2008, 120, 1244
33. Angew. Chem. Int. Ed. 2008, 47, 1224
34. I. Tkach, S. Pornsuwan, C. Höbartner, F. Wachowius, S. Sigurdsson, T. Baranova, U. Diederichsen, G. Sicoli, M. Bennati, Phys. Chem. Chem. Phys. 2013, 15, 3433-3437.
35. C. Altenbach, T. Marti, H. G. Khorana, W. L. Hubbell, Science 1990, 248, 1088-1192.
36. G. Jeschke, V. Chechik, P. Ionita, A. Godt, H. Zimmermann, J. Banham, C. R. Timmel, D. Hilger, H. Jung, Appl. Magn. Reson. 2006, 30, 473-498.