Characterization of laccase from Coriolopsis byrsina GRB13 and application of the enzyme for synthesis of redox mediators

Chemija

Volumn 24, Issue 1, 2013, Pages 48-58

  Marcinkevičiene, Liucija ^a   Vidžiunaite, Regina ^a   Tauraite, Daiva ^a   Rutkiene, Rasa ^a   Bachmatova, Irina ^a   Morkunas, Marius ^a   Razumiene, Julija ^a   Časaite, Vida ^a   Meškiene, Rita ^a   Kulys, Juozas ^a   Meškys, Rolandas ^a  

^a VILNIUS UNIVERSITY   (Lithuania)

Author keywords

Coriolopsis byrsina; Laccase; Pyrroquinoline quinone dependent glucose dehy drogenase; Redox mediators

Indexed keywords

EID: 84875848903     PISSN: 02357216     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: None     Document Type: Article

References (35)

1. R. Ludwig, W. Harreither, F. Tasca, L. Gorton, Chem. Phys. Chem., 11, 2674 (2010).
2. T. S. Wong, U. Schwaneberg, Curr. Opin. Biotechnol., 14, 590 (2003).
3. T. Ikeda, K. Kano, Biochim. Biophys. Acta, 1647, 121 (2003).
4. V. Laurinavicius, J. Razumiene, B. Kurtinaitiene, et al, Bioelectrochemistry, 55, 29 (2002).
5. V. Laurinavičius, B. Kurtinaitienė, V. Liauksminas, et al, Monatsh. Chem., 130, 1269 (1999).
6. R. Le Lagadec, L. Rubio, L. Alexandrova, et al, J. Organomet. Chem., 689, 4820 (2004).
7. A. Malinauskas, J. Kuzmarskytė, R. Meškys, A. Rama-Navičius, Sens. Actuators, B, 100, 387 (2004).
8. J. Razumiene, J. Barkauskas, V. Kubilius, R. Meškys, V. Laurinavičius, Talanta, 67, 783 (2005).
9. L. Tetianec, I. Bratkovskaja, J. Kulys, V. Casaite, R. Meskys, Appl. Biochem. Biotechnol., 163, 404 (2011).
10. P. Baldrian, FEMS Microbiol. Rev., 30, 215 (2006).
11. A. Mikolasch, F. Schauer, Appl. Microbiol. Biotechnol., 82, 605 (2009).
12. S. Riva, Trends Biotechnol., 24, 219 (2006).
13. P. Alessandra, P. Cinzia, G. Paola, F. Vincenza, G. Sannia, Bioeng. Bugs, 1, 252 (2010).
14. J. Kulys, T. Buch-Rasmussen, K. Bechgard, et al, J. Mol. Catal., 91, 407 (1994).
15. J. Kulys, R. Vidziunaite, R. Janciene, A. Palaima, Electroanalysis, 18, 1771 (2006).
16. S. C. Melo, C. Pungartnik, J. C. Cascardo, M. Brendel, Genet. Mol. Res., 5, 851 (2006).
17. L. Medlin, H. J. Elwood, S. Stickel, M. L. Sogin, Gene, 71, 491 (1988).
18. K. Tamura, J. Dudley, M. Nei, S. Kumar, Mol. Biol. Evol., 24, 1596 (2007).
19. M. Kimura, J. Mol. Evol., 16, 111 (1980).
20. U. K. Laemmli, Nature, 227, 680 (1970).
21. O. H. Lowry, N. J. Rosebrough, A. L. Farr, R. J. Randall, J. Biol. Chem., 193, 265 (1951).
22. M.-L. Niku-Paavola, E. Karhunen, A. Kantelinen, L. Viikari, T. Lundell, A. Hatakka, J. Biotechnol., 13, 211 (1990).
23. M. C. N. Saparrat, F. Guillén, A. M. Arambarri, A. T. Martínez, M. J. Martínez, Appl. Environ. Microbiol., 68, 1534 (2002).
24. A. M. Calvo, J. L. Copa-Patiño, O. Alonso, A. E. González, Arch. Microbiol., 171, 31 (1998).
25. E. I. Solomon, M. J. Baldwin, M. D. Lowery, Chem. Rev., 92, 521 (1992).
26. K. Hilden, T. K. Hakala, T. Lundell, Biotechnol. Lett., 31, 1117 (2009).
27. J. Kulys, K. Krikstopaitis, A. Ziemys, J. Biol. Inorg. Chem., 5, 333 (2000).
28. P. J. Hoegger, S. Kilaru, T. Y. James, J. R. Thacker, U. Kües, FEBS J., 273, 2308 (2006).
29. A. Klonowska, C. Gaudin, A. Fournel, et al, Eur. J. Biochem., 269, 6119 (2002).
30. M. C. Machczynski, E. Vijgenboom, B. Samyn, G. W. Canters, Protein Sci., 13, 2388 (2004).
31. K. W. Wellington, P. Steenkamp, D. Brady, Bioorg. Med. Chem., 18, 1406 (2010).
32. T. H. J. Niedermeyer, A. Mikolasch, M. Lalk, J. Org. Chem., 70, 2002 (2005).
33. U. T. Bhalerao, C. Muralikrishna, B. R. Rani, Tetrahedron, 50, 4019 (1994).
34. C. Tanne, G. Göbel, F. Lisdat, Biosens. Bioelectron., 26, 530 (2010).
35. C. Lau, S. Borgmann, M. Maciejewska, B. Ngounou, P. Gründler, W. Schuhmann, Biosens. Bioelectron., 22, 3014 (2007).