Design of a novel tryptophan-rich membrane-active antimicrobial peptide from the membrane-proximal region of the HIV glycoprotein, gp41

Beilstein Journal of Organic Chemistry

Volumn 8, Issue , 2012, Pages 1172-1184

  Haney, Evan F ^a   Nguyen, Leonard T ^a   Schibli, David J ^b   Vogel, Hans J ^a  

^a UNIVERSITY OF CALGARY   (Canada)

^b MaRS Centre   (Canada)

Author keywords

Antimicrobial peptides; Cytotoxic peptides; Membrane interactions; NMR solution structure; Peptides structure function relationship

Indexed keywords

EID: 84864440226     PISSN: None     EISSN: 18605397     Source Type: Journal    
DOI: 10.3762/bjoc.8.130     Document Type: Article

References (53)

1. Bhattacharjya, S.; Ramamoorthy, A. FEBS J. 2009, 276, 6465-6473. doi:10.1111/j.1742-4658.2009.07357.x
2. Nguyen, L. T.; Haney, E. F.; Vogel, H. J. Trends Biotechnol. 2011, 29, 464-472. doi:10.1016/j.tibtech.2011.05.001
3. Haney, E. F.; Hunter, H. N.; Matsuzaki, K.; Vogel, H. J. Biochim. Biophys. Acta 2009, 1788, 1639-1655. doi:10.1016/j.bbamem.2009.01.002
4. Epand, R. M.; Vogel, H. J. Biochim. Biophys. Acta 1999, 1462, 11-28. doi:10.1016/S0005-2736(99)00198-4
5. Chan, D. I.; Prenner, E. J.; Vogel, H. J. Biochim. Biophys. Acta 2006, 1758, 1184-1202. doi:10.1016/j.bbamem.2006.04.006
6. Vogel, H. J.; Schibli, D. J.; Jing, W.; Lohmeier-Vogel, E. M.; Epand, R. F.; Epand, R. M. Biochem. Cell Biol. 2002, 80, 49-63. doi:10.1139/o01-213
7. Lohner, K. The role of membrane lipid composition in cell targeting of antimicrobial peptides. Development of novel antimicrobial agents: Emerging strategies; Horizon Scientific Press: Norfolk, England, 2001; pp 149-165.
8. Wimley, W. C.; White, S. H. Nat. Struct. Mol. Biol. 1996, 3, 842-848. doi:10.1038/nsb1096-842
9. Killian, J. A.; von Heijne, G. Trends Biochem. Sci. 2000, 25, 429-434. doi:10.1016/S0968-0004(00)01626-1
10. Cole, A. M.; Liao, H.-I.; Ganz, T.; Yang, O. O. FEBS Lett. 2003, 535, 195-199. doi:10.1016/S0014-5793(02)03860-7
11. Salzwedel, K.; West, J. T.; Hunter, E. J. Virol. 1999, 73, 2469-2480.
12. Schibli, D. J.; Montelaro, R. C.; Vogel, H. J. Biochemistry 2001, 40, 9570-9578. doi:10.1021/bi010640u
13. Yau, W.-M.; Wimley, W. C.; Gawrisch, K.; White, S. H. Biochemistry 1998, 37, 14713-14718. doi:10.1021/bi980809c
14. Matsuzaki, K.; Fukui, M.; Fujii, N.; Miyajima, K. Biochim. Biophys. Acta 1991, 1070, 259-264. doi:10.1016/0005-2736(91)90173-6
15. Matsuzaki, K.; Harada, M.; Handa, T.; Funakoshi, S.; Fujii, N.; Yajima, H.; Miyajima, K. Biochim. Biophys. Acta 1989, 981, 130-134. doi:10.1016/0005- 2736(89)90090-4
16. Pandey, B. K.; Ahmad, A.; Asthana, N.; Azmi, S.; Srivastava, R. M.; Srivastava, S.; Verma, R.; Vishwakarma, A. L.; Ghosh, J. K. Biochemistry 2010, 49, 7920-7929. doi:10.1021/bi100729m
17. Ladokhin, A. S.; Selsted, M. E.; White, S. H. Biochemistry 1999, 38, 12313-12319. doi:10.1021/bi9907936
18. Grishina, I. B.; Woody, R. W. Faraday Discuss. 1994, 99, 245-262. doi:10.1039/fd9949900245
19. Hunter, H. N.; Demcoe, A. R.; Jenssen, H.; Gutteberg, T. J.; Vogel, H. J. Antimicrob. Agents Chemother. 2005, 49, 3387-3395. doi:10.1128/AAC.49.8.3387- 3395.2005
20. Haney, E. F.; Nazmi, K.; Bolscher, J. G. M.; Vogel, H. J. Biochim. Biophys. Acta 2012, 1818, 762-775. doi:10.1016/j.bbamem.2011.11.023
21. Brogden, K. A. Nat. Rev. Microbiol. 2005, 3, 238-250. doi:10.1038/nrmicro1098
22. Teixeira, V.; Feio, M. J.; Bastos, M. Prog. Lipid Res. 2012, 51, 149-177. doi:10.1016/j.plipres.2011.12.005
23. Hwang, P. M.; Vogel, H. J. Biochem. Cell Biol. 1998, 76, 235-246. doi:10.1139/o98-026
24. Lohner, K. Gen. Physiol. Biophys. 2009, 28, 105-116. doi:10.4149/gpb- 2009-02-105
25. Hale, J. D. F.; Hancock, R. E. W. Expert Rev. Anti-Infect. Ther. 2007, 5, 951-959. doi:10.1586/14787210.5.6.951
26. Root, M. J.; Steger, H. K. Curr. Pharm. Des. 2004, 10, 1805-1825.
27. Torrent, M.; Andreu, D.; Nogués, V. M.; Boix, E. PLoS One 2011, 6, e16968. doi:10.1371/journal.pone.0016968
28. Torrent, M.; Valle, J.; Nogués, M. V.; Boix, E.; Andreu, D. Angew. Chem., Int. Ed. 2011, 50, 10686-10689. doi:10.1002/anie.201103589
29. Blondelle, S. E.; Houghten, R. A. Trends Biotechnol. 1996, 14, 60-65. doi:10.1016/0167-7799(96)80922-X
30. MacCallum, J. L.; Bennett, W. F. D.; Tieleman, D. P. Biophys. J. 2008, 94, 3393-3404. doi:10.1529/biophysj.107.112805
31. Dempsey, C. E.; Hawrani, A.; Howe, R. A.; Walsh, T. R. Protein Pept. Lett. 2010, 17, 1334-1344.
32. Bechinger, B.; Lohner, K. Biochim. Biophys. Acta 2006, 1758, 1529-1539. doi:10.1016/j.bbamem.2006.07.001
33. Reddy, K. V. R.; Yedery, R. D.; Aranha, C. Int. J. Antimicrob. Agents 2004, 24, 536-547. doi:10.1016/j.ijantimicag.2004.09.005
34. Schibli, D. J.; Nguyen, L. T.; Kernaghan, S. D.; Rekdal, O.; Vogel, H. J. Biophys. J. 2006, 91, 4413-4426. doi:10.1529/biophysj.106.085837
35. Ryge, T. S.; Doisy, X.; Ifrah, D.; Olsen, J. E.; Hansen, P. R. J. Pept. Res. 2004, 64, 171-185. doi:10.1111/j.1399-3011.2004.00177.x
36. Lee, S.-H.; Kim, S.-J.; Lee, Y.-S.; Song, M.-D.; Kim, I.-H.; Won, H.-S. Regul. Pept. 2011, 166, 36-41. doi:10.1016/j.regpep.2010.08.010
37. Gasteiger, E.; Hoogland, C.; Gattiker, A.; Duvaud, S.; Wilkins, M. R.; Appel, R. D.; Bairoch, A. Protein Identification and Analysis Tools on the ExPASy Server. In The Proteomics Protocols Handbook
38. Walker, J. M., Ed.; Humana Press: Totowa, NJ., 2005; pp 571-601. doi:10.1385/1-59259-890-0:571
39. Haney, E. F.; Lau, F.; Vogel, H. J. Biochim. Biophys. Acta 2007, 1768, 2355-2364. doi:10.1016/j.bbamem.2007.04.018
40. Ames, B. N.; Neufeld, E. F.; Ginsberg, V. Assay of inorganic phosphate, total phosphate and phosphatases. Meth. Enzymol.; Academic Press: New York, 1966; pp 115-118.
41. Lakowicz, J. R. Quenching of Fluorescence. Principles of Fluorescence Spectroscopy; Kluwer Academic: New York, 1999; Vol. 2, pp 237-265.
42. Nguyen, L. T.; Schibli, D. J.; Vogel, H. J. J. Pept. Sci. 2005, 11, 379-389. doi:10.1002/psc.629
43. Wallace, B. A.; Janes, R. W. An Introduction to Circular Dichroism and Synchrotron Radiation Circular Dichroism Spectroscopy. In Modern Techniques for circular dichroism and synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy; Haris, P. I., Ed.; IOS Press: Amsterdam, 2009; pp 1-18.
44. Nguyen, L. T.; Chan, D. I.; Boszhard, L.; Zaat, S. A. J.; Vogel, H. J. Biochim. Biophys. Acta 2010, 1798, 1062-1072. doi:10.1016/j.bbamem.2009.11.021
45. Hwang, T. L.; Shaka, A. J. J. Magn. Reson., Ser. A 1995, 112, 275-279. doi:10.1006/jmra.1995.1047
46. Delaglio, F.; Grzesiek, S.; Vuister, G. W.; Zhu, G.; Pfeifer, J.; Bax, A. J. Biomol. NMR 1995, 6, 277-293. doi:10.1007/BF00197809
47. Johnson, B. A. Methods Mol. Biol. 2004, 278, 313-352. doi:10.1385/1-59259-809-9:313
48. Wüthrich, K. NMR of Proteins and Nucleic Acids; John Wiley & Sons Inc.: New York, 1986.
49. Brünger, A. T.; Adams, P. D.; Clore, G. M.; DeLano, W. L.; Gros, P.; Grosse-Kunstleve, R. W.; Jiang, J.-S.; Kuszewski, J.; Nilges, M.; Pannu, N. S.; Read, R. J.; Rice, L. M.; Simonson, T.; Warren, G. L. Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 1998, 54, 905-921. doi:10.1107/S0907444998003254
50. Ramachandran, G. N.; Ramakrishnan, C.; Sasisekharan, V. J. Mol. Biol. 1963, 7, 95-99. doi:10.1016/S0022-2836(63)80023-6
51. Linge, J. P.; O'Donoghue, S. I.; Nilges, M. Methods Enzymol. 2001, 339, 71-90. doi:10.1016/S0076-6879(01)39310-2
52. Laskowski, R. A.; Rullmann, J. A. C.; MacArthur, M. W.; Kaptein, R.; Thornton, J. M. J. Biomol. NMR 1996, 8, 477-486. doi:10.1007/BF00228148
53. Koradi, R.; Billeter, M.; Wüthrich, K. J. Mol. Graphics 1996, 14, 51-55. doi:10.1016/0263-7855(96)00009-4