Altered specificity in DNA binding by the lac repressor: A mutant lac headpiece that mimics the gal repressor

ChemBioChem

Volumn 6, Issue 9, 2005, Pages 1628-1637

  Salinas, Roberto Kopke ^a,b   Folkers, Gert E ^a   Bonvin, Alexandre M J J ^a   Das, Devashish ^a   Boelens, Rolf ^a   Kaptein, Robert ^a  

^a UTRECHT UNIVERSITY   (Netherlands)

^b UNIVERSITY OF SÃO PAULO   (Brazil)

Author keywords

DNA recognition; NMR spectroscopy; Protein DNA recognition; Specificity; Transcription

Indexed keywords

ALANINE; AMINO ACID; CURVED DNA; GAL REPRESSOR PROTEIN; GLUTAMINE; LAC REPRESSOR PROTEIN; REPRESSOR PROTEIN; TYROSINE; UNCLASSIFIED DRUG; VALINE;

AMINO ACID SUBSTITUTION; ARTICLE; BINDING AFFINITY; DNA PROTEIN COMPLEX; DNA SEQUENCE; DNA STRUCTURE; IN VITRO STUDY; LACTOSE OPERON; MUTANT; OPERON; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN DNA BINDING; PROTEIN DNA INTERACTION; PROTEIN INTERACTION; PROTEIN STRUCTURE;

AMINO ACID SEQUENCE; BASE SEQUENCE; CRYSTALLOGRAPHY, X-RAY; DNA; ESCHERICHIA COLI PROTEINS; MODELS, MOLECULAR; MOLECULAR SEQUENCE DATA; MUTATION; PROTEIN STRUCTURE, TERTIARY; REPRESSOR PROTEINS; SEQUENCE ALIGNMENT; SUBSTRATE SPECIFICITY; VALINE;

EID: 24744447497     PISSN: 14394227     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/cbic.200500049     Document Type: Article

References (62)

1. a) C. G. Kalodimos, R. Boelens, R. Kaptein, Chem. Rev. 2004, 104, 3567-3586;
2. b) H. C. Pace, M. A. Kercher, P. Lu, P. Merkiewicz, J. H. Miller, G. Chang, M. Lewis, Trends Biochem. Sci. 1997, 22, 334-339;
3. c) B. Müller-Hill, Curr. Opin. Microbiol. 1998, 1, 145-151;
4. d) C. E. Bell, M. Lewis, Curr. Opin. Struct. Biol. 2001, 11, 19-25.
5. C. O. Pabo, R. T. Sauer, Annu. Rev. Biochem. 1984, 53, 293-321.
6. a) R. H. Ebright, P. Cossart, B. Gicquel-Sanzey, J. Beckwith, Nature 1984, 311, 232-235;
7. b) R. P. Wharton, M. Ptashne, Nature 1985, 316, 601-605;
8. c) R. G. Brennan, B. W. Matthews, J. Biol. Chem. 1989, 264, 1903-1906;
9. d) S. C. Harrison, A. K. Aggarwal, Annu. Rev. Biochem. 1990, 59, 933-969.
10. a) R. H. Ebright, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1986, 83, 303-307;
11. b) R. Boelens, R. M. J. N. Lamerichs, J. A. C. Rullmann, J. H. van Boom, R. Kaptein, Protein Sequences Data Anal. 1988, 1, 487-498;
12. c) N. Lehming, J. Sartorius, M. Niemoller, G. Genenger, B. von Wilcken-Bergmann, B. Müller-Hill, EMBO J. 1987, 6, 3145-3153;
13. d) N. Lehming, J. Sartorius, S. Oehler, B. von Wilcken-Bergmann, B. Müller-Hill, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1988, 85, 7947-7951;
14. e) J. Sartorius, N. Lehming, B. Kisters, B. von Wilcken-Bergmann, B. Müller-Hill, EMBO J. 1989, 8, 1265-1270;
15. f) L. G. Kleina, J. Miller, J. Mol. Biol. 1990, 212, 295-318;
16. g) C. G. Kalodimos, A. M. J. J. Bonvin, R. K. Saunas, R. Wechselberger, R. Boelens, R. Kaptein, EMBO J. 2002, 21, 2866-2876.
17. a) C. A. E. M. Spronk, M. Slijper, J. H. van Boom, R. Kaptein, R. Boelens, Nat. Struct. Biol. 1996, 3, 916-919;
18. b) M. Lewis, G. Chang, N. C. Norton, M. A. Kercher, H. C. Pace, M. A. Schumacher, R. Brennan, P. Lu, Science 1996, 271, 1247-1254.
19. N. Lehming, J. Sartorius, B. Kisters-Woike, B. von Wilcken-Bergmann, B. Müller-Hill, EMBO J. 1990, 9, 615-621.
20. A. Simons, D. Tils, B. von Wilcken-Bergmann, B. Müller-Hill, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1984, 81, 1624-1628.
21. a) W. Gilbert, A. Maxam, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1973, 70, 3581-3584;
22. b) B. von Wilcken-Bergmann, B. Muller-Hill, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1982, 79, 2427-2431;
23. c) A. Majumdar, S. Adhya, J. Biol. Chem. 1987, 262, 13258-13262.
24. C. G. Kalodimos, G. E. Folkers, R. Boelens, R. Kaptein, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2001, 98, 6039-6044.
25. H. Wu, D. M. Crothers, Nature 1984, 308, 509-513.
26. C. A. E. M. Spronk, A. M. J. J. Bonvin, P. Radha, G. Melacini, R. Boelens, R. Kaptein, Structure 1999, 7, 1483-1492.
27. C. G. Kalodimos, N. Biris, A. M. J. J. Bonvin, M. M. Levandoski, M. Guennuegues, R. Boelens, R. Kaptein, Science 2004, 305, 386-389.
28. C. Zwieb, J. Kim, S. Adhya, Genes Dev. 1989, 3, 606-611.
29. M. Slijper, A. M. J. J. Bonvin, R. Boelens, R. Kaptein, J. Mol. Biol. 1996, 259, 761-773.
30. V. P. Chuprina, J. A. C. Rullmann, R. M. J. N. Lamerichs, J. H. van Boom, R. Boelens, R. Kaptein, J. Mol. Biol. 1993, 234, 446-462.
31. R. Lavery, H. Sklenar, J. Biomol. Struct. Dyn. 1988, 6, 63-91.
32. a) N. Tjandra, S. Tate, A. Ono, M. Kainosho, A. Bax, J. Am. Chem. Soc. 2000, 122, 6190-6200;
33. b) H. C. Kung, K. Y. Wang, I. Goljer, P. Bolton, J. Magn. Reson. Ser. B 1995, 109, 323-325.
34. G. Cornilescu, J. L. Marquardt, M. Ottiger, A. Bax, J. Am. Chem. Soc. 1998, 120, 6836-6837.
35. R. P. Wharton, E. L. Brown, M. Ptashne, Cell 1984, 38, 361-369.
36. a) D. E. Frank, R. M. Saecker, J. P. Bond, M. W. Capp, O. V. Tsodikov, S. E. Melcher, M. M. Levandoski, M. T. Record, J. Mol. Biol. 1997, 267, 1186-1206;
37. b) M. C. Mossing, M. T. Record, J. Mol. Biol. 1985, 186, 295-305.
38. M. Slijper, Ph.D. Thesis, Utrecht University (The Netherlands), 1996.
39. a) D. L. Hare, J. R. Sadler, Gene 1978, 3, 269-278;
40. b) S. Tabor, C. C. Richardson, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1985, 82, 1074-1078.
41. M. Slijper, R. Boelens, A. L. Davis, R. N. H. Konings, G. A. van der Marel, J. H. van Boom, R. Kaptein, Biochemistry 1997, 36, 249-254.
42. C. A. E. M. Spronk, G. E. Folkers, A. G. W. Noordman, R. Wechselberger, N. van den Brink, R. Boelens, R. Kaptein, EMBO J. 1999, 18, 6472-6480.
43. M. Mishima, M. Hatanaka, S. Yokoyama, T. Ikegami, M. Walchli, Y. Ito, M. Shirakawa, J. Am. Chem. Soc. 2000, 122, 5883-5884.
44. a) N. Tjandra, S. Grzesiek, A. Bax, J. Am. Chem. Soc. 1996, 118, 6264-6272;
45. b) N. Tjandra, A. Bax, J. Magn. Reson. 1997, 124, 512-515.
46. a) F. Delaglio, S. Grzesiek, G. W. Vuister, G. Zhu, J. Pfeifer, A. Bax, J. Biomol. NMR 1995, 6, 277-293;
47. b) B. A. Johnson, R. A. Blevins, J. Biomol. NMR 1994, 4, 603-614.
48. G. Cornilescu, F. Delaglio, A. Bax, J. Biomol. NMR 1999, 13, 289-302.
49. N. Tjandra, J. G. Omichinski, A. M. Gronenborn, G. M. Clore, A. Bax, Nat. Struct. Biol. 1997, 4, 732-738.
50. a) G. M. Clore, A. M. Gronenborn, A. Bax, J. Magn. Reson. 1998, 133, 216-221;
51. b) G. M. Clore, A. M. Gronenborn, N. Tjandra, J. Magn. Reson. 1998, 131, 159-162;
52. c) M. Zweckstetter, A. Bax, J. Am. Chem. Soc. 2000, 122, 3791-3792.
53. a) J. P. Linge, M. Habeck, W. Rieping, M. Nilges, Bioinformatics 2003, 19, 315-316;
54. b) A. T. Brunger, P. D. Adams, M. G. Clore, W. L. DeLano, P. Gros, R. W. Grosse-Kunstleve, J. Jiang, J. Kuszewski, M. Nilges, N. S. Pannu, R. J. Read, L. M. Rice, T. Simonson, G. L. Warren, Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 1998, 54, 905-921;
55. c) J. P. Linge, M. A. Williams, C. A. E. M. Spronk, A. M. J. J. Bonvin, M. Nilges, Proteins 2003, 50, 496-506;
56. d) R. A. Engh, R. Huber, Acta Crystallogr. Sect. A Found. Crystallogr. 1991, 47, 392-400.
57. M. Nilges, Proteins 1993, 17, 297-309.
58. C. Dominguez, R. Boelens, A. M. J. J. Bonvin, J. Am. Chem. Soc. 2003, 125, 1731-1737.
59. W. L. Jorgensen, J. Tirado-Rives, J. Am. Chem. Soc. 1988, 110, 1657-1671.
60. A. C. Wallace, R. A. Laskowski, J. M. Thornton, Prot. Eng. 1995, 8, 127-134.
61. R. Koradi, M. Billeter, K. Wüthrich, J. Mol. Graphics 1996, 14, 51-55.
62. D. L. Bryce, J. Boisbouvier, A. Bax, J. Am. Chem. Soc. 2004, 126, 10820-10821.