Catalytic antibodies induced by a zwitterionic hapten

Chemistry - A European Journal

Volumn 7, Issue 17, 2001, Pages 3748-3755

  Tsumuraya, Takeshi ^a,c   Takazawa, Nobuo ^a   Tsunakawa, Atsuko ^a   Fleck, Roman ^b   Masamune, Satoru ^b  

^a Kao Institute for Fundamental Research   (Japan)

^b MASSACHUSETTS INSTITUTE OF TECHNOLOGY   (United States)

^c BIOMOL ENG RESEARCH INSTITUTE   (Japan)

Author keywords

Catalytic antibodies; Haptens; Immunochemistry; Kinetics; Transition states

Indexed keywords

CATALYSIS; ENZYME KINETICS; ESTERS; HYDROLYSIS; IMMUNIZATION;

ZWITTERIONIC HAPTENS;

MONOCLONAL ANTIBODIES;

AMIDE; AMPHOLYTE; CATALYTIC ANTIBODY; ESTER; HAPTEN; ION; MONOCLONAL ANTIBODY;

ANIMAL; ANTIBODY COMBINING SITE; ANTIBODY PRODUCTION; ARTICLE; BIOSYNTHESIS; CATALYSIS; CHEMICAL MODEL; CHEMISTRY; ENZYME LINKED IMMUNOSORBENT ASSAY; HYDROLYSIS; IMMUNIZATION; IMMUNOLOGY; KINETICS; METABOLISM; MICHAELIS CONSTANT; MICHAELIS MENTEN KINETICS; MOUSE; STRUCTURE ACTIVITY RELATION; STRUCTURE ANALYSIS; SYNTHESIS; THERMODYNAMICS;

AMIDES; ANIMALS; ANTIBODIES, CATALYTIC; BINDING SITES, ANTIBODY; ESTERS; HAPTENS; HYDROLYSIS; IONS; KINETICS; MICE; MODELS, CHEMICAL; STRUCTURE-ACTIVITY RELATIONSHIP;

EID: 0035801471     PISSN: 09476539     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/1521-3765(20010903)7:17<3748::AID-CHEM3748>3.0.CO;2-G     Document Type: Article

References (63)

1. a) A. Tramontano, K. D. Janda, R. A. Lerner, Science 1986, 234, 1566;
2. b) S. J. Pollack, J. W. Jacobs, P. G. Schultz, Science 1986, 234, 1570.
3. a) R. A. Lerner, S. J. Benkovic, P. G. Schultz, Science 1991, 252, 659;
4. b) P. G. Schultz, R. A. Lerner, Science 1995, 269, 1835;
5. c) M. Blackburn, A. Datta, H. Denham, P. Wentworth, Jr., Adv. Phys. Org. Chem. 1998, 31, 250;
6. d) A. J. Kirby, Acta Chem. Scand. 1996, 50, 203;
7. e) P. Wentworth, K. D. Janda, Curr. Opin. Chem. Biol. 1998, 2, 138;
8. f) D. Hilvert, Annu. Rev. Biochem. 2000, 69, 751.
9. a) A. Tramontano, A. A. Amman, R. A. Lerner, J. Am. Chem. Soc. 1988, 110, 2282;
10. b) J. W. Jacobs, P. G. Schultz, R. Sugasawara, M. Powell, J. Am. Chem. Soc. 1987, 109, 2174;
11. c) S. J. Pollack, P. Hsiun, P. G. Schultz, J. Am. Chem. Soc. 1989, 111, 5961.
12. a) K. D. Janda, D. Schloeder, S. J. Benkovic, R. A. Lerner, Science 1988, 241, 1188;
13. b) S. J. Benkovic, J. A. Adams, C. L. Borderws, Jr., K. D. Janda, R. A. Lerner, Science 1990, 250, 1135;
14. c) R. A. Gibbs, P. A. Benkovic, K. D. Janda, R. A. Lerner, S. J. Benkovic, J. Am. Chem. Soc. 1992, 114, 3528;
15. d) Y.-C. J. Chen, T. Dannon, L. Sastry, M. Mubaraki, M. T. Martin, T. S. Angeles, R. Sugasawara, N. I. Aman, A. D. Napper, M. J. Darsley, R. I. Sanchez, P. Booth, R. C. Titmas, J. Am. Chem. Soc. 1994, 116, 6508;
16. e) C. Gao, B. J. Lavey, C.-H. L. Lo, A. Datt, P. Wentworth, Jr., K. D. Janda, J. Am. Chem. Soc. 1998, 120, 2211;
17. f) O. Ersoy, R. Fleck, A. Sinskey, S. Masamune, J. Am. Chem. Soc. 1998, 120, 817.
18. a) K. D. Janda, M. I. Weinhouse, D. M. Schloeder, R. A. Lerner, S. J. Benkovic, J. Am. Chem. Soc. 1990, 112, 1274;
19. b) K. D. Janda, M. I. Weinhouse, T. Dannon, K. A. Pacelli, D. M. Schloeder, J. Am. Chem. Soc. 1991, 113, 5427;
20. c) M. T. Martin, A. D. Napper, P. G. Schultz, A. R. Ress, Biochemistry 1991, 30, 9757;
21. d) D. W. Landry, K. Zhao, G. X.-Q. Yang, J. A. Ashley, T. M. Jones, D. A. Mcleod, D. M. Schloeder, M. I. Weinhouse, R. A. Lerner, R. A. Gibbs, P. A. Benkovic, R. Hilhorst, S. J. Benkovic, J. Am. Chem. Soc. 1991, 113, 291;
22. e) K. D. Janda, S. J. Benkovic, R. A. Lerner, Science 1989, 244, 437;
23. f) D. S. Tawfik, R. R. Zemel, R. Arad-Yellin, B. S. Green, R. Chap, M. Sela, Z. Eshhar, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1993, 90, 373;
24. g) H. Miyashita, Y. Karaki, M. Kikuchi, I. Fujii, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1993, 90, 5337;
25. h) Y. Iwabuchi, H. Miyashita, R. Tanimura, K. Kinoshita, M. Kikuchi, I. Fujii, J. Am. Chem. Soc. 1994, 116, 771;
26. i) H. Miyashita, T. Hara; R. Tanimura, F. Tanaka, M. Kikuchi, I. Fujii, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1994, 91, 6045;
27. j) I. Fujii, F. Tanaka, H. Miyashita, R. Tanimura, K. Kinoshita, J. Am. Chem. Soc. 1995, 117, 6199;
28. k) G. W. Zhou, J. Guo, W. Huang, R. J. Fletterick, T. S. Scanlan, Science 1994, 265, 1059.
29. a) P. Wirsching, J. A. Ashley, C.-H. L. Lo, K. D. Janda, R. A. Lerner, Science 1995, 270, 1775;
30. b) J. Wagner, R. A. Lerner, C. F. Barbas III, Science 1995, 270, 1797;
31. c) C. F. Barbas III, C. Rader, D. J. Segal, B. List, J. M. Turner, Adv. Protein Chem. 2001, 55, 317.
32. a) G. M. BacBeath, D. Hilvert, Chem. Biol. 1996, 3, 433;
33. b) H. Wade, T. S. Scanlan, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1997, 26, 461;
34. c) G. W. Zhou, J. Guo, W. Huang, R. J. Fletterick, T. S. Scanlan, Science 1994, 265, 1059;
35. d) B. Golinelli-Pimpaneau, B. Gigant, T. Bizebard, J. Navaza, P. Saludjian, R. Zemel, D. S. Tawfik, Z. Eshhar, B. S. Green, M. Knossow, Structure 1994, 2, 175;
36. e) J. B. Charbonnier, E. Carpenter, B. Gigant, B. Golinelli-Pimpaneau, Z. Eshhar, B. S. Green, M. Knossow, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1995, 92, 11721;
37. f) J.-B. Charbonnier, B. Golinelli-Pimpaneau, B. Gigant, D. S. Tawfik, R. Chap, D. G. Schindler, S. H. Kim, B. S. Gree, Z. Eshhar, M. Knossow, Science 1997, 275, 1140;
38. g) B. Gigant, J. B. Charbonnier, Z. Eshhar, B. S. Green, M. Knossow, Proc. Acad. Natl. Sci. USA 1997, 94, 7857;
39. h) J. B. Charbonnier, B. Gigant, B. Golinelli-Pimpaneau, M. Knossow, Biochimie 1997, 79, 653;
40. i) O. Kristensen, D. G. Vasslyev, F. Tanaka, K. Morikawa, I. Fujii, J. Mol. Biol. 1998, 281, 501;
41. j) G. J. Wedemayer, P. A. Patten, L. H. Wang, P. G. Schultz, R. C. Stevens, Science 1997, 276, 1665;
42. k) B. Gigant, T. Tsumuraya, I. Fujii, M. Knossow, Structure 1999, 7, 1385.
43. G. Fischer, in Enzyme Mechanisms (Eds.: M. I. Page, A. Williams), The Royal Society of Chemistry, London, 1987, pp. 229-239.
44. a) H. Suga, O. Ersoy, T. Tsumuraya, J. Lee, A. J. Sinskey, S. Masamune, J. Am. Chem. Soc. 1994, 116, 487;
45. b) H. Suga, O. Ersoy, S. F. Williams, T. Tsumuraya, M. N. Margolies, A. J. Sinskey, S. Masamune, J. Am. Chem. Soc. 1994, 116, 6025;
46. c) H. Suga, O. Ersoy, S. F. Williams, T. Tsumuraya, M. N. Margolies, A. J. Sinskey, S. Masamune, J. Am. Chem. Soc. 1994, 116, 8432;
47. d) T. Tsumuraya, H. Suga, S. Meguro, A. Tsunakawa, S. Masamune, J. Am. Chem. Soc. 1995, 117, 11390.
48. a) G. H. Biram, J. Org. Chem. 1974, 39, 209;
49. b) J. W. Huber, M. Middlebrooks, Synthesis 1977, 883;
50. c) J. Oleksyszyn, R. Tyka, P. Mastalerz, Synthesis 1978, 479;
51. c) J. Oleksyszyn, E. Gruszecka, P. Kafarski, P. Mastalerz, Monatsh. Chem. 1982, 113, 59.
52. G. Köhler, C. Milstein, Nature 1975, 256, 495.
53. M. M. S. Lo, T. Y. Tsong, M. K. Conrad, S. M. Strittmatter, L. D. Hester, S. H. Snyder, Nature 1984, 310, 792.
54. d of an antibody because of the avidity effect of divalent antibody molecules. Nevertheless, these values should be useful for comparison.
55. B. Friguet, A. F. Chaffotte, C. Djavadi-Ohaniance, M. E. Goldberg, Immunol. Methods 1985, 77, 305.
56. J. W. Williams, J. F. Morrison, Methods Enzymol. 1979, 63, 437.
57. K. Takahashi, J. Biol. Chem. 1968, 243, 6171.
58. E. W, Miles, Methods Enzymol 1977, 47, 431.
59. P. Cuatrecasas, S. Fuchs, C. G. Anfinsen, J. Biol. Chem. 1968, 243, 4787.
60. If a tyrosine were involved in the catalytic process, an almost complete loss of activity should have been observed (as in H8-2-6F11). This partial loss of activity, however, may stem from a conformational change in the protein induced by modified amino acid residues distant from the active site.
61. B. S. Hartley, B. A. Kilby, Biochem. J. 1954, 56, 288.
62. a) T. S. Angeles, R. G. Smith, M. J. Darsley, R. Sugasawara, R. I. Sanchez, J. Kenten, P. G. Schultz, M. T. Martin, Biochemistry 1993, 32, 12128;
63. b) M. T. Martin, Drug Discovery Today 1996, 1, 239.