Conformation and topology of diacylglycerol kinase in E.coli membranes revealed by solid-state NMR spectroscopy

Angewandte Chemie - International Edition

Volumn 53, Issue 22, 2014, Pages 5624-5628

  Chen, Yanke ^a   Zhang, Zhengfeng ^a   Tang, Xinqi ^a   Li, Jianping ^a   Glaubitz, Clemens ^b   Yang, Jun ^a  

^a Wuhan National Laboratory for Optoelectronics   (China)

^b GOETHE UNIVERSITY   (Germany)

Author keywords

diacylglycerol kinase; membrane proteins; protein structures; solid state NMR; structure elucidation

Indexed keywords

BIOLOGICAL MEMBRANES; ENZYMES; ESCHERICHIA COLI; GLYCEROL; LIPIDS; MAGIC ANGLE SPINNING; SELF ASSEMBLY; SOLID STATE PHYSICS; TOPOLOGY; X RAY CRYSTALLOGRAPHY;

DIACYLGLYCEROL KINASE; MEMBRANE PROTEINS; PROTEIN STRUCTURES; SOLID STATE NMR; STRUCTURE ELUCIDATION;

NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY;

DIACYLGLYCEROL KINASE;

CHEMISTRY; ENZYMOLOGY; ESCHERICHIA COLI; METABOLISM; NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE; PROTEIN SECONDARY STRUCTURE; X RAY CRYSTALLOGRAPHY;

CRYSTALLOGRAPHY, X-RAY; DIACYLGLYCEROL KINASE; ESCHERICHIA COLI; NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE, BIOMOLECULAR; PROTEIN STRUCTURE, SECONDARY;

EID: 84901434186     PISSN: 14337851     EISSN: 15213773     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/anie.201311203     Document Type: Article

References (42)

1. D. T. Murray, N. Das, T. A. Cross, Acc. Chem. Res. 2013, 46, 2172-2181.
2. T. A. Cross, M. Sharma, M. Yi, H. X. Zhou, Trends Biochem. Sci. 2011, 36, 117-125.
3. S. Cady, T. Wang, M. Hong, J. Am. Chem. Soc. 2011, 133, 11572-11579.
4. C. B. Kang, C. L. Tian, F. D. Sonnichsen, J. A. Smith, J. Meiler, A. L. George, C. G. Vanoye, H. J. Kim, C. R. Sanders, Biochemistry 2008, 47, 7999-8006.
5. S. F. Poget, M. E. Girvin, Biochim. Biophys. Acta Biomembr. 2007, 1768, 3098-3106.
6. K. Oxenoid, J. J. Chou, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2005, 102, 10870-10875.
7. W. D. Van Horn, C. R. Sanders, Annu. Rev. Biophys. 2012, 41, 81-101.
8. D. F. Li, J. A. Lyons, V. E. Pye, L. Vogeley, D. Aragao, C. P. Kenyon, S. T. A. Shah, C. Doherty, M. Aherne, M. Caffrey, Nature 2013, 497, 521-524.
9. M. Hong, Y. Zhang, F. H. Hu, Annu. Rev. Phys. Chem. 2012, 63, 1-24.
10. M. Renault, A. Cukkemane, M. Baldus, Angew. Chem. 2010, 122, 8524-8535
11. Angew. Chem. Int. Ed. 2010, 49, 8346-8357.
12. A. McDermott, Annu. Rev. Biophys. 2009, 38, 385-403.
13. M. Weingarth, A. Prokofyev, E. A. W. van der Cruijsen, D. Nand, A. M. J. J. Bonvin, O. Pongs, M. Baldus, J. Am. Chem. Soc. 2013, 135, 3983-3988.
14. S. L. Wang, R. A. Munro, L. C. Shi, I. Kawamura, T. Okitsu, A. Wada, S. Y. Kim, K. H. Jung, L. S. Brown, V. Ladizhansky, Nat. Methods 2013, 10, 1007-1012.
15. S. H. Park, B. B. Das, F. Casagrande, Y. Tian, H. J. Nothnagel, M. N. Chu, H. Kiefer, K. Maier, A. A. De Angelis, F. M. Marassi, S. J. Opella, Nature 2012, 491, 779-783.
16. Y. M. Miao, H. J. Qin, R. Q. Fu, M. Sharma, T. V. Can, I. Hung, S. Luca, P. L. Gor'kov, W. W. Brey, T. A. Cross, Angew. Chem. 2012, 124, 8508-8511
17. Angew. Chem. Int. Ed. 2012, 51, 8383-8386.
18. L. B. Andreas, M. T. Eddy, J. J. Chou, R. G. Griffin, J. Am. Chem. Soc. 2012, 134, 7215-7218.
19. V. A. Higman, K. Varga, L. Aslimovska, P. J. Judge, L. J. Sperling, C. M. Rienstra, A. Watts, Angew. Chem. 2011, 123, 8583-8586
20. Angew. Chem. Int. Ed. 2011, 50, 8432-8435.
21. S. D. Cady, K. Schmidt-Rohr, J. Wang, C. S. Soto, W. F. DeGrado, M. Hong, Nature 2010, 463, 689-692.
22. M. Renault, R. Tommassen-van Boxtel, M. P. Bos, J. A. Post, J. Tommassen, M. Baldus, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2012, 109, 4863-4868.
23. S. Reckel, J. J. Lopez, F. Lohr, C. Glaubitz, V. Dotsch, ChemBioChem 2012, 13, 534-537.
24. J. Koehler, E. S. Sulistijo, M. Sakakura, F. J. Kim, C. D. Ellis, C. R. Sanders, Biochemistry 2010, 49, 7089-7099.
25. W. D. Van Horn, H. J. Kim, C. D. Ellis, A. Hadziselimovic, E. S. Sulistijo, M. D. Karra, C. L. Tian, F. D. Sonnichsen, C. R. Sanders, Science 2009, 324, 1726-1729.
26. D. F. Li, M. Caffrey, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2011, 108, 8639-8644.
27. S. J. Ullrich, U. A. Hellmich, S. Ullrich, C. Glaubitz, Nat. Chem. Biol. 2011, 7, 263-270.
28. W. B. Luo, S. D. Cady, M. Hong, Biochemistry 2009, 48, 6361-6368.
29. B. B. Das, H. J. Nothnagel, G. J. Lu, W. S. Son, Y. Tian, F. M. Marassi, S. J. Opella, J. Am. Chem. Soc. 2012, 134, 2047-2056.
30. K. D. Kloepper, D. H. Zhou, Y. Li, K. A. Winter, J. M. George, C. M. Rienstra, J. Biomol. NMR 2007, 39, 197-211.
31. J. Yang, L. Aslimovska, C. Glaubitz, J. Am. Chem. Soc. 2011, 133, 4874-4881.
32. Y. Shen, F. Delaglio, G. Cornilescu, A. Bax, J. Biomol. NMR 2009, 44, 213-223.
33. S. Luca, D. V. Filippov, J. H. van Boom, H. Oschkinat, H. J. M. de Groot, M. Baldus, J. Biomol. NMR 2001, 20, 325-331.
34. D. S. Wishart, B. D. Sykes, F. M. Richards, Biochemistry 1992, 31, 1647-1651.
35. M. E. Ward, L. Shi, E. Lake, S. Krishnamurthy, H. Hutchins, L. S. Brown, V. Ladizhansky, J. Am. Chem. Soc. 2011, 133, 17434-17443.
36. L. J. Catoire, M. Zoonens, C. van Heijenoort, F. Giusti, E. Guittet, J. L. Popot, Eur. Biophys. J. 2010, 39, 623-630.
37. K. Oxenoid, F. D. Sonnichsen, C. R. Sanders, Biochemistry 2002, 41, 12876-12882.
38. M. A. Lomize, I. D. Pogozheva, H. Joo, H. I. Mosberg, A. L. Lomize, Nucleic Acids Res. 2012, 40, D 370 -D 376.
39. T. Lazaridis, B. Mallik, Y. Chen, J. Phys. Chem. B 2005, 109, 15098-15106.
40. T. Wang, S. D. Cady, M. Hong, Biophys. J. 2012, 102, 787-794.
41. F. H. Hu, W. B. Luo, S. D. Cady, M. Hong, Biochim. Biophys. Acta Biomembr. 2011, 1808, 415-423.
42. W. Kabsch, C. Sander, Biopolymers 1983, 22, 2577-2637.