Molecular characterization of collagen hydroxylysine O-glycosylation by mass spectrometry: Current status

Australian Journal of Chemistry

Volumn 66, Issue 7, 2013, Pages 760-769

  Perdivara, Irina ^a   Yamauchi, Mitsuo ^b   Tomer, Kenneth B ^a  

^a NATIONAL INSTITUTE OF ENVIRONMENTAL HEALTH SCIENCES   (United States)

^b UNIVERSITY OF NORTH CAROLINA   (United States)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

ADVANCED GLYCATION END PRODUCTS; ANALYTICAL CHARACTERIZATION; BIOLOGICAL SIGNIFICANCE; COLLAGEN CROSSLINKING; INTERMOLECULAR CROSSLINKING; MOLECULAR CHARACTERIZATION; POST-TRANSLATIONAL MODIFICATIONS; QUANTITATIVE CHARACTERIZATION;

CHARACTERIZATION; ESTERIFICATION; GLYCOSYLATION; MASS SPECTROMETRY;

COLLAGEN;

EID: 84881111925     PISSN: 00049425     EISSN: 14450038     Source Type: Journal    
DOI: 10.1071/CH13174     Document Type: Review

References (56)

1. E. M. Carter, C. L. Raggio, Curr. Opin. Pediatr. 2009, 21, 46. doi:10.1097/MOP.0B013E32832185C5
2. M. K. Gordon, R. A. Hahn, Cell Tissue Res 2010, 339, 247. doi:10.1007/S00441-009-0844-4
3. B. Leitinger, Ann. Rev. Cell Develop. Biol. 2011, 27, 265. doi:10.1146/ANNUREV-CELLBIO-092910-154013
4. K. I. Kivirikko, R. Myllyla, Methods Enzymol. 1982, 82, 245. doi:10.1016/0076-6879(82)82067-3
5. K. I. Kivirikko, R. Myllyla, Methods Enzymol. 1987, 144, 96. doi:10.1016/0076-6879(87)44175-X
6. K. Kolble, K. B. Reid, Behring Inst. Mitt. 1993, 93, 81
7. W. Grassmann, H. Schleich, Biochem. Z. 1935, 277, 320
8. W. T. Butler, L. W. Cunningham, J. Biol. Chem. 1966, 241, 3882
9. R. G. Spiro, J. Biol. Chem. 1967, 242, 4813
10. J. M. P. Liefhebber, S. Punt, W. J. M. Spaan, H. C. van Leeuwen,BMC Cell Biol. 2010, 11, 33
11. B. Schegg, A. J. Hulsmeier, C. Rutschmann, C. Maag, T. Hennet, Mol. Cell. Biol. 2009, 29, 943. doi:10.1128/MCB.02085-07
12. R. Myllylä, C. G. Wang, J. Heikkinen, A. Juffer, O. Lampela, M. Risteli, H. Ruotsalainen, A. Salo, L. Sipilä, J. Cell. Physiol. 2007, 212, 323. doi:10.1002/JCP.21036
13. C. G. Wang, H. Luosujarvi, J. Heikkinen, M. Risteli, L. Uitto, R. Myllyla, Matrix Biol. 2002, 21, 559. doi:10.1016/S0945-053X (02)00071-9
14. J. Heikkinen, M. Risteli, C. Wang, J. Latvala, M. Rossi, M. Valtavaara, R. Myllylä, J. Biol. Chem. 2000, 275, 36158. doi:10.1074/JBC. M006203200
15. K. Mizuno, E. Adachi, Y. Imamura, O. Katsumata, T. Hayashi, Micron 2001, 32, 317. doi:10.1016/S0968-4328(00)00036-6
16. H. Shinkai, K. Yonemasu, Biochem. J. 1979, 177, 847
17. L. Moro, M. Romanello, A. Favia, M. P. Lamanna, E. Lozupone, Calcif. Tissue Int. 2000, 66, 151. doi:10.1007/S002230010030
18. B. P. Toole, A. H. Kang, R. L. Trelstad, J. Gross, Biochem. J. 1972, 127, 715
19. M. Risteli, H. Ruotsalainen, A. M. Salo, R. Sormunen, L. Sipila, N. L. Baker, S. R. Lamandé, L. Vimpari-Kauppinen, R. Myllylä, J. Biol. Chem. 2009, 284, 28204. doi:10.1074/JBC.M109.038190
20. A. M. Salo, H. Cox, P. Farndon, C. Moss, H. Grindulis, M. Risteli, S. P. Robins, R. Myllylä, Am. J. Hum. Genet. 2008, 83, 495. doi:10.1016/J.AJHG. 2008.09.004
21. J. F. Bateman, T. Mascara, D. Chan, W. G. Cole, Biochem. J. 1984, 217, 103
22. R. E. Brenner, U. Vetter, A. Nerlich, O. Worsdorfer, W. M. Teller, P. K. Muller, Eur. J. Clin. Invest. 1990, 20, 8. doi:10.1111/J.1365- 2362.1990.TB01785.X
23. J. Brinckmann, H. Notbohm, M. Tronnier, Y. Acil, P. P. Fietzek, W. Schmeller, P. K. Müller, B. Bätge, J. Invest. Dermatol. 1999, 113, 617. doi:10.1046/J.1523-1747.1999.00735.X
24. G. Cetta, G. De Luca, R. Tenni, G. Zanaboni, L. Lenzi, A. A. Castellani, Connect. Tissue Res. 1983, 11, 103. doi:10.3109/03008208309004847
25. H. W. Lehmann, E. Wolf, K. Roser, M. Bodo, G. Delling, P. K. Muller, J. Cancer Res. Clin. Oncol. 1995, 121, 413. doi:10.1007/BF01212948
26. M. Michalsky, K. Norris-Suarez, P. Bettica, A. Pecile, L. Moro, Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993, 192, 1281. doi:10.1006/BBRC.1993.1555
27. R. Tenni, M. Valli, A. Rossi, G. Cetta, Am. J. Med. Genet. 1993, 45, 252. doi:10.1002/AJMG.1320450219
28. M. Yamauchi, M. Sricholpech, Essays Biochem. 2012, 52, 113
29. K. Bhadriraju, K. H. Chung, T. A. Spurlin, R. J. Haynes, J. T. Elliott, A. L. Plant, Biomaterials 2009, 30, 6687. doi:10.1016/J.BIOMATER IALS.2009.08.036
30. H. J. Jurgensen, D. H. Madsen, S. Ingvarsen, M. C. Melander, H. Gardsvoll, L. Patthy, L. H. Engelholm, N. Behrendt, J. Biol. Chem. 2011, 286, 32736. doi:10.1074/JBC.M111.266692
31. W. Vogel, G. D. Gish, F. Alves, T. Pawson, Mol. Cell 1997, 1, 13. doi:10.1016/S1097-2765(00)80003-9
32. H. F. Xu, N. Raynal, S. Stathopoulos, J. Myllyharju, R. W. Farndale, B. Leitinger, Matrix Biol. 2011, 30, 16. doi:10.1016/J.MATBIO.2010. 10.004
33. J. L. Lauer-Fields, N. B. Malkar, G. Richet, K. Drauz, G. B. Fields, J. Biol. Chem. 2003, 278, 14321. doi:10.1074/JBC.M212246200
34. P. E. Van den Steen, P. Proost, D. D. Brand, A. H. Kang, J. Van Damme, G. Opdenakker, Biochemistry 2004, 43, 10809. doi:10.1021/BI0493665
35. M. Yamauchi, M. Shiiba, Methods Mol. Biol. 2008, 446, 95. doi:10.1007/978-1-60327-084-7-7
36. M. Sricholpech, I. Perdivara, H. Nagaoka, M. Yokoyama, K. B. Tomer, M. Yamauchi, J. Biol. Chem. 2011, 286, 8846. doi:10.1074/JBC.M110.178509
37. M. Sricholpech, I. Perdivara, M. Yokoyama, H. Nagaoka, M. Terajima, K. B. Tomer, M. Yamauchi, J. Biol. Chem. 2012, 287, 22998. doi:10.1074/JBC.M112. 343954
38. K. J. Bos, G. J. Rucklidge, B. Dunbar, S. P. Robins, Matrix Biol. 1999, 18, 149. doi:10.1016/S0945-053X(99)00015-3
39. K. Mann, D. E. Mechling, H. P. Bachinger, C. Eckerskorn, F. Gaill, R. Timpl, J. Mol. Biol. 1996, 261, 255. doi:10.1006/JMBI.1996.0457
40. P. E. Van Den Steen, P. Proost, B. Grillet, D. D. Brand, A. H. Kang, J. Van Damme, G. Opdenakker, FASEB J. 2002, 16, 379. doi:10.1096/FJ.01-0688COM
41. W. Henkel, K. Dreisewerd, J. Proteome Res. 2007, 6, 4269. doi:10.1021/PR070318R
42. J. Rauterberg, K. Kuhn, Eur. J. Biochem. 1971, 19, 398. doi:10.1111/J.1432-1033.1971.TB01329.X
43. R. K. Rhodes, K. D. Gibson, E. J. Miller, Biochemistry 1981, 20, 3117. doi:10.1021/BI00514A020
44. R. K. Rhodes, E. J. Miller, J. Biol. Chem. 1979, 254, 12084
45. G. Zhang, A. Sun, W. Li, T. Liu, Z. Su, J. Chromatogr. A 2006, 1114, 274. doi:10.1016/J.CHROMA.2006.03.039
46. Y. Taga, M. Kusubata, K. Ogawa-Goto, S. Hattori, Mol. Cell. Proteomics 2012, 11, M111.010397. doi:10.1074/MCP.M111.010397
47. C. X. Yang, A. C. Park, N. A. Davis, J. D. Russell, B. Kim, D. D. Brand, M. J. Lawrence, Y. Ge, M. S. Westphall, J. J. Coon, D. S. Greenspan, J. Biol. Chem. 2012, 287, 40598. doi:10.1074/JBC.M112.406850
48. I. Perdivara, L. Perera, M. Sricholpech, M. Terajima, N. Pleshko, M. Yamauchi, K. B. Tomer, J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2013, advance article. doi:10.1007/S13361-013-0624-Y
49. J. Peter-Katalinic, Method Enzymol. 2005, 405, 139. doi:10.1016/S0076- 6879(05)05007-X
50. J. E. P. Syka, J. J. Coon, M. J. Schroeder, J. Shabanowitz, D. F. Hunt, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2004, 101, 9528. doi:10.1073/PNAS. 0402700101
51. S. R. Pinnell, R. Fox, S. M. Krane, Biochim. Biophys. Acta 1971, 229, 119. doi:10.1016/0005-2795(71)90325-4
52. J. D. Schofiel, I. L. Freeman, D. S. Jackson, Biochem. J. 1971, 124, 467
53. J. P. Segrest, L. W. Cunningh, J. Clin. Invest. 1970, 49, 1497. doi:10.1172/JCI106367
54. L. J. Dominguez, M. Barbagallo, L. Moro, Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005, 330, 1. doi:10.1016/J.BBRC.2005.02.050
55. M. Gilar, P. Olivova, A. E. Daly, J. C. Gebler, J. Sep. Sci. 2005, 28, 1694. doi:10.1002/JSSC.200500116
56. M. Gilar, P. Olivova, A. E. Daly, J. C. Gebler, Anal. Chem. 2005, 77, 6426. doi:10.1021/AC050923I