Structural Zn(II) implies a switch from fully cooperative to partly downhill folding in highly homologous proteins

Journal of the American Chemical Society

Volumn 135, Issue 13, 2013, Pages 5220-5228

  Palmieri, Maddalena ^a   Malgieri, Gaetano ^a   Russo, Luigi ^a   Baglivo, Ilaria ^a   Esposito, Sabrina ^a   Netti, Fortuna ^a   Del Gatto, Annarita ^b   De Paola, Ivan ^b   Zaccaro, Laura ^b   Pedone, Paolo V ^a   Isernia, Carla ^a   Milardi, Danilo ^b   Fattorusso, Roberto ^a  

^a SECOND UNIVERSITY OF NAPLES   (Italy)

^b CNR   (Italy)

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BIOLOGICAL PROCESS; HOMOLOGOUS PROTEINS; INTERMEDIATE STATE; PROTEIN FOLDING REACTION; PROTEIN MISFOLDING; STRUCTURAL FEATURE; THERMAL UNFOLDING; ZINC FINGER DOMAINS;

METAL IONS; PROTEIN FOLDING; RANDOM PROCESSES; THERMODYNAMICS; ZINC; ZINC COMPOUNDS;

PROTEINS;

ZINC; ZINC FINGER PROTEIN;

ARTICLE; CIRCULAR DICHROISM; DIFFERENTIAL SCANNING CALORIMETRY; MOLECULAR MECHANICS; NONHUMAN; NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE; PROKARYOTIC CELL; PROTEIN FOLDING; PROTEIN STRUCTURE; THERMODYNAMICS;

CALORIMETRY; CIRCULAR DICHROISM; MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY; MODELS, MOLECULAR; PROTEIN FOLDING; PROTEINS; ZINC;

EID: 84875797582     PISSN: 00027863     EISSN: 15205126     Source Type: Journal    
DOI: 10.1021/ja4009562     Document Type: Article

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