Rapid perturbation of free-energy landscapes: From in vitro to in vivo

Chemistry - A European Journal

Volumn 18, Issue 21, 2012, Pages 6420-6427

  Gelman, Hannah ^a   Platkov, Max ^b   Gruebele, Martin ^a,b  

^a University of Illinois at Urbana Champaign   (United States)

^b UNIVERSITY OF ILLINOIS AT URBANA CHAMPAIGN   (United States)

Author keywords

biomolecular dynamics; energy landscape; FRET; kinetics; microscopy

Indexed keywords

BIO-MOLECULAR; BIOLOGICAL NETWORKS; BIOMOLECULAR DYNAMICS; CELL BIOLOGY; CELLULAR BIOLOGY; CHEMICAL PROCESS; COMPLEX ENVIRONMENTS; ENERGY LANDSCAPE; FAST RELAXATION; FREE-ENERGY LANDSCAPE; FRET; IN-VITRO; IN-VIVO; INTERACTION NETWORKS; LENGTH SCALE; LIVING CELL; MODULATION TECHNIQUES; MOLECULAR BIOPHYSICS; PERTURBATION METHOD; PHASE-SENSITIVE; TIME-SCALES;

BIOLOGICAL SYSTEMS; BIOMOLECULES; CYTOLOGY; ENZYME KINETICS; EXPERIMENTS; MICROSCOPIC EXAMINATION;

DYNAMICS;

PHOSPHOGLYCERATE KINASE; PROTEIN; RNA;

ALGORITHM; ARTICLE; CHEMICAL MODEL; CHEMISTRY; FLUORESCENCE RESONANCE ENERGY TRANSFER; HELA CELL; HUMAN; METABOLISM; THERMODYNAMICS;

ALGORITHMS; FLUORESCENCE RESONANCE ENERGY TRANSFER; HELA CELLS; HUMANS; MODELS, CHEMICAL; PHOSPHOGLYCERATE KINASE; PROTEINS; RNA; THERMODYNAMICS;

EID: 84861112348     PISSN: 09476539     EISSN: 15213765     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/chem.201104047     Document Type: Article

References (91)

1. B. A. Griffin, S. R. Adams, R. Y. Tsien, Science 1998, 281, 269-272
2. A. Gautier, A. Juillerat, C. Heinis, I. R. Correa, M. Kindermann, F. Beaufils, K. Johnsson, Chem. Biol. 2008, 15, 128-136
3. J. S. Paige, K. Y. Wu, S. R. Jaffrey, Science 2011, 333, 642-646.
4. B. N. G. Giepmans, S. R. Adams, M. H. Ellisman, R. Y. Tsien, Science 2006, 312, 217-224.
5. J. White, E. Stelzer, Trends Cell Biol. 1999, 9, 61-65
6. J. P. Lippincott-Schwartz, Science 2003, 300, 87-91
7. C. P. Brangwynne, C. R. Eckmann, D. S. Courson, A. Rybarska, C. Hoege, J. Gharakhani, F. Julicher, A. A. Hyman, Science 2009, 324, 1729-1732
8. W. H. Humphries, N. C. Fay, C. K. Payne, Integr. Biol. 2010, 2, 536-544.
9. M. A. Thompson, J. M. Casolari, M. Badieirostami, P. O. Brown, W. E. Moerner, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2010, 107, 17864-17871
10. S. A. Jones, S. H. Shim, J. He, X. Zhuang, Nat. Methods 2011, 8, 499-505.
11. Y. Taniguchi, P. J. Choi, G. W. Li, H. Chen, M. Babu, J. Hearn, A. Emili, X. S. Xie, Science 2010, 329, 533-538.
12. R. Phillips, J. Kondev, J. Theriot, Physical Biology of the Cell, Garland Sceince, New York, NY, 2008.
13. L. Pauling, R. B. Corey, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1951, 37, 729-740.
14. K. D. Watenpaugh, L. C. Sieker, L. H. Jensen, J. Mol. Biol. 1980, 138
15. G. A. Petsko, D. Ringe, Annu. Rev. Biophys. Bioeng. 1984, 13, 331-371.
16. R. Ishima, D. A. Torchia, Nat. Struct. Biol. 2000, 7, 740-743.
17. P. V. Cornish, D. N. Ermolenko, H. F. Noller, T. Ha, Mol. Cell 2008, 30
18. C. Chen, B. Stevens, J. Kaur, D. Cabral, H. G. Liu, Y. Wang, H. Zhang, G. Rosenbaum, Z. Smilansky, Y. E. Goldman, B. S. Cooperman, Mol. Cell 2011, 42, 367-377.
19. S. Mukhopadhyay, R. Krishnan, E. A. Lemke, S. Lindquist, A. A. Deniz, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2007, 104, 2649-2654.
20. F. Liu, Y.-G. Gao, M. Gruebele, J. Mol. Biol. 2009, 397, 789-798.
21. K. Tang, K. Dill, J. Biomol. Struct. Dyn. 1998, 16, 397-411.
22. C. B. Anfinsen, E. Haber, M. Sela, J. F. H. White, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1961, 47, 1309-1314.
23. J. F. Brandts, l. H. R. Halvorson, M. Brennan, Biochemistry 1975, 14, 4953-4963.
24. J. R. Lakowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy, 3 rd ed., Springer, New York, NY, 2006.
25. M. Eigen, L. D. Maeyer, in Technique of Organic Chemistry (Ed.:, A. Weissberger,), Interscience, New York, 1963, pp. 895-1054.
26. D. H. Turner, G. W. Flynn, S. K. Lundberg, L. D. Faller, N. Sutin, Nature 1972, 239, 215-217.
27. G. Desai, G. Panick, M. Zein, R. Winter, C. A. Royer, J. Mol. Biol. 1999, 288, 461-447.
28. T. P. Causgrove, R. B. Dyer, Chem. Phys. 2006, 323, 2-10.
29. T. Tsong, Biochemistry 1976, 15, 5467-5473.
30. P. Regenfuss, R. M. Clegg, M. J. Fulwyler, F. J. Barrantes, T. M. Jovin, Rev. Sci. Instrum. 1985, 56, 283-290
31. S. J. DeCamp, A. N. Naganathan, S. A. Waldauer, O. Bakajin, L. J. Lapidus, Biophys. J. 2009, 97, 1772-1777
32. Y. Gambin, V. VanDelinder, A. C. M. Ferreon, E. A. Lemke, A. Groisman, A. A. Deniz, Nat. Methods 2011, 8, 239-241.
33. W. Yang, R. Prince, J. Sabelko, J. S. Moore, M. Gruebele, J. Am. Chem. Soc. 2000, 122, 3248-3249.
34. C. Dumont, T. Emilsson, M. Gruebele, Nat. Methods 2009, 6, 515-519.
35. C. M. Jones, E. R. Henry, Y. Hu, C. Chan, S. D. Luck, A. Bhuyan, H. Roder, J. Hofrichter, W. A. Eaton, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1993, 90, 11860-11864.
36. H. R. Ma, C. Z. Wan, A. H. Zewail, J. Am. Chem. Soc. 2006, 128, 6338-6340.
37. A. P. Williams, C. E. Longfellow, S. M. Freier, R. Kierzek, D. H. Turner, Biochemistry 1989, 28, 4283-4291.
38. B. Nolting, R. Golbik, A. R. Fersht, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1995, 92, 10668-10672.
39. R. M. Ballew, J. Sabelko, M. Gruebele, Nat. Struct. Biol. 1996, 3, 923-926.
40. P. C. Bevilacqua, J. M. Blose, Annu. Rev. Phys. Chem. 2008, 59, 79-103.
41. O. Bieri, G. Wildegger, A. Bachmann, C. Wagner, T. Kiefhaber, Biochemistry 1999, 38, 12460-12470.
42. R. M. Ballew, J. Sabelko, M. Gruebele, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1996, 93, 5759-5764.
43. C. Dumont, Y. Matsumura, S. J. Kim, J. Li, E. Kondrashkina, H. Kihara, M. Gruebele, Protein Sci. 2006, 15, 2596-2604.
44. J. N. Onuchic, P. G. Wolynes, Z. Luthey-Schulten, N. D. Socci, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1995, 92, 3626-3630.
45. F. Liu, M. Gruebele, Chem. Phys. Lett. 2008, 461, 1-8.
46. K. Lindorff-Larsen, S. Piana, R. O. Dror, D. E. Shaw, Science 2011, 334, 517-520.
47. W. Y. Yang, M. Gruebele, Nature 2003, 423, 193-197.
48. M. Garcia-Mira, M. Sadqi, N. Fischer, J. M. Sanchez-Ruiz, V. Muñoz, Science 2002, 298, 2191-2195.
49. F. Huang, L. Ying, A. R. Fersht, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2009, 106, 16239-16244.
50. A. Ansari, S. V. Kuznetsov, Y. Q. Shen, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2001, 98, 7771-7776
51. H. Ma, D. J. Proctor, E. Kierzek, E. R. Kierzek, P. C. Bevilacqua, M. Gruebele, J. Am. Chem. Soc. 2006, 128, 1523-1530.
52. M. Gruebele, C. R. Biol. 2005, 328, 701-712.
53. F. Noé, C. Schütte, E. Vanden-Eijnden, L. Reich, T. R. Weikl, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2009, 106, 19011-19016
54. G. R. Bowman, V. A. Voelz, V. S. Pande, J. Am. Chem. Soc. 2011, 133, 664-667.
55. D. Anunciado, A. Dhar, M. Gruebele, A. M. Baranger, J. Mol. Biol. 2011, 408, 896-908.
56. B. A. Shoemaker, J. J. Portman, P. G. Wolynes, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2000, 97, 8868-8873.
57. A. R. Fersht, Structure and Mechanism in Protein Science: a Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding, Freeman, New York, 1998.
58. P. W. Fenimore, H. Frauenfelder, B. H. McMahon, F. G. Parak, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2002, 99, 16047-16051.
59. A. Dhar, A. Samiotakis, S. Ebbinghaus, L. Nienhaus, D. Homouz, M. Gruebele, M. S. Cheung, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2010, 107, 17586-17591
60. M. S. Cheung, D. Klimov, D. Thirumalai, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2005, 102, 4753-4758.
61. R. J. Ellis, A. P. Minton, Nature 2003, 425, 27-28
62. A. P. Minton, Curr. Opin. Struct. Biol. 2000, 10, 34-39
63. S. B. Zimmerman, S. O. Trach, J. Mol. Biol. 1991, 222, 599-620.
64. J. Martin, F. Hartl, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1997, 94, 1107-1112
65. B. van den Berg, R. J. Ellis, C. M. Dobson, EMBO J. 1999, 18, 6927-6933.
66. T. Frembgen-Kesner, A. H. Elcock, Biophys. J. 2010, 99, L75L 77.
67. D. Homouz, H. Perham, A. Samiotakis, M. S. Cheung, P. Wittung-Stafshede, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2008, 105, 11754-11759.
68. A. Jain, R. Liu, B. Ramani, E. Arauz, Y. Ishitsuka, K. Ragunathan, J. Park, J. Chen, Y. K. Xiang, T. Ha, Nature 2011, 473, 484-489
69. S. Ghaemmaghami, T. G. Oas, Nat. Struct. Biol. 2001, 8, 879-882
70. M. Kim, J. Song, C. Park, Protein Sci. 2009, 18, 1051-1059.
71. S. Mayer, S. Rudiger, H. C. Ang, A. C. Joerger, A. R. Fersht, J. Mol. Biol. 2007, 372, 268-276.
72. M. S. Evans, K. G. Ugrinov, M. Frese, P. L. Clark, Nat. Methods 2005, 2, 757-762
73. K. G. Ugrinov, P. L. Clark, Biophys. J. 2010, 98, 1312-1320.
74. Z. Ignatova, L. M. Gierasch, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2004, 101, 523-528.
75. S. Ebbinghaus, A. Dhar, J. D. McDonald, M. Gruebele, Nat. Methods 2010, 7, 319-323.
76. A. Dhar, K. Girdhar, D. Singh, H. Gelman, S. Ebbinghaus, M. Gruebele, Biophys. J. 2011, 101, 421-430.
77. M. Eigen, Discuss. Faraday Soc. 1954, 17, 194-203.
78. I. Schoen, H. Krammer, D. Braun, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2009, 106, 21649-21654.
79. R. J. Ellis, Curr. Biol. 1997, 7, R 531 -R 533.
80. J. Park, S. Myong, A. Niedziela-Majka, K. S. Lee, J. Yu, T. M. Lohman, T. Ha, Cell 2010, 142, 544-555
81. D. Magde, E. Elson, W. W. Webb, Phys. Rev. Lett. 1972, 29, 705-708
82. K. Bacia, S. A. Kim, P. Schwille, Nat. Methods 2006, 3, 83-89.
83. I. Golding, J. Paulsson, S. M. Zawilski, E. C. Cox, Cell 2005, 123, 1025-1036
84. L. Zeng, S. O. Skinner, C. Zong, J. Sippy, M. Feiss, I. Golding, Cell 2010, 141, 682-691
85. T. Trcek, D. R. Larson, A. Moldon, C. Query, R. H. Singer, Cell 2011, 147, 1484-1497.
86. H. R. B. Pelham, Cell 1986, 46, 959-961
87. S. Lindquist, E. A. Craig, Annu. Rev. Genet. 1988, 22, 631-677.
88. H. H. Kampinga, E. A. Craig, Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2010, 11, 579-592
89. B. Hu, M. P. Mayer, M. Tomita, Biophys. J. 2006, 91, 496-507
90. F. U. Hartl, A. Bracher, M. Hayer-Hartl, Nature 2011, 475, 324-332.
91. Y. Phillip, V. Kiss, and, G. Schreiber, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2012, 109, 1461-1466.