Interaction of Hsp27 with native phosphorylase kinase under crowding conditions

Macromolecular Bioscience

Volumn 10, Issue 7, 2010, Pages 783-789

  Chebotareva, Natalia A ^a   Makeeva, Valentina F ^a   Bazhina, Svetlana G ^a,b   Eronina, Tatyana B ^a   Gusev, Nikolai B ^b   Kurganov, Boris I ^a  

^a BACH INSTITUTE OF BIOCHEMISTRY   (Russian Federation)

^b MOSCOW STATE UNIVERSITY   (Russian Federation)

Author keywords

Analytical ultracentrifugation; Hsp27; Light scattering; Phosphorylase kinase; Self assembly

Indexed keywords

ANALYTICAL ULTRACENTRIFUGATION; CHAPERONE-LIKE ACTIVITY; HEAT SHOCK PROTEIN; HIGH CONCENTRATION; HOMO-OLIGOMERS; OLIGOMERIC STATE; SEDIMENTATION VELOCITIES; SKELETAL MUSCLE; THREE-DIMENSIONAL (3D); TRIMETHYLAMINE N OXIDES; WILD TYPES;

CENTRIFUGATION; LIGHT SCATTERING; PROTEINS; REFRACTION; SCATTERING; SELF ASSEMBLY; THREE DIMENSIONAL;

PHOSPHORYLATION;

HEAT SHOCK PROTEIN 27; MUTANT PROTEIN; PHOSPHORYLASE KINASE;

ARTICLE; LIGHT SCATTERING; NONHUMAN; PROTEIN ANALYSIS; PROTEIN PROTEIN INTERACTION; SEDIMENTATION RATE;

ANIMALS; CHEMICAL FRACTIONATION; HSP27 HEAT-SHOCK PROTEINS; HUMANS; MACROMOLECULAR SUBSTANCES; MUTANT PROTEINS; PHOSPHORYLASE KINASE; PROTEIN BINDING; RABBITS; ULTRACENTRIFUGATION;

ORYCTOLAGUS CUNICULUS;

EID: 77954585166     PISSN: 16165187     EISSN: 16165195     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/mabi.200900397     Document Type: Article

References (49)

1. E. G. Krebs, D. J. Graves, E. H. Fischer, J. Biol. Chem. 1959, 234, 2867.
2. R. J. Brushia, D. A. Walsh, Front Biosci. 1999, 4, D618.
3. N. B. Livanova, Biokhimiia 1993, 58, 1677.
4. P. Cohen, Eur. J. Biochem. 1973, 34, 1.
5. O. W. Nadeau, K. W. Traxler, L. R. Fee, B. A. Baldwin, G. M. Carlson, Biochemistry 1999, 38, 2551.
6. D. A. Wilkinson, T. J. Fitzgerald, T. N. Marion, G. M. Carlson, J. Protein Chem. 1999, 18, 157.
7. T. S. Priddy, C. R. Middaugh, G. M. Carlson, Protein Sci. 2007, 16, 517.
8. T. S. Priddy, B. A. MacDonald, W. T. Heller, O. W. Nadeau, J. Trewhella, G. M. Carlson, Protein Sci. 2005, 14, 1039.
9. T. S. Priddy, E. S. Price, C. K. Johnson, G. M. Carlson, Protein Sci. 2007, 16, 1017.
10. N. A. Chebotareva, Ph. D. Thesis, Bach Institute of Biochemistry RAS, Moscow 2006.
11. A. V. Merem'yanin, N. A. Chebotareva, V. F. Makeeva, B. I. Kurganov, Dokl. Biochem. Biophys. 2007, 415, 183.
12. N. A. Chebotareva, I. E. Andreeva, V. F. Makeeva, B. I. Kurganov, N. B. Livanova, S. E. Harding, Progr. Colloid Polym. Sci. 2002, 119, 70.
13. N. A. Chebotareva, A. V. Meremyanin, V. F. Makeeva, B. I. Kurganov, Progr. Colloid Polym. Sci. 2006, 131, 83.
14. R. J. Ellis, A. P. Minton, Nature 2003, 425, 27.
15. S. B. Zimmerman, A. P. Minton, Ann. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1993, 22, 27.
16. R. J. Ellis, Trends Biochem. Sci. 2001, 26, 597.
17. N. A. Chebotareva, B. I. Kurganov, N. B. Livanova, Biochemistry (Moscow) 2004, 69, 1239.
18. N. A. Chebotareva, S. E. Harding, D. J. Winzor, Eur. J. Biochem. 2001, 268, 506.
19. N. A. Chebotareva, A. V. Meremyanin, V. F. Makeeva, N. B. Livanova, B. I. Kurganov, Biophys. Chem. 2008, 133, 45.
20. N. A. Chebotareva, A. V. Meremyanin, V. F. Makeeva, T. B. Eronina, B. I. Kurganov, Biochemistry (Moscow) 2009, 74, 562.
21. A. Mukherjee, M. K. Santra, T. K. Beuria, D. Panda, FEBS J. 2005, 272, 2760.
22. D. L. Sackett, Am. J. Physiol. 1997, 273, R669.
23. D. S. Yang, C. M. Yip, T. H. Huang, A. Chakrabartty, P. E. Fraser, J. Biol. Chem. 1999, 274, 32970.
24. N. A. Chebotareva, Biochemistry (Moscow) 2007, 72, 1478.
25. D. Hall, A. P. Minton, Biochim. Biophys. Acta 2003, 1649, 127.
26. H. S. McHaourab, J. A. Godar, P. L. Stewart, Biochemistry 2009, 48, 3828.
27. M. Haslebeck, T. Franzmann, D. Weinfurtner, J. Buchner, Nat. Struct. Mol. Biol. 2005, 12, 842.
28. R. L. van Montfort, E. Basha, K. L. Friedrich, C. Slingsby, E. Vierling, Nat. Struct. Biol. 2001, 8, 1025.
29. C. Bagneris, O. A. Bateman, C. E. Naylor, N. Cronin, W. C. Bolens, N. H. Keep, C. Slingsby, J. Mol. Biol. 2009, 392, 1242.
30. A. P. Arrigo, S. Simon, B. Gibert, C. Kretz-Remy, M. Nivon, A. Czekalla, D. Guillet, M. Moulin, C. Diaz-Latoud, P. Vicart, FEBS Lett. 2007, 581, 3665.
31. D. Hayes, V. Napoli, A. Mazurkie, W. F. Stafford, P. Graceffa, J. Biol. Chem. 2009, 284, 18801.
32. M. Haslbeck, S. Walke, T. Stromer, M. Ehrnsperger, H. E. White, S. Chen, H. R. Saibil, J. Buchner, EMBO J. 1999, 18, 6744.
33. L. Gu, A. Abulimiti, W. Li, Z. Chang, J. Mol. Biol. 2002, 319, 517.
34. J. R. Theriault, H. Lambert, A. T. Chavez-Zobel, G. Charest, P. Lavigne, J. Landry, J. Biol. Chem. 2004, 279, 23463.
35. B. Lelj-Garolla, A. G. Mauk, J. Mol. Biol. 2005, 345, 631.
36. B. Lelj-Garolla, A. G. Mauk, J. Biol. Chem. 2006, 281, 8169.
37. I. S. Chernik, O. O. Panasenko, Y. Li, S. B. Marston, N. B. Gusev, Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004, 324, 1199.
38. S. Kostenko, U. Moens, Cell. Mol. Life Sci. 2009, 66, 3289.
39. T. Rogalla, M. Ehrnsperger, X. Preville, A. Kotlyarov, G. Lutsch, C. Ducasse, C. Paul, M. Wieske, A. P. Arrigo, J. Buchner, M. Gaestel, J. Biol. Chem. 1999, 274, 18947.
40. M. Ehrnsperger, H. Lilie, M. Gaestel, J. Buchner, J. Biol. Chem. 1999, 274, 14867.
41. A. V. Pivovarova, N. A. Chebotareva, I. S. Chernik, N. B. Gusev, D. I. Levitsky, FEBS J. 2007, 274, 5937.
42. T. B. Eronina, N. A. Chebotareva, S. G. Bazhina, V. F. Makeeva, S. Y. Kleymenov, B. I. Kurganov, Biophys. Chem. 2009, 141, 66.
43. O. V. Bukach, A. S. Seit-Nebi, S. B. Marston, N. B. Gusev, Eur. J. Biochem. 2004, 271, 291.
44. U. K. Laemmli, Nature 1970, 227, 680.
45. L. L. Kastenschmidt, J. Kastenschmidt, E. Helmreich, Biochemistry 1968, 7, 3590.
46. P. H. Brown, A. Balbo, P. Schuck, Biomacromolecules 2007, 8, 2011.
47. P. H. Brown, P. Schuck, Biophys. J. 2006, 90, 4651.
48. T. M. Laue, B. D. Shah, T. M. Ridgeway, S. L. Pelletier, Analytical Ultracentrifugation in Biochemistry and Polymer Science, Royal Society of Chemistry, Cambridge 1992, p. 90.
49. T. Stromer, E. Fischer, K. Richter, M. Haslbeck, J. Buchner, J. Biol. Chem. 2004, 279, 11222.