Prion protein amyloid formation involves structural rearrangements in the C-terminal domain

ChemBioChem

Volumn 11, Issue 9, 2010, Pages 1208-1213

  Kumar, Jitendra ^a   Sreeramulu, Sridhar ^a   Schmidt, Thorsten L ^a   Richter, Christian ^a   Vonck, Janet ^b   Heckel, Alexander ^a   Glaubitz, Clemens ^a   Schwalbe, Harald ^a  

^a GOETHE UNIVERSITY   (Germany)

^b MAX PLANCK INSTITUTE OF BIOPHYSICS   (Germany)

Author keywords

Aggregation; Amyloid beta peptides; Misfolding; NMR spectroscopy; Prions

Indexed keywords

AMYLOID PROTEIN; PRION PROTEIN; AMYLOID; PRION; RECOMBINANT PROTEIN; UREA;

ALPHA HELIX; ARTICLE; BETA SHEET; CARBOXY TERMINAL SEQUENCE; ELECTRON SPIN RESONANCE; HYDROPHOBICITY; MASS SPECTROMETRY; NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN CONFORMATION; PROTEIN DOMAIN; PROTEIN STRUCTURE; CHEMISTRY; GENETICS; METABOLISM; PRION; PROTEIN DENATURATION; PROTEIN SECONDARY STRUCTURE; PROTEIN TERTIARY STRUCTURE;

AMYLOID; MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY; PRIONS; PROTEIN DENATURATION; PROTEIN STRUCTURE, SECONDARY; PROTEIN STRUCTURE, TERTIARY; RECOMBINANT PROTEINS; UREA;

EID: 77953427821     PISSN: 14394227     EISSN: 14397633     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/cbic.201000076     Document Type: Article

References (54)

1. a) S. B. Prusiner, Science 1982, 216, 136;
2. b) A. Aguzzi, C. Weissmann, Haemophilia 1998, 4, 619.
3. a) L. Calzolai, R. Zahn, J. Biol. Chem. 2003, 278, 35592;
4. b) R. Zahn, P. Guntert, C. von Schroetter, K. W thrich, J. Mol. Biol. 2003, 326, 225;
5. c) R. Zahn, A. Liu, T. Luhrs, R. Riek, C. von Schroetter, F. Lopez Garcia, M. Billeter, L. Calzolai, G. Wider, K. Wüthrich, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2000, 97, 145;
6. d) L. Calzolai, D. A. Lysek, P. Guntert, C. von Schroetter, R. Riek, R. Zahn, K. Wüthrich, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2000, 97, 8340.
7. a) H. Wille, M. D. Michelitsch, V. Guenebaut, S. Supattapone, A. Serban, F. E. Cohen, D. A. Agard, S. B. Prusiner, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2002, 99, 3563;
8. b) H. Wille, C. Govaerts, A. Borovinskiy, D. Latawiec, K. H. Downing, F. E. Cohen, S. B. Prusiner, Arch. Biochem. Biophys. 2007, 467, 239.
9. C. Wasmer, A. Lange, H. Van Melckebeke, A. B. Siemer, R. Riek, B. H. Meier, Science 2008, 319, 1523.
10. K. J. Knaus, M. Morillas, W. Swietnicki, M. Malone, W. K. Surewicz, V. C. Yee, Nat. Struct. Biol. 2001, 8, 770.
11. S. Hornemann, C. Schorn, K. Wüthrich, EMBO Rep. 2004, 5, 1159.
12. L. Calzolai, D. A. Lysek, D. R. Perez, P. Guntert, K. Wüthrich, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2005, 102, 651.
13. a) C. Govaerts, H. Wille, S. B. Prusiner, F. E. Cohen, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2004, 101, 8342;
14. b) M. L. DeMarco, V. Daggett, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2004, 101, 2293..
15. a) O. V. Bocharova, L. Breydo, A. S. Parfenov, V. V. Salnikov, I. V. Baskakov, J. Mol. Biol. 2005, 346, 645;
16. b) N. Makarava, G. G. Kovacs, O. Bocharova, R. Savtchenko, I. Alexeeva, H. Budka, R. G. Rohwer, I. V. Baskakov, Acta Neuropathol. 2010, 119, 177.
17. H. Wille, W. Bian, M. McDonald, A. Kendall, D. W. Colby, L. Bloch, J. Ollesch, A. L. Borovinskiy, F. E. Cohen, S. B. Prusiner, G. Stubbs, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2009, 106, 16990.
18. I. V. Baskakov, J. Biol. Chem. 2004, 279, 7671.
19. a) J. Safar, H. Wille, V. Itri, D. Groth, H. Serban, M. Torchia, F. E. Cohen, S. B. Prusiner, Nat. Med. 1998, 4, 1157;
20. b) R. Krishnan, S. L. Lindquist, Nature 2005, 435, 765;
21. c) M. Tanaka, S. R. Collins, B. H. Toyama, J. S. Weissman, Nature 2006, 442, 585.
22. R. Morales, K. Abid, C. Soto, Biochim. Biophys. Acta Mol. Basis Dis. 2007, 1772, 681.
23. a) F. Chiti, C. M. Dobson, Nat. Chem. Biol. 2009, 5, 15;
24. b) T. R. Jahn, S. E. Radford, Arch. Biochem. Biophys. 2008, 469, 100.
25. a) G. Forloni, N. Angeretti, R. Chiesa, E. Monzani, M. Salmona, O. Bugiani, F. Tagliavini, Nature 1993, 362, 543;
26. b) Y. Gu, H. Fujioka, R. S. Mishra, R. Li, N. Singh, J. Biol. Chem. 2002, 277, 2275;
27. c) N. Singh, Y. Gu, S. Bose, S. Kalepu, R. S. Mishra, S. Verghese, Front Biosci. 2002, 7, a60.
28. M. Anderson, O. V. Bocharova, N. Makarava, L. Breydo, V. V. Salnikov, I. V. Baskakov, J. Mol. Biol. 2006, 358, 580.
29. J. Collinge, Annu. Rev. Neurosci. 2001, 24, 519.
30. G. W. Platt, W. F. Xue, S. W. Homans, S. E. Radford, Angew. Chem. 2009, 121, 5815;
31. Angew. Chem. Int. Ed. 2009, 48, 5705.
32. A. J. Baldwin, S. J. Anthony-Cahill, T. P. Knowles, G. Lippens, J. Christodoulou, P. D. Barker, C. M. Dobson, Angew. Chem. 2008, 120, 3433;
33. Angew. Chem. Int. Ed. 2008, 47, 3385.
34. C. Gerum, R. Silvers, J. Wirmer-Bartoschek, H. Schwalbe, Angew Chem 2009, 121, 9616;
35. Angew Chem Int Ed 2009, 48, 9452.
36. J. Watzlawik, L. Skora, D. Frense, C. Griesinger, M. Zweckstetter, W. J. Schulz-Schaeffer, M. L. Kramer, J. Biol. Chem. 2006, 281, 30242.
37. X. Lu, P. L. Wintrode, W. K. Surewicz, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2007, 104, 1510.
38. a) N. J. Cobb, F. D. Sonnichsen, H. McHaourab, W. K. Surewicz, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2007, 104, 18946;
39. b) N. J. Cobb, A. C. Apetri, W. K. Surewicz, J. Biol. Chem. 2008, 283, 34704.
40. A. Nazabal, S. Hornemann, A. Aguzzi, R. Zenobi, J. Mass Spectrom. 2009, 44, 965.
41. C. Weissmann, E. Flechsig, Br. Med. Bull. 2003, 66, 43.
42. M. Gasset, M. A. Baldwin, D. H. Lloyd, J. M. Gabriel, D. M. Holtzman, F. Cohen, R. Fletterick, S. B. Prusiner, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1992, 89, 10940
43. J. J. Helmus, K. Surewicz, P. S. Nadaud, W. K. Surewicz, C. P. Jaroniec, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2008, 105, 6284.
44. a) R. J. Kascsak, R. Rubenstein, P. A. Merz, M. Tonna-DeMasi, R. Fersko, R. I. Carp, H. M. Wisniewski, H. Diringer, J. Virol. 1987, 61, 3688;
45. b) M. Rogers, D. Serban, T. Gyuris, M. Scott, T. Torchia, S. B. Prusiner, J. Immunol. 1991, 147, 3568.
46. E. Paramithiotis, M. Pinard, T. Lawton, S. LaBoissiere, V. L. Leathers, W. Q. Zou, L. A. Estey, J. Lamontagne, M. T. Lehto, L. H. Kondejewski, G. P. Francoeur, M. Papadopoulos, A. Haghighat, S. J. Spatz, M. Head, R. Will, J. Ironside, K. O'Rourke, Q. Tonelli, H. C. Ledebur, A. Chakrabartty, N. R. Cashman, Nat. Med. 2003, 9, 893.
47. L. Li, W. Guest, A. Huang, S. S. Plotkin, N. R. Cashman, Protein Eng. Des. Sel. 2009, 22, 523.
48. a) A. Liu, R. Riek, G. Wider, C. von Schroetter, R. Zahn, K. Wüthrich, J Biomol. NMR 2000, 16, 127;
49. b) R. Riek, S. Hornemann, G. Wider, M. Billeter, R. Glockshuber, K. Wüthrich, Nature 1996, 382, 180.
50. R. Zahn, C. von Schroetter, K. Wüthrich, FEBS Lett. 1997, 417, 400.
51. T. D. Goddard, D. G. Keller, SPARKY 3, University of California, San Francisco.
52. R. L. J. Keller, The Computer-Aided Resonance Assignment (CARA) Tutorial, Cantina, Goldau, 2004.
53. S. C. Panchal, N. S. Bhavesh, R. V. Hosur, J. Biomol. NMR 2001, 20, 135.
54. M. Schubert, M. Smalla, P. Schmieder, H. Oschkinat, J. Magn. Reson. 1999, 141, 34.