The degree of structural protection at the edge β-strands determines the pathway of amyloid formation in globular proteins

Journal of the American Chemical Society

Volumn 130, Issue 13, 2008, Pages 4295-4302

  Soldi, Gemma ^a   Bemporad, Francesco ^a   Chiti, Fabrizio ^a  

^a UNIVERSITY OF FLORENCE   (Italy)

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BIOTECHNOLOGY; DISEASE CONTROL; OLIGOMERS; PHYSIOLOGY;

AMYLOID FORMATION; GLOBULAR PROTEINS; HUMAN DISEASE;

PROTEINS;

ACYLPHOSPHATASE; AMYLOID; GLOBULAR PROTEIN; OLIGOMER; THIOFLAVINE;

ARTICLE; BETA CHAIN; CHEMICAL BINDING; KINETICS; MUTANT; NONHUMAN; POINT MUTATION; PROTEIN ASSEMBLY; PROTEIN FOLDING; PROTEIN STRUCTURE; SULFOLOBUS SOLFATARICUS; WILD TYPE;

ACID ANHYDRIDE HYDROLASES; AMYLOID; ENZYME ACTIVATION; KINETICS; POINT MUTATION; PROTEIN CONFORMATION; PROTEIN FOLDING; PROTEIN STRUCTURE, SECONDARY; SULFOLOBUS SOLFATARICUS; THIAZOLES; TIME FACTORS;

EID: 41549161190     PISSN: 00027863     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1021/ja076628s     Document Type: Article

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