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Volumn 275, Issue 39, 2000, Pages 30335-30343

Nonsaturable binding indicates clustering of Tau on the microtubule surface in a paired helical filament-like conformation

(3) Ackmann, M a Wiech, H a Mandelkow, E a

a MAX PLANCK UNIT FOR STRUCTURAL MOLECULAR BIOLOGY (Germany)

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TAU PROTEIN; THIOFLAVINE; TUBULIN;

ALZHEIMER DISEASE; ARTICLE; BINDING AFFINITY; BINDING SITE; CONFORMATIONAL TRANSITION; DIMERIZATION; DISSOCIATION CONSTANT; ELECTRON MICROSCOPY; ENZYME LINKED IMMUNOSORBENT ASSAY; FLUORESCENCE SPECTROSCOPY; MICROTUBULE; PAIRED HELICAL FILAMENT; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN AGGREGATION; PROTEIN CONFORMATION; PROTEIN PHOSPHORYLATION; PROTEIN PROCESSING;

EID: 0034730759 PISSN: 00219258 EISSN: None Source Type: Journal
DOI: 10.1074/jbc.M002590200 Document Type: Article

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