N-glycosylation with synthetic undecaprenyl pyrophosphate-linked oligosaccharide to oligopeptides by PglB oligosaccharyltransferase from Campylobacter jejuni

ChemBioChem

Volumn 16, Issue 5, 2015, Pages 731-737

  Ishiwata, Akihiro ^a   Taguchi, Yuya ^b   Lee, Yong Joo ^a   Watanabe, Taisuke ^a   Kohda, Daisuke ^b   Ito, Yukishige ^a,c  

^a RIKEN   (Japan)

^b KYUSHU UNIVERSITY   (Japan)

^c JAPAN SCIENCE AND TECHNOLOGY AGENCY   (Japan)

Author keywords

glycopeptides; oligosaccharides; oligosaccharyltransferases; substrate specificity; undecaprenyl pyrophosphate linked glycan

Indexed keywords

OLIGOPEPTIDE; OLIGOSACCHARIDE; OLIGOSACCHARYLTRANSFERASE PGLB; PYROPHOSPHATE; TRANSFERASE; UNCLASSIFIED DRUG; DOLICHYL-DIPHOSPHOOLIGOSACCHARIDE - PROTEIN GLYCOTRANSFERASE; GLYCOSYLTRANSFERASE; ISOPRENOID PHOSPHATE; MEMBRANE PROTEIN; UNDECAPRENYL PYROPHOSPHATE;

ARTICLE; BIOSYNTHESIS; CAMPYLOBACTER JEJUNI; CATALYSIS; CHEMICAL STRUCTURE; CONSENSUS SEQUENCE; NONHUMAN; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN GLYCOSYLATION; CHEMISTRY; CONFORMATION; ENZYMOLOGY; GLYCOSYLATION; METABOLISM;

CAMPYLOBACTER JEJUNI;

CAMPYLOBACTER JEJUNI; GLYCOSYLATION; HEXOSYLTRANSFERASES; MEMBRANE PROTEINS; MOLECULAR CONFORMATION; OLIGOPEPTIDES; OLIGOSACCHARIDES; POLYISOPRENYL PHOSPHATES;

EID: 84924867446     PISSN: 14394227     EISSN: 14397633     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/cbic.201402658     Document Type: Article

References (52)

1. J. Parkhill, B. W. Wren, K. Mungall, J. M. Ketley, C. Churcher, D. Basham, T. Chillingworth, R. M. Davies, T. Feltwell, S. Holroyd, K. Jagels, A. V. Karlyshev, S. Moule, M. J. Pallen, C. W. Penn, M. A. Quali, M.-A. Rajandream, K. M. Rutherford, A. H. M. van Vliet, S. Whitehead, B. G. Barrell, Nature 2000, 403, 665-668.
2. M. Wacker, D. Linton, P. G. Hitchen, M. Nita-Lazar, S. M. Haslam, S. J. North, M. Panico, H. R. Morris, A. Dell, B. W. Wren, M. Aebi, Science 2002, 298, 1790-1793
3. N. M. Young, J.-R. Brisson, J. Kelly, D. C. Watson, L. Tessier, P. H. Lanthier, H. C. Jarrel, N. Cadotte, F. St. Michael, E. Aberg, C. M. Szymanski, J. Biol. Chem. 2002, 277, 42530-42539
4. H. Nothaft, C. M. Szymanski, J. Biol. Chem. 2013, 288, 6912-6920.
5. R. A. Dwek, Chem. Rev. 1996, 96, 683-720
6. Essentials in Glyocbiology (Eds.:, A. Varki, R. Cummings, J. Esko, H. Freeze, G. Hart, J. Marth,), Cold Spring Harbor Laboratory Press, New York, 1999.
7. C. M. Szymanski, D. H. Burr, P. Guerry, Infect. Immun. 2002, 70, 2242-2244.
8. A. H. M. Van Vliet, J. M. Ketley, J. Appl. Microbiol. 2001, 90, 45S-56S.
9. I. Nachamkin, B. M. Allos, T. Ho, Clin. Microbiol. Rev. 1998, 11, 555-567.
10. M. D. Hartley, B. Imperiali, Arch. Biochem. Biophys. 2012, 517, 83-97.
11. K. J. Glover, E. Weerapana, M. M. Chen, B. Imperiali, Biochemistry 2006, 45, 5343-5350.
12. E. Weerapana, K. J. Glover, M. M. Chen, B. Imperiali, J. Am. Chem. Soc. 2005, 127, 13766-13767.
13. K. J. Glover, E. Weerapana, B. Imperiali, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2005, 102, 14255-14259.
14. E. Weerapana, B. Imperiali, Glycobiology 2006, 16, 91R-101R.
15. J. Kelly, H. Jarrell, L. Millar, L. Tessier, L. M. Fiori, P. C. Lau, B. Allan, C. M. Szymanski, J. Bacteriol. 2006, 188, 2427-2434.
16. D. Linton, E. Allan, A. V. Karlyshev, A. D. Cronshaw, B. W. Wren, Mol. Microbiol. 2002, 43, 497-508
17. C. Alaimo, I. Catrein, L. Mort, C. L. Marolda, N. Callewaert, M. A. Valvano, M. F. Feldman, M. Aebi, EMBO J. 2006, 25, 967-976.
18. C. M. Szymanski, S. M. Logan, D. Liton, B. W. Wren, Trends Microbiol. 2003, 11, 233-238
19. M. F. Feldman, M. Wacker, M. Hernandez, P. G. Hitchen, C. L. Marolda, M. Kowarik, H. R. Morris, A. Dell, M. A. Valvano, M. Aebi, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2005, 102, 3016-3021
20. M. Wacker, M. F. Feldman, N. Callewaert, M. Kowarik, B. R. Clarke, N. L. Rohl, M. Hernandez, E. D. Vines, M. A. Valvano, M. Aebi, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2006, 103, 7088-7093
21. L. Li, R. Woodward, Y. Ding, X.-w. Liu, W. Yi, V. S. Bhatt, M. Chen, L.-w. Zhang, P. G. Wang, Biochem. Biophys. Res. Commun. 2010, 394, 1069-1074
22. F. Liu, B. Vijayakrishnan, A. Faridmoayer, T. A. Taylor, T. B. Parsons, G. J. L. Bernardes, M. Kowarik, B. G. Davis, J. Am. Chem. Soc. 2014, 136, 566-569.
23. M. Nita-Lazar, M. Wacker, B. Schegg, S. Amber, M. Aebi, Glycobiology 2005, 15, 361-367
24. M. Kowarik, N. M. Young, S. Numao, B. L. Schulz, I. Hug, N. Callewaert, D. C. Mills, D. C. Watson, M. Hernandez, J. F. Kelly, M. Wacker, M. Aebi, EMBO J. 2006, 25, 1957-1966.
25. M. B. Jaffee, B. Imperiali, Protein Expression Purif. 2013, 89, 241-250.
26. K. J. Glover, E. Weerapana, S. Numao, B. Imperiali, Chem. Biol. 2005, 12, 1311-1316
27. M. M. Chen, K. J. Glover, B. Imperiali, Biochemistry 2007, 46, 5579-5585
28. M. M. Chen, E. Weerapana, E. Ciepichal, J. Stupak, C. W. Reid, E. Swiezewska, B. Imperiali, Biochemistry 2007, 46, 14342-14348.
29. M. Kowarik, S. Numao, M. F. Feldman, B. L. Schulz, N. Callewaert, E. Kiermaier, I. Catrein, M. Aebi, Science 2006, 314, 1148-1150.
30. N. Maita, J. Nyirenda, M. Igura, J. Kamishikiryo, D. Kohda, J. Biol. Chem. 2010, 285, 4941-4950.
31. C. Lizak, S. Gerber, S. Numao, M. Aebi, K. P. Locher, Nature 2011, 474, 350-355
32. V. Slynko, M. Schubert, S. Numao, M. Kowarik, M. Aebi, F. H.-T. Allain, J. Am. Chem. Soc. 2009, 131, 1274-1281.
33. M. Igura, N. Maita, J. Kamishikiryo, M. Yamada, T. Obita, K. Maenaka, D. Kohda, EMBO J. 2008, 27, 234-243.
34. S. Matsumoto, M. Igura, J. Nyirenda, M. Matsumoto, S. Yuzawa, N. N. Noda, F. Inagaki, D. Kohda, Biochemistry 2012, 51, 4157-4166.
35. J. Nyirenda, S. Matsumoto, T. Saitoh, N. Maita, N. N. Noda, F. Inagaki, D. Kohda, Structure 2013, 21, 32-41.
36. M. N. Amin, A. Ishiwata, Y. Ito, Carbohydr. Res. 2006, 341, 1922-1929.
37. A. Ishiwata, M. Takatani, Y. Nakahara, Y. Ito, Synlett 2002, 634-636.
38. A. Ishiwata, S. Ohta, Y. Ito, Carbohydr. Res. 2006, 341, 1557-1573.
39. M. N. Amin, A. Ishiwata, Y. Ito, Tetrahedron 2007, 63, 8181-8198.
40. Y. J. Lee, A. Ishiwata, Y. Ito, Tetrahedron 2009, 65, 6310-6319.
41. M. Trester-Zedlitz, K. Kamada, S. K. Burley, D. Fenyö, B. T. Chait, T. W. Muir, J. Am. Chem. Soc. 2003, 125, 2416-2425.
42. D. Kohda, M. Yamada, M. Igura, J. Kamishikiryo, K. Maenaka, Glycobiology 2007, 17, 1175-1182.
43. M. Mank, B. Stahl, G. Boehm, Anal. Chem. 2004, 76, 2938-2950
44. A. Tholey, E. Heinzle, Anal. Bioanal. Chem. 2006, 386, 24-37
45. R. Shroff, A. Svatoš, Anal. Chem. 2009, 81, 7954-7959
46. R. Shroff, L. Rulíšek, J. Doubský, A. Svatoš, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2009, 106, 10092-10096.
47. M. Igura, D. Kohda, Glycobiology 2011, 21, 575-583.
48. M. C. Reed, A. Lieb, F. Nijhout, Bioessays 2010, 32, 422-429.
49. J. N. Israelachvili, D. J. Mitchell, B. W. Ninham, J. Chem. Soc. Faraday Trans. 2 1976, 72, 1525-1568.
50. C. Samsonoff, J. Daily, R. Almog, D. S. Berns, J. Colloid Interface Sci. 1986, 109, 325-329.
51. In some cases, micelle formation can even enhance reaction rate:, K. Meguellati, A. Fallah-Araghi, J.-C. Baret, A. El Harrak, T. Mangeat, C. M. Marques, A. D. Griffiths, S. Ladame, Chem. Commun. 2013, 49, 11332-11334.
52. F. Schwarz, W. Huang, C. Li, B. L. Schulz, C. Lizak, A. Palumbo, S. Numao, D. Neri, M. Aebi, L.-X. Wang, Nat. Chem. Biol. 2010, 6, 264-266.