Protein fibrillation due to elongation and fragmentation of initially appeared fibrils: A simple kinetic model

Journal of Chemical Physics

Volumn 139, Issue 10, 2013, Pages

  Kashchiev, Dimo ^a  

^a INSTITUTE OF PHYSICAL CHEMISTRY   (Bulgaria)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

ELONGATION RATES; EXPERIMENTAL DETERMINATION; FIBRILLAR AGGREGATES; HUMAN DISEASE; KINETIC MODELING; LARGE DATASET; NUCLEATION RATE; TIME DEPENDENCE;

ELONGATION; KINETICS; NUCLEATION; RATE CONSTANTS;

PROTEINS;

PROTEIN;

CHEMICAL STRUCTURE; CHEMISTRY; KINETICS; ARTICLE;

KINETICS; MODELS, MOLECULAR; PROTEINS;

EID: 84884828846     PISSN: 00219606     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1063/1.4819496     Document Type: Article

References (70)

1. F. Chiti and C. M. Dobson, Annu. Rev. Biochem. 75, 333 (2006). 10.1146/annurev.biochem.75.101304.123901
2. E. Gazit, Chem. Soc. Rev. 36, 1263 (2007). 10.1039/b605536m
3. T. P. J. Knowles and M. J. Buehler, Nature Nanotechnol. 6, 469 (2011). 10.1038/nnano.2011.102
4. J. Hofrichter, P. D. Ross, and W. A. Eaton, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 71, 4864 (1974). 10.1073/pnas.71.12.4864
5. K. Adachi and T. Asakura, J. Biol. Chem. 254, 7765 (1979).
6. F. A. Ferrone, J. Hofrichter, H. R. Sunshine, and W. A. Eaton, Biophys. J. 32, 361 (1980). 10.1016/S0006-3495(80)84962-9
7. M. F. Bishop and F. A. Ferrone, Biophys. J. 46, 631 (1984). 10.1016/S0006-3495(84)84062-X
8. F. A. Ferrone, J. Hofrichter, and W. A. Eaton, J. Mol. Biol. 183, 591 (1985). 10.1016/0022-2836(85)90174-3
9. Z. Cao and F. A. Ferrone, Biophys. J. 72, 343 (1997). 10.1016/S0006-3495(97)78673-9
10. Y.-S. Kim, S. P. Kape, E. Chi, R. Raffen, P. Wilkins-Stevens, F. J. Stevens, M. C. Manning, T. W. Randolph, A. Solomon, and J. F. Carpenter, J. Biol. Chem. 276, 1626 (2001). 10.1074/jbc.M007766200
11. V. N. Uversky, J. Li, and A. L. Fink, J. Biol. Chem. 276, 44284 (2001). 10.1074/jbc.M105343200
12. L. R. Nielsen, R. Khurana, A. Coats, S. Frokjaer, J. Brange, S. Vyas, V. N. Uversky, and A. L. Fink, Biochemistry 40, 6036 (2001). 10.1021/bi002555c
13. J. A. Cohlberg, J. Li, V. N. Uversky, and A. L. Fink, Biochemistry 41, 1502 (2002). 10.1021/bi011711s
14. L. Zhu, X.-J. Zhang, L.-Y. Wang, J.-M. Zhou, and S. Perrett, J. Mol. Biol. 328, 235 (2003). 10.1016/S0022-2836(03)00249-3
15. M. Necula, C. N. Chirita, and J. Kuret, J. Biol. Chem. 278, 46674 (2003). 10.1074/jbc.M308231200
16. C. N. Chirita and J. Kuret, Biochemistry 43, 1704 (2004). 10.1021/bi036034b
17. J. S. Pedersen, G. Christensen, and D. E. Otzen, J. Mol. Biol. 341, 575 (2004). 10.1016/j.jmb.2004.06.020
18. L. A. Munishkina, J. Henriques, V. N. Uversky, and A. L. Fink, Biochemistry 43, 3289 (2004). 10.1021/bi034938r
19. L. A. Munishkina, A. L. Fink, and V. N. Uversky, J. Mol. Biol. 342, 1305 (2004). 10.1016/j.jmb.2004.06.094
20. S. R. Collins, A. Douglass, R. D. Vale, and J. S. Weissman, PLoS Biol. 2, e321 (2004). 10.1371/journal.pbio.0020321
21. P. Hortschansky, V. Schroeckh, T. Christopeit, G. Zandomeneghi, and M. Fändrich, Protein Sci. 14, 1753 (2005). 10.1110/ps.041266605
22. T. Christopeit, P. Hortschansky, V. Schroeckh, K. Guhrs, G. Zandomeneghi, and M. Fändrich, Protein Sci. 14, 2125 (2005). 10.1110/ps.051470405
23. J. S. Pedersen, J. M. Flink, D. Dikov, and D. E. Otzen, Biophys. J. 90, 4181 (2006). 10.1529/biophysj.105.070912
24. E. K. Hill, B. Krebs, D. G. Goodall, G. J. Howlett, and D. E. Dunstan, Biomacromolecules 7, 10 (2006). 10.1021/bm0505078
25. A. M. Ruschak and A. D. Miranker, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104, 12341 (2007). 10.1073/pnas.0703306104
26. C.-C. Lee, A. Nayak, A. Sethuraman, G. Belfort, and G. J. McRae, Biophys. J. 92, 3448 (2007). 10.1529/biophysj.106.098608
27. M. Necula, L. Breydo, S. Milton, R. Kayed, W. E. van der Veer, P. Tone, and C. G. Glabe, Biochemistry 46, 8850 (2007). 10.1021/bi700411k
28. S. Linse, C. Cabaleiro-Lago, W.-F. Xue, I. Lynch, S. Lindman, E. Thulin, S. E. Radford, and K. A. Dawson, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104, 8691 (2007). 10.1073/pnas.0701250104
29. C. Cabaleiro-Lago, F. Quinlan-Pluck, I. Lynch, S. Lindman, A. M. Minogue, E. Thulin, D. M. Walsh, K. A. Dawson, and S. Linse, J. Am. Chem. Soc. 130, 15437 (2008). 10.1021/ja8041806
30. K. Sasahara, H. Yagi, M. Sakai, H. Naiki, and Y. Goto, Biochemistry 47, 2650 (2008). 10.1021/bi701968g
31. W.-F. Xue, S. W. Homans, and S. E. Radford, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105, 8926 (2008). 10.1073/pnas.0711664105
32. G. W. Platt, K. E. Routledge, S. W. Homans, and S. E. Radford, J. Mol. Biol. 378, 251 (2008). 10.1016/j.jmb.2008.01.092
33. K. E. Routledge, G. G. Tartaglia, G. W. Platt, M. Vendruscolo, and S. E. Radford, J. Mol. Biol. 389, 776 (2009). 10.1016/j.jmb.2009.04.042
34. K. Skerget, A. Vilfan, M. Pompe-Novak, V. Turk, J. P. Waltho, D. Turk, and E. Zerovnik, Proteins 74, 425 (2009). 10.1002/prot.22156
35. V. Fodera, S. Cataldo, F. Librizzi, B. Pignataro, P. Spiccia, and M. Leone, J. Phys. Chem. B 113, 10830 (2009). 10.1021/jp810972y
36. E. Hellstrand, B. Boland, D. M. Walsh, and S. Linse, ACS Chem. Neurosci. 1, 13 (2010). 10.1021/cn900015v
37. J. Lee, E. K. Culyba, E. T. Powers, and J. W. Kelly, Nature Chem. Biol. 7, 602 (2011). 10.1038/nchembio.624
38. K. Kar, M. Jayaraman, B. Sahoo, R. Kodali, and R. Wetzel, Nature Struct. Mol. Biol. 18, 328 (2011). 10.1038/nsmb.1992
39. S. Prigent, A. Ballesta, F. Charles, N. Lenuzza, P. Gabriel, L. M. Tine, H. Rezaei, and M. Doumic, PLoS One 7, e43273 (2012). 10.1371/journal.pone. 0043273
40. F. Oosawa and M. Kasai, J. Mol. Biol. 4, 10 (1962). 10.1016/S0022- 2836(62)80112-0
41. A. Lomakin, D. B. Teplow, D. A. Kirschner, and G. B. Benedek, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94, 7942 (1997). 10.1073/pnas.94.15.7942
42. F. A. Ferrone, J. Hofrichter, and W. A. Eaton, J. Mol. Biol. 183, 611 (1985). 10.1016/0022-2836(85)90175-5
43. F. Ferrone, Methods Enzymol. 309, 256 (1999). 10.1016/S0076-6879(99) 09019-9
44. J. Masel, V. A. A. Jansen, and M. A. Nowak, Biophys. Chem. 77, 139 (1999). 10.1016/S0301-4622(99)00016-2
45. D. Hall and H. Edskes, J. Mol. Biol. 336, 775 (2004). 10.1016/j.jmb.2003.12.004
46. K. C. Kunes, D. L. Cox, and R. R. P. Singh, Phys. Rev. E 72, 051915 (2005). 10.1103/PhysRevE.72.051915
47. J. M. Andrews and C. J. Roberts, J. Phys. Chem. B 111, 7897 (2007). 10.1021/jp070212j
48. A. M. Morris, M. A. Watzky, J. N. Agar, and R. G. Finke, Biochemistry 47, 2413 (2008). 10.1021/bi701899y
49. A. M. Morris, M. A. Watzky, and R. G. Finke, Biochim. Biophys. Acta 1794, 375 (2009). 10.1016/j.bbapap.2008.10.016
50. T. P. J. Knowles, C. A. Waudby, G. L. Devlin, S. I. A. Cohen, A. Aguzzi, M. Vendruscolo, E. M. Terentjev, M. E. Welland, and C. M. Dobson, Science 326, 1533 (2009). 10.1126/science.1178250
51. S. I. A. Cohen, M. Vendruscolo, M. E. Welland, C. M. Dobson, E. M. Terentjev, and T. P. J. Knowles, J. Chem. Phys. 135, 065105 (2011). 10.1063/1.3608916
52. S. I. A. Cohen, M. Vendruscolo, C. M. Dobson, and T. P. J. Knowles, J. Chem. Phys. 135, 065106 (2011). 10.1063/1.3608917
53. S. I. A. Cohen, M. Vendruscolo, C. M. Dobson, and T. P. J. Knowles, J. Chem. Phys. 135, 065107 (2011). 10.1063/1.3608918
54. A. Vitalis and R. V. Pappu, Biophys. Chem. 159, 14 (2011). 10.1016/j.bpc.2011.04.006
55. R. Crespo, F. A. Rocha, A. M. Damas, and P. M. Martins, J. Biol. Chem. 287, 30585 (2012). 10.1074/jbc.M112.375345
56. L. Hong and W.-A. Yong, Biophys. J. 104, 533 (2013). 10.1016/j.bpj.2012. 12.039
57. J. S. Schreck and J.-M. Yuan, J. Phys. Chem. B 117, 6574 (2013). 10.1021/jp401586p
58. D. Kashchiev, Nucleation: Basic Theory with Applications (Butterworth-Heinemann, Oxford, 2000).
59. S. Auer and D. Kashchiev, Proteins 78, 2412 (2010). 10.1002/prot.22762
60. T. L. Hill, Biophys. J. 44, 285 (1983). 10.1016/S0006-3495(83)84301-X
61. S. Cranford, D. Sen, and M. J. Buehler, Appl. Phys. Lett. 95, 123121 (2009). 10.1063/1.3223783
62. R. Paparcone, S. W. Cranford, and M. J. Buehler, Nanoscale 3, 1748 (2011). 10.1039/c0nr00840k
63. A. Lomakin, D. S. Chung, G. B. Benedek, D. A. Kirschner, and D. B. Teplow, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93, 1125 (1996). 10.1073/pnas.93.3.1125
64. Y. Kusumoto, A. Lomakin, D. B. Teplow, and G. B. Benedek, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95, 12277 (1998). 10.1073/pnas.95.21.12277
65. M. Sunde, L. C. Serpell, M. Bartlam, P. E. Fraser, M. B. Pepys, and C. C. F. Blake, J. Mol. Biol. 273, 729 (1997). 10.1006/jmbi.1997.1348
66. P.-F. Verhulst, Nouv. Mem. Acad. Roy. Sci. Belles-Lett. Bruxelles 18, 1 (1845).
67. P.-F. Verhulst, Nouv. Mem. Acad. Roy. Sci. Belles-Lett. Bruxelles 20, 1 (1847).
68. M. Fändrich, J. Mol. Biol. 365, 1266 (2007). 10.1016/j.jmb.2006.11. 009
69. D. Kashchiev, R. Cabriolu, and S. Auer, J. Am. Chem. Soc. 135, 1531 (2013). 10.1021/ja311228d
70. S. Auer, P. Ricchiuto, and D. Kashchiev, J. Mol. Biol. 422, 723 (2012). 10.1016/j.jmb.2012.06.022