A novel class of protease targets of phosphatidylethanolamine-binding proteins (PEBP): A study of the acylpeptide hydrolase and the PEBP inhibitor from the archaeon Sulfolobus solfataricus

Molecular BioSystems

Volumn 6, Issue 12, 2010, Pages 2498-2507

  Palmieri, Gianna ^a   Langella, Emma ^b   Gogliettino, Marta ^a   Saviano, Michele ^b   Pocsfalvi, Gabriella ^a   Rossi, Mose ^c  

^a INSTITUTE OF PROTEIN BIOCHEMISTRY   (Italy)

^b CNR   (Italy)

^c UNIVERSITY OF NAPLES FEDERICO II   (Italy)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

ACYLAMINOACYL PEPTIDASE; ACYLAMINOACYL-PEPTIDASE; PEPTIDE HYDROLASE; PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE BINDING PROTEIN; PROTEINASE INHIBITOR;

AMINO ACID SEQUENCE; ARTICLE; CHEMICAL STRUCTURE; CHEMISTRY; DRUG ANTAGONISM; ENZYMOLOGY; IC 50; ISOLATION AND PURIFICATION; KINETICS; METABOLISM; MOLECULAR GENETICS; POLYACRYLAMIDE GEL ELECTROPHORESIS; PROTEIN MULTIMERIZATION; PROTEIN TRANSPORT; SEQUENCE ALIGNMENT; STRUCTURAL HOMOLOGY; SULFOLOBUS SOLFATARICUS;

AMINO ACID SEQUENCE; ELECTROPHORESIS, POLYACRYLAMIDE GEL; INHIBITORY CONCENTRATION 50; KINETICS; MODELS, MOLECULAR; MOLECULAR SEQUENCE DATA; PEPTIDE HYDROLASES; PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE BINDING PROTEIN; PROTEASE INHIBITORS; PROTEIN MULTIMERIZATION; PROTEIN TRANSPORT; SEQUENCE ALIGNMENT; STRUCTURAL HOMOLOGY, PROTEIN; SULFOLOBUS SOLFATARICUS;

AEROPYRUM; AEROPYRUM PERNIX; ARCHAEA; MAMMALIA; PYROCOCCUS HORIKOSHII; SULFOLOBUS SOLFATARICUS;

EID: 78149445520     PISSN: 1742206X     EISSN: 17422051     Source Type: Journal    
DOI: 10.1039/c005293k     Document Type: Article

References (42)

1. U. Hengst H. Albrecht D. Hess D. Monard J. Biol. Chem. 2001 276 535 540
2. J. Mima Y. Narita H. Chiba R. Hayashi J. Biol. Chem. 2003 278 29792 29800
3. B. S. Vallee P. Tauc J. C. Brochon R. Maget-Dana D. Lelievre M. H. Metz-Boutigue N. Bureaun F. Schoentgen Eur. J. Biochem. 2001 268 5831 5841
4. K. Yeung T. Seitz S. Li P. Janosch B. McFerran C. Kaiser F. Fee K. D. Katsanakis D. W. Rose H. Mischak J. M. Sedivy W. Koich Nature 1999 401 173 177
5. A. W. Bruun I. Svendsen S. O. Sorensen M. C. Kielland-Brandt J. R. Winther Biochemistry 1998 37 3351 3357
6. G. Palmieri G. Catara M. Saviano E. Langella M. Gogliettino M. Rossi J. Proteome Res. 2009 8 1 327 334
7. L. Polgar Cell. Mol. Life Sci. 2002 59 349 362
8. N. D. Rawlings L. Polgar A. J. Barrett Biochem. J. 1991 279 907 908
9. W. M. Jones A. Scaloni J. M. Manning Methods Enzymol. 1994 244 227 231
10. V. Fülöp Z. Böcskei L. Polgar Cell 1998 94 2 161 170
11. D. Rea V. Fülöp Cell Biochem. Biophys. 2006 44 349 365
12. A. L. Kiss B. Hornung K. Rádi Z. Gengeliczki B. Sztáray T. Juhász Z. Szeltner V. Harmat L. Polgár J. Mol. Biol. 2007 368 509 520
13. M. Bartlam G. Wang H. Yang R. Gao X. Zhao G. Xie S. Cao Y. Feng Z. Rao Structure 2004 12 1481 1488
14. W. Gade J. L. Brown J. Biol. Chem. 1978 253 5012 5018
15. K. K. Sharma B. J. Ortwerth Eur. J. Biochem. 1993 216 631 637
16. K. Ishikawa H. Ishida Y. Koyama Y. Kawarabayasi J. Kawahara E. Matsui I. Matsui J. Biol. Chem. 1998 273 17726 17731
17. K. Kobayashi J. A. Smith J. Biol. Chem. 1987 262 11435 11445
18. V. Raphel T. Giardina L. Guevel J. Perrier L. Dupuis X.-J. Guo A. Puigserver Biochim. Biophys. Acta, Protein Struct. Mol. Enzymol. 1999 1432 371 381
19. A. Scaloni W. M. Jones D. Barra M. Pospischil S. Sassa A. Popowicz L. R. Manning O. Schneewind J. M. Manning J. Biol. Chem. 1992 267 3811 3818
20. A. Scaloni W. Jones M. Pospischil S. Sassa O. Schneewind A. M. Popowicz F. Bossa S. L. Graziano J. M. Manning J. Lab. Clin. Med. 1992 120 4 505 506
21. R. Erlandsson F. Boldog B. Persson E. R. Zabarousky R. L. Allikmets J. Sümegi G. Klein H. Jörnvall Oncogene 1991 6 1293 1295
22. S. L. Naylor A. Marshall C. Hensel P. F. Martinez B. Holley A. Y. Sakaguchi Genomics 1989 43 55 361
23. P. G. Richards M. K. Johnson D. R. Ray Mol. Pharmacol. 2000 58 577 583
24. A. Shevchenko H. Tomas J. Havlis J. V. Olsen M. Mann Nat. Protoc. 2006 1 6 2856 2860
25. M. G. Elferink S. V. Albers W. N. Konings A. Driessen Mol. Microbiol. 2001 39 6 1494 1503
26. L. A. Kelley M. J. E. Sternberg Nat. Protoc. 2009 4 363 371
27. R. Chen L. Li Z. Weng Proteins: Struct., Funct., Genet. 2003 52 80 87
28. K. Wiehe B. Pierce W. W. Tong H. Hwang J. Mintseris Z. Weng Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 2007 69 719 725
29. R. Koradi M. Billeter K. Wüthrich J. Mol. Graphics 1996 14 51 55
30. C. Reynolds D. Damerell S. Jones Bioinformatics 2009 25 413 414
31. M. A. Larkin G. Blackshields N. P. Brown R. Chenna P. A. McGettigan H. McWilliam F. Valentin I. M. Wallace A. Wilm R. Lopez J. D. Thomson T. J. Gibson D. G. Higgins Bioinformatics 2007 23 2947 2948
32. A. L. Kiss Z. Szeltnera V. Fulop L. Polgar FEBS Lett. 2004 571 17 20
33. G. Yang A. Bai L. Gao Z. Zhang B. M. Zheng Y. Feng Biochim. Biophys. Acta, Proteins Proteomics 2009 1794 94 102
34. A. L. Kiss A. Palló G. Náray-Szabó V. Harmat L. Polgár J. Struct. Biol. 2008 162 312 323
35. Q. Wang G. Yangm Y. Liu Y. Feng J. Biol. Chem. 2006 281 18618 18625
36. H. B. Rasmussen S. Branner F. C. Wiberg N. Wagtmann Nat. Struct. Biol. 2003 10 19 25
37. L. Shan I. I. Mathews C. Khosla Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2005 102 3599 604
38. M. Fuxreiter C. Magyar T. Juhász Z. Szeltner L. Polgár I. Simon Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 2005 60 504 512
39. T. Juhász Z. Szeltner V. Fülöp L. Polgár J. Mol. Biol. 2005 346 907 917
40. K. Aertgeerts S. Ye M. G. Tennant M. L. Kraus J. Rogers B. C. Sang R. J. Skene D. R. Webb G. S. Prasad Protein Sci. 2004 13 412 21
41. R. Yamin C. Zhao P. B. O'Connor A. C. McKee C. R. Abraham Mol. Neurodegener. 2009 4 33
42. C. Olmos R. Sandoval C. Rozas S. Navarro U. Wyneken M. Zeise B. Morales F. Pancetti Toxicol. Appl. Pharmacol. 2009 238 37 46