Quantitative use of paramagnetic relaxation enhancements for determining orientations and insertion depths of peptides in micelles

ChemBioChem

Volumn 10, Issue 14, 2009, Pages 2339-2347

  Franzmann, Magnus ^a   Otzen, Daniel ^b   Wimmer, Reinhard ^a  

^a AALBORG UNIVERSITY   (Denmark)

^b AARHUS UNIVERSITY   (Denmark)

Author keywords

Antimicrobial peptides; Biomolecular structure determination; Membrane proteins; Paramagnetic relaxation enhancement; Phospholipids

Indexed keywords

ARGININE; ASPARAGINE; DODECYLPHOSPHORYLCHOLINE; GADOVERSETAMIDE; HISTIDINE; ISOLEUCINE; LYSINE; NOVICIDIN; NOVISPIRIN; POLYPEPTIDE ANTIBIOTIC AGENT; UNCLASSIFIED DRUG;

ARTICLE; CONCENTRATION (PARAMETERS); CONTROLLED STUDY; DRUG STRUCTURE; EMBEDDING; HETERONUCLEAR SINGLE QUANTUM COHERENCE; HYDROPHILICITY; HYDROPHOBICITY; MICELLE; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN INTERACTION; PROTON NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE; QUANTITATIVE ANALYSIS;

ANTIMICROBIAL CATIONIC PEPTIDES; GADOLINIUM; MAGNETICS; MICELLES;

EID: 70350536779     PISSN: 14394227     EISSN: 14397633     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/cbic.200900347     Document Type: Article

References (73)

1. C. Fernández, C. Hilty, G. Wider, K. Wüthrich, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2002, 99, 13533-13 537.
2. E. E. Matthews, M. Zoonens, D. M. Engelman, Cell 2006, 127, 447-450;
3. J. A. Whiles, R. Deems, R. R. Vold, E. A. Dennis, Bioorg. Chem. 2002, 31, 431-442;
4. A. Arora, L. K. Tamm, Curr. Opin. Struct. Biol. 2001, 11, 540-547.
5. C. R. Sanders, 2nd, G. C. Landis, Biochemistry 1995, 34, 4030-4040.
6. R. R. Vold, R. S. Prosser, A. J. Deese, J. Biomol. NMR 1997, 9, 329-335;
7. D. A. Kallick, M. R. Tessmer, C. R. Watts, C. Y. Li, J. Magn. Reson. Ser. B 1995, 109, 60-65.
8. M. Zasloff, Nature 2002, 415, 389-395;
9. K. A. Brogden, Nat. Rev. Microbiol. 2005, 3, 238-250;
10. Y. Shai, A. Makovitzky, D. Avrahami, Curr. Protein Pept. Sci. 2006, 7, 479-486.
11. Y. Shai, Biochim. Biophys. Acta Biomembr. 1999, 1462, 55-70;
12. L. Yang, T. M. Weiss, T. A. Harroun, W. T. Heller, H. W. Huang, Biophys. J. 1999, 77, 2648-2656;
13. K. Matsuzaki, Biochim. Biophys. Acta Biomembr. 1999, 1462, 1-10.
14. L. J. Lis, S. C. Goheen, J. W. Kauffman, D. F. Shriver, Biochim. Biophys. Acta Nucleic Acids Protein Synth. 1976, 443, 331-338;
15. W. K. Surewicz, H. H. Mantsch, Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988, 150, 245-251;
16. N. V. Strashnikova, N. Medvedeva, G. I. Likhtenshtein, J. Biochem. Biophys. Methods 2001, 48, 43-60;
17. Y. Wu, H. W. Huang, G. A. Olah, Biophys. J. 1990, 57, 797-806.
18. H. Khandelia, Y. N. Kaznessis, J. Phys. Chem. B 2005, 109, 12990-12996;
19. S. K. Kandasamy, R. G. Larson, Chem. Phys. Lipids 2004, 132, 113-132;
20. F. Dancea, K. Kami, M. Overduin, Biophys. J. 2008, 94, 515-524.
21. M. A. Lomize, A. L. Lomize, I. D. Pogozheva, H. I. Mosberg, Bioinformatics 2006, 22, 623-625.
22. C. Altenbach, T. Marti, H. G. Khorana, W. L. Hubbell, Science 1990, 248, 1088-1092.
23. B. Bechinger, L. M. Gierasch, M. Montal, M. Zasloff, S. J. Opella, Solid State Nucl. Magn. Reson. 1996, 7, 185-191;
24. F. M. Marassi, A. Ramamoorthy, S. J. Opella, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1997, 94, 8551-8556.
25. H. Matsuo, H. Li, A. M. McGuire, C. M. Fletcher, A. C. Gingras, N. Sonenberg, G. Wagner, Nat. Struct. Biol. 1997, 4, 717-724.
26. J. L. Battiste, G. Wagner, Biochemistry 2000, 39, 5355-5365;
27. K. Bhargava, J. B. Feix, Biophys. J. 2004, 86, 329-336.
28. R. S. Prosser, P. A. Luchette, P. W. Westerman, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2000, 97, 9967-9971;
29. F. Evanics, P. M. Hwang, Y. Cheng, L. E. Kay, R. S. Prosser, J. Am. Chem. Soc. 2006, 128, 8256-8264.
30. M. Lindberg, A. Graslund, FEBS Lett. 2001, 497, 39-44.
31. R. Wimmer, K. K. Andersen, B. Vad, M. Davidsen, S. Molgaard, L. W. Nesgaard, H. H. Kristensen, D. E. Otzen, Biochemistry 2006, 45, 481-497.
32. J. J. Chou, J. D. Kaufman, S. J. Stahl, P. T. Wingfield, A. Bax, J. Am. Chem. Soc. 2002, 124, 2450-2451;
33. M. F. Mesleh, S. J. Opella, J. Magn. Reson. 2003, 163, 288-299;
34. M. F. Mesleh, G. Veglia, T. M. DeSilva, F. M. Marassi, S. J. Opella, J. Am. Chem. Soc. 2002, 124, 4206-4207.
35. A. M. Petros, L. Mueller, K. D. Kopple, Biochemistry 1990, 29, 10041-10048;
36. G. L. Jendrasiak, R. L. Smith, A. A. Ribeiro, Phys. Med. Biol. 2000, 45, 3109-3122;
37. T. I. Smirnova, A. I. Smirnov, R. L. Belford, R. B. Clarkson, G. L. Jendrasiak, R. L. Smith, A. A. Ribeiro, Acta Chem. Scand. 1997, 51, 562-566.
38. G. Pintacuda, G. Otting, J. Am. Chem. Soc. 2002, 124, 372-373.
39. A. Bernini, V. Venditti, O. Spiga, A. Ciutti, F. Prischi, R. Consonni, L. Zetta, I. Arosio, P. Fusi, A. Guagliardi, N. Niccolai, Biophys. Chem. 2008, 137, 71-75;
40. J. Dittmer, L. Thogersen, J. Underhaug, K. Bertelsen, T. Vosegaard, J. M. Pedersen, B. Schiott, E. Tajkhorshid, T. Skrydstrup, N. C. Nielsen, J. Phys. Chem. A 2009, 113, 6928-6937;
41. V. Venditti, A. Bernini, A. De Simone, O. Spiga, F. Prischi, N. Niccolai, Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007, 356, 114-117.
42. M. Respondek, T. Madl, C. Gobl, R. Golser, K. Zangger, J. Am. Chem. Soc. 2007, 129, 5228-5234.
43. M. Botta, Eur. J. Inorg. Chem. 2000, 2000, 399-407.
44. I. Bertini, C. Luchinat, G. Parigi, Elsevier Science 2001;
45. D. Kruk, J. Kowalewski, I. Bertini, G. Cavallaro, M. Cosenza, R. Kummerle, C. Luchinat, M. Piccioli, L. Poggi, L. Banci, I. Bertini, G. Cavallaro, A. Giachetti, C. Luchinat, G. Parigi, J. Chem. Phys. 2009, 130, 174104.
46. Z. Luz, S. Meiboom, J. Chem. Phys. 1964, 40, 2686-2692;
47. Z. Luz, S. Meiboom, J. Chem. Phys. 1964, 40, 1058-1066.
48. K. Zangger, M. Respondek, C. Gobl, W. Hohlweg, K. Rasmussen, G. Grampp, T. Madl, J. Phys. Chem. B 2009, 113, 4400-4406.
49. I. Solomon, Phys. Rev. 1955, 99, 559-565.
50. J. Lauterwein, C. Bosch, L. R. Brown, K. Wüthrich, Biochim. Biophys. Acta Biomembr. 1979, 556, 244-264.
51. M. V. Sawai, A. J. Waring, W. R. Kearney, P. B. McCray, Jr., W. R. Forsyth, R. I. Lehrer, B. F. Tack, Protein Eng. 2002, 15, 225-232;
52. V. C. Kalfa, H. P. Jia, R. A. Kunkle, P. B. McCray, Jr., B. F. Tack, K. A. Brogden, Antimicrob. Agents Chemother. 2001, 45, 3256-3261.
53. K. Zangger, M. Respondek, C. Gobl, W. Hohlweg, K. Rasmussen, G. Grampp, T. Madl, J. Phys. Chem. B 2009.
54. D. P. Tieleman, D. van der Spoel, H. J. C. Berendsen, J. Phys. Chem. B 2000, 104, 6380-6388.
55. S. Marrink, D. Tieleman, A. Mark, J. Phys. Chem. B 2000, 104, 12165-12173.
56. L. Banci, I. Bertini, G. Cavallaro, A. Giachetti, C. Luchinat, G. Parigi, J. Biomol. NMR 2004, 28, 249-261;
57. L. Banci, I. Bertini, M. A. Cremonini, G. Gori-Savellini, C. Luchinat, K. Wüthrich, P. Güntert, J. Biomol. NMR 1998, 12, 553-557;
58. I. Bertini, G. Cavallaro, M. Cosenza, R. Kummerle, C. Luchinat, M. Piccioli, L. Poggi, L. Banci, I. Bertini, G. Cavallaro, A. Giachetti, C. Luchinat, G. Parigi, J. Biomol. NMR 2002, 23, 115-125.
59. M. Piotto, V. Saudek, V. Sklenár, J. Biomol. NMR 1992, 2, 661-665.
60. C. Griesinger, G. Otting, K. Wuethrich, R. Ernst, J. Am. Chem. Soc. 1988, 110, 7870-7872.
61. "Optimizing the Process of Nuclear Magnetic Resonance Spectrum Analysis and Computer Aided Resonance Assignment", R. Keller, obtained from the website http://www.nmr.ch.
62. C. Bartels, T. Xia, M. Billeter, P. Güntert, K. Wüthrich, J. Biomol. NMR 1995, 6, 1-10.
63. G. Cornilescu, F. Delaglio, A. Bax, J. Biomol. NMR 1999, 13, 289-302.
64. P. Guntert, W. Braun, K. Wüthrich, J. Mol. Biol. 1991, 217, 517-530.
65. P. Guntert, C. Mumenthaler, K. Wüthrich, J. Mol. Biol. 1997, 273, 283-298.
66. W. L. DeLano, The PyMOL Molecular Graphics System, http://www.pymol.org 2002.
67. A. Jerschow, N. Müller, J. Magn. Reson. 1997, 125, 372-375;
68. A. Jerschow, N. Müller, J. Magn. Reson. 1998, 132, 13-18;
69. K. Wüthrich, NMR of Proteins and Nucleic Acids, Wiley, New York, 1986.
70. E. O. Stejskal, J. E. Tanner, J. Chem. Phys. 1965, 42, 288-292.
71. E. Krieger, T. Darden, S. B. Nabuurs, A. Finkelstein, G. Vriend, Proteins Struct. Funct. Bioinf. 2004, 57, 678-683.
72. U. Essman, L. Perera, M. Berkowitz, T. Darden, H. Lee, L. Pedersen, J. Chem. Phys. 1995, 103, 8577-8593.
73. J. Wang, P. Cieplak, P. A. Kollman, J. Comput. Chem. 2000, 21, 1049-1074.