Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy in the Study of Hemoglobin Cooperativity

Methods in Enzymology

Volumn 379, Issue , 2004, Pages 28-54

  Barrick, Doug ^a   Lukin, Jonathan A ^c   Simplaceanu, Virgil ^b   Ho, Chien ^b  

^a JOHNS HOPKINS UNIVERSITY SCHOOL OF MEDICINE   (United States)

^b CARNEGIE MELLON UNIVERSITY   (United States)

^c Affinium Pharmaceuticals   (Canada)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

HEMOGLOBIN A;

ARTICLE; CHEMICAL BOND; CRYSTALLIZATION; NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY; NUCLEAR OVERHAUSER EFFECT; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN QUATERNARY STRUCTURE; PROTEIN STRUCTURE; PROTON NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE; X RAY CRYSTALLOGRAPHY;

EID: 1542358933     PISSN: 00766879     EISSN: None     Source Type: Book Series    
DOI: 10.1016/S0076-6879(04)79002-3     Document Type: Article

References (76)

1. E. Antonini and M. Brunori, "Hemoglobin and Myoglobin in Their Reactions with Ligands." North-Holland Publishing, Amsterdam, 1971.
2. J. Wyman and S. Gill, "Binding and Linkage: Functional Chemistry of Biological Macromolecules." University Science Books, Mill Valley, CA, 1990.
3. F. C. Mills, M. L. Johnson, and G. K. Ackers, Biochemistry 15, 5350 (1976).
4. P. J. Kraulis, J. Appl. Crystallogr. 24, 946 (1991).
5. E. A. Merritt and D. J. Bacon, Methods Enzymol. 277, 505 (1997).
6. F. Haurowitz, Z. Physiol. Chem. 254, 266 (1938).
7. J. Monod, J. Wyman, and J. P. Changeux, J. Mol. Biol. 12, 88 (1965).
8. D. E. Koshland, Jr., G. Nemethy, and D. Filmer, Biochemistry 5, 365 (1966).
9. M. F. Perutz, Nature 228, 726 (1970).
10. A. Warshel, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 74, 1789 (1977).
11. B. R. Gelin and M. Karplus, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 74, 801 (1977).
12. J. Baldwin and C. Chothia, J. Mol. Biol. 129, 175 (1979).
13. D. Barrick, N. T. Ho, V. Simplaceanu, F. W. Dahlquist, and C. Ho, Nat. Struct. Biol. 4, 78 (1997).
14. D. Barrick, N. T. Ho, V. Simplaceanu, and C. Ho, Biochemistry 40, 3780 (2001).
15. T. C. Mueser, P. H. Rogers, and A. Arnone, Biochemistry 39, 15353 (2000).
16. M. M. Silva, P. H. Rogers, and A. Arnone, J. Biol. Chem. 267, 17248 (1992).
17. F. R. Smith and K. C. Simmons, Proteins 18, 295 (1994).
18. R. Srinivasan and G. D. Rose, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 11113 (1994).
19. C. Ho, Adv. Protein Chem. 43, 153 (1992).
20. J. A. Lukin and C. Ho, in "Methods in Molecular Medicine" (R. L. Nagel, ed.), Vol. 82, pp. 1-19. Humana Press, Totowa, NJ, 2003.
21. J. Cavanagh, W. J. Fairbrother, A. G. Palmer, III, and N. J. Skelton, "Protein NMR Spectroscopy: Principles and Practice." Academic Press, San Diego, CA, 1996.
22. V. Simplaceanu, J. A. Lukin, T. Y. Fang, M. Zou, N. T. Ho, and C. Ho, Biophys. J. 79, 1146 (2000).
23. I. M. Russu, S.-S. Wu, N. T. Ho, G. W. Kellog, and C. Ho, Biochemistry 28, 5298 (1989).
24. M. Ikura, L. E. Kay, and A. Bax, Biochemistry 29, 4659 (1990).
25. M. Salzmann, K. K. Pervushin, G. Wider, H. Senn, and K. Wüthrich, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95, 13585 (1998).
26. J. A. Lukin, G. Kontaxis, V. Simplaceanu, A. Bax, and C. Ho, J. Biomol. NMR. In press (2003).
27. Y. Yuan, V. Simplaceanu, J. A. Lukin, and C. Ho, in preparation (2003).
28. Y. Yuan, V. Simplaceanu, J. A. Lukin, and C. Ho, J. Mol. Biol. 321, 863 (2002).
29. D. P. Sun, M. Zou, N. T. Ho, and C. Ho, Biochemistry 36, 6663 (1997).
30. T. Y. Fang, M. Zou, V. Simplaceanu, N. T. Ho, and C. Ho, Biochemistry 38, 13423 (1999).
31. E. de Alba and N. Tjandra, Prog. NMR Spectrosc. 40, 175 (2002).
32. J. A. Lukin, G. Kontaxis, V. Simplaceanu, Y. Yuan, A. Bax, and C. Ho, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 100, 517 (2003).
33. S. J. Hoffman, D. L. Looker, J. M. Roehrich, P. E. Cozart, S. L. Durfee, J. L. Tedesco, and G. L. Stetler, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87, 8521 (1990).
34. T. J. Shen, N. T. Ho, V. Simplaceanu, M. Zou, B. N. Green, M. F. Tam, and C. Ho, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90, 8108 (1993).
35. K. Nagai and H. C. Thogersen, Nature 309, 810 (1984).
36. K. Nagai, M. F. Perutz, and C. Poyart, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 82, 7252 (1985).
37. R. E. Dickerson and I. Geis, "Hemoglobin." Benjamin/Cummings, Menlo Park, CA, 1983.
38. T. J. Shen, N. T. Ho, M. Zou, D. P. Sun, P. F. Cottam, V. Simplaceanu, M. F. Tam, D. A. Bell, Jr., and C. Ho, Protein Eng. 10, 1085 (1997).
39. H. L. Hui, J. S. Kavanaugh, M. L. Doyle, A. Wierzba, P. H. Rogers, A. Arnone, J. M. Holt, G. K. Ackers, and R. W. Noble, Biochemistry 38, 1040 (1999).
40. J. S. Kavanaugh, P. H. Rogers, and A. Arnone, Biochemistry 31, 8640 (1992).
41. M. Wagenbach, K. O'Rourke, L. Vitez, A. Wieczorek, S. Hoffman, S. Durfee, J. Tedesco, and G. Stetler, BioTechnology 9, 57 (1991).
42. B. N. Manjula, R. Kumar, D. P. Sun, N. T. Ho, C. Ho, J. M. Rao, A. Malavalli, and A. S. Acharya, Protein Eng. 11, 583 (1998).
43. T. Jue, R. Krishnamoorthi, and G. N. La Mar, J. Am. Chem. Soc. 105, 5701 (1983).
44. G. N. La Mar and R. Krishnamoorthi, J. Am. Chem. Soc. 106, 6395 (1984).
45. J. T. J. Lecomte, R. D. Johnson, and G. N. La Mar, Biochim. Biophys. Acta 829, 268 (1985).
46. R. A. Hernan and S. G. Sligar, J. Biol. Chem. 270, 26257 (1995).
47. A. J. Mathews and T. Brittain, Biochem. J. 357, 305 (2001).
48. D. Barrick, in "Comprehensive Coordination Chemistry II" (A. B. P. Lever, ed.), Vol. 1. Pergamon Press, Oxford, 2003.
49. S. Takahashi, A. K. Lin, and C. Ho, Biochemistry 19, 5196 (1980).
50. G. N. La Mar, D. L. Budd, and H. Goff, Biochem. Biophys. Res. Commun. 77, 104 (1977).
51. G. N. La Mar, U. Kolczak, A. T. Tran, and E. Y. Chien, J. Am. Chem. Soc. 123, 4266 (2001).
52. T. G. Spiro and P. M. Kozlowski, Acc. Chem. Res. 34, 137 (2001).
53. J. P. Collman, J. I. Brauman, T. R. Halbert, and K. S. Suslick, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 73, 3333 (1976).
54. B. A. Springer, S. G. Sligar, J. S. Olson, and G. N. Phillips, Jr., Chem. Rev. 94, 699 (1994).
55. J. Kuriyan, S. Wilz, M. Karplus, and G. A. Petsko, J. Mol. Biol. 192, 133 (1986).
56. J. A. Lukin, V. Simplaceanu, M. Zou, N. T. Ho, and C. Ho, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97, 10354 (2000).
57. M. P. Williamson and T. Asakura, J. Magn. Reson. Ser. B 101, 63 (1993).
58. B. Shannon, J. Mol. Biol. 171, 31 (1983).
59. B. D. Nguyen, Z. Xia, F. Cutruzzola, C. Travaglini Allocatelli, A. Brancaccio, M. Brunori, and G. N. La Mar, J. Biol. Chem. 275, 742 (2000).
60. J. S. Olson and G. N. Phillips, Jr., J. Biol. Inorg. Chem. 2, 544 (1997).
61. H. W. Kim, T. J. Shen, D. P. Sun, N. T. Ho, M. Madrid, M. F. Tam, M. Zou, P. F. Cottam, and C. Ho, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 11547 (1994).
62. K. Imai, K. Fushitani, G. Miyazaki, K. Ishimori, T. Kitagawa, Y. Wada, H. Morimoto, I. Morishima, D. T. Shih, and J. Tame, J. Mol. Biol. 218, 769 (1991).
63. K. Ishimori, I. Morishima, K. Imai, K. Fushitani, G. Miyazaki, D. Shih, J. Tame, J. Pegnier, and K. Nigai, J. Biol. Chem. 264, 14624 (1989).
64. H. W. Kim, T. J. Shen, N. T. Ho, M. Zou, M. F. Tam, and C. Ho, Biochemistry 35, 6620 (1996).
65. Y. A. Puius, M. Zou, N. T. Ho, C. Ho, and S. C. Almo, Biochemistry 37, 9258 (1998).
66. H. W. Kim, T. J. Shen, D. P. Sun, N. T. Ho, M. Madrid, and C. Ho, J. Mol. Biol. 248, 867 (1995).
67. T. Y. Fang, V. Simplaceanu, C. H. Tsai, N. T. Ho, and C. Ho, Biochemistry 39, 13708 (2000).
68. M. R. Mihailescu, C. Fronticelli, and I. M. Russu, Proteins 44, 73 (2001).
69. M. R. Mihailescu and I. M. Russu, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98, 3773 (2001).
70. C. K. Chang, V. Simplaceanu, and C. Ho, Biochemistry 41, 5644 (2002).
71. G. K. Ackers, P. M. Dalessio, G. H. Lew, M. A. Daugherty, and J. M. Holt, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99, 9777 (2002).
72. G. K. Ackers, Adv. Protein Chem. 51, 185 (1998).
73. K.-M. Yun, H. Morimoto, and N. Shibayama, J. Biol. Chem. 277, 1878 (2002).
74. C. R. Sanders, II and J. P. Schwonek, Biochemistry 31, 8898 (1992).
75. M. R. Hansen, L. Mueller, and A. Pardi, Nat. Struct. Biol. 5, 1065 (1998).
76. N. Shibayama and S. Saigo, FEBS Lett. 492, 50 (2001).