Contribution of surface histidyl residues in the α-chain to the Bohr effect of human normal adult hemoglobin: Roles of global electrostatic effects

Biochemistry

Volumn 36, Issue 22, 1997, Pages 6663-6673

  Sun, Dazhen Philip ^a   Zou, Ming ^a   Ho, Nancy T ^a   Ho, Chien ^a  

^a CARNEGIE MELLON UNIVERSITY   (United States)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

HEMOGLOBIN A;

ALPHA CHAIN; ARTICLE; BINDING SITE; BOHR EFFECT; ESCHERICHIA COLI; NONHUMAN; OXYGEN AFFINITY; PRIORITY JOURNAL;

ADULT; CHEMISTRY, PHYSICAL; ELECTROCHEMISTRY; ESCHERICHIA COLI; GLOBINS; HEMOGLOBIN A; HEMOGLOBINS; HISTIDINE; HUMANS; MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY; MASS SPECTROMETRY; MUTAGENESIS, SITE-DIRECTED; OXYGEN; RECOMBINANT PROTEINS;

ESCHERICHIA; ESCHERICHIA COLI;

EID: 0030941242     PISSN: 00062960     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1021/bi963121d     Document Type: Article

References (52)

1. Antonini, E., & Brunori, M. (1971) Hemoglobin and Myoglobin in Their Reactions with Ligands, North-Holland, Amsterdam.
2. Baldwin, J. M. (1980) J. Mol. Biol. 136, 103-128.
3. Barrick, D., Ho, N. T., Simplaceanu, V., Dahlquist, F. W., & Ho, C. (1997) Nat. Struct. Biol. 4, 78-83.
4. Benesch, R., & Benesch, R. E. (1969) Nature (London) 221, 618-622.
5. Bohr, C., Hasselbalch, K., & Krogh, A. (1904) Skand. Arch. Physiol. 16, 402-412.
6. Busch, M. R., & Ho, C. (1990) Biophys. Chem. 37, 313-322.
7. Busch, M. R., Mace, J. E., Ho, N. T., & Ho, C. (1991) Biochemistry 30, 1865-1877.
8. Craescu, C. T., Schaeffer, C., Mispelter, J., Garin, J., & Rosa, J. (1986) J. Biol. Chem. 261, 7894-7901.
9. de Bruin, S. H., Rollema, H. S., Janssen, L. H. M., & van Os, G. A. J. (1974) Biochem. Biophys. Res. Commun. 58, 210-215.
10. Dickerson, R. E., & Geis, I. (1983) Hemoglobin: Structure, Function, Evolution, and Pathology, Benjamin/Cummings, Menlo Park.
11. Ho, C. (1992) Adv. Protein Chem. 43, 153-312.
12. Ho, C., & Russu, I. M. (1985) in New Methodologies in Studies of Protein Configuration (Wu, T. T., Ed.) pp 1-35, Van Nostrand Reinhold Company, New York.
13. Ho, C., & Russu, I. M. (1987) Biochemistry 26, 6299-6305.
14. Ho, C., Willis, B. F., Shen, T.-J., Ho, N. T., Sun, D. P., Tam, M. F., Suzuka, S. M., Fabry, M. E., & Nagel, R. L. (1996) J. Mol. Biol. 263, 475-485.
15. Kilmartin, J. V., & Rossi-Bernardi, L. (1973) Physiol. Rev. 53, 836-890.
16. Kilmartin, J. V., Breen, J. J., Roberts, G. C. K., & Ho, C. (1973) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 70, 1246-1249.
17. Kilmartin, J. V., Fogg, J. H., & Perutz, M. F. (1980) Biochemistry 19, 3189-3193.
18. Kim, H.-W., Shen, T.-J., Sun, D. P., Ho, N. T., Madrid, M., Tam, M. F., Zou, M., Cottam, P. F., & Ho, C. (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91, 11547-11551.
19. Kim, H.-W., Shen, T.-J., Sun, D. P., Ho, N. T., Madrid, M., & Ho, C. (1995) J. Mol. Biol. 248, 867-882.
20. Kim, H.-W., Shen, T.-J., Ho, N. T., Zou, M., Tam, M. F., & Ho, C. (1996) Biochemistry 35, 6620-6627.
21. Lindstrom, T. R., & Ho, C. (1973) Biochemistry 12, 134-139.
22. Lipscomb, W. N. (1994) Adv. Enzymol. 68, 67-151.
23. Matthew, J. B., Friend, S. H., & Gurd, F. R. N. (1981) Biochemistry 20, 571-580.
24. Matthew, J. B., Friend, S. H., and Gurd, F. R. N. (1982) in Hemoglobin and Oxygen Binding (Ho., C., Eaton, W. A., Collman, J. P., Gibson, Q. H., Leigh, J. S., Jr., Margoliash, E., Moffat, K., & Scheidt, W. R., Eds.) pp 231-241, Elsevier North-Holland, New York.
25. Matthew, J. B., Gurd, F. R. N., Garcia-Moreno, E. B., Flanagan, M. A., March, K. L., & Shire, S. J. (1985) CRC Crit. Rev. Biochem. 18, 91-197.
26. Ohe, M., & Kajita, A. (1977a) J. Biochem. (Tokyo) 81, 431-434.
27. Ohe, M., & Kajita, A. (1977b) J. Biochem. (Tokyo) 82, 839-845.
28. Perutz, M. F. (1970) Nature 228, 726-739.
29. Perutz, M. F., Kilmartin, J. V., Nishikura, K., Fogg, J. H., Butler, P. J. G., & Rollema, H. S. (1980), J. Mol. Biol. 138, 649-670.
30. Perutz, M. F., Fermi, G., & Shih, D. T.-b. (1984) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 81, 4781-4784.
31. Perutz, M. F., Gronenborn, A. M., Clore, G. M., Shih, D. T.-b., & Craescu, C. T. (1985a) J. Mol. Biol. 186, 471-473.
32. Perutz, M. F., Gronenborn, A. M., Clore, G. M., Fogg, J. H., & Shih, D. T.-b. (1985b) J. Mol. Biol. 183, 491-498.
33. Perutz, M. F., Fermi, G., Poyart, C., Pagnier, J., & Kister, J. (1993) J. Mol. Biol. 233, 536-545.
34. Perutz, M. P., Shih, D. T.-b., & Williamson, D. (1994) J. Mol. Biol. 239, 555-560.
35. Plateau, P., & Guéron, M. (1982) J. Am. Chem. Soc. 104, 7310-7311.
36. Rao, M. J., & Acharya, A. S. (1992) Biochemistry 31, 7231-7236.
37. Rollema, H. S., de Bruin, S. H., Janssen, L. H. M., & van Os, G. A. J. (1974) J. Biol. Chem. 250, 1333.
38. Russu, I. M., & Ho, C. (1986) Biochemistry 25, 1706-1716.
39. Russu, I. M., Ho, N. T., & Ho, C. (1980) Biochemistry 19, 1043-1052.
40. Russu, I. M., Ho, N. T., & Ho, C. (1982) Biochemistry 21, 5031-5043.
41. Russu, I. M., Lin, A. K.-L. C., Ferro-Dosch, S., & Ho, C. (1984) Biochim. Biophys. Acta 785, 123-131.
42. Russu, I. M., Wu, S.-S., Ho, N. T., Kellogg, G. W., & Ho, C. (1989) Biochemistry 28, 5298-5306.
43. Russu, I. M., Wu, S.-S., Bupp, K. A., Ho, N. T., & Ho, C. (1990) Biochemistry 29, 3785-3792.
44. Shen, T.-J., Ho, N. T., Simplaceanu, V., Zou, M., Green, B. N., Tam, M. F., & Ho, C. (1993) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90, 8108-8112.
45. Shih, D. T.-b., & Perutz, M. F. (1987) J. Mol. Biol. 195, 419-422.
46. Shih, D. T.-b., Luisi, Ben F., Miyazaki, G., Perutz, M. F., & Nagai, K. (1993) J. Mol Biol. 230, 1291-1296.
47. Stevens, R. C., & Lipscomb, W. N. (1992) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89, 5281-5285.
48. Van Beek, G. G. M., & de Bruin, S. H. (1980) Eur. J. Biochem. 105, 353-360.
49. Van Beek, G. G. M., Zuiderweg, E. R. P., & de Bruin, S. H. (1978) Eur. J. Biochem. 92, 309-316.
50. Van Beek, G. G. M., Zuiderweg, E. R. P., & de Bruin, S. H. (1979) Eur. J. Biochem. 99, 379-383.
51. Wyman, J. (1948) Adv. Protein Chem. 4, 407-531.
52. Wyman, J. (1964) Adv. Protein Chem. 19, 223-286.