Molybdenum in nitrate reductase and nitrite oxidoreductase

Metals Ions in Biological System: Molybdenum and Tungsten: Their Roles in Biological Processes

Volumn 39, Issue , 2002, Pages 369-403

  Kroneck, Peter M H ^a   Abt, Dietmar J ^a  

^a UNIVERSITY OF KONSTANZ   (Germany)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

MOLYBDENUM; NITRATE REDUCTASE; OXIDOREDUCTASE;

CHEMISTRY; PROTEIN CONFORMATION; REVIEW;

MOLYBDENUM; NITRATE REDUCTASE; NITRATE REDUCTASES; OXIDOREDUCTASES; PROTEIN CONFORMATION;

EID: 0036369866     PISSN: None     EISSN: None     Source Type: Book    
DOI: 10.1201/9780203909331     Document Type: Chapter

References (131)

1. K.-R. Kim and H. Craig, Science, 262, 1855-1857 (1993).
2. J. A. Cole, FEMS Microbiol. Lett., 136, 1-11 (1996).
3. W. Schumacher, U. Hole, and P. M. H. Kroneck, in Transition Metals in Biology (G. Winkelmann and C. J. Carrano, eds.), Harwood Academic, Amsterdam, 1997, pp. 329-356.
4. W. G. Zumft, Microbiol. Mol. Biol. Rev., 61, 533-616 (1997).
5. J. T. Lin and V. Stewart, Adv. Microb. Physiol, 39, 1-30 (1998).
6. C. Moreno-Vivián, P. Cabello, M. Martinez-Luque, R. Blasco, and F. Castillo, J. Bacteriol, 181, 6573-6584 (1999).
7. D. J. Richardson and N. J. Watmough, Curr. Opin. Chem. Biol, 3, 207-219 (1999).
8. W. H. Campbell and J. R Kinghorn, Trends Biochem. Sei., 15, 315-319 (1990).
9. W. H. Campbell, Plant Physiol, 111, 355-361 (1996).
10. F. J. Kasting, Science, 259, 902-926 (1993).
11. J. Hendriks, U. Gohlke, and M. Saraste, J. Bioenerg. Biomembr., 30, 15-24 (1998).
12. W. G. Zumft and P. M. H. Kroneck, Adv. Inorg. Biochem., 11, 193-221 (1996).
13. J. Hendriks, A. Oubrie, J. Castresana, A. Urbani, S. Gemeinhardt, and M. Saraste, Biochim. Biophys. Acta., 1459, 266-273 (2000).
14. B. C. Berks, S. J. Ferguson, J. W. B. Moir, and D. J. Richardson, Biochim. Biophys. Acta, 1232, 97-173 (1995).
15. B. A. Averill, Chem. Rev., 96, 2951-2964 (1996).
16. A. B. Hooper, T. Vannelli, D. J. Bergmann, and D. M. Arciero, Antonie van Leeuwenhoek, 71, 59-67 (1996).
17. D. J. Richardson, Microbiol, 146, 551-571 (2000).
18. E. Bock, H. P. Koops, and H. Harms, in Nitrification (J. I. Prosser, ed.), Spec. Pub. Soc. Gen. Microbiol, Vol. 20, IRL Press, Oxford, 1986, pp. 17-38.
19. P. M. Wood, in Nitrification (J. I. Prosser, ed.), Spec. Pub. Soc. Gen. Microbiol, Vol. 20, IRL Press, Oxford, 1986, pp. 39-62.
20. S. A. Ensign, M. R. Hyman, and D. J. Arp, J. Bacterial., 175, 1971-1980 (1993).
21. N. Igarashi, H. Moriyama, T. Fujiwara, Y. Fukumori, and N. Tanaka, Nat. Struct. Biol., 4, 276-284 (1997).
22. M. Meincke, E. Bock, D. Kastrau, and P. M. H. Kroneck, Arch. Microbiol., 158, 127-131 (1992).
23. R. K. Thauer, K. Jungermann, and K. Decker, Bacteriol. Rev., 41, 100-180 (1977).
24. E. T. Adman, J. W. Godden, and S. Turley, J. Biol. Chem., 270, 27458-27474 (1995).
25. M. E. P. Murphy, P. F. Lindley, and E. T. Adman, Prot. Sci., 6, 761-770 (1997).
26. P. A. Williams, V. Fulop, E. F. Garman, N. F. Saunders, S. J. Ferguson, and J. Hajdu, Nature., 389, 406-412 (1997).
27. F. E. Dodd, S. S. Hasnain, Z. H. L. Abraham, R. R. Eady, and B. E. Smith, Acta Crystallogr, D53, 406-418 (1997).
28. H. B. Gray, B. G. Malmstrom, and R. J. P. Williams, J. Biol. Inorg. Chem., 5, 551-559 (2000).
29. M. R. Cheesman, S. J. Ferguson, J. W. Moir, D. J. Richardson, W. G. Zumft, and A. J. Thomson, Biochemistry, 36, 16267-16276 (1997).
30. K. Brown, M. Tegoni, M. Prudencio, A. S. Pereira, S. Besson, J. J. Moura, I. Moura, and C. Cambillau, Nat. Struct. Biol., 7, 191-195 (2000).
31. K. Brown, K. Djinovic-Craugo, T. Haltia, I. Cabrito, M. Saraste, J. J. G. Moura, I. Moura, M. Tegoni, and C. Cambillau, J. Biol. Chem., 275, 41133-41136 (2000).
32. T. Rasmussen, B. C. Berks, J. Sanders-Loehr, D. M. Dooley, W. G. Zumft, and A. J. Thomson, Biochemistry., 39, 12753-12756 (2000).
33. O. Einsle, W. Schumacher, E. Kurun, U. Nath, and P. M. H. Kroneck, in Biological Electron Transfer Chains: Genetics, Composition, and Mode of Operation (G. Canters and E. Vijgenboom, eds.), Kluwer Academic, Dordrecht, 1998, pp. 197-208.
34. O. Einsle, A. Messerschmidt, P. Stach, G. P. Bourenkov, H. D. Bartunik, R. Huber, and P. M. H. Kroneck, Nature, 400, 476-480 (1999).
35. O. Einsle, P. Stach, A. Messerschmidt, J. Simon, A. Kröger, R. Huber, and P. M. H. Kroneck, J. Biol. Chem., 275, 39608-39616 (2000).
36. E. Eisenmann, J. Beuerle, K. Sulger, P. M. H. Kroneck, and W. Schumacher, Arch. Microbiol., 164, 180-185 (1995).
37. F. Blasco, C. Iobbi, G. Giordano, M. Chippaux, and V. Bonnefoy, Mol. Gen. Genet., 218, 249-256 (1989).
38. A. Abou-Jaoude, M. Chippaux, and M.-C. Pascal, Eur. J. Biochem., 95, 309-314 (1979).
39. A. Abou-Jaoude, M.-C. Pascal, and M. Chippaux, Eur. J. Biochem., 95, 315-321 (1979).
40. U. Wissenbach, A. Kröger, and G. Unden, Arch. Microbiol., 154, 60-66 (1990).
41. U. Wissenbach, D. Ternes, and G. Unden, Arch. Microbiol., 158, 68-73 (1992).
42. M. Dubourdieu M. and J. A. DeMoss, J. Bacteriol., 174, 867-872 (1992).
43. F. Brito, J. A. DeMoss, and M. Dubourdieu, J. Bacteriol., 177, 3728-3735 (1995).
44. A. B. Hooper and A. A. DiSpirito, Microbiol. Rev., 49, 140-157 (1985).
45. B. L. Berg, J. Li, J.Heider, and V. Stewart, J. Biol. Chem., 266, 22380-22385 (1991).
46. A. Kröger and A. Innerhofer, Eur. J. Biochem., 69, 497-506 (1976).
47. A. Kröger, E. Dorrer, and E. Winkler, Biochim. Biophys. Acta., 589, 118-136 (1980).
48. A. Zöphel, M. C. Kennedy, H. Beinert, and P. M. H. Kroneck, Eur. J. Biochem., 195, 849-856 (1991).
49. W. Schumacher, Ph.D. thesis, Universität Konstanz, Konstanz, Germany, 1993.
50. C. Costa, J. J. G. Moura, I. Moura, M.-Y. Liu, H. D. Peck, Jr., J. LeGall, Y. Wang, and B. H. Huynh, J. Biol.Chem., 265, 14382-14388 (1990).
51. I. A. C. Pereira, J. LeGall, A. V. Xavier, and M. Teixeira, Biochim. Biophys. Acta, 1491, 119-130 (2000).
52. R. R. Naik, F. M. Murillo, and J. F. Stolz, FEMS Microbiol. Lett., 106, 53-58 (1993).
53. R. H. Jackson, A. Cornish-Bowden, and J. A. Cole, J. Biochem., 193, 861-867 (1981).
54. N. R. Harborne, L. Griffiths, S. J. Busby, and J. A. Cole, Mol. Microbiol., 6, 2805-2813 (1992).
55. J. A. Cole and C. M. Brown, FEMS Microbiol. Lett., 7, 65-72 (1980).
56. J. A. Cole, Biochim. Biophys. Acta, 162, 356-368 (1968).
57. T. Fujita, J. Biochem. (Tokyo), 60, 204-215 (1966).
58. P. M. Wood, FEBS Lett., 164, 223-226 (1983).
59. S. J. Ferguson, in Bacterial Energy Transduction (C. Anthony, ed.), Academic Press, London, 1988, pp. 151-182.
60. M. Bott, D. Ritz, and H. Hennecke, J. Bacteriol., 173, 6766-6772 (1991).
61. A. Darwin, H. Hussain, L. Griffiths, J. Grove, Y. Sambongi, S. Busby, and J. A. Cole, Mol. Microbiol., 9, 1255-1265 (1993).
62. H. Hussain, J. Grove, L. Griffiths, S. Busby, and J. A. Cole, Mol. Microbiol., 12, 153-163 (1994).
63. J. Simon, R. Gross, O. Einsle, P. M. H. Kroneck, A. Kröger, and O. Klimmek, Mol. Microbiol., 35, 686-696 (2000).
64. F. Martinez Murillo, T. Gugliuzza, J. Senko, P. Basu, and J. F. Stolz, Arch. Microbiol., 172, 313-320 (1999).
65. P. M. H. Kroneck, J. Beuerle, and W. Schumacher, in Metal Ions in Biological Systems, Vol. 28 (H. Sigel and A. Sigel, eds.), Marcel Dekker, New York, 1992, pp. 455-505.
66. A. B. Hooper, M. Logan, D. M. Arciero, and H. McTavish, Biochim. Biophys. Acta, 1058, 13-16 (1991).
67. M. Whittaker, D. Bergmann, D. M. Arciero, and A. B. Hooper, Biochim. Biophys. Acta, 1459, 346-355 (2000).
68. M. J. Frijlink, T. Abee, H. J. Laanbroek, W. de Boer, and W. N. Konings, Arch. Microbiol., 157, 194-199 (1992).
69. C. Kisker, H. Schindelin, D. Baas, J. Retey, R. U. Meckenstock, and P. M. H. Kroneck, FEMS Microbiol. Rev., 22, 503-521 (1999).
70. A. N. Anitpov, N. N. Lyalikova, T. V. Khijniak, and N. P. L’vov, FEBS Lett, 441, 257-260 (1998).
71. H. J. Evans and A. Nason, Plant. Physiol, 28, 233-254 (1953).
72. A. Nason, K.-Y. Lee, S.-S. Pan, P. A. Ketchum, A. Lamberti, and J. DeVries, Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 68, 3242-3246 (1971).
73. R. Hille, Chem. Rev., 96, 2757-2816 (1996).
74. K. V. Rajagopalan, Adv. Enzymol, 64, 215-290 (1991).
75. K. V. Rajagopalan and J. L. Johnson, J. Biol. Chem., 267, 10199-10202 (1992).
76. A. Jankielewicz, R. A. Schmitz, O. Klimmek, and A. Kröger, Arch. Microbiol, 162, 238-242 (1994).
77. J. L. Johnson, N. R. Bastian, N. L. Schauer, J. G. Ferry, and K. V. Rajagopalan, FEMS Microbiol. Lett, 61, 213-216 (1991).
78. J. L. Johnson, K. V. Rajagopalan, S. Mukund, and M. W. W. Adams, J. Biol. Chem., 268, 4848-4852 (1993).
79. J. L. Johnson, D. C. Rees, and M. W. W. Adams, Chem. Rev., 96, 2817-2839 (1996).
80. M. K. Chan, S. Mukund, A. Kletzin, M. W. W. Adams, and D. C. Rees, Science, 267, 1463-1469 (1995).
81. R. Huber, P. Hof, R. O. Duarte, J. J. G. Moura, I. Moura, M.-Y. Liu, J. LeGall, R. Hille, M. Archer, and M. J. Romão, Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 93, 8846-8851 (1996).
82. M. J. Romão, M. Archer, I. Moura, J. J. G. Moura, J. LeGall, R. Engh, M. Schneider, P. Hof, and R. Huber, Science, 270, 1170-1176 (1995).
83. H. Schindelin, C. Kisker, J. Hilton, K. V. Rajagopalan, and D. C. Rees, Science, 272, 1615-1621 (1996).
84. A. S. McAlpine, A. G. McEwan, A. L. Shaw, and S. Bailey, J. Biol. Inorg. Chem., 2, 690-701 (1997).
85. F. Schneider, J. Löwe, R. Huber, H. Schindelin, C. Kisker, and J. Knäblein, J. Mol. Biol, 263, 53-69 (1996).
86. J. C. Boyington, V. N. Gladyshev, S. V. Khangulov, T. C. Stadtman, and P. D. Sun, Science, 275, 1305-1308 (1997).
87. C. Kisker, H. Schindelin, A. Pacheco, W. A. Wehbi, R. M. Garrett, K. V. Rajagopalan, J. H. Enemark, and D. C. Rees, Cell, 91, 973-983 (1997).
88. J. Dias, M. E. Than, A. Humm, R. Huber, G. P. Bourenkov, H. D. Bartunik, S. Bursakov, J. Calvete, J. Caldeira, C. Carneiro, J. J. G. Moura, I. Moura, and M. J. Romáo, Structure, 7, 65-79 (1999).
89. H. Sundermeyer-Klinger, W. Meyer, B. Warninghoff, and E. Bock, Arch. Microbiol., 149, 153-158 (1984).
90. U. Warnecke-Eberz and B. Friedrich, Arc Microbiol., 159, 405-409 (1993).
91. S. Ramírez-Arcos, L. A. Fernández-Herrero, and J. Berenguer, Biochim. Biophys. Acta, 1396, 215-227 (1998).
92. S. Spiro, Antonie Van Leeuwenhoek, 66, 23-36 (1994).
93. N. Khoroshilova, C. Popescu, E. Münck, H. Beinert, and P. J. Kiley, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 94, 6087-6092 (1997).
94. K. S. Denis, F. M. Dias, and J. J. Rowe, J. Biol. Chem., 265, 18095-18097 (1990).
95. G. Lu, W. Campbell, Y. Lindquist, and G. Schneider, J. Mol. Biol., 224, 277-279 (1992).
96. G. Lu, W. Campbell, Y. Lindquist, and G. Schneider, Structure, 2, 809-821 (1994).
97. G. Lu, Y. Lindqvist, G. Schneider, U. Dwivedi, and W. H. Campbell, J. Mol. Biol., 248, 931-948 (1995).
98. C. A. Fewson and D. J. D. Nicholas, Biochim. Biophys. Acta, 49, 335-349 (1961).
99. P. Forget and D. V. Dervartanian, Biochim. Biophys. Acta, 256, 600-606 (1972).
100. R. C. Bray, S. P. Vincent, D. J. Lowe, R. A. Clegg, and P. B. Garland, Biochem. J., 155, 201-203 (1976).
101. S. P. Vincent and R. C. Bray, Biochem. J., 171, 639-647 (1978).
102. S. P. Vincent, Biochem. J., 177, 757-759 (1979).
103. B. Bennett, B. C. Berks, S. J. Ferguson, A. J. Thomson, and D. J. Richardson, Eur. J. Biochem., 226, 789-798 (1994).
104. W. Pfleiderer, in Folates and pteridines, Vol. 2 (R. L. Blakeley and S. J. Benkovic, eds.), Wiley Interscience, New York, 1985, pp. 42-113.
105. H. J. Sears, B. Bennett, S. Spiro, A. J. Thomson, and D. J. Richardson, Biochem. J., 310, 311-314 (1995).
106. C. S. Butler, J. M. Charnock, B. Bennett, H. J. Sears, A. J. Reilly, S. J. Ferguson, C. D. Garner, D. J. Lowe, A. J. Thomson, B. C. Berks, and D. J. Richardson, Biochemistry, 38, 9000-9012 (1999).
107. L. P. Solomonson, M. J. Barber, W. D. Howard, J. L. Johnson, and K. V. Rajagopalan, J. Biol. Chem., 259, 849-853 (1984).
108. C. J. Kay and M. J. Barber, Biochemistry, 28, 5750-5758 (1989).
109. S. P. Cramer, L. P. Solomonson, M. W. W. Adams, and L. E. Mortenson, J. Am. Chem. Soc, 106, 1467-1471 (1984).
110. B. Bennett, J. M. Charnock, H. J. Sears, B. C. Berks, A. J. Thomson, S. J. Ferguson, C. D. Garner, and D. J. Richardson, Biochem. J., 317, 557-563 (1996).
111. K. B. Musgrave, J. P. Donahue, C. Lorber, R. H. Holm, B. Hedman, and K. O. Hodgson, J. Am. Chem. Soc, 121, 10297-10307 (1999).
112. D. J. D. Nicholas and H. M. Stevens, Nature, 176, 1066-1067 (1955).
113. C. D. Garner, M. R. Hyde, F. E. Mabbs, and V. I. Routledge, Nature, 252, 579-580 (1974).
114. E. W. Harlan, J. M. Berg, and R. H. Holm, J. Am. Chem. Soc, 108, 6992-7000 (1986).
115. R. H. Holm, Coord. Chem. Rev., 100, 183-221 (1990).
116. J. A. Craig and R. H. Holm, J. Am. Chem. Soc, 111, 2111-2115 (1989).
117. R. H. Holm, Chem. Rev., 87, 1401-1449 (1987).
118. K. Kirstein and E. Bock, Arch. Microbiol., 160, 447-453 (1993).
119. J. G. Cobley, Biochem. J., 156, 493-498 (1976).
120. H. Sundermeyer and E. Bock, Arch. Microbiol., 130, 250-254 (1981).
121. A. Freitag and E. Bock, FEMS Microbiol. Lett., 66, 157-162 (1990).
122. E. Spieck, S. Ehrich, J. Aamand, and E. Bock, Arch. Microbiol., 169, 225-230 (1998).
123. Y. Tanaka, Y. Fukumori, and T. Yamanaka, Arch. Microbiol., 135, 265-271 (1983).
124. B. Krüger, O. Meyer, M. Nagel, J. R. Andreesen, M. Meincke, and E. Bock, FEMS Microbiol. Lett, 84, 225-227 (1987).
125. W. J. Ingledew and P. J. Hailing, FEBS Lett., 67, 90-93 (1976).
126. E. Spieck, S. Müller, A. Engel, E. Mandelkow, H. Patel, and E. Bock, J. Struct. Biol., 117, 117-123 (1996).
127. M. Saull, New Scientist, 37, 1-4 (1990).
128. B. Strehlitz, B. Gründig, W. Schumacher, P. M. H. Kroneck, K.-D. Vorlop, and H. Kotte, Anal. Chem., 68, 807-816 (1996).
129. C. H. Kiang, S. S. Kuan, G. G. Guilbault, Anal. Chim. Acta, 80, 209-214 (1975).
130. C. H. Kiang, S. S. Kuan, G. G. Guilbault, Anal. Chem., 50, 1319-1322 (1978).
131. A König, K. Riedel, and J. W. Metzger, Biosensors and Bioelectronics, 13, 869-874 (1998).