Transport, homeostasis, regulation, and binding of molybdate and tungstate to proteins

Metals Ions in Biological System: Molybdenum and Tungsten: Their Roles in Biological Processes

Volumn 39, Issue , 2002, Pages 31-74

  Pau, Richard N ^a   Lawson, David M ^b  

^a UNIVERSITY OF MELBOURNE   (Australia)

^b JOHN INNES CENTRE   (United Kingdom)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

BACTERIAL DNA; BACTERIAL PROTEIN; MOLYBDENUM; TUNGSTEN;

AMINO ACID SEQUENCE; CHEMISTRY; HOMEOSTASIS; METABOLISM; MOLECULAR GENETICS; NUCLEOTIDE SEQUENCE; PROTEIN BINDING; REVIEW; SEQUENCE HOMOLOGY; TRANSPORT AT THE CELLULAR LEVEL;

AMINO ACID SEQUENCE; BACTERIAL PROTEINS; BASE SEQUENCE; BIOLOGICAL TRANSPORT; DNA, BACTERIAL; HOMEOSTASIS; MOLECULAR SEQUENCE DATA; MOLYBDENUM; PROTEIN BINDING; SEQUENCE HOMOLOGY, AMINO ACID; TUNGSTEN;

EID: 0036363905     PISSN: None     EISSN: None     Source Type: Book    
DOI: 10.1201/9780203909331     Document Type: Chapter

References (110)

1. A. Kletzin and M. W. W. Adams, FEMS Microbiol. Rev., 18, 5-63 (1996).
2. R. R. Eady in Vanadium and Its Role in Life (H. Sigel and A. Sigel, eds.), Vol. 31 of Metal Ions in Biological Systems, Marcel Dekker, New York, 1995, pp. 363-405.
3. D. M. Paulsen, H. W. Paerl, and P. E. Bishop, Limnol. Oceanog., 36, 1325-1334 (1991).
4. R. H. Maynard, R. Premakumar, and P. E. Bishop, J. Bacteriol, 176, 5583-5586 (1994).
5. J. J. R. Frausto da Silva and R. J. P. Williams, The Biological Chemistry of the Elements, Clarendon Press, Oxford, 1993.
6. W. R. Hägen and A. F. Arendsen, Struct. Bond., 90, 161-192 (1998).
7. G. R. Willsky, in Vanadium in Biological Systems (N. D. Chasteen, ed.), Kluwer Academic, Amsterdam, 1990, pp. 1-24.
8. U. Schwertman, Plant Soil, 130, 1-25 (1991).
9. A. Bagg and J. B. Neilands, Microbiol. Rev., 51, 509-518 (1987).
10. W. J. Page and M. Huyer, J. Bacteriol., 158, 496-502 (1984).
11. J. L. Corbin, I. L. Karle, and J. Karle, Chem. Commun., 186-187 (1970).
12. P. Démange, A. Bateman, A. Dell, and M. A. Abdallah, Biochemistry, 27, 2745-2752 (1988).
13. W. J. Page, K. S. Collinson, P. Démange, A. Dell, and M. A. Abdallah, BioMetals, 4, 217-222 (1991).
14. J. L. Corbin and W. A. Bulen, Biochemistry, 27, 2745-2752 (1969).
15. W. J. Page and M. von Tigerstrom, J. Gen. Microbiol., 134, 453-460 (1988).
16. R. C. Scarrow, D. L. White, and K. N. Raymond, J. Am. Chem. Soc, 107, 654 (1985).
17. E. J. Enemark and T. D. P. Stack, Angew. Chem, 34, 996-998 (1995).
18. A.-K. Duhme, R. C. Hider, and H. Khodr, BioMetals, 9, 245-248 (1996).
19. A.-K. Duhme, Z. Dauter, R. C. Hider, and S. Pohl, Inorg. Chem., 1996, 3059-3061 (1996).
20. A. S. Cornish and W. J. Page, Appi. Environ. Microbiol., 66, 1580-1586 (2000).
21. A.-K. Duhme, R. C. Hider, M. J. Naldrett, and R. N. Pau, J. Biol. Inorg. Chem., 3, 520-526 (1998).
22. R. C. Scarrow, D. J. Ecker, C. Ng, S. Liu, and K. N. Raymond, J. Am. Chem. Soc, 101, 6097-6104 (1991).
23. A. S. Cornish and W. J. Page, BioMetals, 8, 332-338 (1995).
24. A. K. Duhme, R. C. Hider, and H. H. Khodr, Chem. Ber., 130, 969-973 (1997).
25. W. J. Page and M. von Tigerstrom, J. Bacterid, 151, 237-242 (1982).
26. T. R. Hoover, A. D. Robertson, R. L. Cerny, R. N. Hayes, V. K. Imperial, V. K. Shah, and P. W. Ludden, Nature, 329, 855-857 (1987).
27. M. S. Madden, T. D. Paustian, P. W. Ludden, and V. K. Shah, J. Bacteriol., 173, 5403-5405 (1991).
28. R. W. Howarth and J. J. Cole, Science, 229, 653-655 (1985).
29. D. Scott and N. K. Amy, J. Bacteriol., 171, 1284-1287 (1989).
30. K. Schneider, A. Miiller, K.-U. Johannes, E. Diemann, and J. Kottmann, Anal. Biochem., 193, 292-298 (1991).
31. P. T. Pienkos and W. T. Brill, J. Bacteriol, 145, 743-751 (1981).
32. G. L. Corcuera, M. Bastidas, and M. Dubourdieu, J. Gen. Microbiol, 139, 1869-1875 (1993).
33. J. Imperial, R. A. Ugalde, V. K. Shah, and W. J. Brill, J. Bacteriol, 163, 1285-1287 (1985).
34. B. B. Elliot and L. E. Mortenson, J. Bacteriol, 124, 1295-1301 (1975).
35. J. H. Glaser and J. A. DeMoss, J. Bacteriol, 108, 854-860 (1971).
36. G. T. Sperl and J. A. DeMoss, J. Bacteriol, 122, 1230-1238 (1975).
37. M. Debourdieu, E. Andrade, and J. Puig, Biochem. Biophys. Res. Commun., 70, 766-773 (1976).
38. S. Johann and S. M. Hinton, J. Bacteriol, 169, 1911-1916 (1987).
39. R. J. Maier, L. Graham, R. G. Keefe, T. Pihl, and E. Smith, J. Bacteriol, 169, 2548-2554 (1987).
40. S. Hemschemeier, M. Grand, B. Keuntje, and R. Eichenlaub, J. Bacteriol, 173, 6499-6506 (1991).
41. J. A. Maupin-Furlow, J. K. Rosentel, J. H. Lee, U. Deppenmeier, R. P. Gunsalus, and K. T. Shanmugam, J. Bacteriol, 177, 4851-4856 (1995).
42. S. Rech, U. Deppenmeier, and R. P. Gunsalus, J. Bacteriol., 177, 1023-1029 (1995).
43. F. Luque, L. A. Mitchenall, M. Chapman, R. Christine, and R. N. Pau, Mol. Microbiol., 7, 447-459 (1993).
44. G. Wang, S. Angermüller, and W. Klipp, J. Bacteriol., 175, 3031-3042 (1993).
45. C. Kennedy and J. R. Postgate, J. Gen. Microbiol., 98, 551-557 (1977).
46. T. Shanmugam, V. Stewart, R. P. Gunsalus, D. H. Boxer, J. A. Cole, and M. Chippaux, Mol. Microbiol., 22, 3452-3454 (1992).
47. W. Boos and J. M. Lucht, in Escherichia coli and Salmonella typhimurium, Vol. 1 (F. C. Neidhardt, ed.), ASM Press, Washington, DC, 1996, pp. 1175-1209.
48. N. J. Mouncey, L. A. Mitchenall, and R. N. Pau, J. Bacteriol, 177, 5294-5302 (1995).
49. H. M. Walkenhorst, S. K. Hemschemeier, and R. Eichenlaub, Microbiol. Res., 150, 347-361 (1995).
50. J. Chen, S. Sharma, F. A. Quiocho, and A. L. Davidson, Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 98, 1525-1530 (2001).
51. R. D. Fleishmann, M. D. Adams, O. White, R. A. Clayton, E. F. Kirkness, and A. R. Kerlavge, Science, 169, 496-512 (1995).
52. D. M. Lawson, C. E. Williams, L. A. Mitchenall, and R. N. Pau, Structure, 6, 1529-1539 (1998).
53. A. M. Gründen, R. M. Ray, J. K. Rosentel, F. G. Healy, and K. T. Shanmugam, J. Bacteriol, 178, 735-744 (1996).
54. M. R. Jacobson, K. E. Brigle, L. T. Bennett, R. A. Setterquist, M. S. Wilson, V. L. Cash, J. Beynon, W. E. Newton, and D. R. Dean, J. Bacteriol, 171, 1017-1027 (1989).
55. S. Z. Wang, J. S. Chen, and J. L. Johnson, Biochem. Biophys. Res. Commun., 169, 1122-1128 (1990).
56. A. Llamas, K. L. Kalakoutskii, and E. Fernández, Plant Cell Environ., 23, 1247-1255 (2000).
57. S. Rech, C. Wolin, and R. P. Gunsalus, J. Biol. Chem., 271, 2557-2562 (1996).
58. H. Neubauer, I. Pantel, P. E. Lindgren, and F. Götz, Arch. Microbiol, 172, 109-115 (1999).
59. J. Imperial, M. Hadi, and N. K. Amy, Biochim. Biophys. Acta, 1370, 337-346 (1998).
60. F. A. Quiocho and P. S. Ledvinda, Mol. Microbiol, 20, 17-25 (1996).
61. Y. Hu, S. Rech, R. P. Gunsalus, and D. C. Rees, Nature Struct. Biol, 4, 703-707 (1997).
62. J. W. Pflugarth and F. A. Quiocho, Nature, 314, 257-260 (1985).
63. H. Luecke and F. A. Quiocho, Nature, 347, 402-406 (1990).
64. P. S. Ledvina, A. L. Tsai, Z. Wang, E. Koehl, and F. A. Quiocho, Protein Sci., 7, 2550-2559 (1998).
65. P. S. Ledvina, N. Yao, A. Choudhary, and F. A. Quiocho, Proc. Natl Acad. Sci. USA, 93, 6786-6791 (1996).
66. E. Dassa, W. Saurin, and W. Koster, Mol Microbiol, 12, 993-1004 (1994).
67. M. Mourez, M. Hofhung, and E. Dassa, EMBO J., 16, 3066-3077 (1997).
68. W. Saurin and E. Dassa, Protein Sci., 3, 325-344 (1994).
69. A. Hochheimer, R. Hedderich, and R. K. Thauer, Arch. Microbiol, 170, 389-393 (1998).
70. K. Makdressi, J. R. Andreesen, and A. Pich, J. Biol Chem, 276, 24557-24564 (2001).
71. J. H. Lee, J. C. Wendt, and K. T. Shanmugam, J. Bacterial, 172, 2079-2087 (1990).
72. J. K. Rosentel, F. Healy, J. A. Maupin-Furlow, J. H. Lee, and K. T. Shanmugam, J. Bacteriol, 177, 4857-4864 (1995).
73. M. Grand, Ph.D. thesis, University of Bielefeld, Germany, 1994.
74. R. Premakumar, S. Jacobitz, S. C. Ricke, and P. E. Bishop, J. Bacteriol, 178, 691-696 (1996).
75. B. B. Elliott and L. E. Mortenson, J. Bacteriol, 127, 770-779 (1976).
76. S. M. Hinton and L. E. Mortenson, J. Bacteriol, 162, 477-484 (1985).
77. S. M. Hinton and L. E. Mortenson, J. Bacteriol, 162, 485-493 (1985).
78. S. M. Hinton and B. Merritt, J. Bacteriol, 168, 688-693 (1986).
79. S. M. Hinton, C. Slaughter, W. Eisner, and T. Fisher, Gene, 54, 211-219 (1987).
80. D. M. Lawson, C. E. Williams, D. J. White, A. P. Choay, L. A. Mitchenall, and R. N. Pau, J. Chem. Soc., Dalton Trans., 3981-3984 (1997).
81. A. K. Duhme, W. Meyer-Klaucke, D. J. White, L. Delarbre, L. A. Mitchenall, and R. N. Pau, J. Biol. Inorg. Chem., 4, 588-592 (1999).
82. U. G. Wagner, E. Stupperich, and C. Kratky, Structure, 8, 1127-1136 (2000).
83. L. Delarbre, C. E. M. Stevenson, D. J. White, L. A. Mitchenall, R. N. Pau, and D. M. Lawson, J. Mol. Biol., 308, 1063-1079 (2001).
84. A. G. Murzin, EMBO J., 12, 861-867 (1993).
85. J. B. Miller, D. J. Scott, and N. K. Amy, J. Bacteriol, 169, 1853-1860 (1987).
86. N. J. Mouncey, L. A. Mitchenall, and R. N. Pau, Microbiology, 142, 1997-2004 (1996).
87. P. S. Solomon, A. L. Shaw, M. D. Young, S. Leimkühler, G. R. Hanson, W. Klipp, and A. G. McEwan, FEMS Microbiol. Lett., 190, 203-208 (2000).
88. M. Kutsche, S. Leimkühler, and W. Klipp, J. Bacteriol., 178, 2010-2017 (1996).
89. P. M. McNicholas, R. C. Chiang, and R. P. Gunsalus, Mol. Microbiol, 27, 197-208 (1998).
90. L. A. Anderson, E. McNairn, T. Leubke, R. N. Pau, and D. H. Boxer, J. Bacteriol., 182, 7035-7043 (2000).
91. W. T. Self, A. M. Gründen, A. Hasona, and K. T. Shanmugam, Microbiology, 145, 41-55 (1999).
92. A. Hasona, W. T. Self, R. M. Ray, and K. T. Shanmugam, FEMS Microbiol. Lett, 169, 111-116 (1998).
93. W. T. Self and K. T. Shanmugam, FEMS Microbiol. Lett, 184, 47-52 (2000).
94. L. A. Anderson, T. Palmer, N. C. Price, S. Bornemann, D. H. Boxer, and R. N. Pau, Eur. J. Biochem., 246, 119-126 (1997).
95. P. M. McNicholas, S. A. Rech, and R. P. Gunsalus, Mol. Microbiol., 23, 515-524 (1997).
96. A. M. Gründen, W. T. Self, M. Villain, J. E. Blalock, and K. T. Shanmugam, J. Biol. Chem., 274, 24308-24315 (1999).
97. D. R. Hall, D. G. Gourley, G. A. Leonard, E. M. Duke, L. A. Anderson, D. H. Boxer, and W. N. Hunter, EMBO J., 18, 1435-1446 (1999).
98. D. G. Gourley, A. W. Sehuttelkopf, L. A. Anderson, N. C. Price, D. H. Boxer, and W. N. Hunter, J. Biol. Chem., 276, 20641-20647 (2001).
99. W. Boos and A. Böhm, Trends Genet, 16, 404-409 (2000).
100. R. M. Allen, J. T. Roll, P. Rangaraj, V. K. Shah, G. P. Roberts, and P. W. Ludden, J. Biol. Chem., 274, 15869-15874 (1999).
101. C. P. Witte, M. I. Igeno, R. Mendel, G. Schwarz, and E. Fernandez, FEBS Lett, 431, 205-209 (1998).
102. R. J. Hoare, P. M. Harrison, and T. G. Hoy, Nature, 255, 653-654 (1975).
103. D. M. Lawson, P. J. Artymiuk, S. J. Yewdall, J. M. A. Smith, J. C. Livingstone, A. Treffry, A. Luzzago, S. Levi, P. Arosio, G. Cesareni, C. D. Thomas, W. V. Shaw, and P. M. Harrison, Nature, 349, 541-544 (1991).
104. T. G. Adelman, P. Arosio, and J. W. Drysdale, Biochem. Biophys. Res. Commun., 63, 1056-1062 (1975).
105. D. Boyd, C. Vecoli, D. M. Belcher, S. K. Jain, and J. W. Drysdale, J. Biol. Chem., 260, 11755-11761 (1985).
106. A. Bomford, C. Conlon-Hollingshead, and H. N. Munro, J. Biol. Chem., 256, 948-955 (1981).
107. T. V. O’Halloran and V. C. Culotta, J. Biol. Chem., 275, 25057-25060 (2000).
108. P. J. Kraulis, J. Appl. Crystallogr., 24, 946-950 (1991).
109. E. A. Merritt and D. J. Bacon, Meth. Enzymol, 277, 505-524 (1997).
110. G. J. Barton, Protein Eng., 6, 37-40 (1993).