[Formula Presented] rotational resonance in a transmembrane peptide: A comparison of the fluid and gel phases

Physical Review E - Statistical Physics, Plasmas, Fluids, and Related Interdisciplinary Topics

Volumn 59, Issue 5, 1999, Pages 5945-5957

  Langlais, Denis B ^a   Hodges, Robert S ^b   Davis, James H ^c  

^a SIMON FRASER UNIVERSITY   (Canada)

^b UNIVERSITY OF ALBERTA   (Canada)

^c UNIVERSITY OF GUELPH   (Canada)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

CARBON; DIMYRISTOYLPHOSPHATIDYLCHOLINE; GEL; LIPID BILAYER; MEMBRANE PROTEIN; PEPTIDE;

AMINO ACID SEQUENCE; CHEMICAL MODEL; CHEMICAL STRUCTURE; CHEMISTRY; COMPARATIVE STUDY; CRYSTALLIZATION; GEL; LIPID BILAYER; PHYSICAL CHEMISTRY; THERMODYNAMICS;

AMINO ACID SEQUENCE; CARBON ISOTOPES; CHEMISTRY, PHYSICAL; CRYSTALLIZATION; DIMYRISTOYLPHOSPHATIDYLCHOLINE; GELS; LIPID BILAYERS; MEMBRANE PROTEINS; MODELS, CHEMICAL; MODELS, MOLECULAR; PEPTIDES; PHYSICOCHEMICAL PHENOMENA; THERMODYNAMICS;

EID: 0033134415     PISSN: 1063651X     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1103/PhysRevE.59.5945     Document Type: Article

References (93)

1. R. R. Ernst, G. Bodenhausen, and A. Wokaun, Principles of Nuclear Magnetic Resonance in One and Two Dimensions (Oxford University Press, Oxford, 1987).
2. G. M. Clore and A. M. Gronenborn, Protein Sci. 3, 372 (1994).
3. L. E. Kay, Prog. Biophys. Mol. Biol. 63, 277 (1995).
4. L. E. Kay, Cell Biol. 75, 1 (1997).
5. L. E. Kay, G. M. Clore, A. Bax, and A. M. Gronenborn, Nature (London) 249, 411 (1990).
6. H. Oschkinat, C. Griesinger, P. J. Kraulis, O. W. Sorensen, R. R. Ernst, A. M. Gronenborn, and G. M. Clore, Science 332, 374 (1988).
7. A. S. Arseniev, I. L. Barsukov, V. F. Bystrov, A. L. Lomize, and Yu. A. Ovchinnikov, FEBS Lett. 186, 168 (1985).
8. K.-J. Shon, Y. Kim, L. Colnago, and S. J. Opella, Science 252, 1303 (1991).
9. V. Yu. Orekov, G. V. Abdulaeva, L. Yu. Musina, and A. S. Arseniev, Eur. J. Biochem. 210, 223 (1992).
10. V. Yu. Orekov, K. V. Pervushin, and A. S. Arseniev, Eur. J. Biochem. 219, 887 (1994).
11. P. A. McDonnel, K. Shon, Y. Kim, and S. J. Opella, J. Mol. Biol. 233, 447 (1993).
12. G. D. Henry and B. D. Sykes, Methods Enzymol. 239C, 515 (1994).
13. S. J. Opella, Y. Kim, and P. A. McDonnel, Methods Enzymol. 239C, 536 (1994).
14. K. V. Pervushin, V. Yu. Orekhov, A. I. Popov, L. Yu. Musina, and A. S. Arseniev, Eur. J. Biochem. 219, 571 (1994).
15. K. Mackenzie, J. H. Prestegard, and D. M. Engelman, J. Biomol. NMR 7, 256 (1996).
16. K. Mackenzie, J. H. Prestegard, and D. M. Engelman, Science 276, 131 (1997).
17. J. H. Davis, Biochim. Biophys. Acta 737, 117 (1983).
18. J. H. Davis, in Isotopes in the Physical and Biomedical Sciences, edited by E. Buncel and J. R. Jones (Elsevier, Amsterdam, 1991), Vol. 2.
19. R. S. Prosser, J. H. Davis, F. W. Dahlquist, and M. A. Lindorfer, Biochemistry 30, 4687 (1991).
20. R. S. Prosser and J. H. Davis, Biophys. J. 66, 1429 (1994).
21. R. R. Ketchem, W. Hu, and T. A. Cross, Science 261, 1457 (1993).
22. Q. Teng, and T. A. Cross, J. Magn. Reson. 85, 439 (1989).
23. S. J. Opella, P. L. Stewart, and K. G. Valentine, Q. Rev. Biophys. 19, 7 (1987).
24. F. M. Marassi, A. Ramamoorthy, and S. J. Opella, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94, 8551 (1997).
25. Q. Teng, L. K. Nicholson, and T. A. Cross, J. Mol. Biol. 218, 607 (1991).
26. S. J. Opella, J. Gesell, and B. Bechinger, in The Amphipathic Helix, edited by R. M. Epand (CRC Press, Boca Raton, FL, 1994).
27. C. H. Wu, A. Ramamoorthy, L. M. Gierasch, and S. J. Opella, J. Am. Chem. Soc. 117, 6148 (1995).
28. P. Tekely, P. Palmas, and D. Canet, J. Magn. Reson. 107, 129 (1994).
29. A. E. Bennett, C. M. Rienstra, M. Auger, K. V. Lakshmi, and R. G. Griffin, J. Chem. Phys. 103, 6951 (1996).
30. C. R. Sanders, Biophys. J. 64, 171 (1993).
31. J. M. Griffiths and R. G. Griffin, Anal. Chim. Acta 283, 1081 (1993).
32. J. Garbow and T. Gullion, Carbon-13 NMR Spectroscopy of Biological Systems (Academic Press, San Diego, 1995).
33. S. O. Smith, K. Aschheim, and M. Groesbeek, Q. Rev. Biophys. 29, 395 (1996).
34. L. M. McDowell and J. Schaefer, Curr. Opin. Struct. Biol. 6, 624 (1996).
35. M.M. Maricq and J.S. Waugh, J. Chem. Phys. 70, 3300 (1979).
36. T. Gullion and J. Schaefer, Adv. Magn. Reson. 13, 58 (1989).
37. A. W. Hing, S. Vega, and J. Schaefer, J. Magn. Reson., Ser. A 103, 151 (1993).
38. A. W. Hing and J. Schaefer, Biochemistry 32, 7593 (1993).
39. S. M. Holl, G. R. Marshall, D. D. Beusen, K. Kociolek, A. S. Redlinski, M. T. Leplawy, R. A. McKay, S. Vega, and J. Schaefer, J. Am. Chem. Soc. 114, 4830 (1994).
40. A. W. Hing, N. Tjandra, P. F. Cottam, J. Schaefer, and C. Ho, Biochemistry 33, 8651 (1994).
41. T. Gullion, J. Magn. Reson., Ser. A 117, 326 (1995).
42. T. Gullion, Chem. Phys. Lett. 246, 325 (1995).
43. D. D. Mueller, A. Schmidt, K. L. Pappan, R. A. McKay, and J. Schaefer, Biochemistry 34, 5597 (1995).
44. K. T. Mueller, T. P. Jarvie, D. J. Aurentz, and B. W. Roberts, Chem. Phys. Lett. 242, 535 (1995).
45. T. P. Jarvie, G. T. Went, and K. T. Mueller, J. Am. Chem. Soc. 118, 5330 (1996).
46. T. Gullion and S. Vega, Chem. Phys. Lett. 194, 423 (1993).
47. R. Tycko, and G. Dabbagh, Chem. Phys. Lett. 173, 461 (1990).
48. R. Tycko and G. Dabbagh, J. Am. Chem. Soc. 113, 9444 (1991).
49. R. Tycko and S. O. Smith, J. Chem. Phys. 98, 932 (1993).
50. B.-Q. Sun, P. R. Costa, D. Kocisko, P. T. Lansbury, Jr., and R. G. Griffin, J. Chem. Phys. 102, 702 (1995).
51. D. P. Raleigh, M. H. Levitt, and R. G. Griffin, Chem. Phys. Lett. 146, 71 (1988).
52. M. H. Levitt, D. P. Raleigh, F. Creuzet, and R. G. Griffin, J. Chem. Phys. 92, 6347 (1990).
53. R. G. S. Spencer, K. W. Fishbein, M. H. Levitt, and R. G. Griffin, J. Chem. Phys. 100, 5533 (1994).
54. O. B. Peersen, M. Groesbeek, S. Aimoto, and S. O. Smith, J. Am. Chem. Soc. 117, 7228 (1995).
55. W. Zhu, C. A. Klug, and J. Schaefer, J. Magn. Reson., Ser. A 108, 121 (1994).
56. O. Weintraub, S. Vega, Ch. Hoelger, and H. H. Limbach, J. Magn. Reson., Ser. A 109, 14 (1994).
57. O. Weintraub, S. Vega, Ch. Hoelger, and H. H. Limbach, J. Magn. Reson., Ser. A 110, 12 (1994).
58. D. K. Sodickson, M. H. Levitt, S. Vega, and R. G. Griffin, J. Chem. Phys. 98, 6742 (1993).
59. A. E. Bennett, J. H. Ok, and R. G. Griffin, J. Chem. Phys. 96, 8624 (1992).
60. J. H. Ok, R. G. S. Spencer, A. E. Bennett, and R. G. Griffin, Chem. Phys. Lett. 197, 389 (1992).
61. T. Fujiwara, A. Ramamoorthy, K. Nagayama, K. Hioka, and T. Fujito, Chem. Phys. Lett. 212, 81 (1993).
62. N. C. Nielsen, H. Bildsoe, H. J. Jakobsen, and M. H. Levitt, J. Chem. Phys. 101, 1805 (1994).
63. J. M. Joers, R. Rosanske, T. Gullion, and J. R. Garbow, J. Magn. Reson., Ser. A 106, 123 (1994).
64. D. M. Gregory, D. J. Mitchell, J. A. Stringer, S. Kiihne, J. C. Shiels, J. Callahan, M. A. Mehta, and G. P. Drobny, Chem. Phys. Lett. 246, 654 (1995).
65. Y. K. Lee, N. D. Kurur, M. Helmle, O. G. Johannessen, N. C. Nielsen, and M. H. Levitt, Chem. Phys. Lett. 242, 304 (1995).
66. K. Takegoshi, K. Nomura, and T. Terao, Chem. Phys. Lett. 232, 424 (1995).
67. O. B. Peersen, S. Yoshimura, H. Hojo, S. Aimoto, and S. O. Smith, J. Am. Chem. Soc. 114, 4332 (1992).
68. S. O. Smith, J. Hamilton, A. Salmon, and B. J. Bormann, Biochemistry 33, 6327 (1994).
69. S. O. Smith, R. Jonas, M. Braiman, and B. J. Bormann, Biochemistry 33, 6334 (1994).
70. S. O. Smith and B. J. Bormann, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 92, 488 (1995).
71. F. Creuzet, A. McDermott, R. Gebhard, K. van der Hoef, M. B. Spijker-Assink, J. Herzfeld, J. Lugtenburg, M. H. Levitt, and R. G. Griffin, Science 251, 783 (1991).
72. L. K. Thompson, A. E. McDermott, J. Raap, van der C. M. Wielen, J. Lugtenburg, J. Herzfeld, and R. G. Griffin, Biochemistry 31, 7931 (1992).
73. K. V. Lakshmi, M. Auger, J. Raap, J. Lugtenberg, R. G. Griffin, and J. Herzfeld, J. Am. Chem. Soc. 115, 8515 (1993).
74. M. Auger, K. V. Lakshmi, S. J. Rosselt, T. Marti, H. G. Khorana, S. K. Das Gupta, W. B. S. van Liemt, J. Raap, J. Lugtenberg, R. G. Griffin, and J. Herzfeld, E. M. M. de Brabander–van den Berg (private communication).
75. A. E. McDermott, F. Creuzet, R. Gebhard, K. van der Hoef, M. H. Levitt, J. Herzfeld, J. Lugtenburg, and R. G. Griffin, Biochemistry 33, 6129 (1994).
76. J. H. Davis, D. M. Clare, R. S. Hodges, and M. Bloom, Biochemistry 22, 5298 (1983).
77. J. C. Huschilt, R. S. Hodges, and J. H. Davis, Biochemistry 24, 1377 (1985).
78. M. R. Morrow, J. C. Huschilt, and J. H. Davis, Biochemistry 24, 5396 (1985).
79. J. C. Huschilt, B. M. Millman, and J. H. Davis, Biochim. Biophys. Acta 979, 139 (1989).
80. J. H. Davis, M. Auger, and R. S. Hodges, Biophys. J. 69, 1917 (1995).
81. K. Belohorcova, M.Sc. thesis, University of Guelph, Guelph, Ontario, Canada (1995).
82. K. Belohorcova, J. H. Davis, T. B. Woolf, and B. Roux, Biophys. J. 73, 3039 (1997).
83. D. I. Hoult and R. E. Richard, Proc. R. Soc. London, Ser. A 344, 311 (1975).
84. G. A. Morris and R. Freeman, J. Magn. Reson. 29, 433 (1978).
85. P. Caravatti, G. Bodenhausen, R. R. Ernst, J. Magn. Reson. 55, 88 (1983).
86. J. M. Griffiths, T. T. Ashburn, M. Auger, P. R. Costa, R. G. Griffin, and P. T. Lansbury, Jr., J. Am. Chem. Soc. 117, 3539 (1995).
87. H. Geen, M. H. Levitt, and G. Bodenhausen, Chem. Phys. Lett. 200, 350 (1992).
88. A. Naito, S. Ganapathy, K. Akasaka, and C. A. McDowell, J. Chem. Phys. 74, 3190 (1981).
89. N. Asakawa, H. Kurosu, I. Ando, A. Shoji, and T. Ozaki, J. Mol. Struct. 317, 119 (1994).
90. T. G. Oas, C. J. Hartzell, T. J. McMahon, G. P. Drobny, and F. W. Dahlquist, J. Am. Chem. Soc. 109, 5956 (1987).
91. P. R. Bevington, Data Reduction and Error Analysis for the Physical Science (McGraw-Hill, Toronto, 1969).
92. K. P. Pauls, A. L. MacKay, O. Söderman, M. Bloom, A. K. Tanjea, and R. S. Hodges, Eur. Biophys. J. 12, 1 (1985).
93. R. S. Prosser, S. I. Daleman, and J. H. Davis, Biophys. J. 66, 1415 (1994).