Modeling the active sites of cytochrome P450s and glutathione S-transferases, two of the most important biotransformation enzymes

Drug Metabolism Reviews

Volumn 29, Issue 3, 1997, Pages 747-799

  De Groot, Marcel J ^a   Vermeulen, Nico P E ^a  

^a VU UNIVERSITY AMSTERDAM   (Netherlands)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

CYTOCHROME P450 ISOENZYME; GLUTATHIONE TRANSFERASE;

BIOTRANSFORMATION; ENZYME ACTIVE SITE; HUMAN; MOLECULAR MODEL; NONHUMAN; REVIEW; SEQUENCE HOMOLOGY;

EID: 0030831220     PISSN: 03602532     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.3109/03602539709037596     Document Type: Review

References (150)

1. D. R. Nelson, L. Koymans, T. Kamataki, J. J. Stegeman, R. Feyereisen, D. J. Waxman, M. R. Waterman, O. Gotoh, M. J. Coon, R. W. Estabrook, I. C. Gunsalus, and D. W. Neben, Pharmacogenetics, 6, l (1996).
2. N. P. E. Vermeiden, in Cytochromes P450: Metabolic and Toxicological Aspects (C. Ioannides, ed.), CRC Press, Boca Raton, FL, 1996, pp. 29.
3. S. Graham-Lorence, and J. A. Peterson, FASEB J., 10, 206 (1996).
4. F. P. Guengerich, J. Biol. Chem., 266, 10019 (1991).
5. A. R. Goeptar, H. Scheerens, and N. P. E. Vermeulen, Crit. Rev. Toxicol., 25, 25 (1995).
6. K. G. Ravichandran, S. S. Boddupalli, C. A. Hasemann, J. A. Peterson, and J. Deisenhofer, Science, 261, 731 (1993).
7. K. N. Degtyarenko, Protein Eng., 8, 737 (1995).
8. C. A. Hasemann, R. G. Kurumbail, S. S. Boddupalli, J. A. Peterson, and J. Deisenhofer, Structure, 2, 41 (1995).
9. R. N. Armstrong, Chem. Res. Toxicol., 4, 131 (1991).
10. I. G. C. Robertson, H. Jensson, B. Mannervik, and B. Jernström, Carcinogenesis, 7, 295 (1986).
11. I. G. C. Robertson and B. Jernström, Carcinogenesis, 7, 1633 (1986).
12. C. C. Boehlert and R. N. Armstrong, Biochem. Biophys. Res. Commun., 121, 980 (1984).
13. U. H. Danielson, H. Esterbauer, and B. Mannervik, Biochem. J., 247, 707 (1987).
14. Y. Kubo and R. N. Armstrong, Chem. Res. Toxicol., 2, 144 (1989).
15. P. J. van Bladeren and B. van Ommen, Pharmacol. Ther., 51, 35 (1991).
16. J. N. M. Commandeur, G. J. Stijntjes, and N. P. E. Vermeulen, Pharmacol. Rev., 47, 271 (1995).
17. J. R. Prohaska, Biochim. Biophys. Acta, 611, 87 (1980).
18. B. Mannervik and U. H. Danielson, CRC Crit. Rev. Biochem., 23, 283 (1988).
19. I. Listowski, in Hepatic Transport and Bile Secretion: Physiology and Pathophysiology (N. Tavolini and P. D. Beck, eds.), Raven Press, New York, 1993, pp. 397.
20. N. P. E. Vermeulen and J. M. te Koppele, in Drug Stereochemistry. Analytical Methods and Pharmacology (I. W. Wainer, ed.), Marcel Dekker, New York, 1993, pp. 245.
21. B. Mannervik; P. Ålin, C. Guthenberg, H. Jensson, M. K. Tahir, M. Warholm, and H. Jörnvall, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 82, 7202 (1985).
22. D. J. Meyer, B. Coles, S. E. Pemble, K. S. Gilmore, G. M. Fraser, and B. Ketterer, Biochem. J., 274, 409 (1991).
23. T. M. Buetler and D. L. Eaton, Environ. Carcinogen. Ecotoxicol. Rev., C10, 181 (1992).
24. I. Sinning, G. J. Kleynwegt, S. W. Cowan, P. Reinemer, H. W. Dirr, R. Huber, G. L. Gilliland, R. N. Armstrong, X. Ji, P. G. Board, B. Olin, B. Mannervik, and T. A. Jones, J. Mol. Biol., 232, 192 (1993).
25. M. C. J. Wilce, P. G. Board, S. C. Feil, and M. W. Parker, EMBO J., 14, 2133 (1995).
26. U. H. Danielson and B. Mannervik, Biochem. J., 231, 263 (1985).
27. B. Mannervik, C. Guthenberg, I. Jakobson, and M. Warholm, in Conjugation Reactions in Drug Biotransformation (A. Aitio, ed.), Elsevier/North-Holland Biomedical Press, Amsterdam, 1978, pp. 101.
28. H. Hebert, I. Schmidt-Krey, and R. Morgenstern, EMBO J., 14, 3864 (1995).
29. F. H. Allan and O. Kennard, Chem. Design Automat. News, 8, 31 (1993).
30. K. R. Korzekwa and J. P. Jones, Pharmacogenetics, 3, 1 (1993).
31. M. J. de Groot, G. M. Donné-Op den Kelder, J. N. M. Commandeur, J. H. van Lenthe, and N. P. E. Vermeulen, Chem. Res. Toxicol., 8, 437 (1995).
32. E. M. van der Aar, unpublished results, 1996.
33. M. J. de Groot, E. M. van der Aar, P. J. Nieuwenhuizen, R. M. van der Plas, G. M. Donné-Op den Kelder, J. N. M. Commandeur, and N. P. E. Vermeulen, Chem. Res. Toxicol., 8, 649 (1995).
34. D. M. Jerina, D. P. Michaud, R. J. Feldman, R. N. Armstrong, K. P. Vyas, D. R. Thakker, H. Yagi, P. E. Thomas, D. E. Ryan, and W. Levin, in Microsomes, Drug Oxidations, and Drug Toxicity (R. Sato and R. Kato, eds.), Japan Scientific Societies Press, Tokyo, 1982, pp. 195.
35. F. F. Kadlubar and G. J. Hammons, in Mammalian Cytochromes P450 (F. P. Guengerich, ed.), Vol. II, CRC Press, Boca Raton, FL, 1987, pp. 81.
36. S. K. Yang, Biochem. Pharmacol., 37, 61 (1988).
37. L. M. H. Koymans, G. M. Donné-Op den Kelder, J. M. te Koppele, and N. P. E. Vermeulen, Drug Metab. Rev., 25, 325 (1993).
38. D. F. V. Lewis, C. Ioannides, and D. V. Parke, Biochem. Pharmacol., 35, 2179 (1986).
39. C. Ioannides and D. V. Parke, Biochem. Pharmacol., 36, 4197 (1987).
40. D. F. V. Lewis, C. Ioannides, and D. V. Parke, Chem.-Biol. Interact., 70, 263 (1989).
41. A. Mancy, P. Brotto, S. Dijols, P. M. Dansette, and D. Mansuy, Biochemistry, 34, 10365 (1995).
42. B. C. Jones, G. Hawksworth, V. A. Home, A. Newlands, J. Morsman, M. S. Tute, and D. A. Smith, Drug Metab. Dispos., 24, 260 (1996).
43. D. A. Smith, B. C. Jones, and D. K. Walker, Med. Res. Rev., 16, 243 (1996).
44. A. Mahgoub, J. R. Idle, L. G. Dring, R. Lancaster, and R. L. Smith, Lancet, 11, 584 (1977).
45. M. Eichelbaum, N. Spannbrucker, B. Steineke, and H. J. Dengler, Eur. J. Clin. Pharmacol, 16, 183 (1979).
46. M. Armstrong, K. Fairbrother, J. R. Idle, and A. K. Daly, Pharmacogenetics, 4, 73 (1994).
47. T. Wolff, L. M. Distlerath, M. T. Worthington, J. D. Groopman, G. J. Hammons, F. F. Kadlubar, R. A. Prough, M. V. Martin, and F. P. Guengerich, Cancer Res., 45, 2116 (1985).
48. U. A. Meyer, J. Gut, T. Kronbach, C. Skoda, U. T. Meier, T. Catin, and P. Dayer, Xenobiotica, 16, 449 (1986).
49. S. A. Islam, C. R. Wolf, M. S. Lennard, and M. J. E. Sternberg, Carcinogenesis, 12, 2211 (1991).
50. L. M. H. Koymans, N. P. E. Vermeulen, S. A. B. E. van Acker, J. M. te Koppele, J. J. P. Heykants, K. Lavrijsen, W. Meuldermans, and G. M. Donné-Op den Kelder, Chem. Res. Toxicol., 5, 211 (1992).
51. G. R. Strobl, S. von Kreudener, J. Stöckigt, F. P. Guengerich, and T. Wolff, J. Med. Chem., 36, 1136 (1993).
52. T. L. Poulos, B. C. Finzel, and A. J. Howard, Biochemistry, 25, 5314 (1986).
53. T. L. Poulos, B. C. Finzel, I. C. Gunsalus, G. C. Wagner, and J. Kraut, J. Biol. Chem., 260, 16122 (1985).
54. M. J. de Groot, G. J. Bijloo, K. T. Hansen, and N. P. E. Vermeulen, Drug Metab. Dispos., 23, 667 (1995).
55. M. J. de Groot, N. P. E. Vermeulen, J. D. Kramer, F. A. A. van Acker, and G. M. Donné-Op den Kelder, Chem. Res. Toxicol., 9, 1079 (1996).
56. M. J. de Groot, G. J. Bijloo, B. J. Martens, F. A. A. van Acker, and N. P. E. Vermeiden, Chem. Res. Toxicol., (1997) (accepted for publication).
57. L. M. H. Koymans, N. P. E. Vermeulen, A. Baarslag, and G. M. Donné-Op den Kelder, J. Comput.-Aided Mol. Des., 7, 281 (1993).
58. S. W. Ellis, G. P. Hayhurst, G. Smith, T. Lightfoot, M. M. S. Wong, A. P. Simula, M. J. Ackland, M. J. E. Sternberg, M. S. Lennard, G. T. Tucker, and C. R. Wolf, J. Biol. Chem., 270, 29055 (1995).
59. M. J. de Groot, G. J. Bijloo, F. A. A. van Acker, C. Fonseca Guerra, J. G. Snijders, and N. P. E. Vermeulen, Xenobiotica (1997) (accepted for publication).
60. D. Cobb, C. Boehlert, D. Lewis, and R. N. Armstrong, Biochemistry, 22, 805 (1983).
61. L. A. Dostal, A. Aitio, C. Harris, A. V. Bhatia, O. Hernandez, and J. R. Bend, Drug Metab. Dispos., 14, 303 (1986).
62. J. M. te Koppele, B. Coles, B. Ketterer, and G. J. Mulder, Biochem. J., 252, 137 (1988).
63. B. Mannervik, Y. C. Awasthi, P. G. Board, J. D. Hayes, C. d. Ilio, B. Ketterer, I. Listowsky; R. Morgenstern, M. Muramatsu, W. R. Pearson, C. B. Pickett, K. Sato, M. Widersten, and C. R. Wolf, Biochem. Lett., 282, 305 (1992).
64. M. J. de Groot, N. P. E. Vermeulen, D. L. J. Mullenders, and G. M. Donné-Op den Kelder, Chem. Res. Toxicol., 9, 28 (1996).
65. B. Ketterer, D. J. Meyer, and A. G. Clark, in Glutathione Conjugation: Mechanism and Biological Significance (H. Sies, and B. Ketterer, eds.), Academic Press, London, 1988, pp. 73.
66. E. M. van der Aar, M. J. de Groot, T. Bouwman, G. J. Bijloo, J. N. M. Commandeur, G. M. Donné-Op den Kelder, and N. P. E. Vermeulen, Chem. Res. Toxicol., (1997) (accepted for publication).
67. L. M. Kauvar, in Glutathione S-Transferases. Structure, Function and Clinical Applications (N. P. E. Vermeulen, G. J. Mulder, H. Nieuwenhuyse, W. H. M. Peters, and P. J. van Badleren, eds.), Taylor & Francis, London, 1996, pp. 187.
68. P. Reinemer, H. W. Dirr, R. Ladenstein, R. Huber, M. Lo Bello, G. Federici, and M. W. Parker, J. Mol. Biol., 227, 214 (1992).
69. G. D. Szklarz, Y. A. He, and J. R. Halpert, Biochemistry, 34, 14312 (1995).
70. C. A. Ouzounis and W. T. Melvin, Eur. J. Biochem., 198, 307 (1991).
71. M. D. Paulsen and R. L. Ornstein, Proteins: Structure, Function and Genetics., 11, 184 (1991).
72. M. D. Paulsen and R. L. Omstein, J. Comput.-Aided Mol. Des., 6, 449 (1992).
73. P. R. Ortiz de Montellano, Biochimie, 77, 581 (1995).
74. T. L. Poulos, B. C. Finzel, and A. J. Howard, J. Mol. Biol., 195, 687 (1987).
75. R. Raag and T. L. Poulos, Biochemistry, 28, 917 (1989).
76. R. Raag and T. L. Poulos, Biochemistry, 30, 2674 (1991).
77. T. L. Poulos and A. J. Howard, Biochemistry, 26, 8165 (1987).
78. R. Raag, H. Li, B. C. Jones, and T. L. Poulos, Biochemistry, 32, 4571 (1993).
79. H. Li, S. Narasimhulu, L. M. Havran, J. D. Winkler, and T. L. Poulos, J. Am. Chem. Soc., 117, 6297 (1995).
80. S. S. Boddupalli, C. A. Hasemann, K. G. Ravichandran, J. Y. Lu, E. J. Goldsmith, J. Deisenhofer, and J. A. Peterson, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 89, 5567 (1992).
81. H. Li and T. L. Poulos, Structure, 2, 461 (1994).
82. H. Li and T. L. Poulos, Acta Crystallogr. Sect. D-Biol. Crystallogr., 51, 21 (1995).
83. J. R. Cupp-Vickery, H. Y. Li, and T. L. Poulos, Proteins: Struct. Funct. Genet., 20, 197 (1994).
84. J. R. Cupp-Vickery and T. L. Poulos, Nature Struct. Biol., 2, 144 (1995).
85. C. A. Hasemann, K. G. Ravichandran, J. A. Peterson, and J. Deisenhofer, J. Mol. Biol., 236, 1169 (1994).
86. E. E. Abola, F. C. Bernstein, S. H. Bryant, T. F. Koetzle, and J. Weng, in Crystallographic Databases-Information Contents, Software Systems, Scientific Applications (F. H. Allen, G. Bergerhoff, and R. Sievers, eds.), Data Commission of the International Union of Crystallography, Bonn/Cambridge/Chester, 1987, pp. 107.
87. F. C. Bernstein, T. F. Koetzle, G. J. B. Williams, E. F. Meyer Jr., M. D. Brice, J. R. Rodgers, O. Kennard, T. Shimanouchi, and M. Tatsumi, J. Mol. Biol., 112, 535 (1977).
88. K. Nakahara, H. Shoun, S. Adachi, T. Iizuka, and Y. Shiro, J. Mol. Biol., 239, 158 (1994).
89. S. Graham-Lorence, B. Amarneh, R. E. White, J. A. Peterson, and E. R. Simpson, Protein Sci., 4, 1065 (1995).
90. T. L. Poulos, Curr. Opin. Struct. Biol., 5, 767 (1995).
91. J. P. Jones, M. Shou, and K. R. Korzekwa, Biochemistry, 34, 6956 (1995).
92. K. H. Ruan, K. Milfeld, R. J. Kulmacz, and K. K. Wu, Protein Eng., 7, 1345 (1994).
93. S. Modi, M. J. Paine, M. J. Sutcliffe, L. Y. Lian, W. U. Primrose, C. R. Wolf, and G. C. K. Roberts, Biochemistry, 35, 4540 (1996).
94. S. Graham-Lorence, M. W. Khalil, M. C. Florence, C. R. Mendelson, and E. R. Simpson, J. Biol. Chem., 266, 11939 (1991).
95. D. Lin, L. H. Zhang, E. Chiao, and W. L. Miller, Mol. Endocrinol., 8, 392 (1994).
96. G. D. Szklarz, R. L. Ornstein, and J. P. Halpert, J. Biomol. Struct. Dyn., 12, 61 (1994).
97. D. F. V. Lewis, Xenobiotica, 25, 333 (1995).
98. D. F. V. Lewis and B. G. Lake, Xenobiotica, 25, 585 (1995).
99. J. R. Halpert and Y. A. He, J. Biol. Chem., 268, 4453 (1993).
100. T. Aoyama, K. Korzekwa, N. Nagata, M. Adesnik, A. Reiss, D. P, Lapenson, J. Gillette, H. V. Gelboin, D. J. Waxman, and F. J. Gonzalez, J. Biol. Chem., 264, 21327 (1989).
101. K. M. Kedzie, C. A. Balfour, G. Y. Escobar, S. W. Grimm, Y. A. He, D. J. Pepperl, J. W. Regan, J. C. Stevens, and J. R. Halpert, J. Biol. Chem., 266, 22515 (1991).
102. Y. A. He, C. A. Balfour, K. M. Kedzie, and J. R. Halpert, Biochemistry, 31, 9220 (1992).
103. Y. He, Z. Luo, P. A. Klekotka, V. L. Burnett, and J. R. Halpert, Biochemistry, 33, 4419 (1994).
104. J. A. Hasler, G. R. Harlow, G. D. Szklarz, G. H. John, K. M. Kedzie, V. L. Burnett, Y. A. He, L. S. Kaminsky, and J. R. Halpert, Mol. Pharmacol., 46, 338 (1994).
105. Y. Q. He, Y. A. He, and J. R. Halpert, Chem. Res. Toxicol., 8, 574 (1995).
106. S. W. Ellis, K. Rowland, J. R. Harlow, A. P. Simula, M. S. Lennard, H. F. Woods, G. T. Tucker, and C. R. Wolf, Br. J. Pharmacol., 112, 244 (1994).
107. S. W. Ellis, K. Rowland, M. J. Ackland, E. Rekka, A. P. Simula, M. S. Lennard, C. R. Wolf, and G. T. Tucker, Biochem. J., 316, 647 (1996).
108. T. Wolff, L. M. Distlerath, M. T. Worthington, and F. P. Guengerich, Arch. Toxicol., 60, 89 (1987).
109. C. A. Laughton, M. J. J. M. Zvelebil, and S. Neidle, J. Steroid Biochem. Mol. Biol., 44, 399 (1993).
110. S. Chen and D. Zhou, J. Biol. Chem., 267, 22587 (1992).
111. B. Amarneh, C. J. Corbin, J. A. Peterson, E. R. Simpson, and S. Graham-Lorence, Mol. Endocrinol., 7, 1617 (1993).
112. D. Zhou, L. L. Cain, C. A. Laughton, K. R. Korzekwa, and S. Chen, J. Biol. Chem., 269, 19501 (1994).
113. X. Ji, E. C. von Rosenvinge, W. W. Johnson, S. I. Tomarev, J. Piatigorsky, R. N. Armstrong, and G. L. Gilliland, Biochemistry, 34, 5317 (1995).
114. X. Ji, P. Zhang, R. N. Armstrong, and G. L. Gilliland, Biochemistry, 31, 10169 (1992).
115. M. A. McTigue, D. R. Williams, and J. A. Tainer, J. Mol. Biol., 246, 21 (1995).
116. H. Dirr, P. Reinemer, and R. Huber, J. Mol. Biol., 243, 72 (1994).
117. P. Reinemer, L. Prade, P. Hof, T. Neuefeind, R. Hubert, R. Zettl, K. Palme, J. Schell, I. Koelln, H. D. Bartunik, and B. Bieseler, J. Mol. Biol., 255, 289 (1996).
118. S. Liu, P. Zhang, Z. Ji, W. W. Johnson, G. L. Gilliland, and R. N. Amstrong, J. Biol. Chem., 267, 4296 (1992).
119. C. J. Penington and G. S. Rule, 'Biochemistry, 31, 2912 (1992).
120. R. W. Wang, D. J. Newton, S. E. W. Huskey, B. M. McKeever, C. B. Pickett, and A. Y. H. Lu, J. Biol. Chem., 267, 19866 (1992).
121. P. G. Board, M. Coggan, M. C. J. Wilce, and M. W. Parker, Biochem. J., 311, 247 (1995).
122. R. E. Cachau, J. W. Erickson, and H. O. Villar, Protein Eng., 7, 831 (1994).
123. C. D. Hsiao, E. O. Martsen, J. Y. Lee, and M. F. Tam, Biochem. J., 312, 91 (1995).
124. S. Raghunathan, R. J. Chandross, R. H. Kretsinger, T. J. Allison, C. J. Penington, and G. S. Rule, J. Mol. Biol., 238, 815 (1994).
125. M. J. de Groot, E. M. van der Aar, J. N. M. Commandeur, G. M. Donné-Op den Kelder, and N. P. E. Vermeulen, in Glutathione S-Transferases. Structure, Function and Clinical Applications (N. P. E. Vermeulen, G. J. Mulder, H. Nieuwenhuyse, W. H. M. Peters, and P. J. van Bladeren, eds.), Taylor & Francis, London, 1996, pp. 23.
126. D. F. V. Lewis and H. Moereels, J. Comput.-Aided Mol. Des., 6, 235 (1992).
127. R. L. Lindberg and M. Negishi, Nature, 399, 632 (1989).
128. M. J. J. M. Zvelebil, C. R. Wolf, and M. J. E. Sternberg, Protein Eng., 4, 271 (1991).
129. D. F. V. Lewis, C. Ioannides, and D. V. Parke, Toxicol. Lett., 71, 235 (1994).
130. E. Skrzypczak-Jankun and R. G. Kurumbail, Acta Crystallogr. Sec. C-Cryst. Str., C52, 189 (1996).
131. G. G. Ferenczy and G. M. Morris, J. Mol. Graphics, 7, 206 (1989).
132. S. Vijayakumar and J. C. Salerno, Biochim. Biophys. Acta, 1160, 281 (1992).
133. C. A. Laughton, S. Neidle, M. J. J. M. Zvelebil, and M. J. E. Sternberg, Biochem. Biophys. Res. Commun., 171, 1160 (1990).
134. L. M. H. Koymans, H. Moereels, and H. V. Bossche, J. Steroid Biochem. Mol. Biol, 53, 191 (1995).
135. N. Ishida, Y. Aoyama, R. Hatanaka, Y. Oyama, S. Imajo, M. Ishiguro, T. Oshime, H. Nakazato, T. Noguchi, U. S. Maitra, V. P. Mohan, D. B. Sprinson, and Y. Yoshida, Biochem. Biophys. Res. Commun., 155, 317 (1988).
136. P. E. Boscott and G. H. Grant, J. Mol. Graphics, 12, 185 (1994).
137. J. A. Braatz, M. B. Bass, and R. L. Ornstein, J. Comput.-Aided Mol. Des., 8, 607 (1994).
138. A. D. Cameron, I. Sinning, G. L'Hermite, B. Olin, P. G. Board, B. Mannervik, and T. A. Jones, Structure, 3, 717 (1995).
139. K. Zeng, J. P. Rose, H. C. Chen, C. L. Strickland, C. P. D. Tu, and B. C. Wang, Proteins: Struct. Funct. Genet., 20, 259 (1994).
140. M. A. Sesay, H. L. Ammon, and R. N. Armstrong, J. Mol. Biol., 197, 377 (1987).
141. W. W. Johnson, S. Liu, X. Ji, G. L. Gilliland, and R. N. Armstrong, J. Biol. Chem., 268, 11508 (1993).
142. X. Ji, R. N. Armstrong, and G. L. Gilliland, Biochemistry, 32, 12949 (1993).
143. X. Ji, W. W. Johnson, M. A. Sesay, L. Dickert, S. M. Prasad, H. L. Ammon, R. N. Armstrong, and G. L. Gilliland, Biochemistry, 33, 1043 (1994).
144. J. H. Fu, J. Rose, M. F. Tarn, and B. C. Wang, Acta Cryst., D50, 219 (1994).
145. K. Lim, J. X. Ho, K. Keeling, G. L. Gilliland, X. Ji, F. Rüker, and D. C. Carter, Protein Sci., 3, 2233 (1994).
146. M. A. McTigue, S. L. Bernstein, D. R. Williams, and J. A. Tainer, Proteins: Struct. Funct. Genet., 22, 55 (1995).
147. P. Reinemer, H. W. Dirr, R. Ladenstein, J. Schäffer, O. Galley, and R. Huber, EMBO J., 10, 1997 (1991).
148. I. Garcia-Saez, A. Parraga, M. F. Phillips, T. J. Mantle, and M. Coll. J. Mol. Biol., 237, 298 (1994).
149. M. C. J. Wilce, S. C. Feil, P. G. Board, and M. W. Parker, J. Mol. Biol., 236, 1407 (1994).
150. S. C. Feil, M. C. J. Wilce, J. Rossjohn, N. Allocati, A. Aceto, C. Di Ilio, and M. W. Parker, Acta Crystallogr. Sect.D-Biol. Crystallogr., D52, 189 (1996).