Helix Induction and Springboard Strain in Peptide-Sandwiched Mesohemes

Inorganic Chemistry

Volumn 36, Issue 23, 1997, Pages 5306-5315

  Arnold, Paige A ^a   Benson, David R ^a   Brink, Daniel J ^a   Hendrich, Michael P ^b   Jas, Gouri S ^a   Kennedy, Michelle L ^a   Petasis, Doros T ^b   Wang, Manxue ^a  

^a UNIVERSITY OF KANSAS   (United States)

^b CARNEGIE MELLON UNIVERSITY   (United States)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

EID: 0000288781     PISSN: 00201669     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1021/ic960444p     Document Type: Article

References (88)

1. First paper in this series: Benson, D. R.; Hart, B. R.; Zhu, X.; Doughty, M. B. J. Am. Chem. Soc. 1995, 117, 8502-8510.
2. These two individuals contributed equally to this work.
3. For example, see the following, (a) Myoglobin: Takano, T. J. Mol. Biol. 1977, 110, 569-584. (b) Hemoglobin: Ladner, R. C.; Heidner. E. J.; Perutz, M. F. J. Mol. Biol. 1977, 114, 385-414. (c) Cytochrome b562: Lederer, F.; Glatigny, A.; Bethge, P. H.; Bellamy, H. D.; Mathews, F. S. J. Mol. Biol 1981, 148, 427-448. (d) Cytochrome ć.; Finzel, B. C.; Weber, P. C.; Hardman, K. D.; Salemme, F. R. J. Mol. Biol. 1985, 186, 627-643. (e) Cytochrome c3: Higuchi, Y.; Kusunoki, M.; Matsuura, Y.; Yasuoka, N.; Kakudo, M. J. Mol. Biol. 1984, 172, 109-139. (f) Cytochrome c peroxidase: Goodin, D. B.; McRee, D. E. Biochemistry 1993, 32, 3313-3324. (g) Myeloperoxidase: Zeng, J.; Fenna, R. E. J. Mol. Biol. 1992, 226, 185-207. (h) Cytochrome c oxidase: Tsukihara, T.; Aoyama, H.; Yamashita, E.; Tomizaki, T.; Yamaguchi, H.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yoshikawa, S. Science 1995, 269, 1069-1074. Iwata, S.; Ostermeier, C.; Ludwig, B.; Michel, H. Nature 1995, 376, 660-669.
4. For example, see the following, (a) Myoglobin: Takano, T. J. Mol. Biol. 1977, 110, 569-584. (b) Hemoglobin: Ladner, R. C.; Heidner. E. J.; Perutz, M. F. J. Mol. Biol. 1977, 114, 385-414. (c) Cytochrome b562: Lederer, F.; Glatigny, A.; Bethge, P. H.; Bellamy, H. D.; Mathews, F. S. J. Mol. Biol 1981, 148, 427-448. (d) Cytochrome ć.; Finzel, B. C.; Weber, P. C.; Hardman, K. D.; Salemme, F. R. J. Mol. Biol. 1985, 186, 627-643. (e) Cytochrome c3: Higuchi, Y.; Kusunoki, M.; Matsuura, Y.; Yasuoka, N.; Kakudo, M. J. Mol. Biol. 1984, 172, 109-139. (f) Cytochrome c peroxidase: Goodin, D. B.; McRee, D. E. Biochemistry 1993, 32, 3313-3324. (g) Myeloperoxidase: Zeng, J.; Fenna, R. E. J. Mol. Biol. 1992, 226, 185-207. (h) Cytochrome c oxidase: Tsukihara, T.; Aoyama, H.; Yamashita, E.; Tomizaki, T.; Yamaguchi, H.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yoshikawa, S. Science 1995, 269, 1069-1074. Iwata, S.; Ostermeier, C.; Ludwig, B.; Michel, H. Nature 1995, 376, 660-669.
5. For example, see the following, (a) Myoglobin: Takano, T. J. Mol. Biol. 1977, 110, 569-584. (b) Hemoglobin: Ladner, R. C.; Heidner. E. J.; Perutz, M. F. J. Mol. Biol. 1977, 114, 385-414. (c) Cytochrome b562: Lederer, F.; Glatigny, A.; Bethge, P. H.; Bellamy, H. D.; Mathews, F. S. J. Mol. Biol 1981, 148, 427-448. (d) Cytochrome ć.; Finzel, B. C.; Weber, P. C.; Hardman, K. D.; Salemme, F. R. J. Mol. Biol. 1985, 186, 627-643. (e) Cytochrome c3: Higuchi, Y.; Kusunoki, M.; Matsuura, Y.; Yasuoka, N.; Kakudo, M. J. Mol. Biol. 1984, 172, 109-139. (f) Cytochrome c peroxidase: Goodin, D. B.; McRee, D. E. Biochemistry 1993, 32, 3313-3324. (g) Myeloperoxidase: Zeng, J.; Fenna, R. E. J. Mol. Biol. 1992, 226, 185-207. (h) Cytochrome c oxidase: Tsukihara, T.; Aoyama, H.; Yamashita, E.; Tomizaki, T.; Yamaguchi, H.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yoshikawa, S. Science 1995, 269, 1069-1074. Iwata, S.; Ostermeier, C.; Ludwig, B.; Michel, H. Nature 1995, 376, 660-669.
6. For example, see the following, (a) Myoglobin: Takano, T. J. Mol. Biol. 1977, 110, 569-584. (b) Hemoglobin: Ladner, R. C.; Heidner. E. J.; Perutz, M. F. J. Mol. Biol. 1977, 114, 385-414. (c) Cytochrome b562: Lederer, F.; Glatigny, A.; Bethge, P. H.; Bellamy, H. D.; Mathews, F. S. J. Mol. Biol 1981, 148, 427-448. (d) Cytochrome ć.; Finzel, B. C.; Weber, P. C.; Hardman, K. D.; Salemme, F. R. J. Mol. Biol. 1985, 186, 627-643. (e) Cytochrome c3: Higuchi, Y.; Kusunoki, M.; Matsuura, Y.; Yasuoka, N.; Kakudo, M. J. Mol. Biol. 1984, 172, 109-139. (f) Cytochrome c peroxidase: Goodin, D. B.; McRee, D. E. Biochemistry 1993, 32, 3313-3324. (g) Myeloperoxidase: Zeng, J.; Fenna, R. E. J. Mol. Biol. 1992, 226, 185-207. (h) Cytochrome c oxidase: Tsukihara, T.; Aoyama, H.; Yamashita, E.; Tomizaki, T.; Yamaguchi, H.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yoshikawa, S. Science 1995, 269, 1069-1074. Iwata, S.; Ostermeier, C.; Ludwig, B.; Michel, H. Nature 1995, 376, 660-669.
7. For example, see the following, (a) Myoglobin: Takano, T. J. Mol. Biol. 1977, 110, 569-584. (b) Hemoglobin: Ladner, R. C.; Heidner. E. J.; Perutz, M. F. J. Mol. Biol. 1977, 114, 385-414. (c) Cytochrome b562: Lederer, F.; Glatigny, A.; Bethge, P. H.; Bellamy, H. D.; Mathews, F. S. J. Mol. Biol 1981, 148, 427-448. (d) Cytochrome ć.; Finzel, B. C.; Weber, P. C.; Hardman, K. D.; Salemme, F. R. J. Mol. Biol. 1985, 186, 627-643. (e) Cytochrome c3: Higuchi, Y.; Kusunoki, M.; Matsuura, Y.; Yasuoka, N.; Kakudo, M. J. Mol. Biol. 1984, 172, 109-139. (f) Cytochrome c peroxidase: Goodin, D. B.; McRee, D. E. Biochemistry 1993, 32, 3313-3324. (g) Myeloperoxidase: Zeng, J.; Fenna, R. E. J. Mol. Biol. 1992, 226, 185-207. (h) Cytochrome c oxidase: Tsukihara, T.; Aoyama, H.; Yamashita, E.; Tomizaki, T.; Yamaguchi, H.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yoshikawa, S. Science 1995, 269, 1069-1074. Iwata, S.; Ostermeier, C.; Ludwig, B.; Michel, H. Nature 1995, 376, 660-669.
8. For example, see the following, (a) Myoglobin: Takano, T. J. Mol. Biol. 1977, 110, 569-584. (b) Hemoglobin: Ladner, R. C.; Heidner. E. J.; Perutz, M. F. J. Mol. Biol. 1977, 114, 385-414. (c) Cytochrome b562: Lederer, F.; Glatigny, A.; Bethge, P. H.; Bellamy, H. D.; Mathews, F. S. J. Mol. Biol 1981, 148, 427-448. (d) Cytochrome ć.; Finzel, B. C.; Weber, P. C.; Hardman, K. D.; Salemme, F. R. J. Mol. Biol. 1985, 186, 627-643. (e) Cytochrome c3: Higuchi, Y.; Kusunoki, M.; Matsuura, Y.; Yasuoka, N.; Kakudo, M. J. Mol. Biol. 1984, 172, 109-139. (f) Cytochrome c peroxidase: Goodin, D. B.; McRee, D. E. Biochemistry 1993, 32, 3313-3324. (g) Myeloperoxidase: Zeng, J.; Fenna, R. E. J. Mol. Biol. 1992, 226, 185-207. (h) Cytochrome c oxidase: Tsukihara, T.; Aoyama, H.; Yamashita, E.; Tomizaki, T.; Yamaguchi, H.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yoshikawa, S. Science 1995, 269, 1069-1074. Iwata, S.; Ostermeier, C.; Ludwig, B.; Michel, H. Nature 1995, 376, 660-669.
9. For example, see the following, (a) Myoglobin: Takano, T. J. Mol. Biol. 1977, 110, 569-584. (b) Hemoglobin: Ladner, R. C.; Heidner. E. J.; Perutz, M. F. J. Mol. Biol. 1977, 114, 385-414. (c) Cytochrome b562: Lederer, F.; Glatigny, A.; Bethge, P. H.; Bellamy, H. D.; Mathews, F. S. J. Mol. Biol 1981, 148, 427-448. (d) Cytochrome ć.; Finzel, B. C.; Weber, P. C.; Hardman, K. D.; Salemme, F. R. J. Mol. Biol. 1985, 186, 627-643. (e) Cytochrome c3: Higuchi, Y.; Kusunoki, M.; Matsuura, Y.; Yasuoka, N.; Kakudo, M. J. Mol. Biol. 1984, 172, 109-139. (f) Cytochrome c peroxidase: Goodin, D. B.; McRee, D. E. Biochemistry 1993, 32, 3313-3324. (g) Myeloperoxidase: Zeng, J.; Fenna, R. E. J. Mol. Biol. 1992, 226, 185-207. (h) Cytochrome c oxidase: Tsukihara, T.; Aoyama, H.; Yamashita, E.; Tomizaki, T.; Yamaguchi, H.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yoshikawa, S. Science 1995, 269, 1069-1074. Iwata, S.; Ostermeier, C.; Ludwig, B.; Michel, H. Nature 1995, 376, 660-669.
10. For example, see the following, (a) Myoglobin: Takano, T. J. Mol. Biol. 1977, 110, 569-584. (b) Hemoglobin: Ladner, R. C.; Heidner. E. J.; Perutz, M. F. J. Mol. Biol. 1977, 114, 385-414. (c) Cytochrome b562: Lederer, F.; Glatigny, A.; Bethge, P. H.; Bellamy, H. D.; Mathews, F. S. J. Mol. Biol 1981, 148, 427-448. (d) Cytochrome ć.; Finzel, B. C.; Weber, P. C.; Hardman, K. D.; Salemme, F. R. J. Mol. Biol. 1985, 186, 627-643. (e) Cytochrome c3: Higuchi, Y.; Kusunoki, M.; Matsuura, Y.; Yasuoka, N.; Kakudo, M. J. Mol. Biol. 1984, 172, 109-139. (f) Cytochrome c peroxidase: Goodin, D. B.; McRee, D. E. Biochemistry 1993, 32, 3313-3324. (g) Myeloperoxidase: Zeng, J.; Fenna, R. E. J. Mol. Biol. 1992, 226, 185-207. (h) Cytochrome c oxidase: Tsukihara, T.; Aoyama, H.; Yamashita, E.; Tomizaki, T.; Yamaguchi, H.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yoshikawa, S. Science 1995, 269, 1069-1074. Iwata, S.; Ostermeier, C.; Ludwig, B.; Michel, H. Nature 1995, 376, 660-669.
11. For example, see the following, (a) Myoglobin: Takano, T. J. Mol. Biol. 1977, 110, 569-584. (b) Hemoglobin: Ladner, R. C.; Heidner. E. J.; Perutz, M. F. J. Mol. Biol. 1977, 114, 385-414. (c) Cytochrome b562: Lederer, F.; Glatigny, A.; Bethge, P. H.; Bellamy, H. D.; Mathews, F. S. J. Mol. Biol 1981, 148, 427-448. (d) Cytochrome ć.; Finzel, B. C.; Weber, P. C.; Hardman, K. D.; Salemme, F. R. J. Mol. Biol. 1985, 186, 627-643. (e) Cytochrome c3: Higuchi, Y.; Kusunoki, M.; Matsuura, Y.; Yasuoka, N.; Kakudo, M. J. Mol. Biol. 1984, 172, 109-139. (f) Cytochrome c peroxidase: Goodin, D. B.; McRee, D. E. Biochemistry 1993, 32, 3313-3324. (g) Myeloperoxidase: Zeng, J.; Fenna, R. E. J. Mol. Biol. 1992, 226, 185-207. (h) Cytochrome c oxidase: Tsukihara, T.; Aoyama, H.; Yamashita, E.; Tomizaki, T.; Yamaguchi, H.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yoshikawa, S. Science 1995, 269, 1069-1074. Iwata, S.; Ostermeier, C.; Ludwig, B.; Michel, H. Nature 1995, 376, 660-669.
12. (a) Arnold, P. A.; Shelton, W. R.; Benson, D. R. J. Am. Chem. Soc. 1997, 119, 3181-3182.
13. (b) Nastri, F.; Lombardi, A.; Morelli, G.; Maglio, O; D'Auria, G.; Pedone, C.; Pavone, V. Chem. Eur. J. 1997, 3, 340-349.
14. (c) D'Auria, G.; Maglio, O.; Nastri, F.; Lombardi, A.; Mazzeo, M.; Morelli, G.; Paolillo, L.; Pedone, C.; Pavone, V. Chem. Eur. J. 1997, 3, 350-362.
15. (d) Sakamoto, S.; Sakurai, S.; Ufno, A.; Mihara, H. Chem. Commun. 1997, 1221-1222.
16. (e) Gibney. B. R.; Mulholland, S. E.; Rabanal, F.; Dutton, P. L. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1996, 93, 15041-15046.
17. (f) Rabanal, F.; DeGrado, W. F.; Dutton, P. L. J. Am. Chem. Soc. 1996, 118, 473-474.
18. (g) Robertson, D. E.; Farid, R. S.; Moser, C. C.; Urbauer, J. L.; Mulholland, S. E.; Pidikiti, R.; Lear, J. D.; Wand, A. J.; DeGrado, W. F.; Dutton, J. D.; Nature (London) 1994, 368, 425-432.
19. (h) Choma, C. T.; Lear, J. D.; Nelson, M. J.; Dutton, P. L.; Robertson, D. E.; DeGrado, W. F. J. Am. Chem. Soc. 1994, 116, 856-865.
20. (a) Hargrove, M. S.; Olson, J. S. Biochemistry 1996, 35, 11310-11318.
21. (b) Storch, E. M.; Daggett, V. Biochemistry 1996, 35, 11596-11604 and references therein.
22. Lumry, R.; Eyring, H. J. Phys. Chem. 1954, 58, 110-120. See also Huber, R. Eur. J. Biochem. 1990, 187, 283-305.
23. Lumry, R.; Eyring, H. J. Phys. Chem. 1954, 58, 110-120. See also Huber, R. Eur. J. Biochem. 1990, 187, 283-305.
24. Vallee, B. L.; Williams, R. J. P. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1968, 59, 498-505.
25. (a) Perutz, M. F.; Fermi, G.; Luisi, B.; Shaanan, B.; Liddington, B. C. Acc. Chem. Res. 1987, 20, 309-321.
26. (b) Royer, W. E., Jr. J. Mol. Biol. 1994, 235, 657-681.
27. Deinum, G.; Stone, J. R.; Babcock, G. T.; Marletta, M. A. Biochemistry 1996, 35, 1540-1547.
28. Traylor, T. G.; Sharma, V. S. Biochemistry 1992, 31, 2847-2849.
29. (a) Reviewed in: Morgan, B.; Dolphin, D. Struct. Bonding (Berlin) 1987, 64, 115-203.
30. (b) See also: Casella, L.; Fantucci, P.; Gullotti, M.; De Gioia, L.; Strini, A.; Chillemi, F. Inorg. Chem. 1996, 35, 439-444.
31. (a) Geibel, J.; Cannon, J.; Campbell, D.; Traylor, T. G. J. Am. Chem. Soc. 1978, 100, 3575-3585.
32. (b) Traylor, T. G. Acc. Chem. Res. 1981, 14, 102-109.
33. (a) Ghadiri, M. R.; Fernholz, A. K. J. Am. Chem. Soc. 1990, 112, 9633-9635.
34. (b) Ghadiri, M. R.; Choi, C. J. Am. Chem. Soc. 1990, 112, 1630-1632.
35. (c) Ruan, F.; Chen, Y.; Hopkins, P. B. J. Am. Chem. Soc. 1990, 112, 9403-9404.
36. (a) Phelan, J. C.; Skelton, N. J.; Braisted, A. C.; McDowell, R. S. J. Am. Chem. Soc. 1997, 119, 455-460.
37. (b) Jackson, D. Y.; King, D. S.; Chmielewski, J.; Singh, S.; Schultz, P. G. J. Am. Chem. Soc. 1991, 113, 9391-9392.
38. (c) Osapay, G.; Taylor, J. W. J. Am. Chem. Soc. 1992, 114, 6966-6973.
39. (d) Chorev, M.; Roubini, E.; McKee, R. L.; Gibbons, S. W.; Goldman, M. E.; Caulfield, M. P.; Rosenblatt, M. Biochemistry 1991, 30, 5968-5974.
40. Kemp, D. S.; Allen, T. J.; Oslick, S. L. J. Am. Chem. Soc. 1995, 117, 6641-6657.
41. Fields, G. B.; Noble, R. L. Int. J. Peptide Protein Res. 1990, 35, 161-214.
42. King, D. S.; Fields, C. G.; Fields, G. B. Int. J. Peptide Protein Res. 1990, 36, 255-266.
43. Molecular modeling studies are performed using Sybyl moledular modeling software version 6.01. Tripos Associates. Inc., St. Louis, MO. Weiner, S. J.; Kollman, P. A.; Case, D. A.; Singh, U. C.; Ghio, C.; Alagona, G.; Profeta, S.; Weiner, P. J. Am. Chem. Soc. 1984, 106, 765-784.
44. Bolognesi, M.; Onesti, S.; Gatti, G.; Coda, A.; Ascenzi, P.; Brunori. M. J. Mol. Biol. 1989, 205, 529-544. The structure is registered as file pdb1mba in the Protein Data Bank, Brookhaven National Laboratory.
45. Chakrabarti, P. Protein Eng. 1990, 4, 57-63.
46. McGregor, M. J.; Islam, S. A.; Stemberg, M. J. E. J Mol. Biol. 1987, 198, 295-310.
47. Mcllvaine, T. C. J. Biol. Chem. 1921, 49, 183-186.
48. Presta, L. G.; Rose, G. D. Science 1988, 240, 1632-1641.
49. Scholtz, J. M.; Baldwin, R. L. Annu. Rev. Biophys. Biomal. Struct. 1992, 21, 95-118.
50. An analogue of PSM 2 built from mesoporphyrin II was recently prepared: Wang, M.; Kennedy, M. L.; Hart, B. R.; Benson, D. R. Chem. Commun. 1997, 883-884.
51. (a) Schrauber, H.; Eisenhaber, F.; Argos, P. J. Mol. Biol. 1993, 230, 592-612.
52. (b) Bobrik, M. A.; Walker, F. A. Inorg. Chem. 1980, 19, 3383-3390.
53. (a) Scheidt, W. R.; Lee, Y. J. Struct. Bonding (Berlin) 1987, 64, 1-70.
54. (b) Collins, D. M.; Countryman, R.; Hoard, J. L. J. Am. Chem. Soc. 1972, 94, 2066-2072.
55. (c) Nakamura, M.; Tajima, K.; Tada, K.; Ishizu, K.; Nakamura, N. Inorg. Chim. Acta 1994, 224, 113-124 and references therein.
56. Adar, F. In The Porphyrins: Dolphin, D., Ed.; Academic: New York, 1978: Vol. 3. Chapter 2.
57. (a) Traylor, T. G.; Popovitz-Biro, R. J. Am. Chem. Soc. 1988, 110, 239-243.
58. ( b) Chacko, V. P.; La Mar. G. N. J. Am. Chem. Soc. 1982, 104, 7002-7007.
59. (c) Valentine, J. S.; Sheridan, R. P.; Allen, L. C.; Kahn, P. C. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1979, 76, 1009-1013.
60. (d) Salemme, F. R.; Kraut, J.; Kamen, M. D. J. Biol. Chem. 1973, 248, 7701-7716.
61. (e) Landrum, J. T.; Hatano, K.; Scheldt, W. R.; Reed, C. A. J. Am. Chem. Soc. 1980, 102, 6729-6735.
62. (a) Carraway, A. D.; Povlock, S. L.; Houston, M. L.; Johnston, D. S.; Peterson, J. J. Inorg. Biochem. 1995, 60, 267-276.
63. (b) Urry, D. W.; Pettigrew, J. W. J. Am. Chem. Soc. 1967, 89, 5276-5283.
64. Satterlee, J. D.; La Mar, G. N.; Bold, T. J. J. Am. Chem. Soc. 1977, 99, 1088-1093.
65. (a) Palmer, G. In Iron Porphyrins; Lever, A. B. P., Gray. H. B., Eds., Addison Wesley: Reading, MA, 1980; Vol. 2. pp 43-88.
66. (b) Taylor C. P. S. Biochim. Biophys. Acta 1977, 497, 137-148.
67. Blumberg, W. E.; Peisach, J. In Probes of Structure and Function of Macromolecules and Membranes: Chance, B., Yonetani, T.; Mildvart, A. S.; Eds.; Academic: New York, 1971: Vol. 2. pp 215-229.
68. (a) Quinn, R.; Valentine, J. S.; Byrn, M. P.; Strouse, C. E. J. Am. Chem. Soc. 1987, 709, 3301-3308.
69. (b) Walker, F. A.; Huynh, B. H.; Scheidt, W. R.; Osvath, S. R. J. Am. Chem. Soc. 1986, 108, 5288-5297.
70. Woody, R. W. In The Peptides: Analysis, Synthesis, Biology; Hruby, V. J. Ed.; Academic: Orlando, FL, 1985; Vol. 7, Chapter 2.
71. (a) Cammers-Goodwin, A.; Allen, T. J.; Oslick, S. L.; McClure, K. F.; Lee, J. H.; Kemp, D. S. J. Am. Chem. Soc. 1996, 118, 3082-3090.
72. (b) Lesk, A. M.; Chothia, C. J. Mol. Biol. 1980, 136, 225-270.
73. Jasanoff, A.; Fersht, A. R. Biochemistry 1994, 33, 2129-2135.
74. Blauer, G.; Sreerama, N., Woody, R. W. Biochemistry 1993, 32, 6674-6679 and references therein.
75. Mizutani, T.; Ema, T.; Yoshida, T.; Renne, T.; Ogoshi, H. Inorg. Chem. 1994, 33, 3558-3566.
76. (a) Satterlee, J. D.; LaMar, G. N.; Frye, J. S. J. Am. Chem. soc. 1976, 98, 7275-7282.
77. (b) Hasinoff, B. B.; Dunford, H. B.; Horne, D. O. Can. J. Chem. 1969, 47, 3225-3232.
78. Traylor, T. G.; Chang, C. K.; Geibel, J.; Berzinis, A.; Mincey, T.; Cannon, J. J. Am. Chem. Soc. 1979, 101, 6716-6731.
79. Harbury, H. A.; Cronin, J. R.; Fanger, M. W.; Hettinger, T. P.; Murphy, A. J.; Myer, Y. P.; Viniogradov, Y. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1965, 54, 1658-1664.
80. Geibel, J.; Chang, C. K.; Traylor, T. G. J. Am. Chem. Soc. 1975, 97, 5924-5926.
81. Collman, J. P.; Reed, C. A. J. Am. Chem. Soc. 1973, 95, 2048-2049.
82. Spiro, T. G.; Burke, J. M. J. Am. Chem. Soc. 1976, 98, 5482-5489.
83. Cartlin, B. In Biological Applications of Roman Spectroscopy ; Spiro, T. G., Ed.; Wiley: New York, 1988; Vol. III, pp 217-248.
84. (a) Kitagawa, T.; Abe, M.; Ogoshi, H. J. Chem. Phys. 1978, 69, 4516.
85. (b) Abe, M.; Kitagawa, T.; Kyogoku, Y. J. Chem. Phys. 1978, 69, 4526.
86. Shelnutt, J. A.; Majumder, S. A.; Sparks, L. D.; Hobbs, J. D.; Medforth, C. J.; Senge, M. O.; Smith, K. M.; Miura, M.; Luo, L.; Quirke, J. M. E. J. Roman Spectrosc. 1992, 23, 523-529.
87. Hobbs, J. D.; Shelnutt, J. A. J. Protein Chem. 1995, 14, 19-25.
88. Paine, J. B., III; Hiom, J.; Dolphin, D. J. Org. Chem. 1988, 53, 2795-2802.