Structural and oxygen binding properties of dimeric horse myoglobin

Dalton Transactions

Volumn 41, Issue 37, 2012, Pages 11378-11385

  Nagao, Satoshi ^a   Osuka, Hisao ^a   Yamada, Takuya ^a   Uni, Takeshi ^a   Shomura, Yasuhito ^b,c   Imai, Kiyohiro ^d   Higuchi, Yoshiki ^b,c   Hirota, Shun ^a  

^a NARA INSTITUTE OF SCIENCE AND TECHNOLOGY   (Japan)

^b UNIVERSITY OF HYOGO   (Japan)

^c RIKEN SPring 8 Center ^*  (Japan)

^d HOSEI UNIVERSITY   (Japan)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

ACTIVE SITE STRUCTURE; DISSOCIATION RATE CONSTANT; DISTAL HISTIDINE; FUNDAMENTAL MODELS; MOLECULAR DESIGN; NORMAL ORIENTATION; PROTEIN ENGINEERING; X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS;

AMINO ACIDS; BINDING ENERGY; DISSOCIATION; GENETIC ENGINEERING; MONOMERS; OXYGEN; PORPHYRINS; RATE CONSTANTS; X RAY CRYSTALLOGRAPHY;

DIMERS;

MYOGLOBIN; OXYGEN;

ANIMAL; ARTICLE; CHEMICAL STRUCTURE; CHEMISTRY; CIRCULAR DICHROISM; DIMERIZATION; HORSE; METABOLISM; NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY; X RAY CRYSTALLOGRAPHY;

ANIMALS; CIRCULAR DICHROISM; CRYSTALLOGRAPHY, X-RAY; DIMERIZATION; HORSES; MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY; MODELS, MOLECULAR; MYOGLOBIN; OXYGEN;

EID: 84868159751     PISSN: 14779226     EISSN: 14779234     Source Type: Journal    
DOI: 10.1039/c2dt30893b     Document Type: Article

References (51)

1. V. N. Uversky FEBS J. 2010 277 2940 2953
2. M. Bucciantini E. Giannoni F. Chiti F. Baroni L. Formigli J. Zurdo N. Taddei G. Ramponi C. M. Dobson M. Stefani Nature 2002 416 507 511
3. R. Kayed E. Head J. L. Thompson T. M. McIntire S. C. Milton C. W. Cotman C. G. Glabe Science 2003 300 486 489
4. M. J. Bennett M. R. Sawaya D. Eisenberg Structure 2006 14 811 824
5. F. Chiti C. M. Dobson Nat. Chem. Biol. 2009 5 15 22
6. I. Hafner-Bratkovic R. Bester P. Pristovsek L. Gaedtke P. Veranic J. Gaspersic M. Mancek-Keber M. Avbelj M. Polymenidou C. Julius A. Aguzzi I. Vorberg R. Jerala J. Biol. Chem. 2011 286 12149 12156
7. C. Liu M. R. Sawaya D. Eisenberg Nat. Struct. Mol. Biol. 2010 18 49 55
8. M. E. Newcomer Curr. Opin. Struct. Biol. 2002 12 48 53
9. F. Rousseau J. W. Schymkowitz L. S. Itzhaki Structure 2003 11 243 251
10. A. M. Gronenborn Curr. Opin. Struct. Biol. 2009 19 39 49
11. D. Nurizzo M. C. Silvestrini M. Mathieu F. Cutruzzola D. Bourgeois V. Fulop J. Hajdu M. Brunori M. Tegoni C. Cambillau Structure 1997 5 1157 1171
12. B. R. Crane R. J. Rosenfeld A. S. Arvai D. K. Ghosh S. Ghosh J. A. Tainer D. J. Stuehr E. D. Getzoff EMBO J. 1999 18 6271 6281
13. M. Czjzek S. Letoffe C. Wandersman M. Delepierre A. Lecroisey N. Izadi-Pruneyre J. Mol. Biol. 2007 365 1176 1186
14. M. J. Bennett S. Choe D. Eisenberg Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1994 91 3127 3131
15. M. Yamasaki W. Li D. J. Johnson J. A. Huntington Nature 2008 455 1255 1258
16. S. Hirota Y. Hattori S. Nagao M. Taketa H. Komori H. Kamikubo Z. Wang I. Takahashi S. Negi Y. Sugiura M. Kataoka Y. Higuchi Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2010 107 12854 12859
17. Z. Wang T. Matsuo S. Nagao S. Hirota Org. Biomol. Chem. 2011 9 4766 4769
18. B. A. Springer S. G. Sligar J. S. Olson G. N. Phillips Jr. Chem. Rev. 1994 94 699 714
19. J. C. Kendrew G. Bodo H. M. Dintzis R. G. Parrish H. Wyckoff D. C. Phillips Nature 1958 181 662 666
20. N. Yeung Y. W. Lin Y. G. Gao X. Zhao B. S. Russell L. Lei K. D. Miner H. Robinson Y. Lu Nature 2009 462 1079 1082
21. Y. Lu N. Yeung N. Sieracki N. M. Marshall Nature 2009 460 855 862
22. J. Du M. Sono J. H. Dawson Coord. Chem. Rev. 2011 255 700 716
23. T. Hayashi Y. Hisaeda Acc. Chem. Res. 2002 35 35 43
24. Y. Watanabe H. Nakajima T. Ueno Acc. Chem. Res. 2007 40 554 562
25. K. Oohora A. Onoda H. Kitagishi H. Yamaguchi A. Harada T. Hayashi Chem. Sci. 2011 2 1033 1038
26. M. Fandrich M. A. Fletcher C. M. Dobson Nature 2001 410 165 166
27. J. C. Kendrew R. E. Dickerson B. E. Strandberg R. G. Hart D. R. Davies D. C. Phillips V. C. Shore Nature 1960 185 422 427
28. S. E. Phillips Nature 1978 273 247 248
29. S. E. Phillips B. P. Schoenborn Nature 1981 292 81 82
30. G. N. La Mar D. L. Budd D. B. Viscio K. M. Smith K. C. Langry Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1978 75 5755 5759
31. A. H. van den Oord J. J. Wesdorp A. F. van Dam J. A. Verheij Eur. J. Biochem. 1969 10 140 145
32. F. W. Teale Biochim. Biophys. Acta 1959 35 543
33. Z. Otwinowski W. Minor Methods Enzymol. 1997 276 307 326
34. A. T. Brünger P. D. Adams G. M. Clore W. L. DeLano P. Gros R. W. Grosse-Kunstleve J. S. Jiang J. Kuszewski M. Nilges N. S. Pannu R. J. Read L. M. Rice T. Simonson G. L. Warren Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 1998 54 905 921
35. K. S. Paithankar R. L. Owen E. F. Garman J. Synchrotron Radiat. 2009 16 152 162
36. H. P. Hersleth K. K. Andersson Biochim. Biophys. Acta, Proteins Proteomics 2011 1814 785 796
37. G. N. Lamar H. Toi R. Krishnamoorthi J. Am. Chem. Soc. 1984 106 6395 6401
38. K. Imai Methods Enzymol. 1981 76 438 449
39. A. M. Crestfield W. H. Stein S. Moore Arch. Biochem. Biophys. 1962 Suppl. 1 217 222
40. V. Muñoz L. Serrano Nat. Struct. Biol. 1994 1 399 409
41. R. W. Storrs D. Truckses D. E. Wemmer Biopolymers 1992 32 1695 1702
42. M. A. Arbing M. Kaufmann T. Phan S. Chan D. Cascio D. Eisenberg Protein Sci. 2010 19 1692 1703
43. G. N. La Mar D. L. Budd K. M. Smith K. C. Langry J. Am. Chem. Soc. 1980 102 1822 1827
44. S. W. Unger J. T. J. Lecomte G. N. La Mar J. Magn. Reson. 1985 64 521 526
45. T. Jue R. Krishnamoorthi G. N. La Mar J. Am. Chem. Soc. 1983 105 5701 5703
46. S. Yee D. H. Peyton Biochim. Biophys. Acta, Protein Struct. Mol. Enzymol. 1995 1252 295 299
47. R. J. Rohlfs A. J. Mathews T. E. Carver J. S. Olson B. A. Springer K. D. Egeberg S. G. Sligar J. Biol. Chem. 1990 265 3168 3176
48. M. Sono P. D. Smith J. A. McCray T. Asakura J. Biol. Chem. 1976 251 1418 1426
49. M. Brunori R. W. Noble E. Antonini J. Wyman J. Biol. Chem. 1966 241 5238 5243
50. M. Yamasaki T. J. Sendall M. C. Pearce J. C. Whisstock J. A. Huntington EMBO Rep. 2011 12 1011 1017
51. S. Sambashivan Y. Liu M. R. Sawaya M. Gingery D. Eisenberg Nature 2005 437 266 269