Erratum: Rational modification of ligand-binding preference of avidin by circular permutation and mutagenesis (ChemBioChem (2008) vol. 9 (1124-1135) 10.1002/cbic.200700671);Rational modification of ligand-binding preference of avidin by circular permutation and mutagenesis

ChemBioChem

Volumn 9, Issue 7, 2008, Pages 1124-1135

  Määttä, Juha A E ^a   Airenne, Tomi T ^b   Nordlund, Henri R ^a   Jänis, Janne ^c   Paldanius, Tiina A ^a   Vainiotalo, Pirjo ^c   Johnson, Mark S ^b   Kulomaa, Markku S ^a   Hytönen, Vesa P ^a,d  

^a UNIVERSITY OF TAMPERE   (Finland)

^b ÅBO AKADEMI UNIVERSITY   (Finland)

^c UNIVERSITY OF EASTERN FINLAND   (Finland)

^d NEXT Biomed Technologies NBT Oy   (Finland)

Author keywords

Avidin; Circular permutation; Protein engineering; Thermodynamics; X ray structure

Indexed keywords

2 (4 HYDROXYPHENYLAZO)BENZOIC ACID; ASPARAGINE; AVIDIN; BIOTIN; LIGAND; METHIONINE; AVIAN PROTEIN; AZO COMPOUND;

ARTICLE; BINDING AFFINITY; BINDING SITE; CHEMICAL MODIFICATION; CHICKEN; CIRCULAR PERMUTATION; CONTROLLED STUDY; CRYSTAL STRUCTURE; GENE DELETION; GENE MUTATION; ISOTHERMAL TITRATION CALORIMETRY; LIGAND BINDING; MUTAGENESIS; NONHUMAN; NUCLEOTIDE SEQUENCE; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN BINDING; PROTEIN STABILITY; PROTEIN STRUCTURE; STRUCTURE ANALYSIS; THERMOSTABILITY; WILD TYPE; ANIMAL; CHEMICAL STRUCTURE; CHEMISTRY; ENZYME ACTIVE SITE; ENZYME SPECIFICITY; GENETICS; KINETICS; MASS SPECTROMETRY; METABOLISM; PROTEIN DENATURATION; THERMODYNAMICS; TRANSITION TEMPERATURE; X RAY CRYSTALLOGRAPHY;

ANIMALS; AVIAN PROTEINS; AVIDIN; AZO COMPOUNDS; BINDING SITES; BIOTIN; CATALYTIC DOMAIN; CHICKENS; CRYSTALLOGRAPHY, X-RAY; KINETICS; LIGANDS; MASS SPECTROMETRY; MODELS, MOLECULAR; MUTAGENESIS; PROTEIN DENATURATION; SEQUENCE DELETION; SUBSTRATE SPECIFICITY; THERMODYNAMICS; TRANSITION TEMPERATURE;

EID: 46649119555     PISSN: 14394227     EISSN: 14397633     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/cbic.200890027     Document Type: Erratum

References (55)

1. O. Livnah, E. A. Bayer, M. Wilchek, J. L. Sussman, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1993, 90 297, 5076-5080.
2. L. Chaiet, F. J. Wolf, Arch. Biochem. Biophys. 1964, 706, 1-5.
3. H. R. Nordlund, V. P. Hytönen, O. H. Laitinen, M. S. Kulomaa, J. Biol. Chem. 2005, 280, 13250-13255.
4. S. H. Heippolainen, K. P. Nurminen, J. A. Määttä, K. K. Hailing, J. P. Slotte, T. Huhtala, T. Liimatainen, S. Ylä-Herttuala, K J. Airenne, A. Närvänen, J. Jänis, P. Vainiotalo, J. Vaijakka, M. S. Kulomaa, H. R. Nordlund, Biochem. J. 2007, 405, 397-405.
5. M. Wilchek, E. A. Bayer, Methods Enzymol. 1990, 18 429, 5-13.
6. M. Wilchek E. A. Bayer, Biomol. Eng. 1999, 16, 1-4.
7. O. H. Laitinen, V. P. Hytönen, H. R. Nordlund, M. S. Kulomaa, Cell. Mol. Life Sci. 2006, 63, 2992-3017.
8. O. H. Laitinen, H. R. Nordlund, V. P. Hytönen, M. S. Kulomaa, Trends Biotechnol. 2007, 25, 269-277.
9. H. R. Nordlund, O. H. Laitinen, V. P. Hytönen, S. T. Uotila, E. Porkka, M. S. Kulomaa, J. Biol. Chem. 2004, 279, 36715-36719.
10. H. R. Nordlund, V. P. Hytönen, J. Hörhä, J. A. Määttä, D. J. White, K. Hailing, E. J. Porkka, J. P. Slotte, O.. H. Laitinen, M. S. Kulomaa, Biochem. J. 2005, 392, 485-491.
11. V. P. Hytönen, H. R. Nordlund, J. Hörhä, T. K. Nyholm, D. E. Hyre, T. Kulomaa, E. J. Porkka, A. T. Marttila, P. S. Stayton, O. H. Laitinen, M. S. Kulomaa, Proteins 2005, 61, 597-607.
12. V. Chu, S. Freitag, I. Le Trong, R. E. Stenkamp, P. S. Stayton, Protein Sci. 1998, 7, 848-859.
13. F. M. Asian, Y. Yu, S. Mohr, C. R. Cantor, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2005, 102, 8507-8512.
14. D. Ellison, J. Hinton, S. J. Hubbard, R. J. Beynon, Protein Sci. 1995, 4, 1337-1345.
15. P. C. Weber, M. W. Pantoliano, D. M. Simons, F. R. Salemme, J. Am. Chem. Soc. 1994, 716, 2717-2724.
16. N. M. Green, Siochem. J. 1965, 94, 23C-24C.
17. N. M. Green, Meth. Enzymol. 1970, 18, 418-424.
18. W. A. Hendrickson, A. Pahler, J. L. Smith, Y. Satow, E. A. Merritt, R. P. Phizackerley, Proc. Natl. Acad Sci. USA 1989, 86, 2190-2194.
19. O. Livnah, E. A. Bayer, M. Wilchek, J. L. Sussman, FEBS Lett. 1993, 328 165, 165-168.
20. R. A. Keinänen, M. J. Wallen, P. A. Kristo, M. O. Laukkanen, T. A. Toimela, M. A. Helenius, M. S. Kulomaa, Eur. J. Biochem. 1994, 220, 615-621.
21. V. P. Hytönen, T. K. Nyholm, O. T. Pentikäinen, J. Vaarno, E. J. Porkka, H. R. Nordlund, M. S. Johnson, J. P. Slotte, O. H. Laitinen, M. S. Kulomaa, J. Biol. Chem. 2004, 279, 9337-9343.
22. S. Repo, T. A. Paidanius, V. P. Hytönen, T. K. Nyholm, K. K. Hailing, J. Huuskonen, O. T. Pentikäinen, K. Rissanen, J. P. Slotte, T. T. Airenne, T. A. Salminen, M. S. Kulomaa, M. S. Johnson, Chem. Biol. 2006, 13, 1029-1039.
23. B. J. Hinds, N. Chopra, T. Rantell, R. Andrews, V. Gavalas, L. G. Bachas, Science 2004, 303, 62-65.
24. K. Keren, R. S. Berman, E. Buchstab, U. Sivan, E. Braun, Science 2003, 302, 1380-1382.
25. G. Paganelli, M. Bartolomei, C. Grana, M. Ferrari, P. Rocca, M. Chinol, Neurol. Res. 2006, 28, 518-522.
26. C. T. Walsh, Posttranstational Modification of Proteins: Expanding Nature's Inventory (Ed.: J. Murdzek), Roberts, Greenwood Village, 2005 pp. 121-149.
27. V. P. Hytönen, O. H. Laitinen, A. Grapputo, A. Kettunen, J. Savolainen, N. Kalkkinen, A. T. Marttila, H. R. Nordlund, T. K. Nyholm, G. Paganelli, M. S. Kulomaa, Biochem. J. 2003, 372, 219-225.
28. V. P. Hytönen, J. A. Määttä, T. K. Nyholm, O. Livnah, Y. Eisenberg-Domovich, D. Hyre, H. R. Nordlund, J. Hörhä, E. A. Niskanen, T. Paidanius, T. Kulomaa, E. J. Porkka, P. S. Stayton, O. H. Laitinen, M. S. Kulomaa, J. Biol. Chem. 2005, 280, 10228-10233.
29. N. M. Green, Adv. Protein Chem. 1975, 295, 85-133.
30. D. E. Hyre, I. Le Trong, E. A. Merritt, J. F. Eccleston, N. M. Green, R. E. Stenkamp, P. S. Stayton, Protein Sci. 2006, 15, 459-467.
31. L. Pugliese, A. Coda, M. Malcovati, M. Bolognesi, J. Mol. Biol. 1993, 231, 698-710.
32. G. T. DeTitta, J. W. Edmonds, W. Stallings, J. Donohue, J. Am. Chem. Soc. 1976, 98, 1920-1926.
33. W. J. Kabsch, Appl. Crystallogr. 1993, 26, 795-800.
34. G. N. Murshudov, A. A. Vagin, E. J. Dodson, Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 1997, 53, 240-255.
35. E. A. Bayer, S. Ehrlich-Rogozinski, M. Wilchek Electrophoresis 1996, 17, 1319-1324.
36. N. V. Grishin, J. Struct. Biol. 2001, 134, 167-185.
37. T. Steiner, Angew. Chem. 2002, 114, 50-80; Angew Chem. Int. Ed. 2002, 41, 48-76.
38. Y. Pazy, T. Kulik, E. A. Bayer, M. Wilchek, O. Livnah, J. Biol. Chem. 2002, 277, 30892-30900.
39. D. B. Smithrud, T. B. Wyman, F. Diederich, J. Am. Chem. Soc. 1991, 113, 5420-5426.
40. D. H. Williams, E. Stephens, D. P. O'Brien, M. Zhou, Angew. Chem. 2004, 116, 6760-6782; Angew. Chem. Int. Ed. 2004, 43, 6596-6616.
41. V. P. Hytönen, O. H. Laitinen, T. T. Airenne, H. Kidron, N. J. Meltola, E. Porkka, J. Hörhä, T. Paldanius, J. A. Määttä, H. R. Nordlund, M. S. Johnson, T. A. Salminen, K. J. Airenne, S. Ylä-Herttuala, M.S. Kulomaa, Biochem. J. 2004, 384, 385-390.
42. O. H. Laitinen, K. J. Airenne, V. P. Hytönen, E. Peltomaa, A. J. Mähönen, T. Wirth, M. M. Lind, K. A. Mäkëlä, P. I. Tolvanen, D. Schenkwein, T. Heikura, H. R. Nordlund, M. S. Kulomaa, S. Ylä-Herttuala, Nucleic Acids Res. 2005, 33, e42 1-10.
43. O. H. Laitinen, A. T. Marttila, K. J. Airenne, T. Kulik, O. Livnah, E. A. Bayer, M. Wilchek, M. S. Kulomaa, J. Biol. Chem. 2001, 276, 8219-8224.
44. L. A. Klumb, V. Chu, P. S. Stayton, Biochemistry 1998, 37, 7657-7663.
45. M. Scigelova, P. S. Green, A. E. Giannokopulos, A. Rodger, D. H. G. Crout, P. J. Derrick, Eur. J. Mass Spectromi. 2001, 7, 29-34.
46. A. J. McCoy, R. W. Grosse-Kunstleve, L. C. Storoni, R. J. Read, Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 2005, 61, 458-464.
47. Collaborative Computational Project, Number 4, Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 1994, 50, 760-763.
48. E. Potterton, P. Briggs, M. Turkenburg, E. Dodson, Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 2003, 59, 1131-1137.
49. A. Perrakis, R. Morris, V. S. Lamzin, Nat. Struct. Biol. 1999, 6, 458-463.
50. M. D. Winn, M. N. Isupov, G. N. Murshudov, Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 2001, 57, 122-133.
51. P. Emsley, K. Cowtan, Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 2004, 60, 2126-2132.
52. V. S. Lamzin, K. S. Wilson, Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 1993, 49, 129-147.
53. B. Lee, F. M. Richards, J. Mol. Biol. 1971, 55, 379-400.
54. W. L. DeLano, Curr. Opin. Struct. Biol. 2002, 72, 14-20.
55. W. Humphrey, A. Dalke, K. J. Schulten, J. Mol. Graphics 1996, 14, 33-38.