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Volumn 275, Issue 48, 2000, Pages 37702-37711

Limb-girdle muscular dystrophy (LGMD-1C) mutants of caveolin-3 undergo ubiquitination and proteasomal degradation. Treatment with proteasomal inhibitors blocks the dominant negative effect of LGMD-1C mutants and rescues wild-type caveolin-3

(5) Galbiati, Ferruccio a Volonté, Daniela a Minetti, Carlo b Bregman, David B a Lisanti, Michael P a

a ALBERT EINSTEIN COLLEGE OF MEDICINE (United States)

b UNIVERSITY OF GENOA (Italy)

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BENZYLOXYCARBONYLLEUCYLLEUCYLLEUCINAL; CAVEOLIN 3; LACTACYSTIN; MG 115; MUTANT PROTEIN; PROTEASOME; PROTEASOME INHIBITOR; STRUCTURAL PROTEIN; UBIQUITIN; UNCLASSIFIED DRUG;

ANIMAL CELL; ARTICLE; AUTOSOMAL DOMINANT DISORDER; BIOGENESIS; CELL MEMBRANE; CONTROLLED STUDY; ENDOPLASMIC RETICULUM; LIMB GIRDLE MUSCULAR DYSTROPHY; MULTIGENE FAMILY; NONHUMAN; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN AGGREGATION; PROTEIN DEGRADATION; PROTEIN EXPRESSION; RAT; SKELETAL MUSCLE;

3T3 CELLS; ANIMALS; CAVEOLIN 3; CAVEOLINS; CYSTEINE ENDOPEPTIDASES; CYSTEINE PROTEINASE INHIBITORS; CYTOSKELETAL PROTEINS; HYDROLYSIS; MEMBRANE GLYCOPROTEINS; MICE; MULTIENZYME COMPLEXES; MUSCULAR DYSTROPHIES; MUTATION; PROTEASOME ENDOPEPTIDASE COMPLEX; UBIQUITINS;

ANIMALIA;

EID: 0034531315 PISSN: 00219258 EISSN: None Source Type: Journal
DOI: 10.1074/jbc.M006657200 Document Type: Article

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* 이 정보는 Elsevier사의 SCOPUS DB에서 KISTI가 분석하여 추출한 것입니다.